中国科大等实现基于蛋白质化学全合成的双泛素蛋白制备
近日，中国科学技术大学生命科学学院、合肥微尺度物质科学国家实验室教授田长麟和清华大学教授刘磊合作，基于蛋白质化学全合成方法制备了不同类型的双泛素蛋白，在特定位点引入光活化交联基团，并成功鉴定高选择性双泛素结合蛋白。相关研究成果以Chemical synthesis of diubiquitin-based photoaffinity probes for selectively profiling ubiquitin-binding proteins 为题发表在《德国应用化学》（Angewante Chemie Int. Ed. DOI: 10.1002/anie.201611659）上，该文章于2月1日在网上公开发布。 泛素化修饰是蛋白质翻译后修饰中非常复杂的一类体系，目前发现存在8种多泛素连接方式，分别在泛素蛋白的Met1、Lys6、Lys11、Lys27、Lys29、Lys33、Lys48、ys63等不同位点上接入下......阅读全文
高速逆流色谱双水相体系分离蛋白质
摘要:利用多分离柱高速逆流色谱仪,研究了聚乙二醇1000(PEG1000)-磷酸盐双水相体系的固定相保留率及该体系对蛋白质混合物和鸡蛋清样品的分离,以14.0%PEG1000-16.0%磷酸盐体系的上相为固定相,在流速0.16mL/min和转速900r/min的条件下,固定相的保留率达到33.3%"
怎样用双缩脲法测定蛋白质
（一）实验原理双缩脲（NH3CONHCONH3）是两个分子脲经180℃左右加热，放出一个分子氨后得到的产物。在强碱性溶液中，双缩脲与CuSO4形成紫色络合物，称为双缩脲反应。凡具有两个酰胺基或两个直接连接的肽键，或能过一个中间碳原子相连的肽键，这类化合物都有双缩脲反应。紫色络合物颜色的深浅与蛋白质浓
双缩脲法皮尼克法测定蛋白质
1 原理： 双缩脲在碱性条件中，能与CuSO4结合成红紫色的络合物。pro分子中含有肽链与双缩脲结构相似，也呈此反应。本法直接用于测定像小麦粉等固体试样的pro含量。但作为铜的稳定剂，酒石酸钾钠比甘油好些。小麦粉中的pro能直接地一边抽出一边进行定量。 2 试剂 ⑴甘油作为稳定剂：取10m
蛋白质含量测定法双缩脲法
本法系依据蛋白质分子中含有的两个以上肽键在碱性溶液中与Cu2+形成紫红色络合物，在一定范围内其颜色深浅与蛋白质浓度呈正比，以蛋白质对照品溶液作标准曲线，采用比色法测定供试品中蛋白质的含量。 本法快速、灵敏度低，测定范围通常可达1～10mg。本法干扰测定的物质主要有硫酸铵、三羟甲基氨基甲烷缓冲液
蛋白质浓度测定（双缩脲法）实验介绍
实验原理测定蛋白质的定量方法有很多，目前常用的有凯氏定氮法；比色法主要包括双缩脲法、Folin-酚试剂法及 染料结合法；紫外分光光度法等双缩脲(Biuret)法：在碱性溶液中，双缩脲(H2N—CO—NH—CO—NH2)与二价铜离子作用形成紫红色的络合物，这一反应称双缩脲反应。凡分子中含二个或二个以
泛素蛋白激酶的基本信息
中文名称泛素蛋白激酶英文名称ubiquitin-protein kinase定 义编号：EC 2.7.1.37。催化泛素磷酸化的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
泛素蛋白激酶的基本信息
中文名称泛素蛋白激酶英文名称ubiquitin-protein kinase定 义编号：EC 2.7.1.37。催化泛素磷酸化的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
泛素化介导叶绿体蛋白降解新途径
为了应对全球气候变化带来的频繁逆境胁迫，全面而清晰地了解植物面对胁迫反应的不同调控机制具有重要的意义。在植物抗逆研究中，研究发现非生物胁迫会抑制植物的光合作用，影响叶绿体的稳定性并诱导叶绿体的降解，叶绿体降解进而会引发植物早衰，最终影响作物产量。叶绿体是为植物提供能量来源的重要细胞器。植物叶绿体内部
新材料让蛋白质能够清除化学污染
