酶的催化作用和活性部位
酶的催化作用是通过其与底物形成复合物(即中间产物)降低反应能阈来实现的。酶是一个大分子蛋白质，而底物往往是小分子化合物，现已证实，酶分子表面不是任何部位都能与底物相结合的。只有称为酶的活性部位才能与底物结合并进行催化作用。酶的活性部位:有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位(Active site)。对于缀合酶来说，辅因子上某一部分的结构，往往是活性部位的组成成分。......阅读全文
什么是相转移催化作用？
相转移催化作用是指一种催化剂能加速或者能使分别处于互不相溶的两种溶剂（液－液两相体系或固－液两相体系）中的物质发生反应。反应时，催化剂把一种实际参加反应的实体（如负离子）从一相转移到另一相中，以便使它与底物相遇而发生反应。
配位化学在催化作用
过渡金属化合物能与烯烃、炔烃和一氧化碳等各种不饱和分子配位形成配合物，使这些分子活化，生成新的化合物。例如烯烃的氢甲醛化反应中，烯烃与氢和一氧化碳按照与钴催化剂形成配合物的机理，最终生成醛（R为烷基）：RCH=CH2+CO+H2─→RCH2CH2CHO有些金属催化剂可把烯烃转变为多聚体。例如，将氯化
ELISA试剂盒物的催化作用
ELISA试剂盒技术原理：以免疫学反响为根底，将抗原、抗体的特异性反响与酶对底抗原或抗体的固相化及抗原或抗体的酶符号。2. 结合在固相载体外表的抗原或抗体仍坚持其免疫学活性。3. 酶符号的抗原或抗体既保留其免疫学活性，又保留酶的活性。4. 受检标本与固相载体外表的抗原或抗体起反响。再参加酶符号的抗原
酶的分类和酶的命名
一、酶的分类 国际酶学委员会(I.E.C)规定，按酶促反应的性质，可把酶分成六大类： 1.氧化还原酶类(oxidoreductases)指催化底物进行氧化还原反应的酶类。例如，乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。 2.转移酶类(transferases)指催化底物之间
四妙勇安汤活性部位筛选及其化学成份分析
分析测试百科网讯 2015年10月18日，第42期质谱沙龙在北京朝阳医院举行。活动由首都医科大学附属北京朝阳医院和SCIEX 公司主办，分析测试百科网协办。本次沙龙活动的主题是质谱技术在医院临床药学科研中的应用，吸引了质谱领域的专家学者、一线工作者近50人参加此次活动。东直门中医医院副
酵素催化剂样的催化作用介绍
酵素催化剂样的催化作用催动着机体的生化反应，催动着生命现象的进行。若没有酵素，生化反应将无法进行，五大营养素都将变的对机体毫无用处，生命现象将会停止。它几乎参与所有的生命活动：思考问题，运动，睡眠，呼吸，愤怒，哭泣或者分泌荷尔蒙等都是以酵素为中心的活动结果。酵素参与人体所有新陈代谢过程消化食物、免疫
Roche－的酶和－Promega－的酶比较
Roche 的酶有自降解，而 Promega 的酶基本上没有自降解。由于酶的自降解峰可以用来做很好的内标，所以一定限度的酶自降解对 MALDI 数据的校准很有帮助。
我国学者发现贵金属和空位对重金属离子的协同催化作用
近期，智能所黄行九研究员研究小组发现纳米复合材料中贵金属和空位对重金属离子产生的协同催化作用。小组成员利用Au/N-deficient-C3N4修饰玻碳电极实现了水中微污染物Pb(II)的高灵敏、高选择性检测。 纳米材料修饰电极对痕量重金属离子的定性定量分析是目前环境分析领域研究热点之一。石墨
凝血因子内源性激活系统
整个凝血酶的激活途径如图2所示。当血液与带负电荷的胶原蛋白（皮肤血管外壁）或异体表面（如高岭土、玻璃等）接触时，因子Ⅻ就由酶原激活成Ⅻa，后者除能激活因子Ⅺ外，又同时使血浆前舒缓激肽释放酶激活。激活后的激肽释放酶在高分子量激肽原的促进下反过来又进一步使因子Ⅻ激活，但此时不再是接触激活而是肽键水解
酶的酶活和质量如何评判
