理论计算预测双核铁酶活性中间体结构和相关反应机制
一氧化氮分子(NO)和氧分子(O2)，是自然界中最重要的两种双原子自由基分子。在生物体内，NO分子是重要的信号分子，在平滑肌血管舒张、神经信号传递、血小板解聚、微生物感染免疫反应等方面，发挥着重要的生理作用。在自然界生物体中广泛存在着双核铁酶，其活性中心含有两个铁位点。双核铁酶不仅能参与O2分子的活化，而且可以活化NO分子。黄素双核铁蛋白(FDP)就是活化NO的双核铁酶（图1），并使其还原为N2O。人体免疫系统为了对抗微生物和病菌，可以产生具有杀灭微生物和病菌功能的高浓度NO，而作为对抗，致病菌所产生的黄素双核铁蛋白，可催化还原NO，从而导致感染的发生。因此，研究黄素双核铁蛋白催化NO还原反应的机制，对控制微生物感染具有重要意义。 在国家自然科学基金委和中国科学院化学研究所理论计算化学平台项目的支持下，化学所光化学重点实验室研究员陈辉团队，在理论计算预测双核铁酶活性中间体结构及其反应机制研究方面取得系列进展。双核铁酶活化O......阅读全文
杨勇带领团队开发出烯烃功能化新策略
烯烃功能化是实现烯烃制备高附加值精细化学品的一类重要反应。其中，烯烃双官能团化是该反应的重要策略之一，其所得产物在合成香料、医药中间体以及涂料、油漆等方面都具有极其广泛的应用。 近日，中科院青岛生物能源与过程研究所研究员杨勇带领的低碳催化转化研究组开发出烯烃功能化新策略，相关研究结果近期发表
青岛能源所开发出烯烃功能化新策略
烯烃功能化是实现烯烃制备高附加值精细化学品的一类重要反应。其中，烯烃双官能团化是该反应的重要策略之一，所得产物在合成香料、医药中间体以及涂料、油漆等方面有广泛应用。 前期，中国科学院青岛能源所研究所研究员杨勇带领的低碳催化转化研究组通过兼有氧化性和Lewis酸性的双功能铁基纳米结构催化剂的创制和反
电子核双共振的定义
中文名称电子-核双共振英文名称electron-nuclear double resonance;ENDR定 义将电子自旋共振与核磁共振结合的共振波谱法。适用于测定生物分子结构中特殊类型的核是否与自由基相互作用。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），方法与技术（二级学科）
青岛能源所开发出烯烃功能化新策略
烯烃功能化是实现烯烃制备高附加值精细化学品的一类重要反应。其中，烯烃双官能团化是该反应的重要策略之一，所得产物在合成香料、医药中间体以及涂料、油漆等方面有广泛应用。 前期，中国科学院青岛能源所研究所研究员杨勇带领的低碳催化转化研究组通过兼有氧化性和Lewis酸性的双功能铁基纳米结构催化剂的创制
酶学的基本理论
酶是一种由活细胞产生的生物催化剂，其本质是蛋白质，在生物的新陈代谢中起着非常重要的作用，它参与生物体几乎所有的化学反应，使新陈代谢有序的进行下去，从而使生命得以延续。1、酶的分类:1961年，国际生物化学联合会把酶分为六大类：氧化还原酶类： AH2+B A+BH2(催化底物时进行了电子反应)转移酶类
概述酶法多肽的理论
以蛋白酶对卵蛋白、乳蛋白、酪蛋白、鱼蛋白、昆豆蛋白等动物蛋白降解获得的多肽豆有促进、增强、调节免疫的生理功能。此类酶法多肽服食进入循环系统和人体组织后，能刺激机体的免疫系统发生特异性免疫反应。 多肽进入人体后，可作为抗原，不需要T细胞的辅助就能直接刺激B细胞产生抗体。但多肽进入人体后，可诱导和
费米：理论与实验的双科大师
费米门下也是人才辈出：杨振宁、李政道以及发现反质子的美国物理学家张伯伦和西格里等都是他的门生。 文武双全之人历来难得。 在物理学的历史上，也只曾经出现过个别“文武双全”的科学大家。比如，除了发现那些著名的物理学定律，牛顿也做过阳光的色散实验和运用单摆检验惯性质量同引力质量成比例的实验，甚至
亚纳米催化材料精准合成及催化取得系列进展
