解离常数的测定方法
电位滴定法电位滴定法是测定物质解离常数pK最常用的方法之一。以一元弱酸为例，其在水中的解离平衡式为：根据上式，将加入碱的体积V和测得的溶液pH代入后就能得到物质的pKa，通常将溶液pH对 作图就得到物质的pKa。因此，实验过程中只需记录一定温度下，累积加入碱的体积和每加入一定体积的碱后所测得的溶液pH值。为了克服物质在纯水中难溶而难以测定其解离常数的问题，可以采用有机溶剂与水的混合溶剂来代替纯水，通过测定物质在不同体积比的有机溶剂和水的混合溶剂中的解离常数，再应用一定的数学方法来得到在纯水中的解离常数。溶液的离子强度会影响物质在水中的解离。因此在测定某些物质在水中的解离常数时需要考虑物质水溶液的离子强度的影响。采用电位滴定法测定物质解离常数时要注意数据处理的技巧，因为选择适当的数据处理方法能给实验数据的处理带来很大的方便，节省大量时间，同时能够提高数据的准确度。电位滴定法最大的缺点是难以测定低溶解度物质的解离常数，但是......阅读全文
温度常数的定义
中文名称温度常数英文名称thermal constant定 义当反应速率的对数与温度成近乎线性关系时，某种生理过程在一个特定温度下的速率与低于10℃时的速率之比。用符号Q10表示。应用学科生态学（一级学科），生理生态学（二级学科）
速率常数的单位
速率系数的单位取决于反应的总级数：对零级反应，速率系数的单位是mol·L-1·s-1 或 mol·dm-3·s-1对一级反应，速率系数的单位是s-1对二级反应，速率系数的单位是L·mol-1·s-1 或 dm3·mol-1·s-1对n级反应，速率系数的单位是mol1-n·Ln-1·s-1 或 mol
草酸的理化常数
官能团：-COOH（羧基）溶液中离子组分：C2O42-（草酸根离子），H+（氢离子）， HC2O4-（草酸氢根离子）CAS No.：144-62-7草酸分子立体模型EINECS号：205-634-3性状：无色透明结晶或粉末，其晶体结构有两种形态，即α型（菱形）和β型（单斜晶形），无嗅，味酸熔点：α型
什么是解离度
在化学中解离度（dissociation degree）是电解质达到解离平衡时已解离的分子数和原有分子数的比值，反映了电解质的解离程度。解离度常用希腊字母{\displaystyle \alpha }表示，它与范特霍夫系数{\displaystyle i}具有如下关系：{\displaystyle
有哪些方法可以优化胰蛋白酶的解离效果？
可以进一步优化胰蛋白酶解离效果的方法：调整胰蛋白酶的使用方式采用分步消化的策略，即先使用较低浓度的胰蛋白酶短时间处理，然后再根据解离情况适当增加浓度或延长时间。优化孵育条件除了控制温度和 pH 值外，可以尝试在孵育过程中轻轻晃动培养容器，促进胰蛋白酶与细胞的均匀接触。利用抑制剂在达到理想解离效果后，
详解离子色谱仪测定水中阴离子的实验流程
离子色谱仪的离子色谱是色谱法的一个分支，离子色谱法(IC)是利用被分离物质在离子交换树脂(固定相)上交换能力的不同，从而连续对共存多种阴离子或阳离子进行分离、定性和定量的方法。 阴阳离子的交换方程可以表示为： 阴离子交换：R+Y-+X-=R+X-+Y- 阳离子交换：R-Y++X+=R-X
上海药物所等超分子给药系统研究取得进展
超分子给药系统可以增加药物溶解度和生物利用度。药物(客分子)与辅料(主分子)结合的动力学常数kon、解离的动力学常数koff，决定药物从给药系统中解离、吸收的分子机制。中科院上海药物研究所张继稳课题组与上海应用技术学院许旭教授、沈阳药科大学孙立新教授研究组合作，将“考虑药物-受体结合动力学行为”
筛选解离速率优化的scFv
