乙醇脱氢酶的测定实验——氧化反应测定
实验方法原理乙醇 + NAD+ ⇌ 乙醛 + NADPH + H+由于平衡易向正方向移动，逆反应的抑制必须加入碱性的 pH 试剂以及另一种试剂来捕捉乙醛，以便将产物从平衡中移走。实验材料乙醇脱氢酶稀释溶液试剂、试剂盒甘氨酸-二磷酸钠溶液磷酸钾乙醇NADBSA 溶液氨基脲仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml ADH 稀释溶液25℃ 时，于 340nm 处吸收值降低。NADH 的吸收系数 ε340＝6.3×103 l/（mol·cm）。展开 注意事项其他试剂：75 mmol/L 甘氨酸-二磷酸钠溶液 pH 9.0（10 g Na4P2O7· 10 H2O＋0.5 g 甘氨酸溶于 300 ml H2O，用 1 mol/L HCl 调节至 pH 9.0）0.1 mol/L 磷酸钾，pH 7.5乙醇，p.A.（Mr＝46.1，d＝0.81 g/ml）0.1 ......阅读全文
乙醇脱氢酶的简介
乙醇脱氢酶（Alcohol dehydrogenase，简称ADH）的系统名为： 乙醇：辅酶I氧化还原酶（alcohol：NAD+ oxidoreductase），大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中，是一种含锌 金属酶，具有广泛的底物特异性。乙醇脱氢酶够以 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD
尿酸氧化酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 尿酸：氧 氧化还原酶，尿酸氧化酶，铜蛋白。尿酸＋2 H2O＋O2 → 尿囊素＋H2O2＋CO2
尿酸氧化酶的测定实验
实验方法原理尿酸：氧 氧化还原酶，尿酸氧化酶，铜蛋白。尿酸＋2 H2O＋O2 → 尿囊素＋H2O2＋CO2实验材料酶样品试剂、试剂盒硼酸钠尿酸仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml 酶样品随后在 25℃ 时，295 nm 处吸收值变化。ε2
乳酸脱氢酶的测定
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应，正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多，所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。
乳酸脱氢酶的测定
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应，正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多，所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。
乳酸脱氢酶的测定
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应，正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多，所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。
丙酮酸脱氢酶（硫辛酰胺）的测定实验
氰铁酸作为电子受体 二氯酚吲哚酚作为电子受体 实验方法原理 实验材料 酶样品
二氢硫辛酰胺脱氢酶的测定实验
二氢硫辛酰胺的氧化反应 硫辛酰胺的还原反应 实验方法原理 此可逆反应可以从任一方向检测。氧化型硫辛酸和其氨基化合物是可以购买到的，但是利用简单的步骤
简述乳酸脱氢酶测定实验的注意事项
由于红细胞内LDH活性比正常血清中LDH活性高1000倍，溶血时血清LDH活性显著增高，故送检标本不能溶血。由于草酸盐抑制LDH，故测LDH活性，宜采用血清而不采用血浆。另外，若血清中未除尽血块，无论在4℃还是室温存放标本，LDH活性都将明显增高。
血清总胆固醇的测定实验——无水乙醇提取法
实验方法原理用无水乙醇提取血清中的胆固醇，同时沉淀蛋白质，向提取液中加入硫磷铁显色剂，胆固醇与浓硫酸及三价铁作用，生成稳定的紫红色化合物。与同样处理的标准样进行比色，求得其含量。实验材料胆固醇试剂、试剂盒胆固醇 显色剂 浓硫酸 无水乙醇仪器、耗材722S 分光光度计 刻度吸管实验步骤溶液配制：1.
简述乙醇脱氢酶的性质
乙醇脱氢酶是一个质量为80kDa的二聚体，包括一组同工酶，这些同工酶都能够将乙醇转化为乙醛。在哺乳动物中，这是一个涉及辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）的氧化还原反应。乙醇脱氢酶负责催化氧化伯醇和二级醇成为醛和酮，另外也可以影响它们的逆反应。但是对于伯醇，这种催化作用并不强，而在二级醇和环醇中
关于乙醇脱氢酶的简介
乙醇脱氢酶（Alcohol dehydrogenase，简称ADH）的系统名为：乙醇：辅酶I氧化还原酶（alcohol：NAD+ oxidoreductase），大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中，是一种含锌金属酶，具有广泛的底物特异性。乙醇脱氢酶够以烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)为辅
