简述血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)的正常值
1、琼脂糖电泳法：LDH1(32.7±4.6)%；LDH2(45.1±3.5)%；LDH3(18.5±2.7)%；LDH4(2.9±8.6)%；LDH5(o.85±0.55)%。 2、醋酸纤维素薄膜法：LDH1(24±3.4)%；LDH2(35±4.4)%；LDH3(19±27)%；LDH4(0±0.05)%；LDH5(0±0.02)%。 3、聚丙烯酰胺法：LDH1(26.9±0.4)%；LDH2(36.0±0.5)%；LDH3(21.9±0.4)%；LDH4(11.1±0.4)%；LDH5(4.1±0.3)%。 总之，健康成人血清LDH同工酶有如下的规律：LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5。......阅读全文
血清乳酸脱氢酶的注意事项
（1）比色法： ①乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物，但因其为水溶液，含量不够准确，且保存不当易产生酮酸类物质，抑制酶促反应。而乳酸锂为固体，稳定，易于称量。 ②除二乙醇胺缓冲液外，也可用Tris或焦磷酸缓冲液，避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用，提高了阳性检出率。 ③比色应在5
血清乳酸脱氢酶的临床意义
LDH测定常用诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。 （1）心肌梗死。发病10～12h升高，24～48h达高峰，8～9天后恢复正常。与CK相比，虽然酶活性出现较迟，阳性率较低，但持续时间长，且活性增高的程度与心肌梗死的病情密切相关，梗死范围越大，其酶活性越高。若LDH增高后恢复迟缓，或在病程中再次
血清乳酸脱氢酶的注意事项
(1)、比色法： ①乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物，但因其为水溶液，含量不够准确，且保存不当易产生酮酸类物质，抑制酶促反应。而乳酸锂为固体，稳定，易于称量。 ②除二乙醇胺缓冲液外，也可用Tris或焦磷酸缓冲液，避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用，提高了阳性检出率。 ③比色应在5-
关于血清乳酸脱氢酶的正常值和不良反应与风险
一、正常值 （1）酶速率法（37℃）218～458U/L； （2）比色法225～540U/L； （3）乳酸法（37℃）LDH-L109～245U/L； （4）丙酮酸法（37℃）LDH-P240～460U/L。 二、不良反应与风险 1、感染：采集血液时注意无菌操作，采血处避免水液等污染
生化检测项目胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍
胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍： 乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆胃疾病等的
什么是乳酸脱氢酶及其同工酶（LD）呢
概况：乳酸脱氢酶位于胞浆，催化丙酮酸与乳酸之间氧化还原反应，是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。 乳酸＋NAD＋←→丙酮酸＋NADH＋H＋ （1）LD由两种亚单位组成，即H亚基和M亚基。 按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶： LD1（H4）、LD2（MH3）、LD3（M2H2）
关于乳酸脱氢酶同工酶的基本内容介绍
乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之一。 正常值：琼脂糖
临床化学检查方法介绍胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍
胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍： 乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆胃疾病等的
红细胞乳酸脱氢酶的正常值
(1) 成人：习惯单位：200±26.5U/g Hb (±s)5800±768U/10 RBC(±s)68.0±9.01U/ml RBC (±s)法定单位：12.9±1.7mU/mol Hb(±s)5.80±0.77nU/个RBC (±s)68.0±9.01kU/L RBC (±s)(2) 新生
简述乳酸脱氢酶的主要作用
乳酸脱氢酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸（phenyllactic acid，PLA，C9H10O3，也称2-羟基-3-苯基丙酸）的一类关键酶。乳酸脱氢酶是生物体内糖酵解途径中一种至关重要的氧化还原酶，能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸，该催化反应是无氧糖酵解的最终产物。 乳酸脱氢酶主要存在于心肌、
血清乳酸脱氢酶的概念和应用范围
乳酸脱氢酶(LDH或LD)是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酮酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以心、肾、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺组织次之。LDH测定方法主要有比色法和连续监测法。
临床化学检查方法介绍乳酸脱氢酶同工酶介绍
乳酸脱氢酶同工酶介绍： 乳酸脱氧酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之
针对乳酸脱氢酶同工酶进行测定的临床意义
1.乳酸脱氢酶同工酶结果要与临床症状结合才能做出准确判断。 2.LDH1和LDH2升高，且LDH1/LDH2>1见于：急性心肌梗死、溶血性贫血、急性镰刀型红细胞贫血、巨幼红细胞贫血等恶性贫血。急性肾皮质坏死及各种血管内外溶血症（若无LDH1升高，可排除溶血性贫血）。 3.LDH5升高：骨骼肌
