我科学家揭示剪接体组装及激活机制
日前，清华大学生命科学学院施一公研究组就剪接体的组装机理与结构研究于《科学》期刊发表题为《完全组装的酿酒酵母剪接体激活前结构》的论文，报道了酿酒酵母剪接体处于被激活前阶段的两个完全组装的关键构象——预催化剪接体前体和预催化剪接体。 这两个高分辨率三维结构首次展示了在剪接体组装过程中剪接位点和分支点的识别状态与动态变化，回答了剪接体激活前剪接位点和分支点识别机理，以及激活过程中剪接体如何逐步组装并通过结构重组最终完成激活等重要问题。据介绍，之前研究界尚未清楚解释剪接体是如何逐步组装并完成激活的机制。 RNA剪接是真核生物基因表达调控的重要环节之一。1977年，美国科学家菲利普·夏普和理查德·罗伯茨分别独立发现真核生物基因的不连续性，从而表明遗传信息从DNA转移到RNA上之后，需要经历有效遗传信息的“剪断”与重新“拼接”，这种有效遗传信息的拼接与无效遗传信息的去除，被称为RNA剪接，他们也因此分享了1993年的诺贝尔生理或医学奖......阅读全文
我科学家揭示剪接体组装及激活机制
日前，清华大学生命科学学院施一公研究组就剪接体的组装机理与结构研究于《科学》期刊发表题为《完全组装的酿酒酵母剪接体激活前结构》的论文，报道了酿酒酵母剪接体处于被激活前阶段的两个完全组装的关键构象——预催化剪接体前体和预催化剪接体。 这两个高分辨率三维结构首次展示了在剪接体组装过程中剪接位点和分支点
生物物理所揭示EBV致癌蛋白组装与激活机制
7月11日，中国科学院生物物理研究所高璞、高光侠、张立国合作团队，在《细胞》（Cell）上发表了题为Assembly and activation of EBV latent membrane protein 1的研究论文。该研究报道了EBV（Epstein-Barr Virus）关键致癌蛋白潜伏期
施一公：克服提纯问题，发布最新酵母剪接体结构
2018年5月25日，清华大学生命学院施一公教授研究组就剪接体的组装机理与结构研究于《科学》（Science）杂志以长文形式再次发表重大研究成果。这篇题为《完全组装的酿酒酵母剪接体激活前结构》（Structures of the Fully Assembled Saccharomyces cer
施一公再发Science－克服提纯问题－发布最新酵母剪接体结构
2018年5月25日，清华大学生命学院施一公教授研究组就剪接体的组装机理与结构研究于《科学》（Science）杂志以长文形式再次发表重大研究成果。这篇题为《完全组装的酿酒酵母剪接体激活前结构》（Structures of the Fully Assembled Saccharomyces cer
又1篇Science！施一公组发表冷冻电镜新成果
这篇题为《完全组装的酿酒酵母剪接体激活前结构》（Structures of the Fully Assembled Saccharomyces cerevisiae Spliceosome Before Activation）的论文报道了酿酒酵母剪接体处于被激活前阶段的两个完全组装的关键构象——
酶原激活的机制
酶原激活的过程通常是通过水解一个或几个特定的肽键，导致酶的构象发生改变，从而使酶的活性中心形成或暴露出来。例如，胰蛋白酶原的激活过程：胰蛋白酶原进入小肠后，在肠激酶的作用下，从其 N 端水解掉一个六肽，使构象发生改变，形成活性中心，从而转变为有活性的胰蛋白酶。又如胃蛋白酶原的激活：胃蛋白酶原在胃酸（
施一公团队再取进展
剪接体通常在外显子上组装，并经历重新排列以跨越相邻的内含子。大多数由内含子定义的剪接体状态已经在结构上得到了表征。然而，一个完全组装的外显子定义的剪接体的结构仍然未知。 2024年4月24日，清华大学/西湖大学施一公及清华大学闫创业共同通讯在Cell Research（IF=44）在线发表题为
施一公连发两篇Cell文章：一步步完成剪接体的拼图
清华大学施一公教授研究组一直致力于捕捉RNA剪接过程中处于不同动态变化的剪接体结构，从而从分子层面阐释RNA剪接的工作机理。 在11月16日公布的Cell杂志上，这一研究组再次发表研究论文：Structure of the Post-catalytic Spliceosome from Sac
