简述蛋白质二级结构的无规卷曲
多肽链中肽平面的一些无规则排列的无规律构象，称为无规卷曲（randomcoil）。无规卷曲通过主链间的氢键或主链与侧链间的氢键稳定其构象，是蛋白质结构中的基本构件。卷曲的柔性构象可使肽链改变走向，利于连接结构相对刚性的α螺旋和β折叠，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中起重要作用。......阅读全文
简述蛋白质二级结构的无规卷曲
多肽链中肽平面的一些无规则排列的无规律构象，称为无规卷曲（randomcoil）。无规卷曲通过主链间的氢键或主链与侧链间的氢键稳定其构象，是蛋白质结构中的基本构件。卷曲的柔性构象可使肽链改变走向，利于连接结构相对刚性的α螺旋和β折叠，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中起重要作用。
蛋白质的二级结构与超二级结构结构的组装块
一、蛋白质的二级结构 蛋白质在细胞中必须通过详细的三维结构识别成千上万种的不同分子，这就需要蛋白质分子具有结构多样性。蛋白质结构研究得出的第一个重要的基本规律是水溶性球状蛋白质分子折叠的重要驱动力，它是将疏水侧链置于分子内部，产生一个"疏水内核"和一个亲水表面。为了把侧链放到分子内部去，相应的高度
蛋白质二级结构的定义
成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。 （4）肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之
圆二色蛋白质测定
圆二色性（Circular dichroic，CD）测定 1%(w/w)的蛋清溶液调节到pH 4.0，6.0，10.0，在85oC加热不同时间，离心，取上清液，然后稀释至100~200μg/mL溶液。对照组为天然蛋清样品。用Jasco J-715光度计测定样品的CD谱。测定条件设定：测定波长范围
蛋白质的二级结构的特点
二级结构以往是由生物巨分子在原子量级结构下的氢键来定义的。在蛋白质，二级结构则是以主链中氨基之间的氢键模式来定义，亦即DSSP所定义的氢键，并不包括主链与旁链间或是旁链之间的氢键。而核酸的二级结构是以碱基之间的氢键来定义。在很多RNA分子，二级结构对RNA正常功能非常重要，有时甚至于较序列重要。这可
应用圆二色光谱研究电场对脂肪酶二级结构的影响
摘 要 脂肪酶被不同强度的电场处理5 min, 用圆二色光谱( cir cular dichr oism, CD) 研究电场对脂肪酶( Lipase) 二级结构的影响。研究结果表明: 在01 5~ 61 0 kV # cm- 1 范围内, 不同强度的电场对脂肪酶的A- 螺旋、B- 折叠、B- 转角及
概述蛋白质二级结构的形式
蛋白质二级结构的基本类型有α螺旋、β折叠、β转角、Ω环和无规卷曲。如血红蛋白和肌红蛋白中含有大量的α-螺旋，铁氧蛋白（ferredoxin）则不含任何的α螺旋。蛋白质中各种类型的二级结构并不是均匀地分布在蛋白质中，不同蛋白质中β折叠和β-转角的数量也有很大的变化。
蛋白质二级结构的基本介绍
蛋白质二级结构（secondary structure of protein）是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环和无规卷曲。 [1] 由于蛋白质的分子量
关于蛋白质二级结构的定义
蛋白质分子的二级结构（secondarystructure）通常是指蛋白质多肽链沿主链骨架方向的空间走向、规则性循环式排列，或某一段肽链的局部空间结构，即蛋白质的二级结构为肽链主链或一段肽链主链骨架原子的相对空间盘绕、折叠位置，它并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构的红外检测
蛋白质是与生命及各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质，机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质的参与。蛋白质是由不同氨基酸以肽键相连所组成的具有一定空间结构的生物大分子物质，其结构可分为以下4个结构层次： 图1 蛋白质的四个结构层次 我们所关注的蛋白质二级结构指的是蛋白质
