生物物理所合作在金属酶设计方面获进展

很多在生物体中发挥重要功能的蛋白都是金属酶。通过使用有限的几种金属离子和含金属的辅酶,金属酶可以在温和的条件下实现很高的活性。通过理性设计在模型蛋白中实现金属酶的功能,可以揭示金属酶高活性的结构和机理,并且促进低成本、高效催化剂的设计。然而,目前理性设计产生的金属酶活性较低,无法达到天然酶的水平,成为金属酶设计领域的一大挑战。 血红素-铜氧化酶是一类在呼吸链末端高效催化氧气还原为水的反应的金属酶。这类酶比现有的贵金属催化剂更有效。在前期成功设计基于肌红蛋白的氧化酶的基础上,中国科学院生物物理研究所王江云研究组与美国伊利诺伊大学香槟分校Yi Lu课题组合作,将理性设计的氧化酶的酶活提高到了天然酶的水平。该研究引入NADH-细胞色素b5还原酶,细胞色素b5作为肌红蛋白的电子供体。并通过在基于肌红蛋白的氧化酶中引入三个将带负电的氨基酸换为带正电的赖氨酸的突变,将肌红蛋白和细胞色素b5之间的电子传递速率提高了400倍。通过构建NA......阅读全文

基质金属蛋白酶9高表达促进脑梗死后的微血管生成

  免疫组化染色显示发生脑梗死的自发性高血压大鼠脑梗死周围半暗区中基质金属蛋白酶9表达增加。  发生脑梗死后,其周围半暗区微血管基底膜成分降解,血脑屏障的完整性受到破坏,通透性增加,使脑神经元及功能受到严重影响,而基质金属蛋白酶9主要功能是降解和重塑细胞外基质。因此中国西安交通大学医学院第一附属医院

大鼠基质金属蛋白酶抑制剂2(TIMP2)ELISA检测法

大鼠基质金属蛋白酶抑制剂-2(TIMP-2)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和尿液、唾液生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗大鼠 TIMP-2 单抗包被于酶标板上,标准品和样品中的 TIMP-2与单抗结合,加入生物素化的抗大鼠TIMP-2,形成免疫复合

大鼠基质金属蛋白酶抑制剂1(TIMP1)ELISA检测法

大鼠基质金属蛋白酶抑制剂-1(TIMP-1)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和尿液、唾液生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗大鼠 TIMP-1 单抗包被于酶标板上,标准品和样品中的 TIMP-1与单抗结合,加入生物素化的抗大鼠TIMP-1,形成免疫复合

蛋白酶的应用

蛋白酶是最重要的一种工业酶制剂,能催化蛋白质和多肽水解,广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。在干酪生产、肉类嫩化和植物蛋白改性中都大量的使用蛋白酶。此外,胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶和氨肽酶都是人体消化道中的蛋白酶,在它们的作用下,人体摄入的蛋白质被水解成小分子肽和氨基酸。目前在焙烤工业

组蛋白脱乙酰酶

中文名称组蛋白脱乙酰酶英文名称histone deacetylase定  义从组蛋白上水解N-乙酰基,抑制转录的酰胺水解酶。应用学科细胞生物学(一级学科),细胞遗传(二级学科)

酶蛋白的结构特点

酶蛋白具有一般蛋白质的物理化学性质,由20种天然氨基酸构成的生物大分子化合物,是由氨基酸以肽健(酰胺健)聚合成的肽链,一个蛋白质分子可能由一条肽链构成,也可能由几条肽链构成。在蛋白质肽链上的氨基酸残基按严格确定的顺序排列,它的侧链可以是各种天然氨基酸,不是单一氨基酸残基的重复。   酶蛋白是球蛋白,

胰凝乳蛋白酶

实验方法原理 实验材料 α-胰凝乳蛋白酶试剂、试剂盒 三甲醇胺-NaOH三甲醇胺-NaOHN-琥珀酰-L-苯丙氨酰对硝基苯胺仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」在 25℃。测定 405 nm 吸光值增加,对硝基苯胺的吸收系数为 ε405=10.2×103 l(mol · c

碱性蛋白酶简介

CAS编码 9014-01-1英文通用名称 Alcalase中文通用名称 碱性蛋白酶中文商品名称 爱尔卡酶性状描述 澄清透明褐色液体。主要成分为丝氨酸型蛋白酶的枯草溶菌素(Subtilisin carlsberg)。混溶于水,相对密度约为1.06。最适温度50~60℃,PH8.5(6~10)。制法

