酶的催化作用和活性部位
酶的催化作用是通过其与底物形成复合物(即中间产物)降低反应能阈来实现的。酶是一个大分子蛋白质，而底物往往是小分子化合物，现已证实，酶分子表面不是任何部位都能与底物相结合的。只有称为酶的活性部位才能与底物结合并进行催化作用。酶的活性部位:有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位(Active site)。对于缀合酶来说，辅因子上某一部分的结构，往往是活性部位的组成成分。......阅读全文
酶的激活和抑制实验
实验方法原理酶的活力常受某些物质的影响，有些物质能使酶的活力增加，称为激活剂；有些物质能使酶的活性降低，称为抑制剂。值得注意的是激活剂和抑制剂不是绝对的，有些物质在低浓度时为某种酶的激活剂，而在高浓度时则为该酶的抑制剂。例如，氯化纳达到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的活力。实验步骤1．仪器：（1）
溶菌酶和溶酶体酶的区别
1、性质不同：溶菌酶是一种能水解致病菌中黏多糖的碱性酶。溶酶体为细胞浆内由单层脂蛋白膜包绕的内含一系列酸性水解酶的小体。2、种类不同：溶酶体中约含60种酶，包括蛋白质、糖类、脂类等物质的水解酶类，如酸性磷酸脂酶、组织蛋白酶、核糖核酸酶以及芳香基硫酸脂酶A和B等。溶菌酶则没有。3、优点不同：溶菌酶是很
ATP酶的结构和特点
ATP酶又称为三磷酸腺苷酶，是一类能将三磷酸腺苷（ATP）催化水解为二磷酸腺苷（ADP）和磷酸根离子的酶，这是一个释放能量的反应。在大多数情况下，能量可以通过传递而被用于驱动另一个需要能量的化学反应。这一过程被所有已知的生命形式广泛利用。
酶活力的概念和计量
酶催化化学反应的能力叫酶活力(或称酶活性，active unit)。1961年国际酶学会议规定:1个酶活力单位是指在特定条件(25℃，其它为最适条件)下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
酶的激活和抑制实验
实验方法原理酶的活力常受某些物质的影响，有些物质能使酶的活力增加，称为激活剂；有些物质能使酶的活性降低，称为抑制剂。值得注意的是激活剂和抑制剂不是绝对的，有些物质在低浓度时为某种酶的激活剂，而在高浓度时则为该酶的抑制剂。例如，氯化纳达到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的活
核酶和普通酶的区别
核酶本身是一段RNA，普通酶是Pr有些核酶可以催化自己发生反应，普通酶不行（这里"催化自己发生反应"的意思是自体催化：以自身RNA为底物，进行自我剪切和剪接，经典的例子有T4 phage的RNA前体）核酶主要是细胞内作用，普通酶可分泌到胞外在核酶中，催化大分子水解成小分子的酶叫剪切酶，而普通酶有这个
治疗酶的特性和用途
酶是由活细胞释放的生化分子，它们充当生物催化剂，并且在其作用方式上具有极高的选择性。 治疗酶具有广泛的特定用途，例如溶瘤药、抗凝药、溶栓剂、用于代谢缺陷的替代品、消化助剂、代谢性贮积障碍等，是一种多功能酶。
单宁酶的来源和性质
单宁酶除存在于富含单宁的植物中外，还广泛存在于微生物中。能够产生单宁酶的微生物来源十分丰富，主要是真菌类的曲霉属、青霉属和根霉属，尤其是曲霉属中的黑曲霉、米曲霉和黄曲霉；此外，酵母菌、寄生内座壳菌、巴斯德菌、茄形镰刀菌和绿色木霉等也可产生单宁酶。单宁酶是一种糖蛋白，不同来源的单宁酶其分子量和糖链的含
核酶和普通酶的区别
核酶的化学本质是核糖核酸（RNA），而蛋白酶的化学本质是多肽（Polypeptide）。与一般的翻译RNA相比，核酶具有较稳定的空间结构，不易受到RNA酶的攻击。更重要的是，核酶在切断mRNA后，又可从杂交链上解脱下来，重新结合和切割其它的mRNA分子。核酶可通过催化靶位点RNA链中磷酸二酯键的断裂
