我国揭示蛋白酶体在泛素链诱导下的变构及底物识别机制
近日，国际学术期刊Molecular Cell 在线发表了中国科学院生物化学与细胞生物学研究所国家蛋白质科学中心（上海）丛尧研究组的最新研究成果“Structural snapshots of 26S proteasome reveal tetraubiquitin-induced conformations”。该研究解析了一系列蛋白酶体在K48-Ub4泛素链存在下的近原子分辨率冷冻电镜结构，首次捕捉到蛋白酶体与K48-Ub4泛素链结合的三维结构，揭示了泛素链在调节蛋白酶体识别泛素化底物进而引发底物降解的分子机制，为最终阐明生理条件下蛋白酶体降解泛素化底物机制提供了关键结构基础。 泛素-蛋白酶体系统（ubiquitin-proteasome system）参与调控真核细胞内众多的生物进程。其功能的异常与癌症、神经退行性疾病、自身免疫病等人类重大疾病密切相关。26S蛋白酶体通过降解泛素化底物来调节真核细胞的蛋白质组。长度为4......阅读全文
我国揭示蛋白酶体在泛素链诱导下的变构及底物识别机制
近日，国际学术期刊Molecular Cell 在线发表了中国科学院生物化学与细胞生物学研究所国家蛋白质科学中心（上海）丛尧研究组的最新研究成果“Structural snapshots of 26S proteasome reveal tetraubiquitin-induced confor
蛋白酶体在泛素链诱导下的变构及底物识别机制
泛素-蛋白酶体系统（ubiquitin-proteasome system）参与调控真核细胞内众多的生物进程，包括蛋白质质量控制、细胞周期维持、基因表达调控、应激反应等【1,2】。其功能的异常与癌症、神经退行性疾病、自身免疫病等人类重大疾病密切相关【3】。26S蛋白酶体是一种依赖于ATP的蛋白酶
“线性泛素链”的形成机制
“线性泛素链”是先天免疫和炎症中所涉及的细胞信号作用通道的重要调控因子。这些链是由“E3泛素连接酶”HOIP合成的。 在这项研究中，Katrin Rittinger及同事提出了HOIP的催化核心在其apo形式和在与“泛素”形成的复合物中的晶体结构。这些结构为“线性泛素链”通过LUBAC
武汉物数所合作研究揭示泛素链识别靶蛋白的分子机制
近日，中国科学院武汉物理与数学研究所研究员唐淳课题组及合作者在泛素链识别靶蛋白的分子机制研究中有了重要发现，相关成果发表在elife上。 泛素是一种广泛存在于真核细胞内的信号蛋白，泛素化修饰是生物体内最普遍的翻译后修饰之一，多个泛素通过不同方式的共价连接形成的泛素链在溶液中采取不同的构象识别各
泛素连接酶E3的识别机制
靶蛋白通过被泛素途径的酶E2或E3识别而被泛素化修饰，通常是通过识别靶蛋白的特定Lys残基而将泛素连接到靶蛋白上。有时对靶蛋白的识别还需要特定位点的磷酸化并且要达到一定的磷酸化阈值。除此之外还有另外两种识别机制，即N．end规则和一种新的区别于N．end规则的N端氨基酸残基识别机制。N．end规
动物所有关泛素链形成机制研究取得新进展
蛋白质泛素化修饰有着重要的生物学功能。在泛素化修饰过程中，泛素相互之间可以连接在一起形成泛素链。在泛素上有7个赖氨酸残基，所有这7个赖氨酸都可以被用来合成泛素链，而且不同连接方式的泛素链具有不同的功能。其中，Lys48连接的泛素链是研究最为充分的连接方式之一，其主要介导蛋白质的降解，但是哺乳动物
百人博士最新Nature子刊文章：泛素化修饰的特殊因子
细胞内蛋白泛素化经由泛素-蛋白酶体途径实现。在这个过程中，一系列酶（E1、E2和E3）调控泛素链组合体，而且当正确的泛素化发生之后，一个冗余的或受损的蛋白就会被蛋白酶体破坏掉，关于泛素链形成的机制尚不是十分清楚。 来自中国科学院动物研究所，美国国立卫生研究院的研究人员近期发现在蛋白质泛素化修饰
核小体识别和泛素化机制，有助开发更好的癌症治疗方法
