冷[免疫]球蛋白的并发症
常伴发于免疫增生性疾患、感染性疾患等。常累及皮肤、肾及关节、淋巴结、肝脾和神经系统损害。......阅读全文
冷[免疫]球蛋白的并发症
常伴发于免疫增生性疾患、感染性疾患等。常累及皮肤、肾及关节、淋巴结、肝脾和神经系统损害。
冷[免疫]球蛋白的病因
这种病理状态多继发于某些原发性疾病，例如感染、自身免疫病和某些免疫增殖病。
冷[免疫]球蛋白的概念
中文名称冷[免疫]球蛋白英文名称cryoglobulin定 义在低温条件下(
冷[免疫]球蛋白的治疗方法
1.一般治疗治疗原发病，避免寒冷，注意保暖。各种治疗方法均为暂时性对症处理。2.血浆置换法以除去免疫球蛋白或免疫复合物，迅速减少循环冷球蛋白来缓解寒冷激发的症状。3.皮质类固醇激素皮质类固醇激素在控制发热、皮损、关节痛方面有不同程度的疗效。4.免疫抑制剂通过对分裂细胞的毒性作用，维持循环冷球蛋白水平
冷[免疫]球蛋白的临床特征
当血中含有冷球蛋白时便称为冷球蛋白血症。冷球蛋白是指温度低于30℃时易自发形成沉淀，加温后又可溶解的免疫球蛋白。不包括冷纤维蛋白原、C反应蛋白与白蛋白的复合物和肝素沉淀蛋白等一类具有类似特性的血清蛋白质。根据免疫化学成分冷球蛋白分为三型：Ⅰ型是单克隆冷球蛋白，Ⅱ型和Ⅲ型是混合性冷球蛋白。
冷[免疫]球蛋白的鉴别诊断
1.冷凝集素血症是由于血清中高效价凝集素受冷后，小血管内发生的自身凝集现象，突出症状为肢端及鼻、耳处发绀现象，伴麻木感和疼痛感，并可见溶血性贫血和阵发性血红蛋白尿。2.冷纤维蛋白原血症其血浆中有冷凝作用的蛋白质，临床表现为荨麻疹，肢端麻木和出血等，可为原发或继发于某些恶性疾病。3.手足发绀症是由于皮
冷[免疫]球蛋白的临床表现
本症临床表现多变，主要涉及冷球蛋白类型，除原发疾病的临床表现外，部分病例可无症状。其他患者常有因为冷球蛋白遇冷沉淀所引起的高血黏度、红细胞凝集、血栓形成等病理现象。常见症状包括雷诺现象（即寒冷性肢端发绀）、皮肤紫癜、坏死、溃疡、寒冷性荨麻疹、关节痛、感觉麻木等，以及深部血管受累时所涉及的肾、脑、肝和
冷[免疫]球蛋白的临床诊断方法
根据临床表现和血清中冷球蛋白显著增高即可诊断本病。应注意使用皮质类固醇激素治疗后，或原有伴发疾病好转后，则不易检出冷球蛋白，同时应排除暂时性冷球蛋白增加现象。
冷[免疫]球蛋白的基本信息
外文名cryoglobulinemia就诊科室风湿免疫科常见病因感染、自身免疫病和某些免疫增殖病常见症状寒冷性肢端发绀、皮肤紫癜、坏死、溃疡、关节痛等
冷[免疫]球蛋白的临床检测方法
1.一般实验室检查血沉常增快，血红蛋白量降低，血小板减少，血凝障碍，丙种球蛋白、γ球蛋白增高，类风湿因子常阳性且滴度较高。2.免疫学检查I型正常，混合性冷球蛋白血症患者补体常降低，尤其是C4降低。免疫球蛋白M（lgM）常增高，部分患者免疫球蛋白A（IgG）和免疫球蛋白A（IgA）增高。类风湿因子、抗
简述小儿高免疫球蛋白E综合征的并发症
反复发生各种严重感染，可有肺大疱、脓胸、支气管扩张等并发症。白色念珠菌、卡氏肺囊虫感染、带状疱疹、皮肤疱疹、疱疹性角膜结膜炎。常有生长发育迟缓，骨质疏松和多发性骨折等。
特发性迟发性免疫球蛋白缺乏症的并发症