蛋白酶的分类

按蛋白酶水解蛋白质的方式可分为以下几种。(1)切开蛋白质分子内部肽键,生成相对分子质量较小的多肽类,这类酶一般叫内肽酶;(2)切开蛋白质或多肽分子氨基或羧基末端的肽键,而游离出氨基酸,这类酶叫外肽酶。作用于氨基末端的称为氨肽酶,作用于羧基末端的称为羧肽酶;(3)水解蛋白质或多肽的脂键;(4)水解蛋白

蛋白酶应用介绍

皮革工业的脱毛和软化已大量利用蛋白酶,既节省时间,又改善劳动卫生条件。蛋白酶还可用于蚕丝脱胶、肉类嫩化、酒类澄清。临床上可作药用,如用胃蛋白酶治疗消化不良,用酸性蛋白酶治疗支气管炎,用惮性蛋白酶治疗脉管炎以及用胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶对外科化脓性创口的净化及胸腔间浆膜粘连的治疗。加酶洗衣粉是洗涤剂中的

酶蛋白的活性特点

酶蛋白与一般蛋白质的不同之处在于酶蛋白具有活性中心。酶蛋白的活性中心是与底物发生催化作用的部位,由酶蛋白的立体构型所决定,一般是三级结构及四级结构才具有活性中心。若这种结构被破坏,活性中心也就破坏,酶就失去活性,这就是当环境变化时,酶丧失活性的原因。   整个酶蛋白,包括活性中心和非活性中心部分,都

蛋白酶的来源

蛋白酶广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。微生物蛋白酶,主要由霉菌、细菌,其次由酵母、放线菌生产。

胰蛋白酶-简介

CAS编码 9002-07-7英文通用名称 Trypsin中文通用名称 胰蛋白酶性状描述 一种蛋白质水解酶。白色至浅棕黄色无定形粉末。可溶于水,几乎不溶于乙醇、甘油、氯仿和乙醚。其主要作用是使多肽类水解为低分子的肽类。由233个氨基酸组成。作用的最适PH值为3,PH值6以下安定,PH值9以上时自溶。

蛋白酶的用途

1 用于食品发酵工业酱油的酿造就是利用米曲霉分泌的蛋白酶分解原料中的蛋白质,使其降解为胨、多肽、氨基酸,生成色、香、味于一体的产品。也有直接用蛋白酶制剂酿造酱油,但风味欠佳。啤酒酿造中,当麦芽糖用量减少辅料增加时,常需要补充蛋白酶,使蛋白质充分降解,霉菌和细菌蛋白酶适合这一用途。微生物酸性蛋白酶还是

蛋白酶的用途

1 用于食品发酵工业酱油的酿造就是利用米曲霉分泌的蛋白酶分解原料中的蛋白质,使其降解为胨、多肽、氨基酸,生成色、香、味于一体的产品。也有直接用蛋白酶制剂酿造酱油,但风味欠佳。啤酒酿造中,当麦芽糖用量减少辅料增加时,常需要补充蛋白酶,使蛋白质充分降解,霉菌和细菌蛋白酶适合这一用途。微生物酸性蛋白酶还是

胃蛋白酶-Pepsin

CAS编码 9001-75-6英文通用名称 Pepsin中文通用名称 胃蛋白酶英文商品名称 Aviun pepsin性状描述 I白色至淡棕黄色水溶性粉末,无臭,或为琥珀色糊状,或为澄清的琥珀色至棕色液体。主要作用是使多肽类水解为低分子的肽类。在酸性介质中有极高的活性,即使在PH值为1时仍为活化的,最

蛋白酶作用机理

蛋白酶能作用于蛋白质和多肽形成多肽和氨基酸。完好的面粉中蛋白质活力很低,制作面包时添加蛋白酶会使面团中多肽和氨基酸含量增加,氨基酸是形成香味物质的中间产物,多肽则是潜在的滋味增加剂,氧化剂、甜味剂或苦味剂。蛋白质种类不同,产生的羰 化合物也不同,若蛋白酶中不含产生异味的脂酶,适量添加有利于改善面包的