亚纳米尺度（单原子和团簇）催化材料具有独特的物理化学性质和极高的原子利用率，有望突破传统催化剂的限制，获得更高的催化效率和选择性。近年来，山西煤化所陈朝秋副研究员和覃勇研究员团队通过对原子层沉积过程动力学进行优化和调控，精确控制原子层沉积金属成核及生长行为，在亚纳米催化材料的精准设计合成和原子尺度揭
酶的活性浓度单位
酶活性浓度以每单位体积所含的酶活性单位数表示。近些年来，我国及世界各国的临床实验室几乎都习惯用U/L来表示体液中酶活性浓度。考虑到各级医护人员都对katal不太熟悉，如使用katal/L报告酶活性浓度结果时，最好同时注明相应的U/L.在对酶活性浓度单位计算时，可根据所测定的酶所用方法的不同，利用标准
RNA酶活性的控制
为了获得高质量的真核细胞mRNA， 必须使用RNA酶的抑制剂或采用下述的破碎细胞和灭活RNA酶同步进行的方法，最大限度地降低细胞破碎过程中所释放的RNA酶的活性。同时，避免偶然引入实验室内其他潜在的痕量RNA酶也很重要。下面列举避免RNA酶法染问题的一些注意事项。大多数有经验的研究者并不拘泥于这些注
酶的活性中心
酶的活性中心：酶蛋白与其他蛋白质不同之处在于酶蛋白有活性中心。所谓活性中心是指酶蛋白上具有的与催化活性有关的一个特定区域，其中包括催化过程中关键的催化基团以及与底物结合有关的结合基团。
酶活性的测定方法
一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力，因为此时干扰因素较少，速度保持恒定。反应速度的单位是浓度/单位时间，可用底物减少或产物增加的量来表示。因为产物浓度从无到有，变化较大，而底物往往过量，其变化不易测准，所以多用产物来测定
酶的活性浓度单位
酶活性浓度以每单位体积所含的酶活性单位数表示。近些年来，我国及世界各国的临床实验室几乎都习惯用U/L来表示体液中酶活性浓度。考虑到各级医护人员都对katal不太熟悉，如使用katal/L报告酶活性浓度结果时，最好同时注明相应的U/L.在对酶活性浓度单位计算时，可根据所测定的酶所用方法的不同，利用标准
内切酶星号活性
在非理想的条件下，内切酶切割与识别位点相似但不完全相同的序列，这一现象称星号活性。有人提出，这种"星号"活性可能是内切酶的一种普遍特性（1），如果提供给相应反应条件，所有内切酶都会出现非特异性切割。NEB已证实下列酶存在星号活性：Apo I（2）、Ase I（2）、BamH I（3）、BssH II
RNA酶活性的控制
为了获得高质量的真核细胞mRNA， 必须使用RNA酶的抑制剂或采用下述的破碎细胞和灭活RNA酶同步进行的方法，最大限度地降低细胞破碎过程中所释放的RNA酶的活性。同时，避免偶然引入实验室内其他潜在的痕量RNA酶也很重要。下面列举避免RNA酶法染问题的一些注意事项。大多数有经验的研究者并不拘泥于这些注
酶活性测定的方式
酶促反应速度的测定可采用两种方式： 一、测定完成一定量反应所需的时间； 二、测定单位时间内的酶促反应量。前者称为终点法，后者称为动力学法。 终点法 该方式是在特定条件下，将样品中要检知的酶作用一定量的底物，然后根据反应进行到某一程度（即达到某一指标）所需要的时间长短来估计酶的活力。 其
酶蛋白的活性特点
酶蛋白与一般蛋白质的不同之处在于酶蛋白具有活性中心。酶蛋白的活性中心是与底物发生催化作用的部位，由酶蛋白的立体构型所决定，一般是三级结构及四级结构才具有活性中心。若这种结构被破坏，活性中心也就破坏，酶就失去活性，这就是当环境变化时，酶丧失活性的原因。 整个酶蛋白，包括活性中心和非活性中心部分，都
酶活性的测定实验
酶活性的测定可应用于：（1）酶动力学的研究；（2）酶抑制的研究。实验方法原理1.酶的量或浓度可以用摩尔量表示，或者用酶单位的活性表示。酶活力=每单位时间转化的底物摩尔数=速率×反应体积。酶活性是存在的活性酶量的量度，取决于指定的条件。SI单位是katal，1 katal = 1 mol /s，更实际
酶活性单位临床生化