患者常易发生自身免疫性疾病(约为22%)，如SLE、白癜风血小板减少性紫癜、恶性贫血和自身免疫性溶血性贫血等健康搜索一部分患者可并发胸腺瘤。
简述小儿选择性免疫球蛋白A缺乏症的并发症
常伴发自身免疫病如红斑狼疮、皮肌炎、类风湿性关节炎、结节性动脉周围炎、慢性甲状腺炎、混合结缔组织病、自身免疫性溶血性贫血和特发性血小板减少性紫癜等；可伴有过敏性疾病、反复感染等；有吸收障碍，可至营养性疾病，可伴发溃疡性结肠炎、节段性小肠炎、萎缩性胃炎、胃溃疡、胰腺炎和肝炎等；可有智能低下、癫痫，
免疫球蛋白的免疫功能介绍
IgM的免疫活性也是多方面的。具体表现在以下几个方面抗传染免疫作用IgM是血管内主要的抗传染性免疫物质。可通过激活补体系统发挥溶菌、溶细胞及中和病毒等免疫作用。由于IgM为五聚体结构，从理论上讲，它和相应抗原的结合价应为10价，但往往可能由于空间位置的影响，只表现为5价。尽管如此，IgM还是有较多的
免疫球蛋白M的免疫功能
IgM的免疫活性也是多方面的。具体表现在以下几个方面 抗传染免疫作用 IgM是血管内主要的抗传染性免疫物质。可通过激活补体系统发挥溶菌、溶细胞及中和病毒等免疫作用。由于IgM为五聚体结构，从理论上讲，它和相应抗原的结合价应为10价，但往往可能由于空间位置的影响，只表现为5价。尽管如此，IgM
免疫球蛋白A单体－和免疫球蛋白A双体的区分
IgA存在于两种同种型IgA1和IgA2中。它们都是高度糖基化的蛋白质。虽然IgA1在血清中占优势（~80%），但IgA2在分泌物中的含量高于血清（在分泌物中约为35%）; IgA1和IgA2分泌细胞的比例在人体不同的淋巴组织中有所不同：IgA1是血清中发现的主要IgA亚类。大多数淋巴组织具有产生I
异常γ球蛋白血症的并发症
选择性IgM缺乏症可并发肿瘤及自身免疫性疾病。伴IgM增高的免疫球蛋白缺乏症，也可发生肾病颈淋巴结、肝、脾大。也可出现泛发性寻常疣。
免疫球蛋白A的简介
免疫球蛋白A（简称为IgA）。IgA分两种类型：即血清型IgA和分泌型IgA。血清型IgA存在于血清中，血清IgA具有某些IgG和IgM的免疫功能，特异性IgA能中和血液中的抗原，同时也出现替代性补体免疫系统。分泌型IgA存在于分泌液中，例如：唾液、泪液以及乳汁当中，均含有IgA抗体。分泌型Ig
免疫球蛋白A的作用
IgA具有抗菌、抗毒、抗病毒作用，对支原体和某些真菌可能也有作用。 血清型免疫球蛋白A的作用 血清IgA具有多种抗体活性，如同种血凝素，抗胰岛素，抗布氏菌，抗白喉毒素，抗脊髓灰质炎病毒抗体等。有人认为IgA与组织抗原或蛋白抗原具有特殊结合力，从而可消除进入循环中的此类抗原，防止这些抗原诱导的
免疫球蛋白A的简介
免疫球蛋白A（简称为IgA）。IgA分两种类型：即血清型IgA和分泌型IgA。血清型IgA存在于血清中，血清IgA具有某些IgG和IgM的免疫功能，特异性IgA能中和血液中的抗原，同时也出现替代性补体免疫系统。分泌型IgA存在于分泌液中，例如：唾液、泪液以及乳汁当中，均含有IgA抗体。分泌型Ig
免疫球蛋白的介绍
免疫球蛋白（Ig）指具有抗体（Ab）活性或化学结构，与抗体分子相似的球蛋白。免疫球蛋白是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。免疫球蛋白分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）
