化学所在理论计算预测双核铁酶活性中间体结构等获进展
一氧化氮分子(NO)和氧分子(O2)，是自然界中最重要的两种双原子自由基分子。在生物体内，NO分子是重要的信号分子，在平滑肌血管舒张、神经信号传递、血小板解聚、微生物感染免疫反应等方面，发挥着重要的生理作用。在自然界生物体中广泛存在着双核铁酶，其活性中心含有两个铁位点。双核铁酶不仅能参与O2分子的活化，而且可以活化NO分子。黄素双核铁蛋白(FDP)就是活化NO的双核铁酶（图1），并使其还原为N2O。人体免疫系统为了对抗微生物和病菌，可以产生具有杀灭微生物和病菌功能的高浓度NO，而作为对抗，致病菌所产生的黄素双核铁蛋白，可催化还原NO，从而导致感染的发生。因此，研究黄素双核铁蛋白催化NO还原反应的机制，对控制微生物感染具有重要意义。 在国家自然科学基金委和中国科学院化学研究所理论计算化学平台项目的支持下，化学所光化学重点实验室研究员陈辉团队，在理论计算预测双核铁酶活性中间体结构及其反应机制研究方面取得系列进展。双核铁酶活化O......阅读全文
理论计算预测双核铁酶活性中间体结构和相关反应机制
一氧化氮分子(NO)和氧分子(O2)，是自然界中最重要的两种双原子自由基分子。在生物体内，NO分子是重要的信号分子，在平滑肌血管舒张、神经信号传递、血小板解聚、微生物感染免疫反应等方面，发挥着重要的生理作用。在自然界生物体中广泛存在着双核铁酶，其活性中心含有两个铁位点。双核铁酶不仅能参与O2分子
化学所在理论计算预测双核铁酶活性中间体结构等获进展
一氧化氮分子(NO)和氧分子(O2)，是自然界中最重要的两种双原子自由基分子。在生物体内，NO分子是重要的信号分子，在平滑肌血管舒张、神经信号传递、血小板解聚、微生物感染免疫反应等方面，发挥着重要的生理作用。在自然界生物体中广泛存在着双核铁酶，其活性中心含有两个铁位点。双核铁酶不仅能参与O2分子
双酶切反应酶活性分析
同步双酶切是一种省时省力的常用方法。选择能让两种酶同时作用的最佳缓冲液是非常重要的一步。NEB每一种酶都随酶提供相应的最佳NEBuffer，以保证100%的酶活性。NEBuffer的组成及内切酶在不同缓冲液中的活性见《内切酶在不同缓冲液里的活性表》及每支酶的说明书。能在最大程度上保证两种酶活性的缓冲
什么是活性中间体？
活性中间体（或中间体/活性中间物）是化学反应过程中产生的存在时间短，能量高，高反应性的分子。当反应产生时会快速的转变成更稳定的分子，只有在特殊情况下才能将其分离出来并储存，比如低温。中间体的存在能够帮助解释部分化学反应如何进行。多数化学反应为多步反应，即反应不会一次完成。且活性中间体高能量，不稳
活性中间体的反应过程
有机反应一般涉及共价键的断裂和形成两个历程，其方式有同时发生协同反应和分阶段进行两种。多数有机反应是分阶段进行的，过程中出现的活泼反应中间体（A和B），再进一步反应生成最终的稳定产物(A-C)：活性中间体一步反应： C+A-B→【C…A…B】→C-A+B阶段反应： A-B→【A…B】→A+BA+C→
活性中间体的反应过程
有机反应一般涉及共价键的断裂和形成两个历程，其方式有同时发生协同反应和分阶段进行两种。多数有机反应是分阶段进行的，过程中出现的活泼反应中间体（A和B），再进一步反应生成最终的稳定产物(A-C)： 一步反应： C+A-B→【C…A…B】→C-A+B 阶段反应： A-B→【A…B】→A+B A
关于活性中间体的简介
活性中间体 在有机反应中，反应物分子往往先形成碳正离子、碳负离子、游离基、碳烯等活性大、寿命短的中间体，称为活性中间体。活性中间体一般都能迅速变成反应产物。活性中间体在常温下一般不易分离和检验，但通过动力学等研究手段可推测其存在。有些则可在特殊的实验条件下，进行分离和检验。在有机反应历程的研究中
双核酞菁铁电催化性能研究
酞菁类物质因其特殊的大环共轭结构而具有良好电催化性能，通过改变其共轭环上的取代基及中心金属原子和分子的聚集方式实现分子设计，这种结构的可调变性赋予它作为电催化剂性能开发的广阔空间。 燃料电池是一种环境友好的发电装置，阴极氧还原催化剂对燃料电池的性能起着关键作用。燃料电池阴极催化剂通常
