揭示泛素连接酶HECTD3调控病原菌感染诱导IFNI产生的机制
I型干扰素信号途径在宿主抵抗病原体感染、减弱机体损伤和防止自身免疫疾病发生中都发挥重要功能，因此宿主体内I型干扰素的产生受到缜密的机制调控以确保维持适中的免疫反应。泛素化修饰在病毒感染诱导IFN-I产生和抗病毒感染中发挥重要作用并得到较多研究，但在病原菌感染中的调控机制研究相对较少，并且IFN-I在宿主抵抗不同病原菌感染中的作用机制也不明确。 HECTD3是属于HECT家族的一个E3泛素连接酶，目前对该蛋白的研究很少。中国科学院昆明动物研究所研究员陈策实前期的研究证实，HECTD3在乳腺癌、前列腺癌中高表达，促进肿瘤细胞对化疗药物的抗性，增加了肿瘤细胞的存活（Li et al. Cell Death Dis， 2013； Li et al. Neoplasia， 2013）；并建立了Hectd3基因敲除小鼠模型。在此基础上，陈策实与昆明动物所齐晓朋团队展开合作，揭示了HECTD3在宿主的先天免疫反应中发挥极其重要的作用。H......阅读全文
蛋白质的泛素化修饰
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2 (
昆明动物所发现癌细胞抗药新机制
癌症治疗目前最大的挑战之一是肿瘤细胞具有原发的耐药性以及治疗后逐渐产生抗药性。顺铂是目前广泛用于临床治疗乳腺癌、卵巢癌、前列腺癌等实体瘤的化疗药物，它通过造成DNA损伤诱导细胞凋亡杀死癌细胞。但是癌细胞抗药的分子机制还不是很清楚。 泛素化是一种蛋白质的翻译后修饰，参与调控多种
揭示泛素连接酶HECTD3调控病原菌感染诱导IFNI产生的机制
I型干扰素信号途径在宿主抵抗病原体感染、减弱机体损伤和防止自身免疫疾病发生中都发挥重要功能，因此宿主体内I型干扰素的产生受到缜密的机制调控以确保维持适中的免疫反应。泛素化修饰在病毒感染诱导IFN-I产生和抗病毒感染中发挥重要作用并得到较多研究，但在病原菌感染中的调控机制研究相对较少，并且IFN-
关于单泛素化修饰的基本介绍
单泛素化修饰是一种调节信号可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白质结构的改变从而对蛋白质的胞吞途径、膜泡的出芽、组蛋白的修饰、基因的转录以及蛋白质核内的定位进行调节。单独的泛素本身并没有任何生物功能，它只是一种分子标记蛋白，发挥作用必须在ATP提供能量的前提下依靠泛素途径的相关酶类及蛋白酶体。Gua
蛋白质泛素化调控细胞凋亡研究取得进展
细胞凋亡是维持机体组织平衡的重要生物学过程，肿瘤细胞的抗凋亡现象是目前癌症治疗领域中的主要障碍。在细胞凋亡过程中，caspase家族扮演着关键角色，其中caspase-8作为凋亡起始因子显得尤为重要。HECTD3是近年来发现的一个新的E3泛素连接酶。中科院昆明动物研究所陈策实研究员课题组前期研究
973项目：蛋白修饰促癌作用
细胞凋亡是维持机体组织平衡的重要生物学过程，肿瘤细胞的抗凋亡现象是目前癌症治疗领域中的主要障碍。在细胞凋亡过程中，caspase家族扮演着关键角色，其中 caspase-8作为凋亡起始因子显得尤为重要。HECTD3是近年来发现的一个新的E3泛素连接酶。中科院昆明动物研究所陈策实研究员课题组前
泛素连接酶HECTD3促进炎性相关的肿瘤转移机制
肿瘤细胞从原位播散到远端器官涉及多个生物学过程。目前，针对肿瘤转移尚无十分有效的预防和治疗方法。血管内皮细胞是被覆于血管内壁的单层细胞，在肿瘤血行转移过程中扮演重要角色。当受到LPS和TNFα等炎症因子刺激时，血管内皮细胞上调表达多个粘附分子，如E-selectin、VCAM-1和ICAM-1，
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化具体过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
百人博士最新Nature子刊文章：泛素化修饰的特殊因子
细胞内蛋白泛素化经由泛素-蛋白酶体途径实现。在这个过程中，一系列酶（E1、E2和E3）调控泛素链组合体，而且当正确的泛素化发生之后，一个冗余的或受损的蛋白就会被蛋白酶体破坏掉，关于泛素链形成的机制尚不是十分清楚。 来自中国科学院动物研究所，美国国立卫生研究院的研究人员近期发现在蛋白质泛素化修饰
关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合，E2分子通过结构保守的结合