免疫球蛋白A的简介
免疫球蛋白A（简称为IgA）。IgA分两种类型：即血清型IgA和分泌型IgA。血清型IgA存在于血清中，血清IgA具有某些IgG和IgM的免疫功能，特异性IgA能中和血液中的抗原，同时也出现替代性补体免疫系统。分泌型IgA存在于分泌液中，例如：唾液、泪液以及乳汁当中，均含有IgA抗体。分泌型Ig
免疫球蛋白的结构
1.轻链和重链 Ig基本结构：两对四条肽链通过链间二硫键连接形成Ig的单体结构。两条相同的长链称为重链，即H链；另两条相同的短链称为轻链，即L链。 两条重链间，轻链与重链间以二硫键相连，整个Ig分子呈“子呈字型。结构域由链内二硫键所连接的两个β片层所组成。 2.可变区和恒定区 （1）可变
免疫球蛋白的功能
人体血清免疫球蛋白IgG是初级免疫应答中最持久、最重要的抗体，它仅以单体形式存在。大多是抗菌性、抗毒性和抗病毒抗体属于IgG，它在抗感染中起到主力军作用，它能够促进单核巨噬细胞的吞噬作用（调理作用），中和细菌毒素的毒性（中和毒素）和病毒抗原结合使病毒失去感染宿主细胞的能力（中和病毒）。IgG 在
免疫球蛋白A的作用
IgA具有抗菌、抗毒、抗病毒作用，对支原体和某些真菌可能也有作用。 血清型免疫球蛋白A的作用 血清IgA具有多种抗体活性，如同种血凝素，抗胰岛素，抗布氏菌，抗白喉毒素，抗脊髓灰质炎病毒抗体等。有人认为IgA与组织抗原或蛋白抗原具有特殊结合力，从而可消除进入循环中的此类抗原，防止这些抗原诱导的
免疫球蛋白A的作用
IgA具有抗菌、抗毒、抗病毒作用，对支原体和某些真菌可能也有作用。 血清型免疫球蛋白A的作用 血清IgA具有多种抗体活性，如同种血凝素，抗胰岛素，抗布氏菌，抗白喉毒素，抗脊髓灰质炎病毒抗体等。有人认为IgA与组织抗原或蛋白抗原具有特殊结合力，从而可消除进入循环中的此类抗原，防止这些抗原诱导的
免疫球蛋白的概述
免疫球蛋白指具有抗体活性、或化学结构与抗体相似的球蛋白。
免疫球蛋白A的作用
IgA具有抗菌、抗毒、抗病毒作用，对支原体和某些真菌可能也有作用。血清型免疫球蛋白A的作用血清IgA具有多种抗体活性，如同种血凝素，抗胰岛素，抗布氏菌，抗白喉毒素，抗脊髓灰质炎病毒抗体等。有人认为IgA与组织抗原或蛋白抗原具有特殊结合力，从而可消除进入循环中的此类抗原，防止这些抗原诱导的炎症或自身免
免疫球蛋白的功能
免疫球蛋白可分为抗体和膜免疫球蛋白。抗体主要存在于血清中，也可见于其他体液和外分泌液，其主要功能是特异性地结合抗原。膜免疫球蛋白是B细胞膜上的抗原受体，能特异性识别抗原分子。在体内，抗体和抗原结合后可直接发挥效应，如抗毒素可中和外毒素，病毒的中和抗体可阻止病毒感染靶细胞，分泌型IgA可抑制细菌黏附宿
免疫球蛋白纯化技术——盐析法纯化免疫球蛋白
在大多数情况下，免疫血清、杂交瘤细胞培养上清以及腹水中的抗体需经纯化后再用于各种免疫学检测中去。免疫球蛋白常用的纯化方法有盐析法、凝胶过滤、离子交换层析、亲和层析以及高效液相色谱等方法。（来源：医学基础免疫学实验指导，主编金伯泉李恩善，第1 版，北京：世界图书出版社，1990）实验方法原理蛋白质在水