CD测蛋白质二级结构的基本原理
1. CD测蛋白质二级结构的基本原理 蛋白质是由氨基酸通过肽链组成的具有特定结构的生物大分子。蛋白质中氨基酸残基的排列次序是蛋白质的一级结构，而肽链中局部肽段骨架形成的构象称为二级结构，二级结构是靠台联股价中的烫机上的氧原子和亚胺基上的氢之间的氢键来维系的，根据肽链的旋转方向与氢键之间
蛋白质二级结构拟合算法
早期的蛋白质或多肽的二级结构拟合计算方法中,主要采用多聚氨基酸为参考多肽。Greenfield 等采用多聚L2赖氨酸作参考多肽,建立α2螺旋、β2折叠及无规卷曲等二级结构参考CD 光谱曲线,采用单一波长法(208nm) 计算出α2螺旋含量后,然后假设不同的β2折叠含量( Xβ) 值,并假设CD 值是
关于蛋白质二级结构的β转角简介
多肽链中出现的180°回折的结构称为β转角（β-bend）或β回折（β-turn），即U型转折结构。它是由四个连续氨基酸残基构成，第2个氨基酸残基多为脯氨酸，甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺也常出现在β转角结构中，第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其稳定。 常见的转角
关于蛋白质二级结构的α螺旋的介绍
蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋（a-helix）构象。 α螺旋具有下列特征： （1）多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。 （2）每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54n
关于蛋白质二级结构的Ω环的介绍
Ω环（Ω loop）是近二三十年才发现的一类二级结构，它们虽然不像α螺旋和β折叠片那样规正，但仍有规则可循，属干部分规正的二级结构。从形式上Ω环可看成是β转角的延伸。此环有两个特征。一是环的长度不超过16个氨基酸残基，一般为6~8个残基，尤以8残基的Ω环为最多；二是它改变了蛋白质肽链的走向，使得
关于蛋白质二级结构的β折叠的介绍
β折叠是指多肽链以肽单元为单位，以Cα为旋转点形成伸展的锯齿状折叠构象，又称3片层（3-strand）结构，具有下列特征。 （1）肽链折叠成伸展的锯齿状，肽单元间的夹角为110°，氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。 （2）两条以上肽链（或同一条多肽链的不同部分）平行排列，相邻肽链之间的肽键
应用圆二色光谱研究电场对辣根过氧化物酶二级结构影响
应用圆二色光谱研究电场对辣根过氧化物酶二级结构的影响摘 要 辣根过氧化物酶( HRP) 经不同强度的电场处理, 用圆二色光谱研究了电场对辣根过氧化物酶二级结构的影响。结果表明: 在110～610 kV ·cm- 1范围, 不同强度的电场对辣根过氧化物酶的α2螺旋、β2折叠、β2转角及无规卷曲相对含量
远紫外CD分析蛋白质二级结构
一、 远紫外CD分析蛋白质二级结构 远紫外CD分析蛋白质二级结构的方法，主要是运用计算机采用一定的拟合算法对CD数据进行加工处理，进而解析蛋白质二级结构。远紫外区CD光谱主要反映肽键的圆二色性。在蛋白质或多肽的规则二级结构中，肽键是高度有规律排列的，其排列的方向性决定了肽键能级跃迁的分裂情况。单一
简述硫酸卷曲霉素的禁忌
1.对本品过敏者禁用。 2.本品可通过胎盘组织。动物实验具致畸作用。孕妇 禁用本品。 3.哺乳期妇女禁用本品，如确有指征应用时需停止授 乳。 4.不推荐在儿童患者中使用本品。 5.老年人肾功能呈生理性减退，需根据肾功能调整剂 量。
圆二色谱分析对卵清蛋白二级结构的影晌
圆二色谱分析动态超高压微射流均质对卵清蛋白二级结构的影晌圆二色光谱(简称CD)是目前应用最为广泛的测定蛋白质二级结构的方法，是研究稀溶液中蛋白质构象的一种快速、简单、较准确的方法。它可以在溶液状态下测定，较接近其生理状态。而且测定方法快速简便，对构象变化灵敏，所以它是目前研究蛋白质二级结构的主要手段
远紫外CD－预测蛋白质二级结构的方法