酶的提取和分离纯化
(一)细胞破碎处理 许多酶都存在于细胞内。为了提取这些胞内酶，首先需要对细胞进行破碎处理。细胞破碎的方法很多，主要包括机械破碎法、物理破碎法、化学破碎法和酶学破碎法等。机械破碎法是指利用捣碎机、研磨器或匀浆器等将细胞破碎。物理破碎法是指利用温度差、压力差或超声波等将细胞破碎。化学破碎法是指利用
调节酶的概念和分类
它们的分子一般具有明显的活性部位和调节部位。位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性可因调节剂结合而改变。有调节代谢反应的功能，调节酶一般可分为别构酶和共价调节酶。
酶的化学本质和种类
酶的化学本质是蛋白质(protein)或RNA(Ribonucleic Acid)，因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶;结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成;黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组
酶活力的概念和作用
酶活力(enzyme activity)也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的转化速率来表示，即酶催化的转化速率越快，酶的活力就越高;反之，速率越慢，酶的活力就越低。所以，测定酶的活力就是测定酶促转化速率。酶转化速率可以用单位时间内单位体积
单宁酶的来源和性质
单宁酶除存在于富含单宁的植物中外，还广泛存在于微生物中。能够产生单宁酶的微生物来源十分丰富，主要是真菌类的曲霉属、青霉属和根霉属，尤其是曲霉属中的黑曲霉、米曲霉和黄曲霉；此外，酵母菌、寄生内座壳菌、巴斯德菌、茄形镰刀菌和绿色木霉等也可产生单宁酶。单宁酶是一种糖蛋白，不同来源的单宁酶其分子量和糖链的含
溶菌酶和溶酶体酶的区别
1、性质不同：溶菌酶是一种能水解致病菌中黏多糖的碱性酶。溶酶体为细胞浆内由单层脂蛋白膜包绕的内含一系列酸性水解酶的小体。2、种类不同：溶酶体中约含60种酶，包括蛋白质、糖类、脂类等物质的水解酶类，如酸性磷酸脂酶、组织蛋白酶、核糖核酸酶以及芳香基硫酸脂酶A和B等。溶菌酶则没有。3、优点不同：溶菌酶是很
代谢酶的定义和作用
代谢酶，是人个体中的一种蛋白质，它参与体内的任何食物的消化和吸收。
酶的本质和作用特点
酶的本质是蛋白质，是生物机体内复杂化学反应称之为“代谢”的催化剂。酶制剂作为饲料添加剂具有以下特点： （1） 它可以提供畜禽尤其是单胃动物体内缺乏的酶种，如纤维素酶、半纤维素酶等，破坏植物细胞壁，降解饲料中的抗营养因子，释放被包埋的营养物质，最大限度地扩大饲料资源，提高饲料利用率。 （2） 它可
酶的结构和催化机制
1、酶的组成与结构：酶的化学本质是蛋白质，蛋白质分子是由氨基酸组成。酶的结构分为四级：一级结构：氨基酸残基严格地按一定顺序线性排列称为蛋白质一级结构，一个蛋白质分子可能由一条肽链构成、也可能由几条肽链构成。二级结构：由于肽链上的一个肽键上的氢原子与另一个肽键上的氧原子有可能能形成氢键，所以，肽链可以
漆酶的特性和应用
漆酶为含铜多酚氧化酶，为木质素分解酶，亦可催化合成酚类、芳香胺的低聚物。担子菌漆酶酶基因克隆到毕赤酵母中表达活力为9.03 U/mL，为原始菌株的3倍。野生革耳Panus rudis漆酶转化到毕赤酵母分泌表达，通过定点突变及随机突变后，酶比活力为16.17 U/mg，提高了4.4倍。新型海洋细菌漆酶
丝氨酸蛋白酶的催化机制
