《细胞》：科学家首次绘出艾滋病病毒衣壳蛋白结构图
《细胞》杂志6月11日网络版刊发文章称，美国科学家采用X光晶体照相术，首次精确描绘出构成人类艾滋病病毒(HIV)衣壳的CA蛋白六聚物结构图，为人类寻找艾滋病治疗新法带来了曙光。 自1981年艾滋病首次发现以来，所有的治疗药物都瞄准了艾滋病病毒生命周期的关键步骤，如利用蛋白酶抑制剂阻断蛋白分裂，从而防止病毒的产生。这些药物虽然在一定程度上能够延长患者的生命，但随着病毒抗药性的增强，其效用越来越不明显。 为此，科学家们开始寻求另外一种解决途径，希望通过阻碍病毒衣壳形成或摧毁病毒衣壳来削弱甚至杀死艾滋病病毒。但由于对HIV病毒衣壳的结构和形成机制没有更清楚的认识，科学家们一直无法找到相应的办法来达到目的。病毒衣壳是包围在病毒核酸外的一层蛋白质，由一定数量的壳粒组成。科学家们此前发现，HIV病毒衣壳是由大约250个六边形的蛋白团呈蜂窝状排列组合而成，其内包裹着病毒遗传物质。HIV病毒会绑定细胞表面受体，然后将衣壳转移到细......阅读全文
G蛋白偶联受体的结构简介
G蛋白偶联受体均是膜内在蛋白（Integral membrane protein），每个受体内包含七个α螺旋组成的跨膜结构域，这些结构域将受体分割为膜外N端（N-terminus），膜内C端（C-terminus），3个膜外环（Loop）和3个膜内环。受体的膜外部分经常带有糖基化修饰。膜外环上包
多巴胺运输蛋白的结构被确定
多巴胺运输蛋白(DAT)是一种膜蛋白，将神经传输物质多巴胺从突触间隙中清除，将其输入到周围细胞的细胞溶质内，从而终止神经传输物质的信号。 Eric Gouaux及同事报告了与三环抗抑郁药物“去甲替林”结合在一起的果蝇DAT的X-射线结构。 这是迄今确定的一种真核生物神经传输物质钠“共
简述角蛋白的性质与结构
不溶于水、盐液、稀酸或稀碱。角蛋白来源于外胚层分化而来的细胞，是这些细胞内的结构蛋白之一。故角蛋白存在于发、毛、鳞、羽、甲、蹄、角、爪、喙、丝及其他表皮结构中，是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。 根据X射线衍射分析，角蛋白的空间结构有α-螺旋结构（α-角蛋白）和
弹性蛋白的结构特点和功能
生物组织中弹性较大的结构蛋白，较大量存在于韧带、血管壁和皮肤等弹性组织中，是弹性纤维的主要成分。能拉长到原长度的几倍，在张力松弛后很快恢复到原来的大小和形状。具有高弹性的原因是由于在弹性蛋白形成过程中，赖氨酸残基间发生了交联；并且只有在铜离子存在下交联才会发生，否则弹性蛋白将成为无弹性粘性组织。弹性
关于β酪蛋白的性质结构介绍
β-CN 由 226 个氨基酸残基组成，分子量为 25 382 Da。β-酪蛋白含有大量的谷氨酰胺，此氨基酸序列是非常保守的，在N-末端附近形成了主要的磷酸化作用位点，β-酪蛋白磷酸化位点的数量和磷酸化水平比α-酪蛋白少。在牛的β-酪蛋白中，一个完全磷酸化形式包含5个磷酸基团，而在其他物种里，β
蛋白质立体结构的形成
在对蛋白质立体结构有所了解的基础上，蛋白质化学家很自然地希望阐明蛋白质立体结构是如何形成的，即肽链是如何折叠的。从Anfinsen经典的核糖核酸酶的还原和重氧化实验，得出蛋白质肽链折叠的基本原则：蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质的立体结构，即肽链的折叠方式。肽链折叠的本质，可以简单地理解为将肽链中绝大
蛋白质的结构和功能
蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的高分子物质。酶、抗体、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白以及细胞的骨架结构均为蛋白质。几乎在所有的生物过程中起着关键作用。蛋白质的基本组成单位是氨基酸。构成天然蛋白质的氨基酸有二十种,分为非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸和碱性氨基酸。氨基酸借助肽键