酶活性单位：1．酶活性单位20世纪50年代以前通常用惯用单位，即用先报道某种酶测定方法的临床酶学家的姓氏来命名其单位。例如，测定AMY的Somogyi单位，转氨酶的赖氏单位（Reitman-Frankel）等。不仅酶不同，单位不同，即使是同一种酶也因方法不同而可有数种活性单位，参考值差别也很大，给临
酶活性单位临床生化
酶活性单位： 1．酶活性单位 20世纪50年代以前通常用惯用单位，即用先报道某种酶测定方法的临床酶学家的姓氏来命名其单位。例如，测定AMY的Somogyi单位，转氨酶的赖氏单位（Reitman-Frankel）等。不仅酶不同，单位不同，即使是同一种酶也因方法不同而可有数种活性单位，参考值差别也很大
酶活性单位检验技师
酶活性单位是检验技师需要了解的知识，医学教育网搜索整理如下：1.酶活性单位20世纪50年代以前通常用惯用单位，即用先报道某种酶测定方法的临床酶学家的姓氏来命名其单位。例如，测定AMY的Somogyi单位，转氨酶的赖氏单位（Reitman-Frankel）等。不仅酶不同，单位不同，即使是同一种酶也因方
酶活性测定方法对比
1.按反应时间分类法：20世纪50年代以前大都使用固定时间法。这种方法是以酶催化反应的平均速度来计算酶的活性，现多已不用。50年代中期开始采用连续监测法。这种方法用自动生化分析仪上完成，可以测酶反应的初速度，其结果远比固定时间法准确，在高浓度标本尤为明显，但本法也受到反应时间，反应温度，试剂等的影
酶的活性指标介绍
酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性，active unit）。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。影响因素酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件
酶活性测定方法对比
1.按反应时间分类法：20世纪50年代以前大都使用固定时间法。这种方法是以酶催化反应的平均速度来计算酶的活性，现多已不用。50年代中期开始采用连续监测法。这种方法用自动生化分析仪上完成，可以测酶反应的初速度，其结果远比固定时间法准确，在高浓度标本尤为明显，但本法也受到反应时间，反应温度，试剂等的
酶活性单位临床生化
酶活性单位：1．酶活性单位20世纪50年代以前通常用惯用单位，即用先报道某种酶测定方法的临床酶学家的姓氏来命名其单位。例如，测定AMY的Somogyi单位，转氨酶的赖氏单位（Reitman-Frankel）等。不仅酶不同，单位不同，即使是同一种酶也因方法不同而可有数种活性单位，参考值差别也很大，给临
酶的活性调节方式
酶的活性可以通过以下几种方式进行调节：一、酶活性的别构调节概念：别构酶具有别构效应，即一些小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。调节方式：别构激活：使酶活性增强的效应。通常由底物或底物以外的别构激活剂引起。别构抑制：使酶活性降低的效应。可由
酶活性的测定实验
连续性检测 实验方法原理 1.酶的量或浓度可以用摩尔量表示，或者用酶单位的活性表示。酶活力=每单位时间转化的底物摩尔数=速率×反应体积。酶活性是存在的活性酶量
酶活性测定方法对比
1.按反应时间分类法：20世纪50年代以前大都使用固定时间法。这种方法是以酶催化反应的平均速度来计算酶的活性，现多已不用。50年代中期开始采用连续监测法。这种方法用自动生化分析仪上完成，可以测酶反应的初速度，其结果远比固定时间法准确，在高浓度标本尤为明显，但本法也受到反应时间，反应温度，试剂等的影响
TGDTG中理论失重率怎么计算
理论失重率是根据待测物的化学式计算得到，而TG-DTG中得到的应该是实际失重率，通过计算机处理可以直接得到失重和样品重量，二者比值即实际失重率。
酞菁铁稳定性和反应活性
1 反应性 无数据资料 2 化学稳定性 无数据资料 3 危险反应的可能性 无数据资料 4 避免接触的条件 无数据资料 5 不兼容的材料 强氧化剂 6 危险的分解产物 其它分解产物 - 无数据资料