武大舒红兵院士Immunity发表新成果
在病毒感染过程中，循环GMP-AMP合成酶(cGAS)对胞内DNA的检测，可激活衔接蛋白STING，并触发一种抗病毒反应。然而，目前仍然不确定，是什么机制决定着cGAS-STING通路的激活和失活动力学，从而确保了有效但却可控的先天抗病毒免疫反应。 9月13日，武汉大学生命科学学院舒红兵院士带领的研究小组，在 Cell子刊《Immunity》发表题为“Sumoylation Promotes the Stability of the DNA Sensor cGAS and the Adaptor STING to Regulate the Kinetics of Response to DNA Virus”的研究成果。这项研究发现，在受感染的细胞中和病毒感染早期，泛素连接酶Trim38可靶定cGas用以SUMO化修 饰。cGas的SUMO化修饰可阻止其多聚泛素化和降解。在病毒感染早期，Trim38也SUMO化Sting，从......阅读全文
《免疫》：我国在细胞抗病毒天然免疫领域再获重大突破
为了解抗病毒天然免疫的精细调控机制提供新线索 近日，记者从武汉大学获悉，该校生命科学学院院长舒红兵教授领导的研究组在细胞抗病毒天然免疫领域再次取得重大突破。该研究成果于3月12日发表在免疫学领域权威刊物、《细胞》(Cell)杂志子刊《免疫》(Immunity)。这是继2008年9月该研究组
武汉大学舒红兵院士发表Nature－Immunology新文章
武汉大学的研究人员证实，iRhom2通过介导接头蛋白STING转运和稳定性，对抗DNA病毒天然免疫起至关重要的作用。这一研究发现发布在7月18日的《自然免疫学》（Nature Immunology）杂志上。 武汉大学生命科学学院的舒红兵（Hong-Bing Shu）教授是这篇论文的通讯作者。舒
武大舒红兵院士Immunity发表新成果
在病毒感染过程中，循环GMP-AMP合成酶(cGAS)对胞内DNA的检测，可激活衔接蛋白STING，并触发一种抗病毒反应。然而，目前仍然不确定，是什么机制决定着cGAS-STING通路的激活和失活动力学，从而确保了有效但却可控的先天抗病毒免疫反应。 9月13日，武汉大学生命科学学院舒红兵院士带
重返母校！舒红兵院士，履新兰大！
1月8日上午，兰州大学动物医学与生物安全学院在中国农业科学院兰州兽医研究所举行萃英讲席教授聘任仪式，中国科学院院士舒红兵受聘为兰州大学萃英讲席教授。中国科学院院士、兰州大学校长严纯华，中国农业科学院兰州兽医研究所所长郑海学及相关班子成员出席聘任仪式。仪式由学校人力资源部部长沈正虎主持。严纯华向舒红兵
舒红兵院士卸任武汉大学副校长
近日，武汉大学官网“现任领导”栏目近期更新后显示，舒红兵已不再担任武汉大学副校长。舒红兵 舒红兵，男，汉族，1967年1月出生重庆市荣昌县，无党派人士，细胞生物学家、免疫学家，中国科学院院士，发展中国家科学院院士，武汉大学医学研究院院长、教授，曾任武汉大学副校长。 舒红兵于1987年毕业于兰
舒红兵：书写抗病毒免疫新传奇
在人类抗病毒研究的历史上，充满了诸多传奇；今天，人类迎来了抗病毒免疫研究的新时代，武汉大学生命科学院院长舒红兵和他的同道们正在这个领域书写新的篇章。 2011年12月，44岁的舒红兵当选为中国科学院院士，这是全国生命科学与医学领域最年轻的院士。一个来自重庆荣昌县偏僻乡村的山里娃，勇于进入生
舒红兵：武大最年轻的新晋院士
儒雅、健谈、随和是舒红兵在师生们眼中的形象。他来自山乡、留美归国后是武大当年重点引进的青年高科技人才，今年44岁的舒红兵是武汉大学今年新增院士中最年轻的一位。舒红兵 舒红兵现任武汉大学生命科学学院院长、中国细胞生物学学会副理事长。1987年毕业于兰州大学生物学系，1990年获中国医学科学院
武大舒红兵院士J－Immunol发表免疫新成果
来自武汉大学的研究人员证实，TRIM38通过两个循序且不同的机制负向调控了TLR3/4介导的天然免疫和炎症反应。这一研究发现发布在11月的《The Journal of Immunology》杂志上。 武汉大学生命科学学院的舒红兵（Hong-Bing Shu）教授是这篇论文的通讯作者。舒红兵主
武大舒红兵院士J－Immunol发表免疫新成果
