遗传发育所发现泛素蛋白酶体系统调控免疫受体的稳定性
植物细胞内抗病受体蛋白（NLR）介导对病原菌的专化性抗性并通常伴有侵染部位的细胞死亡，调控这类免疫受体的稳定性对植物抗病意义重大。在拟南芥中的研究表明，结构类似的免疫受体蛋白直接受泛素蛋白酶体系统（UPS）调控，而在作物中尤其是麦类作物中没有NLR受体直接受UPS蛋白降解途径调控的报道。 中国科学院遗传与发育生物学研究所沈前华研究组与谢旗研究组合作，鉴定大麦中的一个新的E3泛素连接酶与大麦多个MLA受体互作，并泛素化免疫受体蛋白，通过UPS系统介导对MLA受体的降解，从而调控免疫受体的稳定性和对白粉菌的抗性，并减弱其细胞死亡对植物带来的不利影响。之前的研究结果表明，MLA的积累也受麦类作物特异表达的小RNA家族（miR9863）成员在转录后水平的调控（Liu et al., 2014），以及分子伴侣在翻译后水平的调控。因此，植物免疫受体的积累和稳定性受到多种机制的调控，其复杂性由此可见一斑。 研究结果近期在线发表在《植物......阅读全文
植原体效应蛋白SAP05介导非泛素化蛋白降解的结构基础揭示
12月1日，《美国国家科学院院刊》（PNAS）在线发表了中国科学院分子植物科学卓越创新中心和英国约翰英纳斯中心合作完成的题为Bimodular Architecture of Bacterial Effector SAP05 that Drives Ubiquitin-Independent T
关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合，E2分子通过结构保守的结合
：“蛋白修饰和降解”领域有很多惊喜
邱小波教授是“蛋白质修饰和降解”领域的杰出学者，曾先后获得国家杰出青年基金、国家人事部高层次留学人才基金，并入围“百千万人才工程”国家级人选。在接受生物探索采访时，他强调道：“蛋白质是生命活动的主要执行者，其修饰和降解关联所有的生命活动，是生命医学研究领域的一个永恒主题。” 1改变方向：从
北师大邱小波教授：“蛋白修饰和降解”领域有很多惊喜
邱小波教授是“蛋白质修饰和降解”领域的杰出学者，曾先后获得国家杰出青年基金、国家人事部高层次留学人才基金，并入围“百千万人才工程”国家级人选。在接受生物探索采访时，他强调道：“蛋白质是生命活动的主要执行者，其修饰和降解关联所有的生命活动，是生命医学研究领域的一个永恒主题。” 1996年，刚从美
蛋白酶体的降解过程
需要被蛋白酶体降解的蛋白质会先被连接上泛素作为标记，即蛋白质上的一个赖氨酸与泛素之间形成共价连接。这一过程是一个三酶级联反应，即需要有由三个酶催化的一系列反应的发生，整个过程被称为泛素化信号通路。在第一步反应中，泛素活化酶（又被称为E1）水解ATP并将一个泛素分子腺苷酸化。接着，泛素被转移到E1的活
北师大邱小波教授：“蛋白修饰和降解”领域有很多惊喜
2018年4月，冷泉港亚洲“泛素家族、自噬与疾病”主题会议在苏州举办。作为大会的主要组织者，北京师范大学生命科学学院邱小波教授忙碌于会场。抓住空隙，生物探索开始了此次专访。 邱小波教授是“蛋白质修饰和降解”领域的杰出学者，曾先后获得国家杰出青年基金、国家人事部高层次留学人才基金，并入围“百千万
遗传发育所在脱落酸受体调控研究中取得进展
脱落酸（Abscisic acid，ABA）作为主要的植物激素之一，参与植物生长发育、各种生物和非生物胁迫应对过程。在不良环境胁迫下，植物细胞中ABA含量的增多，是植物感受和应对外界环境的信号。因此，通过对ABA信号转导通路分子机理的探索和研究，有望发掘相关功能基因，培育抗旱耐盐等优良性状的作物
研究阐明类泛素蛋白NEDD8经蛋白酶体降解的分子机制
10月25日，国际学术期刊The Journal of Biological Chemistry发表了中科院上海生科院生物化学与细胞生物学研究所胡红雨课题组的研究论文NEDD8 Ultimate Buster-1 Long (NUB1L) Protein Promotes Transfe
中国科学家发现胃癌主要诱因：蛋白酶受体缺失
细菌感染、压力、不良的生活习惯……到底哪个才是导致人类患上胃癌的“元凶”？10日，中科院昆明动物研究所根据最新研究成果给出了答案，该所科研人员在胃癌分子病理研究领域取得新进展，发现一种蛋白酶受体的缺失才是导致胃癌的主要原因。 中国是胃癌的高发区，每年新发现约40万胃癌患者，占世界胃癌发病人数的
科学家发现FBXO38介导PD1泛素化及调节T细胞抗肿瘤免疫
11月28日，中国科学院生物化学与细胞生物学研究所科研人员在Nature杂志上发表了题为“FBXO38 mediates PD-1 ubiquitination and regulates anti-tumour immunity of T cells”的文章，报道了PD-1的降解机制及其在临床
泛素化的蛋白质降解介绍
泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。 不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些泛素化会改变蛋白的活性，导致其他的生物效应，如DNA损伤修复，机体免疫应答等。
