简述黏蛋白的蛋白质结构
成熟黏蛋白是由两个不同的区域： 氨基和羧基末端区域被轻度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸残基参与建立二硫内和黏蛋白单体之间的联系。 的10〜80残基序列的多个串联重复序列，其中多达一半的形成的大的中央区域的氨基酸是丝氨酸或苏氨酸。这个区域被与数百饱和O-连接的寡糖。N-连接寡糖中也发现对粘蛋白，但在丰度比的O-联糖少。......阅读全文
简述黏蛋白的蛋白质结构
成熟黏蛋白是由两个不同的区域： 氨基和羧基末端区域被轻度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸残基参与建立二硫内和黏蛋白单体之间的联系。 的10〜80残基序列的多个串联重复序列，其中多达一半的形成的大的中央区域的氨基酸是丝氨酸或苏氨酸。这个区域被与数百饱和O-连接的寡糖。N-连接寡糖中也发现对粘蛋
简述蛋白质结构的作用
1、蛋白质结构的作用—构成生物体内基本物质，为生长及维持生命所必需； 2、蛋白质结构的作用—部分蛋白质可作为生物催化剂，即酶和激素； 3、蛋白质结构的作用—生物的免疫作用所必需的物资； 4、蛋白质结构的作用—有些蛋白质会导致食物过敏。
简述蛋白质结构在蛋白质设计中的应用
蛋白质设计的目标是通过计算机辅助的算法以生成符合目标蛋白质三维结构的氨基酸序列，经过漫长的进化，自然界已经筛选出了数量众多的蛋白质，但天然蛋白质只有在自然条件下才发挥最佳功能，这使得人们利用这些蛋白质受到了限制，因此需要对蛋白质进行改造使其能适应特定条件发挥特定的功能。蛋白质分子的设计分为3类：
简述黏蛋白的临床意义
增加粘蛋白产生发生在许多腺癌，包括胰腺癌，肺癌，乳腺癌，卵巢癌，结肠癌和其它组织。粘蛋白也过度表达在肺疾病，如哮喘，支气管炎，慢性阻塞性肺病或囊性纤维化。两膜粘蛋白，MUC1和MUC4已被广泛研究相对于在疾病过程其病理含义。粘蛋白正在调查尽可能诊断标记为恶性肿瘤和其他疾病过程中，它们是最通常过度
简述黏蛋白的临床意义
增加粘蛋白产生发生在许多腺癌，包括胰腺癌，肺癌，乳腺癌，卵巢癌，结肠癌和其它组织。粘蛋白也过度表达在肺疾病，如哮喘，支气管炎，慢性阻塞性肺病或囊性纤维化。两膜粘蛋白，MUC1和MUC4已被广泛研究相对于在疾病过程其病理含义。粘蛋白正在调查尽可能诊断标记为恶性肿瘤和其他疾病过程中，它们是最通常过度
纤维黏连蛋白的特点和结构
纤维黏连蛋白（Fibronectin，FN，又称冷不溶球蛋白CIG、转化敏感性细胞外巨蛋白质LETS、成纤维细胞表面抗原FSA、调理素-α2糖蛋白、血清细胞粘合因子、纤连素、纤维连接蛋白、纤维结构蛋白、纤连蛋白、纤黏连蛋白）是发现最早的细胞外基质非胶原糖蛋白，某些肿瘤患者血浆纤维黏连蛋白升高，腹水中
层黏连蛋白的结构和特点
层黏连蛋白（Laminins，LN）存在于早期胚胎、纤维化及某些肿瘤细胞之间，在正常血液及组织液中的浓度极低。层黏连蛋白具有与Ⅳ型胶原（Collagen IV）、Nidogen（也叫Entactin）、硫酸乙酰肝素（Heparan sulfate）等分子结合的部位，而层黏连蛋白与Ⅳ型胶原、Nidog
简述黏蛋白病的临床表现
黏蛋白病在临床上具有特异性三主征：毛孔性丘疹，局限性隆起性红斑及脱毛。临床上可分为三种类型： 1、急性良性型黏蛋白病： 为临床最常见者，早起表现为成群丘疹或斑块，约2～5厘米大小，皮肤色或红色，上覆鳞屑，好发于毛囊处。皮损可开始即脱发，也可在几周后陆续出现。常发于头皮、眉毛等处，脱发即为其主
简述毛囊性黏蛋白病的检查方法
1、毛囊性黏蛋白病的实验室检查：目前没有相关内容描述。 2、毛囊性黏蛋白病的其他辅助检查： 组织病理：主要为外毛根鞘和皮脂腺的黏蛋白沉积。外毛根鞘的角质形成细胞被黏蛋白隔开呈星形。黏蛋白主要为透明质酸，可用胶体铁染色显示。真皮上部血管和毛囊周围有淋巴细胞、嗜酸性细胞和浆细胞浸润。还可见到一定
简述蛋白质二级结构的无规卷曲
多肽链中肽平面的一些无规则排列的无规律构象，称为无规卷曲（randomcoil）。无规卷曲通过主链间的氢键或主链与侧链间的氢键稳定其构象，是蛋白质结构中的基本构件。卷曲的柔性构象可使肽链改变走向，利于连接结构相对刚性的α螺旋和β折叠，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中起重要作用。
简述蛋白质结构在药物设计中的应用
从基因组数据到新药物的过程分为2个部分：一是选择目标蛋白，二是选择合适的药物，药物分子必需与目标蛋白质分子紧密结合、容易合成且没有毒副作用。传统的药物设计通过筛选大量的天然化合物、已知的底物或配基的类似物（anaIogs）以及生物化学研究来确定前导物（Iead compounds），较少依赖目标
蛋白质的结构及蛋白质的功能（一）
蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。 一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(
蛋白质的结构及蛋白质的功能（二）
(二)蛋白质空间橡象与功能活性的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。 在生物体内，当某种物质
蛋白质整体的结构
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽
蛋白质的基本结构
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都