肽核酸共组装及免疫激活研究获进展
近日，松山湖材料实验室副研究员魏裕双、研究员元冰团队与苏州大学教授杨恺团队合作，系统地阐明了抗菌肽LL37增强胞嘧啶-鸟嘌呤（CpG）免疫活性的新机制：即通过电荷比调控的自组装形成纳米结构，并激活多种细胞内化途径，从而实现CpG的高效递送和免疫应答的显著增强。相关成果发表于《今日材料生物》（Ma
开年新篇！施一公团队Science再发剪接体新成果
2016年1月8日，清华大学生命学院施一公教授研究组在《科学》（Science）就剪接体的结构与机理研究再发长文（Research Article），题为《U4/U6.U5 三小核核糖核蛋白复合物3.8埃的结构：对剪接体组装及催化的理解》（The 3.8 A Structure of the U
黄病毒的激活机制
维也纳医科大学病毒学中心和巴黎巴斯德研究所的研究人员之间的一项合作，为蜱媒脑炎(TBE)病毒在受感染细胞中的原子相互作用提供了意想不到的见解。特别是，研究人员发现了一个新的分子开关，用于控制病毒组装、病毒成熟和进入新细胞的过程。由于它们之间的密切关系和结构上的同源性，从TBE病毒模型获得的认识对所有
酶原激活的机制介绍
酶原激活通常是通过水解一个或几个特定的肽键，使酶的构象发生改变，从而表现出活性。例如，胰蛋白酶原在肠激酶的作用下，水解掉 N 端的一个六肽，使其构象发生改变，形成活性中心，从而转变为有活性的胰蛋白酶。
Cell：剪接体与疾病
剪接体（Spliceosomes）是由RNA和蛋白分子组成，大小为60S的多组分复合物，这种机器能进行Pre-mRNA剪接，即把内含子去除并把外显子序列连接成为成熟的mRNA，这是基因表达与调控的重要环节之一。从作用机制上来看，剪接体作为动态分子机器，需要由亚基从头逐步组装组合，来完成每个剪接事
一文了解剪切体与疾病的关系
剪接体（Spliceosomes）是由RNA和蛋白分子组成，大小为60S的多组分复合物，这种机器能进行Pre-mRNA剪接，即把内含子去除并把外显子序列连接成为成熟的mRNA，这是基因表达与调控的重要环节之一。从作用机制上来看，剪接体作为动态分子机器，需要由亚基从头逐步组装组合，来完成每个剪接事
首次发现！西湖大学施一公团队合作最新Nature子刊
剪接体通过四个连续的阶段进行pre-mRNA剪接：组装、激活、催化和拆卸。剪接体的活化，即催化前剪接体(B复合体)重塑为活化剪接体(Bact复合体)和催化活化剪接体(B*复合体)，涉及蛋白质组分的主要通量和结构重排。 2024年7月27日，西湖大学施一公团队在Nature Communicat
施一公团队《细胞》解析酵母ILS状态剪接体
北京时间9月15日凌晨，Cell在线发表了施一公教授课题组题为“Structure of an Intron Lariat Spliceosome from Saccharomyces cerevisiae”的论文，解析了酿酒酵母平均分辨率为3.5A的内含子套索剪接体ILS complex（In
施一公等在《科学》发文报道酵母剪接体三维结构
2016年12月16日，清华大学生命学院、结构生物学高精尖创新中心施一公教授研究组于（Science）杂志就剪接体的结构与机理研究再发长文（Research Article），题为《酵母剪接体处于第二步催化激活状态下的结构》（Structure of a Yeast Step II Catal
历时十一年！施一公组完成酵母剪接体结构最后拼图
3月15日，清华大学生命学院施一公教授研究组就剪接体的机理与结构研究，于《细胞》（Cell）期刊发表题为《催化激活状态的酵母剪接体结构揭示RNA剪接分支反应的机理》（Structures of the Catalytically Activated Yeast Spliceosome Revea
剪接体
剪接体（英文：spliceosome）定义：由核小RNA(snRNA，U1、U2、U4、U5、U6等)和蛋白质因子(约100多种)动态组成、识别RNA前体的剪接位点并催化剪接反应的核糖核蛋白复合体。只与SMT蛋白理解与糖性一致。
