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概述Ring结构域家族的泛素连接酶E3

缺乏HECT结构域的E3s在亚基组成和氨基酸序列上是多样的,但大部分含有与E2相连的RING结构域。RING结构域家族最典型的特点是具有环指结构域(Ringfingerdomain),RING结构域是此家族具有泛素连接酶作用的重要因素。RINGE3s中RING结构域的氨基酸序列为:Cys.X2.Cys..Cys.X~_3-His-X23-Cys-X2一Cys-X-C__并且每一环指结构域连有两个锌离子。RINGE3s的E3活性依赖于环指结构域,并通过其与泛素结合酶E2相连。 以前曾有研究表明RING结构域家族的E3(RINGE3s)变构激活泛素结合酶E2从而促进由E2直接催化的底物Lys残基的泛素化。但在与c—Cbl相对应的泛素结合酶UbcH7结构上并没有显著的构象变化,UbcH7的活性位点Cys与RING结构域的氨基酸残基之间的距离最近为15A,表明RING结构域不可能提供与E2的Cys反应的位点,但并不排除c—Cbl可......阅读全文

概述Ring结构域家族的泛素连接酶E3

  缺乏HECT结构域的E3s在亚基组成和氨基酸序列上是多样的,但大部分含有与E2相连的RING结构域。RING结构域家族最典型的特点是具有环指结构域(Ringfingerdomain),RING结构域是此家族具有泛素连接酶作用的重要因素。RINGE3s中RING结构域的氨基酸序列为:Cys.X2.

简述HECT结构域家族的泛素连接酶E3

  HECT结构域(homologoustoE6-APCterminus,HECT)家族的泛素连接酶E3s是所知的唯一的可以和泛素形成硫酯键中间体的泛素连接酶,并且它可以直接催化靶蛋白的泛素化。HECTE3s有一个分子量大约为40kDa的具有保守性的羧基末端催化结构域,即HECT结构域。HECTE3

关于U.box结构域家族的泛素连接酶E3介绍

  U—box家族的泛素连接酶E3是真核细胞蛋白质翻译后质量控制所必需的。此类蛋白质的c端都包含一个大约70个氨基酸残基的从酵母菌到人类具保守性的U—box结构域,U—box的三维结构类似于RING结构域家族泛素连接酶E3s的RING结构域,是此类型的泛素连接酶酶活性所必需的。U—box蛋白家族的泛

概述泛素连接酶E3的分类

  发现鉴定的泛素连接酶E3主要有两大类:HECT结构域家族和RING结构域家族,最近又发现了一类新的E3家族:U.box蛋白家族。HECT结构域主要是通过与泛素形成催化作用所必需的硫酯键发挥作用,而RING结构域为E2和底物提供居留位点从而使E2催化泛素转移到底物上。

Cell综述:三种泛素连接酶

  泛素化(ubiquitination)作为一类作用方式更加复杂且作用结果更加多样的蛋白质修饰, 在细胞生命周期各个方面扮演着同样重要的角色。  泛素化过程通常需要3种泛素酶的协同作用,其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)与E2 泛素偶联酶(ubiquiti

蛋白质泛素化的介绍

  蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式,该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。通过一个三酶级联(E1-E2-E3),蛋白质的泛素连接由E3泛素连接酶催化,这种酶是cullin-RING复合体超级家族的最佳代表。  在从酵母到人类的各级生物中都保守的DDB1-CUL4-ROC1复合

泛素化的过程

具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白

泛素化的过程

具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白

泛素连接酶E3的识别机制

  靶蛋白通过被泛素途径的酶E2或E3识别而被泛素化修饰,通常是通过识别靶蛋白的特定Lys残基而将泛素连接到靶蛋白上。有时对靶蛋白的识别还需要特定位点的磷酸化并且要达到一定的磷酸化阈值。除此之外还有另外两种识别机制,即N.end规则和一种新的区别于N.end规则的N端氨基酸残基识别机制。N.end规

泛素连接酶E3的基本介绍

  泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径。真核细胞中泛素化修饰后的靶蛋白可能被降解、可能被转移到细胞或细胞外的特定部位,也有可能导致靶蛋白的功能发生变化,这主要取决于靶蛋白所加的泛素链的结构,以及泛素链的长短。泛素连接酶E3决定靶蛋白的特异性识别,在泛素途