选择3~5轮后，随机挑取克隆加入96孔微量滴定板中 并诱导表达可溶性scFv.然后，在包被有相关抗原的96孔微量滴定板中，用ELISA分析含有可溶性scFv的细菌上清。此过程可以识别出那些结合了抗原的scFv.但即便采用上述严谨性选择后，ELISA阳性克隆中仅有部分克隆的亲和力比野生型高。ELISA
筛选解离速率优化的scFv
选择3~5轮后，随机挑取克隆加入96孔微量滴定板中 并诱导表达可溶性scFv.然后，在包被有相关抗原的96孔微量滴定板中，用ELISA分析含有可溶性scFv的细菌上清。此过程可以识别出那些结合了抗原的scFv.但即便采用上述严谨性选择后，ELISA阳性克隆中仅有部分克隆的亲和力比野生型高。ELI
生活中的解离反应介绍
在药代动力学中，简单扩散的限制因素是物质的脂溶性、分子大小和带电性。一般说来, 气体分子（如O2、CO2、N2）、小的不带电的极性分子（如尿素、乙醇）、脂溶性的分子等易通过质膜，大的不带电的极性分子（如葡萄糖）和各种带电的极性分子都难以通过质膜。多数药物为弱酸性或弱碱性药物，在体内会解离而影响吸收，
解离度和PH的关系
解离度α=sqrt(K/c)，而[H+]=sqrt(Kc)，所以α=K/[H+]，或：lgα=lgK+pH
解离度的计算公式
解离度（degree of dissociation）是一个反映弱电解质在一定条件下解离程度的量，用希腊字母α表示。它定义为已解离的分子数与原有分子数之比，通常以百分率表示。在化学平衡中，解离度相当于转化率，反映了弱电解质的电离程度。这一指标在无机化学、药物化学和矿物学等领域有广泛应用。求解过程如下
毛细管电泳测定药物与蛋白结合常数
毛细管电泳-测定药物与蛋白结合常数 生物体内，蛋白质是必不可少的生命物质，是药物的重要靶点之一。研究药物与蛋白质之间的相互作用，有助于了解药物在体内的运输和分布的情况，对于阐明药物的作用机制、药代动力学以及药物的毒性都有非常重要的意义。药物分子与蛋白质分子相互结合的主要部位是蛋白质上的碱性氨基
电导率仪电导电极常数测定及校准
如何测定电导电极常数？为何要对常数进行校准？根据公式K=S/G，电极常数K可以通过测量电导电极在一定浓度的KCL溶液中的电导G来求得，此时KCL溶液的电导率S是已知的。由于测量溶液的浓度和温度不同，以及测量仪器的精度和频率也不同，电导电极常数K有时会出现较大的误差，使用一段时间后，电极常数也可能会有
一文了解离心提蛋白质方法
1、盐析法： 盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。 2、有机溶剂沉淀法： 有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二：其一、与
蛋白质的两性解离和等电点测定实验结果
在等电点附近，蛋白质溶液开始变浑浊，离心可见沉淀。远离等电点，蛋白质溶液开始变澄清，离心未见沉淀。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。在等电点时蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。在pI时，蛋白质失去了胶体的稳定
平衡常数的概念
在特定条件下（如温度、压力、溶剂性质、离子强度等），可逆化学反应达到平衡状态时生成物与反应物的浓度（方程式系数幂次方）乘积比或反应产物与反应底物的浓度（方程式系数幂次方）乘积比。用符号“K”表示。从热力学理论上来说，所有的反应都存在逆反应，也就是说所有的反应都存在着热力学平衡，都有平衡常数。平衡常数
平衡常数的意义
（1）K只与温度有关，所以使用时应注明温度；（2）K值表达式中，固体、液态水不写；（3）平衡常数的表达式与方程式的书写方式有关；（4）平衡常数表示反应进行的程度，不表示反应的快慢，即速率大，K值不一定大；（5）利用K值可判断某状态是否处于平衡状态：未平衡时， 。若K'=K，反应处于平衡，v正