利用圆二色光谱仪获得蛋白质CD 主要的工作包括:溶剂体系的选择,蛋白质溶液样品的制备[14 ] ,圆二色光谱仪实验参数的选择与调整等。对此,Kelly 等[15 ] 已经作了较为全面的综述。正确的蛋白质CD 图谱是预测蛋白质结构的基础与关键。在正确获得蛋白质CD 后,主要的工作是如何从CD 图谱
蛋白质二级结构预测－最邻近方法－NearestNeighboringmethods
早期，由于数据的缺乏，预测方法多基于单条序列。随着序列和结构数据的增加，人们的研究转向同源序列分析，充分利用隐藏在同源序列中的结构信息，使得结构预测的准确率得到了较大的提高。同源分析的基础是序列比较，通过序列比较发现相似的序列，根据相似序列具有相似结构的原理，将相似序列（或者序列片段）所对应的二级结
蛋白质二级结构预测(protein－secondary－structure－prediction)
蛋白质二级结构的预测开始于20世纪60年代中期。二级结构预测的方法大体分为三代，第一代是基于单个氨基酸残基统计分析，从有限的数据集中提取各种残基形成特定二级结构的倾向，以此作为二级结构预测的依据。第二代预测方法是基于氨基酸片段的统计分析，使用大量的数据作为统计基础，统计的对象不再是单个氨基酸残基，而
蛋白质二级结构(protein－secondary－structure)预测软件
蛋白质二级结构的预测通常被认为是蛋白结构预测的第一步，二级结构是指α螺旋和β折叠等规则的蛋白质局部结构元件。不同的氨基酸残基对于形成不同的二级结构元件具有不同的倾向性。按蛋白质中二级结构的成分可以把球形蛋白分为全α蛋白、全β蛋白、α＋β蛋白和α/β蛋白等四个折叠类型。预测蛋白质二级结构的算法大多以已
简述转移核糖核酸的一级结构和二级结构
一级结构 自1965年R．W．霍利等首次测出酵母丙氨酸tRNA的一级结构即核苷酸排列顺序到1983年已有200多个tRNA（包括不同生物来源、不同器官、细胞器的同功受体tRNA以及校正tRNA）的一级结构被阐明。按照A－U、G－C以及G－U碱基配对原则,除个别例外, 二级结构 tRNA分子
激光拉曼光谱仪在生物学研究中的应用
生物大分子的拉曼光谱可以同时得到许多宝贵的信息： (1)蛋白质二级结构：α-螺旋、β-折叠、无规卷曲及β-回转 (2)蛋白质主链构像：酰胺Ⅰ、Ⅲ，C-C、C-N伸缩振动 (3)蛋白质侧链构像：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的侧链和后二者的构像及存在形式随其微环境的变化 (4)对构像变化敏感的羧基、
激光拉曼光谱仪在生物学研究中的应用
生物大分子的拉曼光谱可以同时得到许多宝贵的信息： (1)蛋白质二级结构：α-螺旋、β-折叠、无规卷曲及β-回转 (2)蛋白质主链构像：酰胺Ⅰ、Ⅲ，C-C、C-N伸缩振动 (3)蛋白质侧链构像：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的侧链和后二者的构像及存在形式随其微环境的变化 (4)对构像变化敏感的羧基、
关于蛋白质折叠的基本介绍
蛋白质折叠（Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程,蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的肽链时,蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 结构决定功能,仅仅知道基因组序列并不能使我们充分了解蛋白质的功能
盐提和碱提酸沉两种方法提取腰果蛋白的结构及分析
腰果为世界著名四大坚果之一。腰果仁中还含有21%的蛋白质，与花生（约23%）、葵花籽（约20%）等坚果种子蛋白含量相当，并且腰果蛋白的氨基酸种类和含量与人体氨基酸模式十分相近，是一种营养价值很高的优质蛋白。腰果蛋白具有其他动、植物蛋白无可比拟的营养价值，目前国内外对于腰果加工还停留在初级阶段，关
岛津红外光谱丨带您探索蛋白质二级结构的奥秘
导读 蛋白质是一类与生命相关的生物大分子，其许多特定的生理或药理活性在很大程度上和构象有关，蛋白质二级结构的基本类型有 α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环和无规卷曲。蛋白质的结构与功能的关系对于生物学、医学和药学都具有非常重要的意义，蛋白质构象改变可引起疾病，如朊蛋白的二级结构α-螺旋变为β-折叠就