补体受体及其免疫学功能
补体成分激活后产生的裂解片段，能与免疫细胞表面的特异性受体结合。这对于补体发挥其生物学活性具有重要意义。 补体受体(complementruceptor,CR)曾按其所结合配体而命名为C3b受体、C3d受体等；但经详细研究后发现，补体受体并非仅与C3裂解产物反应，因而按其发现先后依次命名为CR
细胞受体结合免疫测定CIC法
细胞受体结合免疫测定法是根据CIC可与某些细胞表面的Fc受体或补体受体结合而建立的细胞技术，这类方法有灵敏度较高，特异性较强等优点，但需进行活细胞培养或细胞分离，影响因素多，重复性较差，目前仅适用于实验研究。此类技术有多种方法。Raji细胞是从Burkitt淋巴瘤患者分离建株的B淋巴细胞系。可在体外
崔隽团队揭示细胞自噬调控非经典NFkB通路－炎症反应机制
与已经被广泛研究的经典NF-kB通路不同，目前对非经典NF-kB通路的分子调控机制的研究还相对有限。非经典NF-kB信号通路中的转录因子p100，在静息状态下能够抑制该通路。而在该通路被激活后，p100作为前体会通过蛋白酶体途径加工成为具有转录活性的p52，进而激活非经典NF-kB途径。因此，p
上海生科院揭示泛素化信号调节细胞选择性自噬分子机制
7月15日，国际学术期刊Cancer Cell 在线发表了中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所胡荣贵研究组的最新研究成果Ubiquitylation of Autophagy Receptor Optineurin by HACE1 Activates Selective Au
STTT－|－武汉大学舒红兵团队首发现白细胞介素新调控机制
白细胞介素 3 (IL-3) 是一种造血生长因子，是脓毒症等炎症反应的关键调节因子。IL-3 与 IL-3 受体 α (IL-3Rα) 结合，然后与 IL-3Rβ 结合以启动信号传导。 IL-3 触发的生理和病理效应如何在受体水平上受到调节尚不清楚。2022年1月24日，武汉大学舒红兵及李姝共同通讯
Nat－Immunol：CIS——NK细胞抗肿瘤的新型免疫检查靶点
CD8效应细胞的功能受到多种调节性蛋白的影响。对这些叫做“检查点（checkpoint）”的蛋白质的鉴定以及特异性的阻断能够有效治疗癌症。例如，针对CD8 T细胞的抑制性受体“PD-1”的抗体能够有效阻断其与相应配体的结合，进而增强抗肿瘤CD8 T细胞免疫反应。然而，尽管针对CD8 T细胞抗肿瘤
RNF43基因的结构特点和生理功能
该基因编码的蛋白是一个环型e3泛素连接酶，预计包含跨膜结构域、蛋白酶相关结构域、外结构域和细胞质环结构域。这种蛋白被认为是负调节wnt信号的，这种基因的表达导致frizzled受体泛素化增加，亚细胞分布改变，导致这些受体的表面水平降低。在多个肿瘤细胞中，包括结直肠癌和子宫内膜癌中，这种基因的突变已经
NIBS邵峰再发PNAS文章
来自北京生命科学研究所，中国农业大学的研究人员发表了题为“Structural mechanism of ubiquitin and NEDD8 deamidation catalyzed by bacterial effectors that induce macrophage-speci
关于泛素化的重要作用介绍
p53稳定性的变化与其功能调解密切相关 ,严密调节p53的代谢稳定性对正常细胞的生长发育非常重要。p53为一段半衰期转录因子 , p53蛋白的转换由泛素依赖的蛋白水解途径调节[3]。本研究结果表明 ,p53N端与降解有关的片段不能与其转录活性片段相分离 ；抑制或破坏泛素蛋白酶体水解通路对转录反应
Science深度：癌症靶向治疗新思路“降解垃圾蛋白”
在目前的癌症靶向药物里，占主导地位的是针对致癌蛋白的小分子或单抗抑制剂。不过，随着时间的推移，许多癌细胞会对这类药物产生抗药性，比如说产生新的突变，或者激活其它致癌蛋白。过去15年来，一些研究人员在寻找其它的抗癌途径时，将目标瞄准了细胞内的“清洁工”——泛素-蛋白酶体系统。泛素-蛋白酶体系统负责
泛素激活酶的作用原理
泛素活化酶，也称为E1酶，催化泛素化反应的第一步，该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。
关于泛素活化酶的基本信息介绍
泛素活化酶，也称为E1酶，催化泛素化反应的第一步，该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化具体过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（蛋白
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
NFKB信号通路研究背景
在该途径中，NF-κB/Rel蛋白被IκB蛋白结合和抑制。生长因子、促炎细胞因子、化疗、放疗和抗原受体激活IKK复合物，该复合物磷酸化IκB蛋白。IκB的磷酸化导致其泛素化和蛋白酶体降解，释放NFκB/Rel复合物。转录因子NF-κB由此释放并促进细胞因子、细胞粘附分子和抗凋亡蛋白的表达。免疫系统发