丝氨酸蛋白酶催化机制的主要参与者是催化三联体。三联体位于酶的活性位点，在那里发生催化作用，并保存在丝氨酸蛋白酶的所有超家族中。三联体是由三个氨基酸组成的协调结构：His57、Ser195（因此得名“丝氨酸蛋白酶”）和Asp102.这三种关键氨基酸均在蛋白酶的切割能力中发挥重要作用。虽然三联体的氨基酸
路易斯酸催化作用的烯丙基化反应介绍
路易斯酸催化下烯丙基三甲基硅烷与羰基化合物之间的烯丙基化反应是形成碳，碳键的重要方法，加成产物烯丙基醇是合成某些天然产物、药物、香料和农药的重要中间体。Baba等的研究发现，在氯硅烷类化合物存在下，InCl3可有效促进烯丙基反应的进行。
关于路易斯酸催化作用的甲基化反应
应用重氮甲烷的甲基化反应，尤其是羧酸氧原子的甲基化以保护药物分子中的羟基或羧基。该反应主要特点是反应速度快，条件温和，操作简便，反应过程中除放出氮气外，并无其它的副产物生成，几乎定量转化，产品纯度高，而且对手性中心没有影响。由于药物分子结构复杂，具有各种不同性质的官能团，因此，此类保护反应常应用
生物酶的分类蛋白酶和溶菌酶的介绍
蛋白酶 由微生物分泌的蛋白酶因菌种不同而异,例如枯草杆菌分泌明胶酶和酪蛋白酶,可以水解明胶和酪蛋白；费氏链酶菌分泌角蛋白酶,可以水解动物的毛、角、蹄的角蛋白。蛋白酶将蛋白质分解成肽,再经肽酶水解成氨基酸。 溶菌酶 溶菌酶可作为一种具有杀菌作用的天然抗感染物质,有抗菌、消肿及加快组织恢复功能
生物酶学基础酶的提取和分离纯化
许多酶都存在于细胞内。为了提取这些胞内酶，首先需要对细胞进行破碎处理。细胞破碎的方法很多，主要包括机械破碎法、物理破碎法、化学破碎法和酶学破碎法等。机械破碎法是指利用捣碎机、研磨器或匀浆器等将细胞破碎开来。物理破碎法是指利用温度差、压力差或超声波等将细胞破碎开来。化学破碎法是指利用甲醛、丙酮等有机溶
α淀粉酶和β淀粉酶之间的功能差异
α-淀粉酶： ✤ 是一种内切葡糖苷酶，随机作用于淀粉链内部的α-1,4糖苷键。 ✤ 降解直链淀粉产物是葡萄糖、麦芽糖、麦芽三糖。 ✤ 降解支链淀粉产物是葡萄糖、麦芽糖、麦芽三糖和α-极限糊精。 β-淀粉酶： ✤ 是一种外切葡糖苷酶，从淀粉的非还原端切开α-1,4糖苷键，逐个除去二糖单位，原
淀粉酶和异淀粉酶的相关介绍
淀粉酶 葡萄糖淀粉酶，糖化酶，编号E.C.3.2.1.3 γ-淀粉酶（γ-amylase）是外切酶，从淀粉分子非还原端依次切割α（1→4）链糖苷键和α（1→6）链糖苷键，逐个切下葡萄糖残基，与β-淀粉酶类似，水解产生的游离半缩醛羟基发生转位作用，释放β-葡萄糖。无论作用于直链淀粉还是支链淀粉
α淀粉酶和β淀粉酶的功能差异分析
α-淀粉酶：是一种内切葡糖苷酶,随机作用于淀粉链内部的α-1,4糖苷键.降解直链淀粉产物是葡萄糖,麦芽糖,麦芽三糖.降解支链淀粉产物是葡萄糖,麦芽糖,麦芽三糖和α-极限糊精. β-淀粉酶：是一种外切葡糖苷酶,从淀粉的非还原端切开α-1,4糖苷键,逐个除去二糖单位,原来的α连接被转型,产物为β-麦芽糖
简述葡糖氧化酶的结构和酶学性质
1、葡糖氧化酶的结构： GOD是同型二聚体分子，含有2个黄素腺嘌呤二核苷酸（ FAD）结合位点。每个单体含有2个完全不同的区域：一个与部分FAD非共价但紧密结合，主要为β折叠；另一个与底物β-D-葡萄糖结合，由4个α-螺旋支撑1个反平行的β折叠。 2、葡糖氧化酶的酶学性质： 高纯度GOD
米氏方程的影响因素
1、底物浓度对酶促反应速度的影响当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时，液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。2、温度对酶反应速度的影响一方面是温度升高，酶促反应速度加快。另一方面，温度升高，酶的
竞争性抑制的特点
特点：抑制剂与底物竞争酶的活性部位，当抑制剂与酶的活性部位结合后，底物就不能再与酶结合，同样反之。