在一项新的研究中，来自美国梅奥诊所的研究人员利用先进的成像技术，对BRCA1-BARD1蛋白复合物有了前所未有的了解，该复合物在乳腺癌或卵巢癌患者中经常发生突变。这项研究确定了BRCA1-BARD1功能的多个方面，为未来的转化研究、癌症预防工作和药物开发提供了支持。相关研究结果于2021年7月2
泛素蛋白酶体途径
泛素(ubiquitin，UB)是一类含76个氨基酸、大小约为8.6 kDa的小蛋白质，在真核生物中普遍存在且高度保守。人类基因组中有四个基因编码泛素的基因： UBB ， UBC ， UBA52 和 RPS27A 。泛素氨基酸序列：MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKE
LifeSensors超全泛素及多聚泛素链使用指南
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物(大部分真核细胞)中的小蛋白。 泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8.5kDa。泛素的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其水解，是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。 泛素氨基酸序列 MQIFVKT
泛素蛋白酶体途径的简介
泛素蛋白酶体途径（ubiquitin proteasome pathway）是生物化学术语，介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛素链
生化与细胞所等揭示一种新的蛋白质部分降解机制
国际学术期刊Developmental Cell于6月6日在线发表了中科院上海生科院生物化学与细胞生物学研究所赵允研究组、张雷研究组关于Ter94复合物选择K11连接形式泛素化修饰的Ci蛋白被蛋白酶体部分降解的最新研究成果。该工作与加拿大多伦多大学Chi-chung Hui教授合作
泛素的性质结构
基本信息泛素（ubiquitin）是一类真核细胞内广泛存在的小分子蛋白质，大小为76个氨基酸残基。泛素间可以通过酶促反应相互连接，进而介导靶蛋白降解。化学反应催化的一系列反应的发生，整个过程被称为泛素化信号通路。在第一步反应中，泛素激活酶（又被称为E1）水解ATP并将一个泛素分子腺苷酸化。接着，泛素
中加合作研究揭示蛋白质部分降解新机制
中科院上海生物化学与细胞生物学研究所赵允研究组、张雷研究组在与加拿大多伦多大学教授Chi-chung Hui进行合作研究的过程中，揭示了一种新的蛋白质部分降解机制。相关研究成果日前在线发表于学术期刊《发育细胞》。 据介绍，蛋白质的泛素化降解作为一个重要的调控机制参与了细胞内的
泛素依赖降解途径
大多数蛋白酶（包括溶酶体酶体系）降解底物时不需要三磷酸腺苷（ATP）提供能量，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。20世纪50年代初，Simpson在肝脏组织培养的切片中检测到了氨基酸的产生，揭示出细胞内大部分蛋白质的降解需要能量。真核生物如何识别和选择性降解蛋白质是细胞生命过程中的重要环节，对于维持蛋白质在细
蛋白质的泛素化修饰
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2 (
泛素活化酶的泛素系统的介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2
泛素化降解机制是什么
泛素化降解机制是腺苷酸活化蛋白激酶（AMPK）通过磷酸化增加内质网锚定蛋白Insig的活性，进而抑制肝脏脂质合成的功能，揭示了蛋白质翻译后修饰通过泛素化降解途径调节脂肪酸合成的新机制。李于团队发现新型代谢因子CREBZF能够感应胰岛素信号，通过抑制Insig的转录水平，使胰岛素发挥促进肝脏脂质合成的
研究阐明类泛素蛋白NEDD8经蛋白酶体降解的分子机制
