免疫球蛋白分子的基本结构
轻链为免疫球蛋白分子中相对分子量较小的链。免疫球蛋白分子的基本结构是由二硫键连接的四条多肽链组成的对称结构，称为单体，呈“Y”或“T”字形。其中两条相同的长链，由450 ~550个氨基酸残基组成，相对分子量较大，称为重链。另两条相同的短链，由214个氨基酸残基组成，相对分子量较小，称为轻链。每条多肽链都有氮基端和基端，氨基末端轻链的1/2和重链的1/4区域内氨基酸组成及排列顺序高度可变，称为可变区(V区)，用VH和VL表示，能与抗原特异性结合。羧基末端轻链的1/2与重链的3/4区域内氨基酸的组成和排列比较恒定，称此区为恒定区，用CH 和CL.表示。位于重链恒定区之间的铰链区，含有大量的脯酸，富有弹性，可使免疫球蛋白由T型转变为Y型，暴露补体结合点，便于结合补体 。......阅读全文
免疫球蛋白分子的基本结构
轻链为免疫球蛋白分子中相对分子量较小的链。免疫球蛋白分子的基本结构是由二硫键连接的四条多肽链组成的对称结构，称为单体，呈“Y”或“T”字形。其中两条相同的长链，由450 ~550个氨基酸残基组成，相对分子量较大，称为重链。另两条相同的短链，由214个氨基酸残基组成，相对分子量较小，称为轻链。每条多肽
免疫球蛋白分子的结构
（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原决定簇（或表位）互补结合的部位。VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。单位Ig分子具有2个抗原结合位点（antigen-bindingsite），二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位
免疫球蛋白的基本结构
免疫球蛋白的基本结构是由四条多肽链组成的，其中包括两条相同的轻链（Light chain）和两条相同的重链（Heavy chain）。这种结构形成了一个Y字形的分子，称为Ig单体。 重链：重链是免疫球蛋白中较大的两个多肽单位，它们决定了抗体的类别（如IgM、IgG、IgA、IgD、IgE）。不
免疫球蛋白分子的结构有哪些？
（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原决定簇（或表位）互补结合的部位。VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。单位Ig分子具有2个抗原结合位点（antigen-bindingsite），二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位
免疫球蛋白G的分子结构
Ig分子的基本结构是对称的四条多肽链，即两条相同的轻链（L链）和两条相同的重链（H链），借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子。Ig分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类，又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类Ig分子的轻链都相同，可分为κ型和λ型，两型间的氨基
免疫球蛋白G的分子结构
Ig分子的基本结构是对称的四条多肽链，即两条相同的轻链（L链）和两条相同的重链（H链），借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子。Ig分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类，又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类Ig分子的轻链都相同，可分为κ型和λ型，两型间的氨基
免疫球蛋白的基本结构简介
四肽链结构 所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链（H）和两条轻链（L）。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。 人类Ig根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同，分为五类：IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，其重链分别为：γ、α、μ、δ、ε 轻链可分为两型：κ、λ型 可变区
免疫球蛋白分子的结构与功能（三）
（四)通过胎盘 在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中。IgG的这种功能与IgGFc片段结构有关，如切除Fc段后所剩余的Fab并不能通过胎盘。IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然
免疫球蛋白G的分子结构介绍
Ig分子的基本结构是对称的四条多肽链，即两条相同的轻链（L链）和两条相同的重链（H链），借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子。Ig分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类，又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类Ig分子的轻链都相同，可分为κ型和λ型，两型间的氨基
免疫球蛋白分子的结构与功能（二）
（三)功能区 Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区（domain)约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。 1．L链功能区 分为L链可变区（VL)和L链恒定区（CL)两功能区。 2．H链功能区 IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（V
免疫球蛋白分子的结构与功能（一）
一、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中
抗体分子的基本结构
抗体分子的基本结构呈“Y”字型，由两条相同的重链和两条相同的轻链以二硫键连接而成。重链和轻链近氨基端的1/4或1/2氨基酸序列的变化很大，为可变区；其他部分氨基酸序列则相对恒定，为恒定区；位于CH1与CH2之间、富含脯氨酸的区域为铰链区。VH和VL分别代表重链和轻链的可变区，CH和CL分别代表重
免疫球蛋白分子的特点