NSP(木聚糖,β－葡聚糖,纤维素)的检测方法有三类:1,染色底物显色法,适用于测定饲料中的酶活,主要是内切酶活,楼主介绍的,中国鲜为人知;2,DNS还原糖显色法,适用于测定酶制剂产品中的酶活,外切酶活和内切酶活的混合结果,外切酶活站多数,中国常用;3.黏度法,适宜评估可溶性NSP酶的效果,中国不常
简述锂电材料二硫化钼的催化作用
MoS2用作石化，例如加氢脱硫中脱硫的辅助催化剂。MoS2催化剂的有效性通过添加少量的钴或者镍得到增强。这些硫化物的紧密混合物是负载在氧化铝上。这种催化剂是通过用下列物质处理钼酸盐/钴或镍浸渍氧化铝原位生成的H2S或者等效的试剂。催化作用不发生在微晶的规则片状区域，而是发生在这些平面的边缘。
关于相转移催化作用的基本信息介绍
相转移催化作用是指一种催化剂能加速或者能使分别处于互不相溶的两种溶剂（液－液两相体系或固－液两相体系）中的物质发生反应。反应时，催化剂把一种实际参加反应的实体（如负离子）从一相转移到另一相中，以便使它与底物相遇而发生反应。
关于路易斯酸催化作用的简介
1923 年，美国化学家路易斯(G.N.Lewis)用共价键理论解释酸碱中和反应时发现：酸碱中和过程本质上是酸H+和碱OH-之间形成新的共价键的过程，结合酸碱的电子结构，从电子对的配给和接受出发，提出酸碱电子理论，又称为路易斯酸碱理论。路易斯认为：酸是价层轨道上缺电子对因而能接受电子对的物质；碱
酶的概念和本质
酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物，其中绝大多数酶是蛋白质,少数酶是RNA。
肽和酶的关系？
科学研究发现，所有的酶都是肽，因此也称肽酶。人体有内肽酶和外肽酶。内肽酶如消化酶、淀粉酶、细菌酶、胃蛋白酶、胰蛋白酶和糜蛋白酶，帮助人体消化食物蛋白质，使它变成小肽，让人体吸收和利用。此外，可以控制细胞的无序生长，使细胞数量和质量控制在正常水平。同时也维系器官的大小、间隔距离及生长比例和速度，不让其
糖化酶和淀粉酶的区别
糖化酶糖化酶又称葡萄糖淀粉酶,糖化酶是一种习惯上的名称,学名为α-1,4-葡萄糖水解酶(α-1,4-Glucan glucohydrolace)。本品应用于酒精、淀粉糖、味精、抗菌素、柠檬酸、啤酒等工业以及白酒、黄酒。曲酒等其它酿造工业，本品质量稳定，使用方便，利于连续糖化，提高产品质量，降低成本。
糖化酶和淀粉酶的区别
糖化酶糖化酶又称葡萄糖淀粉酶,糖化酶是一种习惯上的名称,学名为α-1,4-葡萄糖水解酶(α-1,4-Glucan glucohydrolace)。本品应用于酒精、淀粉糖、味精、抗菌素、柠檬酸、啤酒等工业以及白酒、黄酒。曲酒等其它酿造工业，本品质量稳定，使用方便，利于连续糖化，提高产品质量，降低成本。
酶免疫技术中酶和酶作用底物
酶和酶作用底物（一）酶的要求： 一个酶蛋白分子每分钟可催化10 3 ～10 4 个底物分子转变成有色产物。用于标记的酶应符合：1.酶的活性要强，催化反应的转化率高，纯度高。2.酶催化底物后产生的产物易于判断或测量，方法简单易行、敏感和重复性好。3.作用专一性强 ，酶活性不受样品中其他成分的影响，受检
影响酶高效性的主要因素有哪些
一、影响酶高效催化的因素PH值的影响。每种酶仅在较窄的pH范围内才表现出较高的活力，该pH值即是酶作用的最适pH值。一般来说，酶在最适pH值表现最稳定，因此酶作用的pH值也就是其稳定的pH值。酶反应pH值过高或过低，酶都会受到不可逆的破坏，稳定性、活力下降，甚至失活。不同酶的最适pH范围不同，偏酸性
替代的还原酶和氧化酶简介
许多真核生物的电子传递链中的酶与上述研究较多的哺乳动物有所不同。例如，植物有替代的NADH氧化酶，可以不在线粒体基质而在细胞质中氧化NADH，并将这些电子传递到泛醌池。这些酶不传送子，可在不改变跨膜电化学梯度时还原泛醌。 分岔电子传递链的另一个例子是“替代氧化酶”，存在于植物、一些真菌及原生生
α淀粉酶和β淀粉酶之间的异同