Nature揭示先天免疫激活机制
来自东京大学的研究人员阐明了Toll样受体9(TLR9)结合病原体DNA，激活先天免疫系统的机制。这一研究发现对于设计出一些靶向TLR9的新型抗病毒、抗菌、抗过敏以及其他的药物具有极其重要的意义。该项研究发表在《自然》（Nature）杂志上。 先天免疫作为机体第一道屏障系统，对外来病原体的清除
激活蛋白的作用机制
这种蛋白主要通过激活植物体内分子免疫系统，提高植物自身免疫力；通过激发植物体内的一系列代谢调控，促进植物根、茎、叶生长和提高叶绿素含量，从而提高作物产量。
西湖大学在次要剪接体领域再获突破
3月15日，《科学》以“完全组装的次要剪接体与U12型内含子结合的结构基础”为题，在线发表了剪接体结构与机理研究的一项重大突破，这一研究成果来自西湖大学特聘研究员万蕊雪团队和结构生物学讲席教授施一公团队，第一作者是西湖大学副研究员白蕊。 完全组装的次要剪接体的三维结构。课题组供图 如果说，每
西湖大学在次要剪接体领域再获突破
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2024/3/519140.shtm3月15日，《科学》以“完全组装的次要剪接体与U12型内含子结合的结构基础”为题，在线发表了剪接体结构与机理研究的一项重大突破，这一研究成果来自西湖大学特聘研究员万蕊雪团队和结构生物学
施一公组首次报道人源剪切体原子分辨率结构
2017年5月12日，清华大学生命学院、结构生物学高精尖创新中心施一公研究组于《细胞》（Cell）在线发表了题为《人源剪接体的原子分辨率结构》（An Atomic Structure of the Human Spliceosome）。这是第一个高分辨率的人源剪接体结构，也是首次在近原子分辨率的
清华大学博士后发表Science－报道人源剪接体催化步骤
自2015年，清华大学施一公教授研究组首次报道了裂殖酵母剪接体3.6 Å的高分辨率结构之后，这一研究组陆续解析了7个不同状态的剪接体高分辨的三维结构，整个剪接通路，将剪接体介导RNA剪接的过程串联了起来。但是与酵母剪接体相比，以人类为代表的高等生物的剪接体组成、组装和调控更为复杂，其结构研究也因
清华大学生科院Cell：酿酒酵母“催化后剪接体”的结构
这篇题为Structure of the Post-catalytic Spliceosome from Saccharomyces cerevisiae的论文首次展示了pre-mRNA中3’剪接位点的识别状态，该结构为回答RNA剪接反应过程中pre-mRNA中的3’剪接位点如何被识别，第二步转
ADP激活血小板机制
ADP是使血小板聚集最重要的物质，特别是从血小板释放出来的这种内源性ADP尤其重要。ADP是通过血小板膜上的ADP受体引起聚集的。目前认为，血小板膜上有表面ATP酶，这是防止血小板相互粘聚所必需的，而ADP可抑制表面ATP酶的活性；ADP还可使血小板暴露出磷脂表面，因而可以通过Ca2+“搭桥”而互相
蛋白激酶A的激活机制介绍
PKA通常也被称为cAMP依赖性蛋白激酶，因为传统上认为当第二信使cAMP水平响应于各种信号而升高时，PKA通过释放催化亚基而被激活。然而，最近的研究评估了完整的全酶复合物，包括被调节性AKAP结合的信号复合物，已经表明PKA催化活性的局部亚细胞活化可能在没有调节和催化组分的物理分离的情况下进行
酶原激活的机制和生理意义
酶原激活的机制酶原激活是通过水解一个或几个特定的肽键，使酶的构象发生改变，从而表现出酶的活性。例如，胰蛋白酶原在肠激酶的作用下，水解掉 N 端的一个六肽后，转变成有活性的胰蛋白酶。酶原激活的生理意义保护组织器官：酶原以无活性的形式存在，可防止其在合成、分泌过程中对组织细胞自身造成消化破坏。例如，胰腺
肽聚糖激活补体系统机制
识别:当细菌死亡或被吞噬时，其细胞壁中的肽聚糖会被免疫系统识别为外来物质。 结合蛋白:免疫系统中的某些蛋白质(如C1q)可以与肽聚糖结合。 激活C1复合物:C1q与肽聚糖结合后，会激活C1复合物。C1复合物是由三个组分组成的：C1q、C1r和C1s。 形成C3转化酶:C1复合物激活后，会进