Ig最显着的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合，如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区（尤其是V区中的高变区）的空间构成所决定的。Ig的抗原结合点由L链和H链超变区组成，与相应抗原上的表位互补，借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合，
免疫球蛋白的结构
1.轻链和重链 Ig基本结构：两对四条肽链通过链间二硫键连接形成Ig的单体结构。两条相同的长链称为重链，即H链；另两条相同的短链称为轻链，即L链。 两条重链间，轻链与重链间以二硫键相连，整个Ig分子呈“子呈字型。结构域由链内二硫键所连接的两个β片层所组成。 2.可变区和恒定区 （1）可变
免疫球蛋白分子介绍
抗体分子（antibody,Ab)是由浆细胞合成和分泌的，而每一种浆细胞克隆可以产生一种特异的抗体分子，所以血清中的抗体是多种抗体分子的混合物，它们的化学结构是不均一的，而且含量很少，不易纯化，是抗体分子结构分析的困难。多发性骨髓瘤是由浆细胞无限增殖形成的细胞克隆，由于所有瘤细胞的遗传特性相同，因此
免疫球蛋白(Ig)的结构
免疫球蛋白(Ig)的每条轻链由214个氨基酸残基组成，两条轻链分别以二硫键与重链相连。根据轻链恒定区结构及免疫原性的不同，可将免疫球蛋白(Ig)分为两型，分别是：κ型和λ型。一个免疫球蛋白(Ig)分子重链同类，轻链同型。正常人血清免疫球蛋白中，κ型与λ型的比例约为2︰1。两型比例异常可反应免疫系统的
血栓调节蛋白的基本介绍和分子结构介绍
基本介绍 血栓调节蛋白（Thrombomodulin，TM）:。与凝血酶结合后可降低凝血酶的凝血活性，而加强其激活蛋白C的活性。由于被激活的蛋白C具有抗凝作用，因此，TM是使凝血酶由促凝转向抗凝的重要的血管内凝血抑制因子。 分子结构 TM为一单链的跨膜糖蛋白,相对分子质量75000,降解二
免疫球蛋白的基本介绍
免疫球蛋白（Ig）指具有抗体（Ab）活性或化学结构，与抗体分子相似的球蛋白。免疫球蛋白是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。免疫球蛋白分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）
免疫球蛋白基因的结构功能
免疫球蛋白基因属于一种超基因家族，是由基因家族和单基因组成的大基因家族，结构上有程度不等的同源性，但功能不同．
分子杂交仪的结构的结构
分子杂交仪由箱体、杂交瓶转架或离心管转架、杂交管、摇床、隔膜、电脑控制系统等部件组成，如图所示。不同型号的箱体容纳的管子数、微孔版数、载玻片数和平板数也不同。
分子荧光基本结构与紫外可见有何不同
原子吸收分光光度法与紫外分光光度的区别 1．试比较原吸收分光光度法与紫外-可见分光光度法有哪些异同点? 答：相同点：二者都为吸收光谱,吸收有选择性,主要测量溶液,定量公式：A=kc,仪器结构具有相似性． 不同点：原子吸收光谱法 紫外――可见分光光度法 (1) 原子吸收 分子吸收 (2)
免疫球蛋白D的结构和功能
B淋巴细胞在抗原刺激下转化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的抗体，称为免疫球蛋白。免疫球蛋白D（IgD）在血清中含量很低，约占总Ig的1%，且含量个体差异较大，可作为膜受体存在于B细胞表面。IgD的功能尚不是很清楚，有研究提出，IgD可能参与启动B细胞产生抗体，还可能与某些超敏反应有关，如抗
分泌型免疫球蛋白A的结构特征
IgA在分泌物中主要以二聚体形式存在，SIgA是由十肽组成的免疫球蛋白，来自2个不同的细胞系，沉降系数为11S，它包含2个单体的IgA、1条J链和1个分泌片，它们通过共价结合就形成所谓的SIgA。 单体IgA主要存在于血清中，含量较低，其沉降系数为7S，相对分子质量约为165×103，是重链为
分泌型免疫球蛋白A的结构特征
IgA在分泌物中主要以二聚体形式存在，SIgA是由十肽组成的免疫球蛋白，来自2个不同的细胞系，沉降系数为11S，它包含2个单体的IgA、1条J链和1个分泌片，它们通过共价结合就形成所谓的SIgA。 单体IgA主要存在于血清中，含量较低，其沉降系数为7S，相对分子质量约为165×103，是重链为α的免
免疫球蛋白E的基本介绍
B淋巴细胞在抗原刺激下转化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的抗体，称为免疫球蛋白。免疫球蛋白E（IgE）对嗜碱性粒细胞和肥大细胞具有高度亲和性，故又称为反应素或亲细胞抗体。IgE主要由呼吸道和消化道黏膜固有层的浆细胞产生，在正常人的血液中含量极低，约占血清总Ig的0.002%。IgE与I
免疫球蛋白D的基本介绍
B淋巴细胞在抗原刺激下转化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的抗体，称为免疫球蛋白。免疫球蛋白D（IgD）在血清中含量很低，约占总Ig的1%，且含量个体差异较大，可作为膜受体存在于B细胞表面。IgD的功能尚不是很清楚，有研究提出，IgD可能参与启动B细胞产生抗体，还可能与某些超敏反应有关，
免疫球蛋白A的基本信息
免疫球蛋白A（Immunoglobulin A，缩写：IgA），是血清中的含量仅次于IgG，占血清免疫球蛋白的10～20%，存在于黏膜组织，例如消化道、呼吸道以及泌尿生殖系统。黏膜组织具有黏膜层淋巴组织，会制造出IgA以避免遭到病原的入侵，也存在于唾液、泪液以及乳汁当中，尤其是初乳，其IgA的含量相
免疫球蛋白分子的轻链和重链
由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（lightchain,L） 轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳
免疫球蛋白的分子量各是多少
人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。可分为五类：免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE），它们的分子量分别是：免疫球蛋白G相对分子量约为150000道尔顿。免疫球蛋白A相对分子量约为160千道尔顿。
腺苷的分子结构
摩尔折射率：59.95摩尔体积（cm3/mol）：128.1等张比容（90.2K）：412.8表面张力（dyne/cm）：107.6极化率（10-24cm3）：23.76