针对乳酸脱氢酶同工酶进行测定的临床意义
1.乳酸脱氢酶同工酶结果要与临床症状结合才能做出准确判断。 2.LDH1和LDH2升高，且LDH1/LDH2>1见于：急性心肌梗死、溶血性贫血、急性镰刀型红细胞贫血、巨幼红细胞贫血等恶性贫血。急性肾皮质坏死及各种血管内外溶血症（若无LDH1升高，可排除溶血性贫血）。 3.LDH5升高：骨骼肌
乳酸脱氢酶的正常值参考范围
总活性：≤252U/L（连续检测法）； 同工酶：LD2>LD1>LD3>LD4>LD5。
关于血清乳酸脱氢酶的检查过程介绍
静脉采血后立即送检，检测方法： （1）比色法： 混匀，室温放置5min后，在440nm波长，比色杯光径1.0cm，蒸馏水调零点，读取各管吸光度，以AU-AC之差值查标准曲线，求出LDH活力单位。 （2）连续监测法： 各实验室可根据本室生化自动仪型号及说明书操作。主要参数为340nm波长，
肝功能化学检测项目介绍乳酸脱氢酶同工酶
乳酸脱氢酶同工酶介绍： 乳酸脱氧酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之
精浆乳酸脱氢酶同工酶X（LDX）测定方法
1.测定方法及评价LD-X的电泳位置在LD3-LD4之间。活性测定多采用聚丙烯酰胺凝胶电泳、酶联染色及光度计扫描法，求得其相对百分率。国内临床上较为常用。2.参考值 LD-X相对活性≥42.6%。3.临床意义精子发生缺陷时无LD-X形成。少精或无精者可致LD-X活性减低。
乳酸脱氢酶同工酶的分离(琼脂糖凝胶电泳法)
一 原理：来源于同一个体或组织，能催化同一反应，而蛋白结构不同的酶称为同工酶。 同工酶的蛋白结构有差别，它们的理化性质也就有所差异。因此可用电泳或其它方法将它们分离开来。例如乳酸脱氢酶(LDH)同工酶，它们都能催化乳酸脱氢产生丙酮酸，但经电泳法分离后，就有5个同工酶区带。 由于同工酶在不同组织，
血清乳酸脱氢酶（LDH）活性测定方法和意义
乳酸脱氢酶是体内能量代谢过程中的一个重要的酶。此酶几乎存在于所有组织中，以肝、肾、心肌、骨骼肌、胰腺和肺中为最多。这些组织中的LDH的活力比血清中高得多。所以当少量组织坏死时，该酶即释放血而使其他血液中的活力升高。测定此酶常用于对心梗、肝病和某些恶性肿瘤的辅助诊断。 1.正常参考值速率法（LD
临床化学检查方法介绍血清乳酸脱氢酶介绍
血清乳酸脱氢酶介绍： 乳酸脱氢酶(LDH或LD)是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酮酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以心、肾、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺组织次之。LDH测定方法主要有比色法和连续监测法。血清乳酸脱氢酶正常值： (
简述积液乳酸脱氢酶的临床意义
异常结果： 渗出液中LD以化脓性感染积液活性最高，均值可达正常血清的30倍，其次为癌性积液，结核性积液略高于正常血清。 炎症或充血性心功能不全胸腔积液时，LD活性可和血清活性相似。 癌性胸腔积液LD活性则约为患者自身血清LD活性的3.5倍，而良性积液约为其自身血清LD活性的2.5倍，有助于
简述脑脊液乳酸脱氢酶的临床意义
异常结果：升高：许多中枢神经系统疾病均可导致脑脊液LDH升高。局部缺氧性坏死、细菌性脑膜炎、脑梗死、脑及蛛网膜下腔出血急性期，脱髓鞘病，尤其是多发性硬化症急性期与恶化期，原发与转移性脑瘤及白血病、淋巴瘤，颅外伤、脑脓肿、脑积水、中枢神经系统退化性变时等均增高。 需要检测的人群：出现严重头痛、食
泪液乳酸脱氢酶的正常值及临床意义
正常值 LDH1.29～9.02U/L； LDH同工酶LDH10.66±0.51%； MDH活性0.25～2.2U/L； MDH同工酶MDHs80%～98.1%； 以MDHm>20%为异常； LDH/MDH70岁者4.55±0.51。 临床意义 异常结果在细菌性角膜溃疡和角结膜化
琼脂糖凝胶电泳分离－乳酸脱氢酶同工酶实验
实验方法原理 乳酸脱氢酶( lactate dehydrogenase, 简称为LDH) EC ( 1 ,1 , 1 . 2) 存在于一切有糖酵解作用的细胞中, 在NAD+存在下催化乳酸脱氢形成丙酮酸或使丙酮酸还原成乳酸。其酶蛋白是由四个亚基组成的四聚体, 亚基有心脏型( H 型) 及肌肉型
琼脂糖凝胶电泳分离－乳酸脱氢酶同工酶实验
实验方法原理乳酸脱氢酶( lactate dehydrogenase, 简称为LDH) EC ( 1 ,1 , 1 . 2) 存在于一切有糖酵解作用的细胞中, 在NAD+存在下催化乳酸脱氢形成丙酮酸或使丙酮酸还原成乳酸。其酶蛋白是由四个亚基组成的四聚体, 亚基有心脏型( H 型) 及肌肉型( M型)
琼脂糖凝胶电泳分离－乳酸脱氢酶同工酶实验
电泳分离法 实验方法原理 乳酸脱氢酶( lactate dehydrogenase, 简称为LDH) EC ( 1 ,1 , 1 . 2) 存在于一切有糖酵
乳酸脱氢酶同工酶测定正常参考值及临床意义
中文名称：乳酸脱氢酶同工酶测定 英文名称：Measfurement of LDH I soemzyme in serum 正常参考值：LDH1：130±5.5 LDH2：41±5 LDH3：20±4.5 LDH4：5±3.2 LDH5：4±2.8 临床意义： 急
关于血清乳酸脱氢酶连续监测法的注意事项
①标本勿溶血，当溶血达Hb 0.8g/L时，LDH活性可升高58%。 ②标本于室温（25℃）保存，2天内酶活性稳定，冰箱保存酶活性降低，-20℃过夜LDH3、LDH4则全部失活。 ③用血清或肝素抗凝血浆测定结果满意，草酸盐可抑制LDH活性。 ④复溶后溶液变浊或初始吸光度>0.5应弃去。
关于血清乳酸脱氢酶比色法的注意事项
①乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物，但因其为水溶液，含量不够准确，且保存不当易产生酮酸类物质，抑制酶促反应。而乳酸锂为固体，稳定，易于称量。 ②除二乙醇胺缓冲液外，也可用Tris或焦磷酸缓冲液，避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用，提高了阳性检出率。 ③比色应在5～15min内完成