沉降常数的图像分析
当离心刚开始时如果见到有快速沉降的峰，几分钟内就到达分析池底部，一般多是由于样品发生部分聚合形成快速沉降的高聚物。离心达速后样品的的记心图像显示一个对称的峰形，一般可以认为样品是离心均一的。但是对样品的真正均一性还应用其他方法进一步检测，如电泳，层析等。某些混合样品偶然亦会给出一个对称峰的。峰形通常
米氏常数的含义
Km的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。，即当V=Vm/2时，【S】=Km,单位为mol/l。Km是酶极为重要的动力学参数，其物理含义是指ES复合物的消失速度常数（k-1+k2）与形成速度常数（k1）之比。
总稳定常数的定义
第n级累计稳定常数就是βn又称作总稳定常数(overall stability constant)。
总稳定常数的应用
累计稳定稳定常数将各级配合物的浓度直接与游离的金属离子浓度和配合剂的浓度结合起来。在配位滴定中，讨论金属离子的配位效应时，必须考虑配合物的型体分布，因此总稳定常数发挥着它独特的作用。
累积稳定常数的定义
络合物的累积稳定常数是指络合平衡中的一种稳定常数，用β表示。例如：对具有相同配位体数目的同类型络合物来说，稳定常数值愈大，表示形成配离子的倾向越大，此配合物越稳定。所以配离子的生成常数又称为稳定常数。稳定常数提供了计算络合反应的基本信息，在化学、生物学、医学领域有重要应用。
溶度积常数的定义
物质的沉淀和溶解属于化学平衡(equilibrium)的过程，计量的方法通常是用溶度积常数(solubility-product constant，Ksp)来判断难溶盐是否发生沉淀还是溶解。溶度积常数是指在一定温度下，难溶性电解质的饱和溶液中，组成沉淀的各离子浓度的乘积为一常数。
米氏常数的定义
米氏常数(Km)的含义是酶促反应达最大速度(Vm)一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。在20世纪初期，就已经发现了酶被其底物所饱和的现象，而这种现象在非酶促反应中，则是不
胶原酶解离组织
实验方法原理切碎的组织放于含有胶原酶的完全培养基中孵育，组织分解后，通过离心去除胶原酶，高浓度接种、培养。实验材料胶原酶DBSS仪器、耗材培养基移液器皮氏平皿培养瓶离心管手术刀离心机实验步骤1. 将组织移人新鲜、无菌的 DBSS 中，淸洗。2. 转入另一培养皿（9 cm 皮氏平皿，非组织培养级別），
胶原酶解离组织
实验方法原理 切碎的组织放于含有胶原酶的完全培养基中孵育，组织分解后，通过离心去除胶原酶，高浓度接种、培养。 实验材料 胶原酶 DBSS
分子互作方法之BIAcore！
BIAcore是一种基于光学表面等离子共振(Surface Plasmon Resonance，简称SPR）原理的用于分子互作分析的常用方法。因为其准确性高、重复性好、应用广泛，目前SPR原理用于药物分析的方法已经被录入中国、美国、日本的药典，基于BIAcore方法的文献也已经超过了15000篇。那
简述氧解离曲线的存在形式
O2和CO2的都以两种形式存在于血液：物理溶解的和化学结合的。气体在溶液中溶解的量与分压和溶解度成正比,和温度成反比。温度38℃时,1个大气压（760mmHg,101.32kPa）的 O2和 CO2在100ml血液中溶解的量分别是2.36ml和48ml。按此计算,静脉血 PCO2和为6.12kP
解离酶的基本信息
中文名称解离酶英文名称resolvase定 义一种核酸内切酶，在DNA分子的重组或修复过程中，专门切割由于DNA链交叉所形成的霍利迪(Holliday)十字交叉点的核酸内切酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）