蛋白质结构的相关介绍
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基
关于突触核蛋白的结构介绍
总体结构 α-突触核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]编码的一个小分子蛋白质，分子量为19kDa,，由140个氨基酸构成，可以分成三个部分： 氨基端: (aa 1~60)包含了5个家族性帕金森病的突变位点以及高度保守的11个氨基酸中组成的KTKEGV 7模体重复序列，易形成两性α
简述蛋白质结构的作用
1、蛋白质结构的作用—构成生物体内基本物质，为生长及维持生命所必需； 2、蛋白质结构的作用—部分蛋白质可作为生物催化剂，即酶和激素； 3、蛋白质结构的作用—生物的免疫作用所必需的物资； 4、蛋白质结构的作用—有些蛋白质会导致食物过敏。
关于肌动蛋白的结构介绍
它的氨基酸序列也是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化 ，在藻类和人类等多种物种中的差异不超过20%。它有两个显着特征：它是一种缓慢水解 ATP的酶 ，是生物过程的“通用能量货币”。 但是，ATP是必需的，以保持其结构完整性。其高效的结构由几乎独特的折叠过程形成。此外，它能够比
牛血清蛋白的BSA结构
成分结构牛血清中的简单蛋白，是血液的主要成分（38g/100ml），分子量68kD。等电点4.8。含氮量16%，含糖量0.08%。仅含已糖和已糖胺，含脂量只有0.2%。白蛋白由581个氨基酸残基组成，其中35个半胱氨酸组成17个二硫键，在肽链的第34位有一自由巯基。白蛋白可与多种阳离子、阴离子和其他
免疫球蛋白的基本结构
免疫球蛋白的基本结构是由四条多肽链组成的，其中包括两条相同的轻链（Light chain）和两条相同的重链（Heavy chain）。这种结构形成了一个Y字形的分子，称为Ig单体。 重链：重链是免疫球蛋白中较大的两个多肽单位，它们决定了抗体的类别（如IgM、IgG、IgA、IgD、IgE）。不
扩展蛋白的结构及作用特点
结构 其氨基末端为约 2 2个氨基酸编码的信号肽，进入分泌途径后被剪切， 使扩张蛋白成为成熟肽 。该蛋白碳末端假定的结合 区域 ( 约10kDa ) 含有一系列保守的色氨酸残基 ( w) ， 这些色氨酸残基有一定的间隔，很像纤维酶 的纤维素结合区域。中间区域 ( 1 5 k Da ) 被认为是
非组蛋白的结构模式
虽然非组蛋白种类众多，但是根据它们与DNA结合的结构域不同，可分为不同的家族。①α螺旋-转角-α螺旋模式（helix - turn - helix motif）这是最早在原核基因的激活蛋白和阻抑物中发现的。迄今已经在百种以上原核细胞和真核生物中发现这种最简单、最普遍的DNA结合蛋白的结构模式。这种蛋
蛋白激酶C的结构介绍
PKC的所有亚类都由一条单肽链组成，分子量大约为67-83kDa，其结构可分为四个保守区C1-C4（mPKC和aPKC缺少C2区）和五个可变区V1-V5。基中C1区可能是膜结合区，并且含有富含半胱氨酸的随机重复序列Cys-X2-Cys-X13(14)-Cys-X2-Cys-X7-Cys-X7-C
关于组蛋白的结构组成介绍
组蛋白是存在于染色体内的与DNA结合的碱性蛋白质，染色体中组蛋白以外的蛋白质成分称非组蛋白。绝大部分非组蛋白呈酸性，因此也称酸性蛋白质或剩余蛋白质。组蛋白于1884年由德国科学家A.科塞尔发现。组蛋白对染色体的结构起重要的作用。染色体是由重复单位──核小体组成。每一核小体包括一个核心8聚体（由4
蛋白质折叠的主要结构
蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相