双核酞菁铁电催化性能研究
酞菁类物质因其特殊的大环共轭结构而具有良好电催化性能，通过改变其共轭环上的取代基及中心金属原子和分子的聚集方式实现分子设计，这种结构的可调变性赋予它作为电催化剂性能开发的广阔空间。 燃料电池是一种环境友好的发电装置，阴极氧还原催化剂对燃料电池的性能起着关键作用。燃料电池阴极催化剂通常分为
双酶切反应酶活性分析及双酶切建议缓冲液
同步双酶切是一种省时省力的常用方法。选择能让两种酶同时作用的最佳缓冲液是非常重要的一步。NEB每一种酶都随酶提供相应的最佳 NEBuffer，以保证100%的酶活性。NEBuffer的组成及内切酶在不同缓冲液中的活性见《内切酶在不同缓冲液里的活性表》及每支酶的说明书。能在最大程度上保证两种酶活性
活性中间体的基本概念
活性中间体（或中间体/活性中间物）是化学反应过程中产生的存在时间短，能量高，高反应性的分子。当反应产生时会快速的转变成更稳定的分子，只有在特殊情况下才能将其分离出来并储存，比如低温。中间体的存在能够帮助解释部分化学反应如何进行。多数化学反应为多步反应，即反应不会一次完成。且活性中间体高能量，不稳定，
活性反应中间体的质谱研究
2015年10月17日，第二届全国质谱分析学术报告会在浙江大学紫荆港校区体育馆盛大开幕，在5位院士的精彩报告后，多位学者做了高水平的大会报告。 浙江大学潘远江教授：活性反应中间体的质谱研究 浙江大学潘远江教授做题为《活性反应中间体的质谱研究》的报告。介绍了在“活性反应
活性中间体的自由基的相关介绍
自由基反应与极性反应、同环反应并列为三种主要化学反应机理。自由基是具有未成对电子的顺磁性物质，可以产生电子自旋共振谱，因此一般用电子自旋共振谱(ESR)来检测自由基，也可用自由基捕捉剂(spin trap)、核磁共振谱和自由基抑制剂来检测自由基。 自由基反应机理包括三步：引发、传递和终止。自由
磷酸酶的催化机制
半胱氨酸依赖的磷酸酶通过形成磷酸－半胱氨酸中间体来催化磷酸酯键的断裂，具体过程如下（以磷酸化的酪氨酸去磷酸化过程为例，参见右图）[1]首先，酶活性位点上的自由的半胱氨酸亲核基团进攻磷酸基团中的磷原子并成键；然后，连接磷酸基团与酪氨酸的P-O键接受位置合适的酸性氨基酸（如天冬氨酸）或水分子所提供的质子
细胞色素氧化酶的组装及生物化学性质
组装 细胞色素氧化酶是由多个亚基和辅因子组成的，必须要通过组装才能形成完成的活性分子。它的组装位点被认为接近TOM/TIM复合体；在这一位置，复合物中间体可以与来自原生质中的亚基结合。血红素和辅因子被插入到亚基I和II中。亚基I和IV可以启动组装。其他亚基可以先形成亚复合物中间体，然后再与亚基
酶活性单位
1．酶活性单位 20世纪50年代以前通常用惯用单位，即用先报道某种酶测定方法的临床酶学家的姓氏来命名其单位。例如，测定AMY的Somogyi单位，转氨酶的赖氏单位（Reitman-Frankel）等。不仅酶不同，单位不同，即使是同一种酶也因方法不同而可有数种活性单位，参考值差别也很大，给临床
酶活性定义
酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节的，一旦破坏了这种有序性，就会导致代谢紊乱，产生疾病，甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。
火焰原子吸收法测医药中间体中的铁含量
药品生产需要大量的特殊化学品，这些化学品原来大多由医药行业自行生产，但随着社会分工的深入与生产技术的进步，医药行业将一些医药中间体转交化工企业生产。医药中间体属精细化工产品，生产医药中间体目前已成为国际化工界的一大产业。近年来，由于出口医药中间体不像药品那样会受到进口国的种种限制，以及赶上医药中间体
精准检测去泛素化酶活性新型双泛素底物的使用
泛素-蛋白酶体（ubiquitin-proteasome system，UPS）途径介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛
