科学家发现FBXO38介导PD1泛素化及调节T细胞抗肿瘤免疫
11月28日，中国科学院生物化学与细胞生物学研究所科研人员在Nature杂志上发表了题为“FBXO38 mediates PD-1 ubiquitination and regulates anti-tumour immunity of T cells”的文章，报道了PD-1的降解机制及其在临床前模型的抗肿瘤免疫中的重要性。 肿瘤微环境会诱导功能性T细胞高表达抑制性受体PD-1，通过与肿瘤细胞表面的配体PD-L1结合，显著抑制功能性T细胞清除肿瘤细胞的能力。抗PD-1及其配体(PD-L1)的抗体抑制剂已成为治疗多种肿瘤的特效药物。目前，我们对PD-1表达调控的分子机制还不是十分清楚。该研究表明，活化T细胞中，PD-1首先经过内化和泛素化，最终被蛋白酶体降解。FBXO38是PD-1的E3连接酶，介导Lys48连接的多泛素化和随后的蛋白酶体降解。条件性基因敲除小鼠T细胞中的Fbxo38并不影响T细胞受体和CD28的信号转导，但......阅读全文
科学家发现FBXO38介导PD1泛素化及调节T细胞抗肿瘤免疫
11月28日，中国科学院生物化学与细胞生物学研究所科研人员在Nature杂志上发表了题为“FBXO38 mediates PD-1 ubiquitination and regulates anti-tumour immunity of T cells”的文章，报道了PD-1的降解机制及其在临床
华人学者发3篇《自然》－揭示多项重要生物学发现
今日，顶尖学术期刊《自然》在线发表了最新一批论文，我们很高兴地看到，其中有3篇重要论文来自华人学者的科研团队。值得一提的是，这三篇论文的作者名单都为“全华班”。在今天，我们也将为各位读者介绍这3篇论文。 许琛琦课题组 FBXO38 mediates PD-1 ubiquitination a
泛素化介导叶绿体蛋白降解新途径
为了应对全球气候变化带来的频繁逆境胁迫，全面而清晰地了解植物面对胁迫反应的不同调控机制具有重要的意义。在植物抗逆研究中，研究发现非生物胁迫会抑制植物的光合作用，影响叶绿体的稳定性并诱导叶绿体的降解，叶绿体降解进而会引发植物早衰，最终影响作物产量。叶绿体是为植物提供能量来源的重要细胞器。植物叶绿体内部
Klhl22敲除小鼠揭示调控PD1蛋白水平稳态的新机制
目前在肿瘤免疫疗法中，阻断免疫检查点是最有前景的疗法之一。其中，PD-1/PD-L1检查点是最广为研究的领域之一。程序性死亡受体1(Programmed cell death protein 1,PD-1)表达于活化T细胞表面，并能传导免疫信号抑制T细胞的增殖、生存和效应功能，影响T细胞的抗
Science－|－抗逆突破！泛素化介导叶绿体蛋白降解新途径
为了应对全球气候变化带来的频繁逆境胁迫，全面而清晰地了解植物面对胁迫反应的不同调控机制具有重要的意义。在植物抗逆研究中，研究发现非生物胁迫会抑制植物的光合作用，影响叶绿体的稳定性并诱导叶绿体的降解，叶绿体降解进而会引发植物早衰，最终影响作物产量。 叶绿体是为植物提供能量来源的重要细胞器。
Science－|－抗逆突破！泛素化介导叶绿体蛋白降解新途径
为了应对全球气候变化带来的频繁逆境胁迫，全面而清晰地了解植物面对胁迫反应的不同调控机制具有重要的意义。在植物抗逆研究中，研究发现非生物胁迫会抑制植物的光合作用，影响叶绿体的稳定性并诱导叶绿体的降解，叶绿体降解进而会引发植物早衰，最终影响作物产量。 叶绿体是为植物提供能量来源的重要细胞器
Science－|－抗逆突破！泛素化介导叶绿体蛋白降解新途径
为了应对全球气候变化带来的频繁逆境胁迫，全面而清晰地了解植物面对胁迫反应的不同调控机制具有重要的意义。在植物抗逆研究中，研究发现非生物胁迫会抑制植物的光合作用，影响叶绿体的稳定性并诱导叶绿体的降解，叶绿体降解进而会引发植物早衰，最终影响作物产量。 叶绿体是为植物提供能量来源的重要细胞器
科学家发现免疫系统“刹车”分子的调控新机制
中科院生物化学与细胞生物学研究所许琛琦研究团队首次揭示了人体免疫系统“刹车”分子PD-1的降解机制，以及该机制在肿瘤免疫反应中的功能。近日，《自然》杂志在线发表了这项成果。 T细胞作为人体免疫系统的一部分，是机体健康的重要“守护者”，可以及时识别并清除体内突变细胞，防止肿瘤的发生。不过，部分肿
免疫系统“刹车”分子调控新机制被发现
北京时间11月29日凌晨，国际顶尖学术期刊《自然》，在线发表了中国科学院生物化学与细胞生物学研究所分子生物学国家重点实验室许琛琦研究团队的研究成果。该研究成果首次揭示了人体免疫系统“刹车”分子PD-1的降解机制，以及该机制在肿瘤免疫反应中的功能。 T细胞作为人体免疫系统的一部分，能清除体内突变