谢旗研究组发表泛素化修饰调控植物低磷胁迫响应的综述
磷是植物生长发育必需的大量元素之一，土壤中低磷胁迫会影响植物的生长并影响作物的产量。我国是世界上磷肥使用量最大的国家，施用磷肥在提高作物产量的同时也带来了一系列环境污染问题。因此，解析植物对低磷胁迫的响应机制并培育磷高效利用的作物是作物育种上的一个重要研究方向。 泛素化修饰是一种重要的蛋白质翻
同济大学Cell－Res揭示泛素化修饰与肿瘤微环境关联的奥秘
mTORC1作为微环境中营养信号的感应器，它能够感应微环境中的氨基酸、生长因子、葡萄糖、胆固醇等信号，进而调控细胞及机体内几个关键的过程：糖代谢、蛋白质代谢，脂类代谢以及细胞自噬等【1, 2】。但是，当mTORC1信号通路的关键蛋白（mTOR、GATOR、PTEN、TSC、LKB、AMPK等）发
蛋白质翻译后修饰通过泛素化降解途径调节脂肪酸合成
2月7日，国际学术期刊《自然-通讯》（Nature Communications）在线发表了中国科学院上海营养与健康研究所李于研究组的最新研究成果“Post-translational regulation of lipogenesis via AMPK-dependent phosphoryl
通过蛋白质组学技术对营养胁迫中泛素化修饰变化情况...
通过蛋白质组学技术对营养胁迫中泛素化修饰变化情况的分析与解读Cell Death and Disease IF=5.965Liver ubiquitome uncovers nutrient-stress-mediated trafficking and secretion of complemen
蒲慕明小组发现泛素连接酶修饰途径
来自加州大学伯克利分校Helen Wills神经科学研究所等处的研究人员发现了蛋白泛素化途径中的一种关键酶调控的新机制，有助于解释细胞功能蛋白选择性降解。这一研究成果公布在《神经元》(Neuron)杂志上。 领导这一研究的是著名的神经生物学家蒲慕明教授，其现任中科院神经科学研究所所长，
泛素化的主要类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
泛素化的过程问题
泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接
简述泛素化的类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
泛素化研究取得进展
泛素化是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中起重要作用，同时参与细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移等几乎一切生命活动的调控。泛素化与肿瘤、心血管等疾病的发病密切相
泛素化的主要作用
泛素化是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶、结合酶、连结酶和降解酶等。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。同时，它也参与了细胞周期、增殖、凋亡、
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
蛋白质组学技术对营养胁迫中泛素化修饰变化情况的分析
吃货们，为了健康，少吃点吧！ 小编知道一名资深的吃货，无论什么都阻挡不了美食的诱惑。但我忍不住要阻止：“吃货们！为了健康，少吃点吧！” 为什么要让热爱美食的你们做出如此痛苦的选择呢？看看下面这篇文献解读你就知道了。 Cell Death and Disease IF=5.96
蛋白质组学技术对营养胁迫中泛素化修饰变化情况分析与
吃货们，为了健康，少吃点吧！ 小编知道一名资深的吃货，无论什么都阻挡不了美食的诱惑。但我忍不住要阻止：“吃货们！为了健康，少吃点吧！” 为什么要让热爱美食的你们做出如此痛苦的选择呢？看看下面这篇文献解读你就知道了。 Cell Death and Disease IF=5.96
线性泛素化的跟踪定位
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物（大部分真核细胞）中的小蛋白。能够与其他蛋白连接，从而参与各种调控功能（如细胞周期进程、DNA损伤修复、信号转导和各种蛋白质膜定位）。蛋白质被泛素修饰的过程称为泛素化（ubiquitination）。泛素化有许多不同的形式，无论是以单个分子的形式