简述黏蛋白的蛋白质结构
成熟黏蛋白是由两个不同的区域： 氨基和羧基末端区域被轻度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸残基参与建立二硫内和黏蛋白单体之间的联系。 的10〜80残基序列的多个串联重复序列，其中多达一半的形成的大的中央区域的氨基酸是丝氨酸或苏氨酸。这个区域被与数百饱和O-连接的寡糖。N-连接寡糖中也发现对粘蛋白，但在丰度比的O-联糖少。......阅读全文
简述黏蛋白的蛋白质结构
成熟黏蛋白是由两个不同的区域： 氨基和羧基末端区域被轻度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸残基参与建立二硫内和黏蛋白单体之间的联系。 的10〜80残基序列的多个串联重复序列，其中多达一半的形成的大的中央区域的氨基酸是丝氨酸或苏氨酸。这个区域被与数百饱和O-连接的寡糖。N-连接寡糖中也发现对粘蛋
简述黏蛋白的临床意义
增加粘蛋白产生发生在许多腺癌，包括胰腺癌，肺癌，乳腺癌，卵巢癌，结肠癌和其它组织。粘蛋白也过度表达在肺疾病，如哮喘，支气管炎，慢性阻塞性肺病或囊性纤维化。两膜粘蛋白，MUC1和MUC4已被广泛研究相对于在疾病过程其病理含义。粘蛋白正在调查尽可能诊断标记为恶性肿瘤和其他疾病过程中，它们是最通常过度
层黏连蛋白的结构和特点
层黏连蛋白（Laminins，LN）存在于早期胚胎、纤维化及某些肿瘤细胞之间，在正常血液及组织液中的浓度极低。层黏连蛋白具有与Ⅳ型胶原（Collagen IV）、Nidogen（也叫Entactin）、硫酸乙酰肝素（Heparan sulfate）等分子结合的部位，而层黏连蛋白与Ⅳ型胶原、Nidog
纤维黏连蛋白的特点和结构
纤维黏连蛋白（Fibronectin，FN，又称冷不溶球蛋白CIG、转化敏感性细胞外巨蛋白质LETS、成纤维细胞表面抗原FSA、调理素-α2糖蛋白、血清细胞粘合因子、纤连素、纤维连接蛋白、纤维结构蛋白、纤连蛋白、纤黏连蛋白）是发现最早的细胞外基质非胶原糖蛋白，某些肿瘤患者血浆纤维黏连蛋白升高，腹水中
简述蛋白质二级结构的无规卷曲
多肽链中肽平面的一些无规则排列的无规律构象，称为无规卷曲（randomcoil）。无规卷曲通过主链间的氢键或主链与侧链间的氢键稳定其构象，是蛋白质结构中的基本构件。卷曲的柔性构象可使肽链改变走向，利于连接结构相对刚性的α螺旋和β折叠，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中起重要作用。
蛋白质整体的结构
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽
蛋白质的基本结构
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都
蛋白质的结构及蛋白质的功能（二）
(二)蛋白质空间橡象与功能活性的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。 在生物体内，当某种物质
蛋白质的结构及蛋白质的功能（一）
蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。 一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(
蛋白质根据蛋白质结构进行分类
纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水
简述脂蛋白的结构
脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白（Apo）。载脂蛋白在脂蛋白代谢中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法,当前已经发现很多种类,一般分为5～7类,主要测定其ApoAI,ApoB两种。 ApoAI主要由肝脏合成,小肠也可合成,它是高密度脂蛋白胆固醇（HDL-CHOL）的主要结构蛋白,占HD
黏蛋白的基因的介绍
至少有20人黏蛋白基因已经被区别在于基因的克隆-MUC1，MUC2，MUC3A，MUC3B，MUC4，MUC5AC，MUC5B，MUC6，MUC7，MUC8，MUC12，MUC13，MUC15，MUC16，MUC17，MUC19，MUC20，MUC21和MUC22。 主要的分泌呼吸道粘蛋白是M
简述蛋白质复性的性质
近来，越来越多的有关蛋白质折叠的研究已转向利用分子伴侣GroE家族。有些学者已成功地利用分子伴侣在体内和体外辅助蛋白质复性[12、13]。但分子伴侣在实际应用中尚存在费用高并需要与复性蛋白质分离等缺点，因此研究开发分子伴侣的重复利用性及稳定性是实现其应用的关键。 GroEL具有结合蛋白质的作用
简述蛋白质合成的调控
生物体内蛋白质合成的速度,主要在转录水平上,其次在翻译过程中进行调节控制。它受性别、激素、细胞周期、生长发育、健康状况和生存环境等多种因素及参与蛋白质合成的众多的生化物质变化的影响。由于原核生物的翻译与转录通常是偶联在一起的,且其mRNA的寿命短,因而蛋白质合成的速度主要由转录的速度决定。弱化作
关于黏蛋白的分泌介绍