新肿瘤免疫治疗方法有望实现
前不久，国际顶尖学术期刊《自然》在线发表了中国科学院生物化学与细胞生物学研究所（简称“中科院生化与细胞所”）分子生物学国家重点实验室许琛琦研究团队的研究成果。该研究成果首次揭示了人体免疫系统“刹车”分子PD-1的降解机制，以及该机制在肿瘤免疫反应中的功能。 T细胞作为人体免疫系统的一部分，是
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素化具体过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（蛋白
许琛琦最新发表Nature文章：首次发现PD1的降解机制
中科院生物化学与细胞生物学研究所分子生物学国家重点实验室许琛琦研究团队首次揭示了人体免疫系统“刹车”分子PD-1的降解机制，以及该机制在肿瘤免疫反应中的功能。11月29日凌晨，国际顶尖学术期刊《自然》(Nature)在线发表了这项重要研究成果。 T细胞作为人体免疫系统的一部分，是机体健康的重
关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合，E2分子通过结构保守的结合
泛素化的过程问题
泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接
简述泛素化的类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
泛素化的主要类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
泛素化研究取得进展
泛素化是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中起重要作用，同时参与细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移等几乎一切生命活动的调控。泛素化与肿瘤、心血管等疾病的发病密切相
泛素化的主要作用
泛素化是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶、结合酶、连结酶和降解酶等。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。同时，它也参与了细胞周期、增殖、凋亡、
泛素化酶USP33调控PINK1Parkin介导的线粒体自噬过程
PINK1-Parkin介导的线粒体自噬在线粒体质量控制过程中发挥着关键作用，其调控异常与人类神经退行性疾病发生相关。已有研究表明Parkin蛋白泛素化和去泛素化修饰参与线粒体自噬调控过程，但Parkin蛋白的去泛素化酶及其调控线粒体自噬的分子机制尚不清楚。在线粒体解偶联剂CCCP处理下，去泛素
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
线性泛素化的跟踪定位
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物（大部分真核细胞）中的小蛋白。能够与其他蛋白连接，从而参与各种调控功能（如细胞周期进程、DNA损伤修复、信号转导和各种蛋白质膜定位）。蛋白质被泛素修饰的过程称为泛素化（ubiquitination）。泛素化有许多不同的形式，无论是以单个分子的形式
泛素化途径的相关介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径，因此有关泛素化途径的研究于2004年获得诺贝尔化学奖。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP供能的情况下泛素激活酶E1激活泛素，然后将其转移到泛素结合酶E2上通过硫酯键与
如何检测蛋白是否泛素化？
继上周整理的泛素化蛋白快速富集纯化的解决方案后，最近又有客户问“我想在体外检测组织中的一个蛋白是否在处理因素作用后发生泛素化，请问有这方面的实验方法吗，或者试剂盒吗？”作为泛素研究领域的专家，LifeSensors可为您提供全面的泛素研究解决方案，如何鉴定靶蛋白是否发生泛素化修饰？
泛素化降解机制是什么
泛素化降解机制是腺苷酸活化蛋白激酶（AMPK）通过磷酸化增加内质网锚定蛋白Insig的活性，进而抑制肝脏脂质合成的功能，揭示了蛋白质翻译后修饰通过泛素化降解途径调节脂肪酸合成的新机制。李于团队发现新型代谢因子CREBZF能够感应胰岛素信号，通过抑制Insig的转录水平，使胰岛素发挥促进肝脏脂质合成的