α-淀粉酶： ✤ 是一种内切葡糖苷酶，随机作用于淀粉链内部的α-1,4糖苷键。 ✤ 降解直链淀粉产物是葡萄糖、麦芽糖、麦芽三糖。 ✤ 降解支链淀粉产物是葡萄糖、麦芽糖、麦芽三糖和α-极限糊精。 β-淀粉酶： ✤ 是一种外切葡糖苷酶，从淀粉的非还原端切开α-1,4糖苷键，逐个除去二糖单位，原
淀粉酶和蛋白酶的作用机理
小麦粉中主要有 一淀粉酶和B一淀粉酶。 一淀粉酶能水解淀粉。直链淀粉、麦芽糊精和寡糖中 一1，4精苷键；B一淀粉酶有糖化作用，它从淀粉链的非还原端产生13一麦芽糖，只能作用于凝胶化淀粉，不能作用于完好的淀粉，对碾磨破坏的淀粉作HJ速度较低。一淀粉酶是糊精化酶，随机作』{{于糊化淀粉，不能作Jfj于B
α淀粉酶和β淀粉酶之间的差异
α-淀粉酶和β-淀粉酶的异同点对比：相同点：都作用于α-1,4糖苷键,产物都是麦芽糖不同点：α-淀粉酶 β-淀粉酶1 可跨越分枝点 不能跨越分枝点2 内切酶（随机切） 端解酶（非还原端两两相切）3 产物糊精分子量小 糊精分子量大（极限糊精）4 耐高温、不耐酸 耐酸、不耐高温5 存在于萌发种子中 广乏
生物酶学基础酶的生产和制备
酶的生产是指经过预先设计，并且通过人工控制而获得所需要的酶的过程。概括地说，酶的生产方法有提取法、发酵法和化学合成法三种。提取法是最早采用并且一直沿用至今的一种方法。提取法采用各种技术，直接从动植物或微生物的细胞或组织中将酶提取出来。提取法虽简单易行，但必须要有充足的原材料，这就使提取法的广泛应用受
酶的特性及命名和分类酶的命名原则
酶的特性酶是生物催化剂，几乎参与所有生命过程的活动。酶的催化效率极高，在可比条件下，大约是化学型催化剂的107～1013倍。酶本身基本上是蛋白质，主要由氨基酸组成，在各个酶的活性部位，氨基酸侧链群有不同的三维结构，由于不同酶的三维结构不同，可催化的反应也就不同，因而酶具有高度的专一性。酶只能与一种或
酶的提取和分离纯化
(一)细胞破碎处理 许多酶都存在于细胞内。为了提取这些胞内酶，首先需要对细胞进行破碎处理。细胞破碎的方法很多，主要包括机械破碎法、物理破碎法、化学破碎法和酶学破碎法等。机械破碎法是指利用捣碎机、研磨器或匀浆器等将细胞破碎。物理破碎法是指利用温度差、压力差或超声波等将细胞破碎。化学破碎法是指
酶的提取和分离纯化
(一)细胞破碎处理 许多酶都存在于细胞内。为了提取这些胞内酶，首先需要对细胞进行破碎处理。细胞破碎的方法很多，主要包括机械破碎法、物理破碎法、化学破碎法和酶学破碎法等。机械破碎法是指利用捣碎机、研磨器或匀浆器等将细胞破碎。物理破碎法是指利用温度差、压力差或超声波等将细胞破碎。化学破碎法
酶的激活和抑制实验
实验方法原理酶的活力常受某些物质的影响，有些物质能使酶的活力增加，称为激活剂；有些物质能使酶的活性降低，称为抑制剂。值得注意的是激活剂和抑制剂不是绝对的，有些物质在低浓度时为某种酶的激活剂，而在高浓度时则为该酶的抑制剂。例如，氯化纳达到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的活力。实验步骤1．仪器：（1）
溶菌酶和溶酶体酶的区别
1、性质不同：溶菌酶是一种能水解致病菌中黏多糖的碱性酶。溶酶体为细胞浆内由单层脂蛋白膜包绕的内含一系列酸性水解酶的小体。2、种类不同：溶酶体中约含60种酶，包括蛋白质、糖类、脂类等物质的水解酶类，如酸性磷酸脂酶、组织蛋白酶、核糖核酸酶以及芳香基硫酸脂酶A和B等。溶菌酶则没有。3、优点不同：溶菌酶是很
酶的激活和抑制实验
实验方法原理酶的活力常受某些物质的影响，有些物质能使酶的活力增加，称为激活剂；有些物质能使酶的活性降低，称为抑制剂。值得注意的是激活剂和抑制剂不是绝对的，有些物质在低浓度时为某种酶的激活剂，而在高浓度时则为该酶的抑制剂。例如，氯化纳达到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的活力。实验步骤1．仪器：（1）