来自武汉大学的研究人员证实，TRIM38通过两个循序且不同的机制负向调控了TLR3/4介导的天然免疫和炎症反应。这一研究发现发布在11月的《The Journal of Immunology》杂志上。 武汉大学生命科学学院的舒红兵（Hong-Bing Shu）教授是这篇论文的通讯作者。舒红兵主
舒红兵受聘为兰州大学萃英讲席教授
据兰州大学网站消息，1月8日上午，兰州大学动物医学与生物安全学院在中国农业科学院兰州兽医研究所举行萃英讲席教授聘任仪式，中国科学院院士舒红兵受聘为兰州大学萃英讲席教授。 舒红兵主要从事免疫相关的细胞信号转导研究，是我国著名的免疫学家和细胞生物学家。资料显示，舒红兵，男，汉族，1967年1月出生，
武大舒红兵院士Cell子刊发表最新免疫成果
来自武汉大学、中科院武汉病毒研究所的研究人员在新研究中证实，内质网（ER）相关蛋白ZDHHC1是DNA病毒触发的、MITA/STING依赖性先天免疫信号的正调控因子。这一研究发现发表在10月8日的《Cell Host & Microbe 》杂志上。 武汉大学生命科学学院的舒红兵（Hong-Bi
武大舒红兵院士JBC免疫学研究新成果
12月10日，武汉大学的研究人员在《生物化学杂志》(JBC)在线发表了免疫学新成果，证实双特异性磷酸酶14(DUSP14)通过使蛋白激酶TAK1去磷酸化负向调控了TNF和IL-1诱导的NF-κB激活。 领导这一研究的是武汉大学生命科学学院的舒红兵教授。其主要从事免疫相关的细胞信号
武汉大学舒红兵院士J－Immunol发表免疫新成果
武汉大学的研究人员证实，MSX1通过促进TBK1相关复合物组装调控了RLR介导的先天抗病毒信号。这一研究发现发表在5月18日的《The Journal of Immunology》杂志上。 武汉大学生命科学学院的舒红兵（Hong-Bing Shu）教授是这篇论文的通讯作者。舒红兵主要从事免疫相
武汉大学舒红兵院士权威期刊发表免疫新成果
来自武汉大学、中科院武汉病毒研究所的研究人员证实，LSm14A通过以一种细胞特异性方式调控MITA水平，在抗病毒免疫反应中发挥了至关重要的作用。这一研究发现发表在6月15日的《The Journal of Immunology》杂志上。 武汉大学生命科学学院的舒红兵（Hong-Bing Shu
舒红兵出任武汉生物技术研究院院长
据“中国光谷”微信公号消息，5月19日，中国科学院院士、武汉大学医学研究院院长舒红兵到任武汉生物技术研究院院长，致力于推动研究院建设国家级创新平台。 这是自今年2月以来，舒红兵不再担任武汉大学副校长后的最新公开任职。 据了解，武汉生物技术研究院是由武汉大学牵头，整合在汉高校、院所生物领
舒红兵、陈洪渊Nature谈如何做个好导师
2015年Nature杰出导师奖对外揭晓、施一公、曹雪涛、邓兴旺、舒红兵和陈洪渊 5位科学家荣获了这一奖项。12月16日，Nature网站发表了一篇题为“Stewards of China's future”（中国未来的管理者）的文章，聚焦了这5位中国杰出的导师。 在过去，中国大多数的实验室确
舒红兵院士、郑海学博士发表免疫研究新成果
来自中国农业科学院、武汉大学的研究人员证实，口蹄疫病毒结构蛋白VP3降解JAK1抑制了IFN-γ 信号传导通路。这一研究成果发布在2月25日的《Cell cycle》杂志上。 武汉大学生命科学学院的舒红兵（Hong-Bing Shu）教授，和中国农业科学院的中国农业科学院兰州兽医研究所副研究员
武大舒红兵院士权威期刊发表免疫学新成果
来自武汉大学的研究人员在新研究中证实，Parafibromin是IFN-γ触发信号通路中的一个组成元件，其促进了JAK1/2介导的STAT1酪氨酸磷酸化。相关成果公布在7月31日的The Journal of Immunology杂志上。 武汉大学生命科学学院的舒红兵（Hong-Bing Sh
舒红兵：科研界待遇乱象严重－机构挖人恶性竞争
3月6日，全国政协委员、中国科学院院士舒红兵在小组发言中表示，提高科学工作者待遇是件好事，但是要注意不能走向另一个极端：一些高校博士后的待遇比国际平均水平高出一倍，这样的现象并不正常。此外，舒红兵还表示，科学工作者的“跳槽”实际成本很高，200万，300万，甚至500万，科研机构之间挖人的恶性竞
人类的泛素连接酶有哪些