蛋白质根据蛋白质结构进行分类
纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水
关于蛋白质结构的结构种类概述
蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。 蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面： 一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸
关于蛋白质结构的结构预测介绍
测定蛋白质序列比测定蛋白质结构容易得多，而蛋白质结构可以给出比序列多得多的关于其功能机制的信息。因此，许多方法被用于从序列预测结构。 一、二级结构预测 二、三级结构预测 同源建模：需要有同源的蛋白三级结构为基础进行预测。 Threading法。“从头开始”（Ab initio）：只需要蛋
关于蛋白质结构的结构测定介绍
专门存储蛋白质和核酸分子结构的蛋白质数据库中，接近90%的蛋白质结构是用X射线晶体学的方法测定的。X射线晶体学可以通过测定蛋白质分子在晶体中电子密度的空间分布，在一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标。大约9%的已知蛋白结构是通过核磁共振技术来测定的。该技术还可用于测定蛋白质的二级结构。除了
简述脂蛋白的结构
脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白（Apo）。载脂蛋白在脂蛋白代谢中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法,当前已经发现很多种类,一般分为5～7类,主要测定其ApoAI,ApoB两种。 ApoAI主要由肝脏合成,小肠也可合成,它是高密度脂蛋白胆固醇（HDL-CHOL）的主要结构蛋白,占HD
噬菌体蛋白质的结构
无尾部结构的二十面体：这种噬菌体为一个二十面体，外表由规律排列的蛋白亚单位——衣壳组成，核酸则被包裹在内部。有尾部结构的二十面体：这种噬菌体除了一个二十面体的头部外，还有由一个中空的针状结构及外鞘组成的尾部，以及尾丝和尾针组成的基部。线状体：这种噬菌体呈线状，没有明显的头部结构，而是由壳粒组成的盘旋
蛋白质折叠的主要结构
蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相
蛋白质立体结构的形成
在对蛋白质立体结构有所了解的基础上，蛋白质化学家很自然地希望阐明蛋白质立体结构是如何形成的，即肽链是如何折叠的。从Anfinsen经典的核糖核酸酶的还原和重氧化实验，得出蛋白质肽链折叠的基本原则：蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质的立体结构，即肽链的折叠方式。肽链折叠的本质，可以简单地理解为将肽链中绝大
蛋白质结构的相关介绍
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基
蛋白质的结构和功能
蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的高分子物质。酶、抗体、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白以及细胞的骨架结构均为蛋白质。几乎在所有的生物过程中起着关键作用。蛋白质的基本组成单位是氨基酸。构成天然蛋白质的氨基酸有二十种,分为非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸和碱性氨基酸。氨基酸借助肽键
蛋白质的结构与功能
蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病（moleculardisease）。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周
蛋白质的整体结构介绍
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。蛋白质分子的化学键一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级
简述蛋白质复性的性质
近来，越来越多的有关蛋白质折叠的研究已转向利用分子伴侣GroE家族。有些学者已成功地利用分子伴侣在体内和体外辅助蛋白质复性[12、13]。但分子伴侣在实际应用中尚存在费用高并需要与复性蛋白质分离等缺点，因此研究开发分子伴侣的重复利用性及稳定性是实现其应用的关键。 GroEL具有结合蛋白质的作用
简述蛋白质合成的调控
生物体内蛋白质合成的速度,主要在转录水平上,其次在翻译过程中进行调节控制。它受性别、激素、细胞周期、生长发育、健康状况和生存环境等多种因素及参与蛋白质合成的众多的生化物质变化的影响。由于原核生物的翻译与转录通常是偶联在一起的,且其mRNA的寿命短,因而蛋白质合成的速度主要由转录的速度决定。弱化作
蛋白质立体结构原则
1.由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部 分双键的性质，不能自由旋转。 2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或肽键平面。但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。此单键的旋