核酮糖－1，5－二磷酸羧化酶活性的测定
核酮糖－1，5－二磷酸羧化酶（ribulose－1，5－bisphosphatecarboxylase，RuBPCase）是光合作用碳代谢中的重要的调节酶，是植物中最丰富的蛋白质，主要存在于叶绿体 的可溶部分，总量约占叶绿体可溶蛋白50％～60％。本实验用分光光度法测定酶的羧化能力。 一、原
酶活性检测方法
伴随着酶制剂工业的不断发展，饲用酶制剂的规范化程度也逐步得到了提高，国家相继对植酸酶、纤维素酶、β-葡聚糖酶等制定了检测标准，其它一些没有统一检测标准的酶制剂产品行业内研究人员也都根据实际情况制定了各种检测方法，这些方法的制定为酶制剂产品的质量控制提供了有力的支持。但是酶制剂作为一种生物质产品对外界
酶活性测定实验
实验方法原理U/L＝K•ΔA/min实验步骤1. 诱导试剂．2. 开机预温达37度．3. 选取测定程序．4. 测试：加入试剂准确计的30秒后测定读取吸光度．以后每隔30秒测定一次．5. 实验结果：计算ΔA/min求出测定结果．
酶活性测定实验
实验方法原理U/L＝K•ΔA/min实验步骤1. 诱导试剂．2. 开机预温达37度．3. 选取测定程序．4. 测试：加入试剂准确计的30秒后测定读取吸光度．以后每隔30秒测定一次．5. 实验结果：计算ΔA/min求出测定结果．
什么是酶活性？
酶活力(enzyme activity)也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的转化速率来表示，即酶催化的转化速率越快，酶的活力就越高; 反之，速率越慢，酶的活力就越低。所以，测定酶的活力就是测定酶促转化速率。酶转化速率可以用单位时间内单位体
我国学者在仿生化学固氮方面取得新进展
在国家自然科学基金项目（批准号：21690064、22001031、21231003）等的资助下，大连理工大学曲景平教授团队与中国科学院大连化学物理研究所叶生发研究员团队等合作，在仿生化学模拟生物固氮酶研究领域取得了新进展，研究成果以“硫桥联四价四价双铁氮桥配合物及其对氨生成的加氢反应性能 (A t
电子核双共振的定义
中文名称电子-核双共振英文名称electron-nuclear double resonance;ENDR定 义将电子自旋共振与核磁共振结合的共振波谱法。适用于测定生物分子结构中特殊类型的核是否与自由基相互作用。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），方法与技术（二级学科）
酶活性测定方法对比
1.按反应时间分类法：20世纪50年代以前大都使用固定时间法。这种方法是以酶催化反应的平均速度来计算酶的活性，现多已不用。50年代中期开始采用连续监测法。这种方法用自动生化分析仪上完成，可以测酶反应的初速度，其结果远比固定时间法准确，在高浓度标本尤为明显，但本法也受到反应时间，反应温度，试剂等的影响
RNA酶活性的控制
为了获得高质量的真核细胞mRNA， 必须使用RNA酶的抑制剂或采用下述的破碎细胞和灭活RNA酶同步进行的方法，最大限度地降低细胞破碎过程中所释放的RNA酶的活性。同时，避免偶然引入实验室内其他潜在的痕量RNA酶也很重要。下面列举避免RNA酶法染问题的一些注意事项。大多数有经验的研究者并不拘泥于这些注
酶活性的测定实验
酶活性的测定可应用于：（1）酶动力学的研究；（2）酶抑制的研究。实验方法原理1.酶的量或浓度可以用摩尔量表示，或者用酶单位的活性表示。酶活力=每单位时间转化的底物摩尔数=速率×反应体积。酶活性是存在的活性酶量的量度，取决于指定的条件。SI单位是katal，1 katal = 1 mol /s，更实际
酶的活性中心
酶的活性中心：酶蛋白与其他蛋白质不同之处在于酶蛋白有活性中心。所谓活性中心是指酶蛋白上具有的与催化活性有关的一个特定区域，其中包括催化过程中关键的催化基团以及与底物结合有关的结合基团。