关于钙调蛋白的结构介绍
钙调蛋白的外形似哑铃，有两个球形的末端，中间被一个长而富有弹性的螺旋结构相连，长度为 6.5nm，每个末端有两个Ca2+结构域，每个结构域可以结合一个Ca2+，这样一个钙调蛋白可以结合4个Ca2+ ，每个位点都是由12个氨基酸残基组成的套环，门冬氨酸和谷氨酸的侧链提供 Ca2+结合基团。其中C端
G蛋白偶联受体的结构特点
G蛋白偶联受体均是膜内在蛋白（Integral membrane protein），每个受体内包含七个α螺旋组成的跨膜结构域，这些结构域将受体分割为膜外N端（N-terminus），膜内C端（C-terminus），3个膜外环（Loop）和3个膜内环。受体的膜外部分经常带有糖基化修饰。膜外环上包含有
肌动蛋白的结构和性质
肌动蛋白是球状的蛋白质，分子量约为42000一48000，分子直径约为5纳米。一个肌动蛋白分子结合一个腺苷三磷酸分子。球状肌动蛋白可以缔合成纤维状肌动蛋白。后者两股绞合在一起，形成骨架，再嵌上原肌球蛋白及肌钙蛋白，即成肌肉中肌原纤维的细丝。
脂连蛋白的定义和结构
脂连蛋白（英语：adiponectin，亦称为脂联素）是一种主要由脂肪细胞分泌的蛋白质激素，由ADIPOQ基因所编码，含244个氨基酸。
趋化因子蛋白的共同结构特征
趋化因子蛋白的共同结构特征包括，分子量小(约8-10 kDa)，有四个位置保守的半胱氨酸残基以保证其三级结构。
神经调节蛋白的结构和功能
中文名称神经调节蛋白英文名称neuregulin;NRG定 义表皮生长因子大家族中一类相关蛋白质群的总称。至少包括12个成员，如神经分化因子、乙酰胆碱受体诱导活性因子、胶质细胞生长因子等，对神经系统的发育和维持有重要作用。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），激素与维生素（二级学科）
蛋白质按结构种类分类
纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水
详述鞭毛蛋白的结构组成
在某些菌体上附有细长并呈波状弯曲的丝状物，少则1-2根，多则可达数百根。这些丝状物称为鞭毛，是细菌的运动器官。 从一些原核细胞和真核细胞表面伸出的、能运动的突起。鞭毛较长，数目少；纤毛与鞭毛有相同的结构，但较短，数目多。细菌的鞭毛则有完全不同的结构。 鞭毛一般长约150微米，纤毛5～10微米
血红蛋白的结构特点
血红蛋白英文缩写为HGB或Hb。血红蛋白是红细胞内运输氧的特殊蛋白质，是使血液呈红色的蛋白，由珠蛋白和血红素组成，其珠蛋白部分是由两对不同的珠蛋白链（α链和β链）组成的四聚体。现在多统一采用国际单位制，以每升（一千毫升）血液中有血红蛋白多少克为准。血红蛋白与红细胞的使用价值近似，血红蛋白的升高和降低
蛋白质的结构与功能
蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病（moleculardisease）。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周
研究揭示异常剪切体蛋白结构
上海交通大学医学院附属第九人民医院沈键锋团队与上海交通大学网络信息中心交我算团队合作于Nature子刊Scientific Data上发表了题为“Structure prediction of novel isoforms from uveal melanoma by AlphaFold”的研究论文
血青蛋白的结构和功能
血青蛋白又称血青素，是一种与呼吸作用有关的蛋白质。这种蛋白质利用两个铜原子（Cu）与一个氧原子（O2）连结，因为形成氧化态后会形成Cu2+，所以是蓝色；在还原态时则因为形成（Cu+）而成为为无色。软体动物与部分的节肢动物以血青蛋白来输送氧气。同样具有类似功能的蛋白质有血红蛋白。