昆明动物所在Wnt信号调控机制研究中取得新进展
Wnt信号通路普遍存在于多细胞真核生物中，与早期胚胎发育和肿瘤的发生等密切相关。经典Wnt信号通路的激活最终是通过其下游效应因子β-catenin的入核而启动其靶基因表达的，对β-catenin稳定性的调节是调控Wnt信号活性的重要途径之一。 RNF220是中国科学院昆明动物研究所发育生物学毛炳宇研究员课题组鉴定的一个泛素连接酶。在该研究中，马鹏程博士等发现RNF220可与β-catenin结合。然而，RNF220不会促进β-catenin的泛素化与降解，反而会引起其去泛素化而提高其稳定性。进一步的研究发现，这一过程是由一个与RNF220相互作用的去泛素化酶USP7介导的。RNF220对β-catenin的调节依赖于USP7，USP7通过与RNF220的相互作用被招募到USP7/RNF220/β-catenin蛋白复合体中，进而通过去泛素化β-catenin提高其稳定性，增强Wnt信号活性。有意思的是，RNF220蛋白的......阅读全文
研究发现泛素信号调节细胞自噬、感应泛素胁迫新机制
5月5日，学术期刊《细胞研究》（Cell Research）正式发表了中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所胡荣贵研究组的最新研究成果Ubiquitylation of p62/Sequestosome1 Activates Its Autophagy Receptor Func
上海生科院揭示泛素化信号调节细胞选择性自噬分子机制
7月15日，国际学术期刊Cancer Cell 在线发表了中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所胡荣贵研究组的最新研究成果Ubiquitylation of Autophagy Receptor Optineurin by HACE1 Activates Selective Au
精准检测去泛素化酶活性新型双泛素底物的使用
泛素-蛋白酶体（ubiquitin-proteasome system，UPS）途径介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛
泛素化具体过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
Nat－Chem－Bio：新研究揭示蛋白泛素化的信号传导机制
人体细胞具有先进的调节系统：用小分子泛素蛋白标记蛋白质。第一，来自慕尼黑工业大学（TUM）的团队成功地在试管和活细胞中以有针对性的方式用泛素标记蛋白质。 泛素分子包含76个氨基酸的序列，使其成为相对较小的生物分子。但它的影响是深远的：与蛋白质结合的泛素分子的类型，位置和数量决定了它们在细胞内的
关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合，E2分子通过结构保守的结合
GENE－DEV封面文章：Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制
6月1日，《基因与发育》（genes & development）杂志以封面论文的形式发表了中国科学院生物物理研究所梁栋材课题组与美国诺华生物医学研究所Feng Cong研究团队、华盛顿大学教授许文清关于Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制的最新研究成果，文章题为The SIAH E3 ubiqu
泛素化的主要作用
泛素化是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶、结合酶、连结酶和降解酶等。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。同时，它也参与了细胞周期、增殖、凋亡、
泛素化研究取得进展
泛素化是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中起重要作用，同时参与细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移等几乎一切生命活动的调控。泛素化与肿瘤、心血管等疾病的发病密切相
泛素化的主要类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
简述泛素化的类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
泛素化的过程问题
泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
蛋白质翻译后修饰通过泛素化降解途径调节脂肪酸合成
2月7日，国际学术期刊《自然-通讯》（Nature Communications）在线发表了中国科学院上海营养与健康研究所李于研究组的最新研究成果“Post-translational regulation of lipogenesis via AMPK-dependent phosphoryl
酶的活性调节与数量如何调节？
酶的直接生物功能是催化反应。但对于生物体来说，酶的作用并不是简单的加速反应，而是协调控制每一个代谢反应的速度，从而决定各个代谢途径的相对流量，最终使整体代谢状况与生理需求相一致。例如，在运动时，骨骼肌中糖原分解相关的酶活性升高，糖原合成相关的酶活性降低，总体表现为糖原分解；运动后休息恢复时则相反，总
泛素化降解机制是什么
泛素化降解机制是腺苷酸活化蛋白激酶（AMPK）通过磷酸化增加内质网锚定蛋白Insig的活性，进而抑制肝脏脂质合成的功能，揭示了蛋白质翻译后修饰通过泛素化降解途径调节脂肪酸合成的新机制。李于团队发现新型代谢因子CREBZF能够感应胰岛素信号，通过抑制Insig的转录水平，使胰岛素发挥促进肝脏脂质合成的
泛素化途径的相关介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径，因此有关泛素化途径的研究于2004年获得诺贝尔化学奖。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP供能的情况下泛素激活酶E1激活泛素，然后将其转移到泛素结合酶E2上通过硫酯键与
如何检测蛋白是否泛素化？
继上周整理的泛素化蛋白快速富集纯化的解决方案后，最近又有客户问“我想在体外检测组织中的一个蛋白是否在处理因素作用后发生泛素化，请问有这方面的实验方法吗，或者试剂盒吗？”作为泛素研究领域的专家，LifeSensors可为您提供全面的泛素研究解决方案，如何鉴定靶蛋白是否发生泛素化修饰？
线性泛素化的跟踪定位
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物（大部分真核细胞）中的小蛋白。能够与其他蛋白连接，从而参与各种调控功能（如细胞周期进程、DNA损伤修复、信号转导和各种蛋白质膜定位）。蛋白质被泛素修饰的过程称为泛素化（ubiquitination）。泛素化有许多不同的形式，无论是以单个分子的形式
研究开发出泛素剪切技术，提供关于泛素信号转导新见解
澳大利亚的研究人员是世界上最早接触到一种了解复杂变化的新方法的人之一，这些变化控制着蛋白在健康和疾病中如何在我们的细胞中发挥功能。 这种称为泛素剪切（ubiquitin clipping）的新型蛋白质组学技术允许人们构建蛋白如何被一种称为泛素化的过程修饰的高分辨率图谱。这种技术为理解泛素化在细
酶的活性调节方式
酶的活性可以通过以下几种方式进行调节：一、酶活性的别构调节概念：别构酶具有别构效应，即一些小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。调节方式：别构激活：使酶活性增强的效应。通常由底物或底物以外的别构激活剂引起。别构抑制：使酶活性降低的效应。可由
线性泛素化在调控IFN抗病毒信号的新机制的应用
近年来，蛋白质泛素化成为基因表达调控研究的热点，泛素化在各类细胞信号通路中发挥重要的调节作用。泛素分子通常含有7种内部赖氨酸残基，通过这些残基可与其他泛素分子的甘氨酸C端相连产生分支，形成多聚泛素化修饰。 近年来又鉴定了一种新的多聚泛素链——线性泛素链，由两个泛素N、C端首尾相接而成。已有研究鉴定线
生物物理所等揭示Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制
6月1日，《基因与发育》（genes & development）杂志以封面论文的形式发表了中国科学院生物物理研究所梁栋材课题组与美国诺华生物医学研究所Feng Cong研究团队、华盛顿大学教授许文清关于Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制的最新研究成果，文章题为The SIAH E3 ubiqu
信号调节蛋白的定义
中文名称信号调节蛋白英文名称signal regulatory protein;SIRP定 义一组广泛存在于各种细胞表面并含有免疫球蛋白结构域的受体型穿膜糖蛋白。可参与信号转导的调节。人的这个家族至少有15个成员。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），信号转导（二级学科）