中化新网讯 美国研究人员开发出一种新材料，能够裹住某些蛋白质，使其在细胞外环境保持活性。这种材料有望用于高效、绿色地清除化学污染。 蛋白质的“工作环境”很讲究，只有在特定条件下才能折叠成特定结构并发挥作用，而在细胞外很难保持稳定。研究团队通过分子模拟表明，这种新型高分子材料可与多种蛋白质的表
临床化学检查方法介绍尿蛋白质介绍
尿蛋白质介绍： 尿蛋白是尿液通过酸化加热后混浊而检出的蛋白质。正常人24小时尿蛋白的范围为≦0.15g，常规化验检测为阴性。如检测尿蛋白﹥150毫克/日，即尿蛋白阳性时，说明人体排出的尿蛋白量明显增多，属于异常尿蛋白。尿蛋白持续阳性，往往代表肾脏发生了病变，故临床可依据尿蛋白阳性的多少来判定肾病损
临床化学检查方法介绍蛋白质浓度测定
蛋白质浓度测定介绍： 蛋白质浓度测定是利用化学或物理方法测定蛋白质的浓度，是往往用于计算纯化方法的回收率的重要方法。蛋白质浓度测定正常值： 人体正常值一般是 60 - 80 g/L。蛋白质浓度测定临床意义： 异常结果： (1) 双缩脲法：双缩脲法是第一个用比色法测定蛋白质浓度的方法，硫铵不干
免疫化学法测定个别蛋白质
散射比浊法和透射比浊法由于测定方法简便、快速而被广泛使用。许多试剂盒供应抗血清及标准蛋白质，即可建立此测定法。此技术可以测定抗原-抗体复合物（沉淀颗粒）形成的量（终点法），亦可采用测定复合物形成的速率（动力学方法，即通过散射浊度计测定抗原-抗体混合反应复合物颗粒形成的时间，即反应速率。一定条件下，反
血液的化学检验项目蛋白质浓度测定
蛋白质浓度测定介绍： 蛋白质浓度测定是利用化学或物理方法测定蛋白质的浓度，是往往用于计算纯化方法的回收率的重要方法。蛋白质浓度测定正常值： 人体正常值一般是 60 - 80 g/L。蛋白质浓度测定临床意义： 异常结果： (1) 双缩脲法：双缩脲法是第一个用比色法测定蛋白质浓度的方法，硫铵不干
脑脊液检查/酸碱度/蛋白质/化学检查
1.酸碱度正常脑脊液pH为7.13～7.34，比动脉血的pH低。目前认为二氧化碳易通过血脑屏障，使脑脊液PCO2比动脉血高0.5～1.5kpa（4～11mmHg），而HCO-不易通过血脑屏障，脑脊液中浓度一般比动脉血低。脑脊液pH比较恒定，即使全身酸碱失衡时对它的影响也甚小，在中枢神经系统炎症时脑脊
脑脊液检查/酸碱度/蛋白质/化学检查
1.酸碱度正常脑脊液pH为7.13～7.34，比动脉血的pH低。目前认为二氧化碳易通过血脑屏障，使脑脊液PCO2比动脉血高0.5～1.5kpa（4～11mmHg），而HCO-不易通过血脑屏障，脑脊液中浓度一般比动脉血低。脑脊液pH比较恒定，即使全身酸碱失衡时对它的影响也甚小，在中枢神经系统炎症时脑脊
定量蛋白质组学方法获得了泛素化分布和动态变化信息的介绍
泛素化是真核生物特有的翻译后修饰，在哺乳动物细胞中，泛素化靶向∼100,000 个位点，并由约640种泛素化酶和约90种去泛素化酶可逆调控。尽管目前泛素化已被广泛关注和研究，但对蛋白质特定位点的泛素化比例（占有率）进行量化的研究却很少。因此本文主要通过定量蛋白质组学方法，量化了人类细胞中蛋白质组范围
临床化学检查方法介绍脑脊液检查化学检查蛋白质检查
脑脊液检查-化学检查-蛋白质检查介绍： 脑脊液检查-化学检查-蛋白质检查是对脑脊液蛋白质含量进行测定。脑脊液蛋白质含量和血脑屏障有密切关系，可以反应多种疾病的征兆。脑脊液检查-化学检查-蛋白质检查正常值： 儿童：200-400mg/L。 成人：150-450mg/L。脑脊液检查-化学检查-蛋白
血液的化学检验项目脑脊液检查化学检查蛋白质检查
脑脊液检查-化学检查-蛋白质检查介绍： 脑脊液检查-化学检查-蛋白质检查是对脑脊液蛋白质含量进行测定。脑脊液蛋白质含量和血脑屏障有密切关系，可以反应多种疾病的征兆。脑脊液检查-化学检查-蛋白质检查正常值： 儿童：200-400mg/L。 成人：150-450mg/L。脑脊液检查-化学检查-蛋白
泛素蛋白酶体途径的简介
泛素蛋白酶体途径（ubiquitin proteasome pathway）是生物化学术语，介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛素链