胰凝乳蛋白酶

用 SUPHEPA 测定 用 GLUPHEPA 测定             实验方法原理 实验材料 α

​蛋白酶作用机理

蛋白酶能作用于蛋白质和多肽形成多肽和氨基酸。完好的面粉中蛋白质活力很低,制作面包时添加蛋白酶会使面团中多肽和氨基酸含量增加,氨基酸是形成香味物质的中间产物,多肽则是潜在的滋味增加剂,氧化剂、甜味剂或苦味剂。蛋白质种类不同,产生的羰 化合物也不同,若蛋白酶中不含产生异味的脂酶,适量添加有利于改善面包的

菠萝蛋白酶简介

性状描述 白色至浅棕黄色无定形粉末。溶于水,不溶液无色至淡黄色,有时有乳白光,不溶于乙醇、氯仿和乙 醚。属糖蛋白。主要作用原理是使多肽类水解为低分子量的肽类。尚有水解酰胺基键和酯类的作用。分子量约33000,等电点的pH值为9.35,最适pH值6~8,最适温度55℃。制法 由菠萝(Ananas co

蛋白酶的分类

蛋白酶(Protecses)粗分;可分为溶胶化酶(Peptldesos)和蛋白质水解酶(Protcinases),它们都能将肽键分解成酸与胺两部分,但往往表现出不同的与表面活性剂的适应性,后者(蛋白酶)只与阴离子型中直链苯磺酸盐相容,其活性不受影响。前者(溶胶化酶),对阴离子与非离子的LAS,LES

蛋白酶的分布

蛋白酶广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。微生物蛋白酶,主要由霉菌、细菌,其次由酵母、放线菌生产。

关于发酵酶蛋白的构成—脱辅基酶蛋白的基本介绍

  在由复合蛋白质构成的酶中,特别是能利用透析和其它方法可逆地解离其低分子成分时,称蛋白部分为脱辅基酶蛋白,低分子部分为辅酶,具有两者结合催化效应的复合蛋白质称为全酶。即辅酶+脱辅基酶蛋白全酶。当辅酶的结合强固时称为辅基,例如硫胺素焦磷酸是丙酮酸脱羧酶(EC4.1.1.1)的辅酶,从全酶分离出后再加

关于蛋白质分解酶(蛋白酶)的基本信息介绍

  蛋白质分解酶(蛋白酶):胃蛋白酶,除存在于高等动物的胃液中外,在无脊椎动物中也具有同样性质的蛋白酶。但其性状许多还不明了。胰蛋白酶,存在于高等动物的胰液中。在低等动物(甲壳类、复足类等)的胃液中,也以活性状态存在。但是否与高等动物的相同还不清楚。糜蛋白酶,含于高等动物的胰液中,氨肽酶存在于高等动

猪胰蛋白酶酶活力的测定

实验原理胰蛋白酶是以无活性的酶原形式存在于动物胰脏中,在Ca2+的存在下,被肠激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活,从肽链N端赖氨酸和异亮氨酸残基之间的肽键断开,失去一段六肽,分子构象发生一定改变后转变为有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量约为24000,其等电点约为pH8.9,胰蛋白酶的分子量与其酶原接

蛋白酶的按酶的来源分类

按酶的来源可以分为动物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶。

生物酶学基础蛋白酶简介

水解蛋白质肽键的一类酶的总称。按其水解多肽的方式,可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断,形成分子量较小的月示和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解,而游离出氨基酸,前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶。按其活性中心和最适pH值,又可将蛋白酶分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋

植物蛋白酶关于酶的定义

  酶(enzyme)催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂,能通过降低反应的活化能加快反应速度,但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。酶参与人体所有的生命活动:比如思考,运动,睡眠,呼吸,愤怒,喜悦或者分泌荷尔蒙等都是以

木瓜蛋白酶的酶活测定

基本原理木瓜蛋白酶能使N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯(底物)水解而释出N-苯甲酰-L-精氨酸,其释出量可用氢氧化钠液滴定,以此确定酶活力。酶活单位在25℃下,每分钟内能催化分解1umol底物的酶量,称为1单位。试液制备1、底物溶液:准确称取N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯盐酸盐1.42g,加10mmol/LE

木瓜蛋白酶的酶活测定

  一、基本原理  木瓜蛋白酶能使N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯(底物)水解而释出N-苯甲酰-L-精氨酸,其释出量可用氢氧化钠液滴定,以此确定酶活力。  酶活单位  在25℃下,每分钟内能催化分解1umol底物的酶量,称为1单位。  二、试液制备  1、底物溶液:准确称取N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯盐酸盐