泛素 （英語: Ubiquitin ）是一種存在於大多數 真核細胞 中 的小 蛋白 。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其被 水解 。 當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的 蛋白酶 的時候， 蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記 跨膜蛋白 ，如 受體 ， 將其從 細胞膜 上除去。 泛素由76個
蒲慕明小组发现泛素连接酶修饰途径
来自加州大学伯克利分校Helen Wills神经科学研究所等处的研究人员发现了蛋白泛素化途径中的一种关键酶调控的新机制，有助于解释细胞功能蛋白选择性降解。这一研究成果公布在《神经元》(Neuron)杂志上。 领导这一研究的是著名的神经生物学家蒲慕明教授，其现任中科院神经科学研究所所长，
泛素蛋白质连接酶的定义
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
Cell综述：三种泛素连接酶
泛素化(ubiquitination)作为一类作用方式更加复杂且作用结果更加多样的蛋白质修饰, 在细胞生命周期各个方面扮演着同样重要的角色。 泛素化过程通常需要3种泛素酶的协同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)与E2 泛素偶联酶(ubiquiti
泛素连接酶E3的识别机制
靶蛋白通过被泛素途径的酶E2或E3识别而被泛素化修饰，通常是通过识别靶蛋白的特定Lys残基而将泛素连接到靶蛋白上。有时对靶蛋白的识别还需要特定位点的磷酸化并且要达到一定的磷酸化阈值。除此之外还有另外两种识别机制，即N．end规则和一种新的区别于N．end规则的N端氨基酸残基识别机制。N．end规
人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒
人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和其它生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗人 E3/UBPL 单抗包被于酶标板上，标准品和样品中的 UBPL与单抗结合，加入生物素化的抗人UBPL，形成免疫复合物连接在板上，辣根过氧化物酶标记的S
泛素连接酶E3的基本介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径。真核细胞中泛素化修饰后的靶蛋白可能被降解、可能被转移到细胞或细胞外的特定部位，也有可能导致靶蛋白的功能发生变化，这主要取决于靶蛋白所加的泛素链的结构，以及泛素链的长短。泛素连接酶E3决定靶蛋白的特异性识别，在泛素途
概述泛素连接酶E3的分类
发现鉴定的泛素连接酶E3主要有两大类：HECT结构域家族和RING结构域家族，最近又发现了一类新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT结构域主要是通过与泛素形成催化作用所必需的硫酯键发挥作用，而RING结构域为E2和底物提供居留位点从而使E2催化泛素转移到底物上。
泛素蛋白质连接酶的基本信息
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
还有新活儿！武汉大学舒红兵团队再取进展
与单一治疗相比，PD-1阻断和IL-2联合治疗可显著提高抗肿瘤疗效。联合治疗的协同作用的潜在机制仍然是谜。 2023年11月6日，武汉大学舒红兵及李姝共同通讯在Cell Research（IF=44）在线发表题为“PD-1 signaling negatively regulates the
武汉大学舒红兵教授Cell子刊发表抗病毒免疫反应新机制
来自武汉大学生生命科学学院，中科院武汉病毒研究所的研究人员发表了题为“Human Cytomegalovirus Tegument Protein UL82 Inhibits STING-Mediated Signaling to Evade Antiviral Immunity”的文章，发现人