免疫化学法测定个别蛋白质
散射比浊法和透射比浊法由于测定方法简便、快速而被广泛使用。许多试剂盒供应抗血清及标准蛋白质，即可建立此测定法。此技术可以测定抗原-抗体复合物（沉淀颗粒）形成的量（终点法），亦可采用测定复合物形成的速率（动力学方法，即通过散射浊度计测定抗原-抗体混合反应复合物颗粒形成的时间，即反应速率。一定条件下，反应速率与反应体系中抗原的含量直线相关，医学教|育网搜集整理可以通过制备标准曲线而计算）。现已有设计完善的带微电脑进行数据处理的散射浊度计和透射浊度计，以免疫化学系统（immuno-chemicalsystem，ICs ）可供应。免疫扩散法不需昂贵设备，放射免疫法则需要液体闪烁计数器及应用放射性同位素。......阅读全文
免疫化学法测定个别蛋白质
散射比浊法和透射比浊法由于测定方法简便、快速而被广泛使用。许多试剂盒供应抗血清及标准蛋白质，即可建立此测定法。此技术可以测定抗原-抗体复合物（沉淀颗粒）形成的量（终点法），亦可采用测定复合物形成的速率（动力学方法，即通过散射浊度计测定抗原-抗体混合反应复合物颗粒形成的时间，即反应速率。一定条件下，反
免疫化学法测定单个补体成分
分为单向免疫扩散、火箭免疫电泳、透射比浊法和散射比浊法。后两种方法可通过仪器对补体的C3、C4、B因子等单个成分进行自动化测定。待测血清标本中的C3、C4成分，经适当稀释后与相应抗体反应形成复合物，反应介质中的PEG可使该复合物沉淀，仪器对复合物产生的光散射或透射信号进行自动检测，并换算成所测成
发酵酶蛋白的免疫化学法测定介绍
免疫化学法测定酶蛋白浓度的优缺点与传统的酶活性测定法相比，免疫化学测定法的优点主要有： ①灵敏度高，灵敏度达到ng/L至μg/L的水平，能测定样品中用原有其他方法不易测出的少量或痕量酶； ②特异性高，几乎不受体液中其他物质，如酶抑制剂、激活剂等的影响，不受药物的干扰； ③能用于一些不表现酶
BCA法测定蛋白质浓度
【目的】掌握BCA法测定蛋白质浓度的原理。【原理】BCA(bicinchonininc acid)与二价铜离子的硫酸铜等其他 试剂组成的 试剂 ，混合一起即成为苹果绿，即BCA工作试剂。在碱性条件下，BCA与蛋白质结合时，蛋白质将Cu2+ 还原为Cu+ ，一个Cu+ 螯合二个BCA分子，工作试剂由原
比色方法测定蛋白质介绍
比色方法一般有BCA，Bradford，Lowry 等几种方法。Lowry 法：以最早期的Biuret 反应为基础，并有所改进。蛋白质与Cu2 反应，产生蓝色的反应物。但是与Biuret 相比，Lowry 法敏感性更高。缺点是需要顺序加入几种不同的反应试剂；反应需要的时间较长；容易受到非蛋白物质的影
紫外吸收法测定蛋白质含量
（一）原 理蛋白质分子中含有酪氨酸、色氨酸及苯丙氨酸等残基，它们的结构中具有共轭双键，对紫外光有吸收作用，其最大值在280nm波长处。在此波长附近，蛋白质溶液的光吸收值与其含量（范围是0.1~1.0mg/ml）成正比，因此，280nm的吸光度可用作蛋白质的定量测定。若将已知不同浓度的蛋白质标准溶液在
BCA法测定蛋白质浓度原理
BCA法测定蛋白质浓度原理：BCA与二价铜离子的硫酸铜等其他试剂组成的试剂混合一起即成为苹果绿，即 BCA 工作试剂。在碱性条件下，BCA 与蛋白质结合时，蛋白质将 Cu2+ 还原为 Cu+，工作试剂由原来的苹果绿色变为紫色复合物。562 nm 下其光吸收强度与蛋白质浓度成正比。BCA 蛋白浓度测定
个别氨基酸代谢（二）
二、含硫氨基酸的代谢 含硫氨基酸共有蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸三种，蛋氨酸可转变为半胱氨酸和胱氨酸，后两者也可以互变，但后者不能变成蛋氨酸，所以蛋氨酸是必需氨基酸。 (一)蛋氨酸代谢转甲基作用与蛋氨酸循环 蛋氨酸中含有S甲基，可参与多种转甲基的反应生成多种含甲基的生理活性物质。在腺苷转移酶催化