刺激后，MARCKS（肉豆蔻酰基化的富含丙氨酸的蛋白激酶C的底物）蛋白质协调从粘蛋白填充粘蛋白的分泌囊泡的专门的上皮细胞内。所述囊泡的融合的质膜使粘蛋白的释放，因为它这交流的Ca的钠扩展高达600倍。其结果是一个粘弹交织分子，它与其它分泌物（例如，从组合的产物气道上皮和粘膜下层的腺体中呼吸系统）
蛋白质结构的相关介绍
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基
蛋白质折叠的主要结构
蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相
蛋白质的结构和功能
蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的高分子物质。酶、抗体、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白以及细胞的骨架结构均为蛋白质。几乎在所有的生物过程中起着关键作用。蛋白质的基本组成单位是氨基酸。构成天然蛋白质的氨基酸有二十种,分为非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸和碱性氨基酸。氨基酸借助肽键
噬菌体蛋白质的结构
无尾部结构的二十面体：这种噬菌体为一个二十面体，外表由规律排列的蛋白亚单位——衣壳组成，核酸则被包裹在内部。有尾部结构的二十面体：这种噬菌体除了一个二十面体的头部外，还有由一个中空的针状结构及外鞘组成的尾部，以及尾丝和尾针组成的基部。线状体：这种噬菌体呈线状，没有明显的头部结构，而是由壳粒组成的盘旋
蛋白质的整体结构介绍
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。蛋白质分子的化学键一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级
蛋白质的结构与功能
蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病（moleculardisease）。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周
蛋白质立体结构的形成
在对蛋白质立体结构有所了解的基础上，蛋白质化学家很自然地希望阐明蛋白质立体结构是如何形成的，即肽链是如何折叠的。从Anfinsen经典的核糖核酸酶的还原和重氧化实验，得出蛋白质肽链折叠的基本原则：蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质的立体结构，即肽链的折叠方式。肽链折叠的本质，可以简单地理解为将肽链中绝大
简述黏粒的主要特征
(1)由质粒与λDNA组成的一种4～6kb的环状杂种DNA，容易分离并可离体操作。携带抗生素抗性基因为选择标记，带有pUC质粒的细菌能在含抗生素的培养基上生长。它既能像质粒一样在细菌中繁殖(pJB8、c2RB等)，有的可以在哺乳动物细胞内繁殖(pWEl5/16等)，又能像λDNA一样体外包装，并
蛋白质立体结构原则
1.由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部 分双键的性质，不能自由旋转。 2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或肽键平面。但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。此单键的旋
简述网格蛋白的结构
有两种类型的轻链：α链和β链,二者的氨基酸有60%是相同的,但还不知道它们在功能上有什么差别。许多三腿复合物再组装成六边形或五边形网格结构,即包被亚基,然后由这些网格蛋白亚基组装成披网格蛋白小泡。
蛋白质二维结构的结构特点
二维结构是指原子或离子集团中的原子或离子具有在空间沿二维方向的正、反向延伸作有规律排布的结构。
蛋白质三级结构的结构特点
三级结构是由一个已经具有了某些a-螺旋和/或b折叠区的多肽链折叠成一个紧密包裹的、几乎成球形的空间结构，或称为天然构象。三级结构的一个重要特点是在一级结构上离得远的氨基酸残基在三级结构中可以靠的很近，它们的侧链可以发生相互作用。二级结构是靠骨架中的酰胺和羰基之间形成的氢键维持稳定的，三级结构主要是靠
简述蛋白质组的鉴定方法
如蛋白质鉴定结果、蛋白质的亚细胞定位、蛋白质在不同条件下的表达水平等信息。目前应用最普遍的数据库是NRDB和dbEST 数据库。NRDB由SWISS2PROT 和GENPETP 等几个数据库组成，dbEST是由美国国家生物技术信息中心（NCBI）和欧洲生物信息学研究所(EBI)共同编辑的核酸数据
简述蛋白质折叠的生长模型
根据这种模型,肽链中的某一区域可以形成“折叠晶核”,以它们为核心,整个肽链继续折叠进而获得天然构象。所谓“晶核”实际上是由一些特殊的氨基酸残基形成的类似于天然态相互作用的网络结构,这些残基间不是以非特异的疏水作用维系的,而是由特异的相互作用使这些残基形成了紧密堆积。晶核的形成是折叠起始阶段限速步
简述抗冻蛋白质的作用机制
人们认为AFP抑制冰晶的生长是靠一种吸附–抑制机制。它们被吸附到冰的非底平面，从而，从热力学角度不利于冰的生长。在一些AFP上存在平的、刚性表面看来有利于该AFP与冰通过范德华力（Van der Waals force）发生表面互补性相互作用。