10月25日，国际学术期刊The Journal of Biological Chemistry发表了中科院上海生科院生物化学与细胞生物学研究所胡红雨课题组的研究论文NEDD8 Ultimate Buster-1 Long (NUB1L) Protein Promotes Transfe
蛋白酶体的降解过程
需要被蛋白酶体降解的蛋白质会先被连接上泛素作为标记，即蛋白质上的一个赖氨酸与泛素之间形成共价连接。这一过程是一个三酶级联反应，即需要有由三个酶催化的一系列反应的发生，整个过程被称为泛素化信号通路。在第一步反应中，泛素活化酶（又被称为E1）水解ATP并将一个泛素分子腺苷酸化。接着，泛素被转移到E1的活
解析泛素蛋白酶体系统：蛋白质降解的主要途径
泛素-蛋白酶体系统(ubiquitin-proteasome system, UPS)是细胞内蛋白质降解的主要途径，参与细胞内80%以上蛋白质的降解。泛素对蛋白质来说无异于“死神来了”，一旦被盯上，终将被摧毁。 泛素-蛋白酶体系统降解蛋白的途径包括两个主要阶段。第一阶段
面部识别的机制
一项研究提出，面部识别是由专门用于面部的大脑机制执行的，而且一套不同的机制则可能被用于处理一个人学会识别的其他对象。人们已经提出了面部识别机制的两个假说。面部特异性假说提出，面部识别机制仅由面部激发，而专门技能假说提出，个人熟悉或者获得了专门技能的其他视觉刺激也可能让面部识别机制发挥作用。对这个
关于单泛素化修饰的基本介绍
单泛素化修饰是一种调节信号可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白质结构的改变从而对蛋白质的胞吞途径、膜泡的出芽、组蛋白的修饰、基因的转录以及蛋白质核内的定位进行调节。单独的泛素本身并没有任何生物功能，它只是一种分子标记蛋白，发挥作用必须在ATP提供能量的前提下依靠泛素途径的相关酶类及蛋白酶体。Gua
减毒疫苗小帮手：泛素—蛋白酶体系统
研究人员通过操控病毒蛋白降解，控制病毒的复制能力，将病毒减毒，使其成为潜在的减毒疫苗。但是要实现疫苗的规模化制备仍需要大量的优化和探索。疫苗是预防和控制流感病毒最为经济有效的手段之一。2021年《科学》杂志将“下一代疫苗的开发”列为125个前沿科学问题之一。中国科学院深圳先进技术研究院合成生物学研究
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
9月9日《自然》杂志精选
封面故事：石墨烯的离子绝缘性及其应用 厚度达到原子级的石墨薄层（被称为石墨烯）在材料平面上有很高的电导性。现在，来自哈佛大学和麻省理工学院的研究人员发现，当用作将两个液体库分开的薄膜时，石墨烯具有很强的离子绝缘性，而其平面内的电子性质则强烈依赖于界面环境。该薄膜阻止离子和水流过它，
研究发现泛素信号调节细胞自噬、感应泛素胁迫新机制
5月5日，学术期刊《细胞研究》（Cell Research）正式发表了中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所胡荣贵研究组的最新研究成果Ubiquitylation of p62/Sequestosome1 Activates Its Autophagy Receptor Func
研究揭示细胞自噬调控非经典NFkB通路
与已经被广泛研究的经典NF-kB通路不同，目前对非经典NF-kB通路的分子调控机制的研究还相对有限。非经典NF-kB信号通路中的转录因子p100，在静息状态下能够抑制该通路。而在该通路被激活后，p100作为前体会通过蛋白酶体途径加工成为具有转录活性的p52，进而激活非经典NF-kB途径。因此，p
精准检测去泛素化酶活性新型双泛素底物的使用
泛素-蛋白酶体（ubiquitin-proteasome system，UPS）途径介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