个别氨基酸代谢（三）
三、芳香族氨基酸的代谢 芳香族氨基酸包括苯丙氨酸，酪氨酸和色氨酸，苯丙氨酸和酪氨酸结构相似，在体内苯丙氨酸可转变成酪氨酶，所以合并在一起讨论。 (一)苯丙氨酸和酪氨酸 1.苯丙氨酸在体内一般先转变为酪氨酸。由苯丙氨酸羟化酶(phenylalamine hyolroxylase)催化引入羟基
个别氨基酸代谢（一）
一、一碳单位代谢 某些氨基酸在代谢过程中能生成含一个碳原子的基团，经过转移参与生物合成过程。这些含一个碳原子的基团称为一碳单位(C1unit或one carbon unit)。有关一碳单位生成和转移的代谢称为一碳单位代谢。 体内的一碳单位有：甲基(－CH3，methyl)、甲烯基(－CH2
酶蛋白的传统测定法
酶蛋白浓度测定的方法：酶浓度严格来说是指酶分子的质量浓度，常以酶蛋白浓度来表示。人体体液中的酶有几百种，除LPS、LCAT、ChE、铜氧化酶（CER）外，大多数酶的含量在μg/L水平甚至更低。因此，酶活性浓度的测定是主要测定方法。20世纪70年代以后，随着新技术特别是免疫学技术的发展，酶的定量分
胸腔积液免疫化学检查作用
胸腔积液免疫化学检查对鉴别结核性和恶性胸腔积液有一定临床意义。常见的原因有胸膜或邻近组织感染，原发性或转移性肿瘤等。胸腔积液检查除传统的细胞学、生物化学及微生物学检查外，现已发展到应用免疫学和分子生物学方法进一步区别积液的性质。
胸腔积液免疫化学检查介绍
胸腔积液免疫化学检查是对胸腔中的游离的液体进行癌胚抗原、补体、T淋巴细胞亚群进行鉴别的检查方法.对鉴别结核性和恶性胸腔积液有一定临床意义.
凯氏常量定氮法测定蛋白质
一 凯氏定氮法 这种方法是1883年Kjeldahl发明，当时凯氏只使用H2SO4来分解试样，来定量谷物中的pro，他只知用H2SO4分解试样，而不能阐明H2SO4分解有机氮化合物生成氨的反应历程，所以只使用H2SO4分解试样，需要较长时间，后来由Gunning加入改进，他改进的办法是在消化时
Lowry－检测法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理Lowry 法又称为 Folin-酚试剂法。首先在碱性溶液中形成铜-蛋白复合物，然后这一复合物还原磷钼酸-磷钨酸试剂 （Folin-酚上级），产生钼蓝和钨蓝复合物的深蓝色，这种深蓝色 的复合物在745～750 nm 处有最大的吸收峰，颜色的深浅（吸收值）与蛋白质浓度成正比，可根据 750
Lowry－检测法测定蛋白质浓度实验
Lowry检测法 实验方法原理 Lowry 法又称为 Folin-酚试剂法。首先在碱性溶液中形成铜-蛋白复合物，然后这一复合物还原磷钼酸-磷钨酸试剂 （F
folin酚法测定蛋白质的原理
这种蛋白质测定法是最灵敏的方法之一。过去此法是应用最广泛的一种方法，由于其试剂乙的配制较为困难（可订购），逐渐被考马斯亮兰法所取代。此法的显色原理与双缩脲方法是相同的，只是加入了第二种试剂，即Folin—酚试剂，以增加显色量，从而提高了检测蛋白质的灵敏度。这两种显色反应产生深蓝色的原因是：在碱性条件
Lowry－检测法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理 Lowry 法又称为 Folin-酚试剂法。首先在碱性溶液中形成铜-蛋白复合物，然后这一复合物还原磷钼酸-磷钨酸试剂 （Folin-酚上级），产生钼蓝和钨蓝复合物的深蓝色，这种深蓝色 的复合物在745～750 nm 处有最大的吸收峰，颜色的深浅（吸收值）与蛋白质浓度成正比，可根
关于发酵酶蛋白的浓度测定的方法介绍
酶蛋白浓度测定的方法：酶浓度严格来说是指酶分子的质量浓度，常以酶蛋白浓度来表示。人体体液中的酶有几百种，除LPS、LCAT、ChE、铜氧化酶（CER）外，大多数酶的含量在μg/L水平甚至更低。因此，酶活性浓度的测定是主要测定方法。20世纪70年代以后，随着新技术特别是免疫学技术的发展，酶的定量分