Cell：去泛素化与膜蛋白调控机制
内质网相关的降解过程能清除错误折叠蛋白的分泌途径，同时介导一些内质网残留蛋白的调控降解过程。研究发现一种蛋白与一种泛素连接酶之间相互作用的细微增加，都能引发信号底物的降解，一项最新的研究解析了其中的作用机制，指出去泛素化可以作为一种信号放大器，放大信号，从而进行下游调控。这一研究成果公布在Cel
泛素化蛋白快速富集纯化黑科技TUBEs
泛素化是一种常见的调节蛋白的稳定性和功能的翻译后修饰。蛋白的泛素化需要3种酶的参与，分别是泛素活化酶（ubiquitin-activating enzyme，E1）、泛素偶联酶（ubiquitin conjugation enzyme，E2）和泛素连接酶（ubiquitin
蛋白质均相电化学传感研究取得进展
蛋白质是构成生命体结构和功能的基础组成元件，执行大量细胞生理功能。瓣状核酸内切酶-1（FEN1）是一种结构特异性酶，能够识别三碱基重叠结构并对其进行切割，释放出5'-flap片段。FEN1在DNA链复制、端粒维持以及DNA修复等DNA结构调控中起到重要作用，对于维持基因组的稳定性至关重要。F
双深度PCA：找到人类蛋白质关键变构位点
根据6日发表在《自然》网站上的一项新研究，人类蛋白质表面的潜在治疗靶点的数量比之前认为的要多得多。西班牙巴塞罗那基因组调控中心（CRG）的研究人员开发出一项突破性新技术，揭示了许多控制蛋白质功能的“秘密大门”，从理论上讲，这些“门”可以显著改变痴呆症、癌症和传染病等各种疾病的进程。现在，他们已经
双缩脲法测定蛋白质含量需注意哪些问题
双缩脲试剂由NaOH溶液（0.1g/mL）和CuSO₄溶液（0.01g/mL）配制而成，配制比例为5：1。但是双缩脲试剂不用现配现用，先加入NaoH营造碱性环境，再加入CuSO₄。双缩脲反应主要涉及肽键，因此受蛋白质特异性影响较小。且使用试剂价廉易得，操作简便，可测定的范围为1～10mg蛋白质，适于
双缩脲法测定蛋白质含量的临床意义
(1) 正常参考范围：60-80g/L。(2) 血浆蛋白质浓度增高：临床上主要见于因各种原因引起的血浆浓缩。(3) 血浆蛋白质浓度降低：临床上主要见于严重肝病、肾病、营养不良、血液稀释等。
蛋白质含量的定量测定——双缩脲法（Biuret法）
实验原理具有两个或两个以上肽键的化合物皆有双缩脲反应。在碱性溶液中双缩脲与铜离子结合形成复杂的紫好色复合物。而蛋白质及多肽的肽键与双缩脲的结构类似，也能与Cu2+形成紫红色络合物，其最大光吸收在540nm处。其颜色深浅与蛋白质浓度成正比，而与蛋白质的分子量及氨基酸的组成无关，该法测定蛋白质的浓度范围
蛋白质的蛋白质的提取技术
选择材料及预处理 以蛋白质和结构与功能为基础，从分子水平上认识生命现象，已经成为现代生物学发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得到高度纯化并具有生物活性的目的物质。蛋白质的制备工作涉及物理、化学和生物等各方面知识，但基本原理不外乎两方面。一是得用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配到可用机械方
蛋白质转印法检定蛋白质
蛋白质转印法检定蛋白质 蛋白质经SDS-PAGE后，胶片浸入转印缓冲液，蛋白质可被转印到硝化纤维纸（nitrocellulose） 上，先经?素洗去SDS，并使蛋白质回?原态抗原性，可使用抗体进?免疫染色 （Towbin et al, 1979）。仪器用具：电泳转印槽 （Hoefer Tra
蛋白质根据蛋白质结构进行分类
纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水
双缩脲法测定蛋白质含量的干扰因素有哪些
双缩脲法灵敏度较低1~20mg，实验时间20~30min，干扰物质有硫酸铵，tris，部分氨基酸。主要用于快速测定，但是不太灵敏，不同的蛋白质显色相似。可以试试lowry法