个别组织细胞的培养
体内组织细胞在体外培养时，所需培养环境基本相似，但由于物种、个体遗传背景及所处发育阶段等的不同，各自要求条件有一定差别，所采取的培养技术措施亦不尽相同，现介绍个别组织细胞培养的要点如下:一、上皮细胞培养上皮细胞包括腺上皮是很多器官如肝、胰、乳腺等的功能成分，又由于癌起源于上皮组织，故上皮细胞培养特别
细胞免疫化学：免疫酶标技术
1） 直接法1．标本固定。2．PBS洗涤2×3分钟。3．1％ H2O2（或1％ H2O2 甲醇）抑制内源性过氧化物，室温10～20分钟。4．正常血清（1：10）孵育，室温20分钟。5．滴加酶标记的抗体37℃1小时或4℃过夜。6．PBS洗涤3×3分钟。7．DAB＋H2O2显色5～10分钟，镜下控制染色
酶蛋白的免疫化学法介绍
免疫化学法测定酶蛋白浓度的优缺点与传统的酶活性测定法相比，免疫化学测定法的优点主要有：①灵敏度高，灵敏度达到ng/L至μg/L的水平，能测定样品中用原有其他方法不易测出的少量或痕量酶；②特异性高，几乎不受体液中其他物质，如酶抑制剂、激活剂等的影响，不受药物的干扰；③能用于一些不表现酶活性的酶蛋白
胸腔积液免疫化学检查的作用
胸腔积液免疫化学检查是对胸腔中的游离的液体进行癌胚抗原、补体、T淋巴细胞亚群进行鉴别的检查方法。对鉴别结核性和恶性胸腔积液有一定临床意义
用凯氏定氮法测定蛋白质
条件缺吧，HCl体积多少？0.1 * 0.05- 0.1150*0.02675= 0.001924 （吸收NH3的HCl）0.001924 *14/ 16% =0.16816.8%?不过有点疑惑，NaOH反滴定的时候要不要考虑NH4+的弱碱性，
用－Bradford方法测定蛋白质含量实验
实验方法原理溶解蛋白质，与染料混匀，l0min 后阅读 O.D.。实验步骤材料十二烷基硫酸钠（SLS,SDS)，水溶 3.5 mmol/L 或 0.3mol/L NaOH。考马斯亮蓝 G-250, 0.12 mmol/L(0.01%)，溶于 4.7 % 乙醇和 85 % (W/V ) 磷酸：将 10
水扬酸比色法测定蛋白质
1 原理： 样品中的pro经H2SO4消化转化为铵盐溶液后，在一定的酸度和温度下与水扬酸钠和次氯酸钠作用生成有颜色的化合物，可以在波长660nm处比色测定，求出样品含氮量，计算蛋白质含量。 2 方法 （１）标准曲线的绘制 取6个25ml容量瓶编号 0 1 2 3 4 5 6 分别加空白酸液
用－Bradford方法测定蛋白质含量实验
实验方法原理 溶解蛋白质，与染料混匀，l0min 后阅读 O.D.。实验步骤 材料十二烷基硫酸钠（SLS,SDS)，水溶 3.5 mmol/L 或 0.3mol/L NaOH。考马斯亮蓝 G-250, 0.12 mmol/L(0.01%)，溶于 4.7 % 乙醇和 85 % (W/V ) 磷
用－Bradford方法测定蛋白质含量实验
实验方法原理 溶解蛋白质，与染料混匀，l0min 后阅读 O.D.。 实验步骤 材料 十二烷基硫酸钠（SLS,SDS)，水溶 3.5 mmol/L
Folin酚试剂法测定蛋白质含量
一、 目的 掌握Folin-酚法测定蛋白质含量的原理和方法，熟悉分光光度计的操作。 二、原理 Folin-酚试剂法包括两步反应：第一步是在碱性条件下，蛋白质与铜作用生成蛋白质-铜络合物；第二步是此络合物将磷钼酸-磷钨酸试剂（Folin 试剂）还原，产生深蓝色（磷钼蓝和磷钨
超纯水机个别故障处理方法
超纯水机个别故障处理方法 故障原因： 1、压力储水箱气囊压力低或气囊损坏； 2、压力纯水箱外接PE管压折或堵塞； 解决方法： 1、重新给气囊充气至7PSI（0.05MPa）或更换压力储水箱。 2、检查处理