乳酸脱氢酶测定的原理
乳酸脱氢酶催化乳酸至丙酮酸之间的可逆性反应，目前正反两个方向的反应均能测定，由于逆反应的速度比正反应快4倍，测得的活性也高得多，因此采用不同反应方式的试剂盒得出的结果也不相同。 1994年IFCC推荐的参考方法为从乳酸至丙酮的正反应。 L-乳酸+氧化型辅酶Ⅰ→丙酮酸+还原型辅酶Ⅰ。
醛脱氢酶的分离测定
分离出菠菜甜菜碱醛脱氢酶基因(SoBADH)构建成由CaMV35S驱动的双元植物表达载体pBSB,农杆菌菌株LBA4404携带该载体转化棉花,获得转基因棉花植株。65株转基因植株经过PCR筛选、Southernblotting分析证明有45株为成功的转化株,外源基因已经被整合到棉花的染色体组中,并以
乳酸脱氢酶测定的原理
乳酸脱氢酶催化乳酸至丙酮酸之间的可逆性反应，目前正反两个方向的反应均能测定，由于逆反应的速度比正反应快4倍，测得的活性也高得多，因此采用不同反应方式的试剂盒得出的结果也不相同。 1994年IFCC推荐的参考方法为从乳酸至丙酮的正反应。L-乳酸+氧化型辅酶Ⅰ→丙酮酸+还原型辅酶Ⅰ。
乳酸脱氢酶的测定方法
原理乳酸脱氢酶催化乳酸至丙酮酸之间的可逆性反应，目前正反两个方向的反应均能测定，由于逆反应的速度比正反应快4倍，测得的活性也高得多，因此采用不同反应方式的试剂盒得出的结果也不相同。1994年IFCC推荐的参考方法为从乳酸至丙酮的正反应。L-乳酸+氧化型辅酶Ⅰ→丙酮酸+还原型辅酶Ⅰ参考值乳酸脱氢酶化验
关于乳酸脱氢酶测定实验的参考值介绍
血清：35-88U/L（pH8.8-9.0 ，30°C）； 100-225U/L（pH8.8-9.0，37°C）。 尿：42-98U/L（pH8.8-9.0，25°C，连续监测LD-L法）。 [6] 血清：200-380U/L（连续监测LD-P法）。 [6] 血清：95-200U/L（
葡萄糖6磷酸脱氢酶测定实验
实验方法原理 D-6-磷酸葡萄糖：NADP 氧化还原酶，G6P-DH，Zwischenferment （O.Warburg）。6-磷酸葡萄糖 + NADP+ → 6-磷酸葡萄糖酸盐 + NADPH + H+实验材料 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶酶溶液试剂、试剂盒 三乙醇胺-NaOHD-6-磷酸葡萄糖 NA
葡萄糖6磷酸脱氢酶测定实验
基本方案 实验方法原理 D-6-磷酸葡萄糖：NADP 氧化还原酶，G6P-DH，Zwischenferment （O.Warburg）。6-磷酸葡萄糖 + N
葡萄糖6磷酸脱氢酶测定实验
实验方法原理D-6-磷酸葡萄糖：NADP 氧化还原酶，G6P-DH，Zwischenferment （O.Warburg）。6-磷酸葡萄糖 + NADP+ → 6-磷酸葡萄糖酸盐 + NADPH + H+实验材料葡萄糖-6-磷酸脱氢酶酶溶液试剂、试剂盒三乙醇胺-NaOHD-6-磷酸葡萄糖NADP仪器
NK细胞活性测定实验——乳酸脱氢酶释放法
实验方法原理乳酸脱氢酶（LDH）存在于细胞内，正常情况下，不能透过细胞膜。当细胞受到损伤时，由于细胞膜通透性改变，LDH可从细胞内释放至培养液中。释放出来的LDH再催化乳酸的过程中，使氧化型辅酶Ⅰ（NAD+）变成还原型辅酶（NADH2），后者再通过递氢体－吩嗪二甲酯硫酸盐（PMS）还原碘硝基氯化氮唑
测定用乙醇固定的－DNA－的含量
测定DNA含量可以用于：（1）进行基因片段连接实验。（2）进行转化转染之前的质粒浓度测定。实验方法原理DNA和RNA在260nm处有一很高的吸收峰，利用这个原理我们测其OD260，再推算出其浓度。实验材料细胞样品试剂、试剂盒PBS缓冲液70%乙醇PI液仪器、耗材离心机恒温箱筛网实验步骤一、培养细胞的
测定用乙醇固定的－DNA－的含量
实验方法原理 DNA和RNA在260nm处有一很高的吸收峰，利用这个原理我们测其OD260，再推算出其浓度。 实验材料 细胞样品
乙醇脱氢酶的疾病诊断
人体内ADH主要在肝脏生成，所以肝脏疾患可能与血清ADH活性相关。用 分光光度法测定血清中ADH的活性并结合临床探讨该项指标在肝脏疾病的诊断上有重要意义。通过实验测定血清ADH活性，从而反应出肝脏功能正常与否。通过对肝脏病人血清中ADH的测定表明，结果均显著高于健康人参考值。
关于乙醇脱氢酶的演化介绍
生物遗传的许多证据表明，谷胱甘肽甲醛脱氢酶与ADH3一样，可能是整个乙醇脱氢酶家族的祖先。早在进化时，有效消除内源性和外源性甲醛的方法就很重要，并且这种能力已经通过时间保留在了ADH3中。由于基因的一系列突变，ADH3的重复基因演变为其他的乙醇脱氢酶。据认为，在酵母中发现了将糖类转化为酒精的的能
关于乙醇脱氢酶的基本介绍
乙醇脱氢酶，大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中作为生物体内主要短链醇代谢的关键酶，它在很多生理过程中起着重要作用。是一种含锌金属酶，具有广泛的底物特异性。
关于乙醇脱氢酶的发现介绍
首次分离出乙醇脱氢酶（ADH）是在1937年，是从酿酒酵母（面包酵母）中纯化得到的。Hugo Theorell和他的同事研究了马肝脏中乙醇脱氢酶催化机理的很多方面。乙醇脱氢酶还是首先测定了氨基酸序列以及蛋白质三维结构的寡聚酶之一。在1960年初，在果蝇属果蝇中也发现了乙醇脱氢酶。
关于乙醇脱氢酶的亚基介绍
底物与锌和乙醇脱氢酶配位，每个亚基有两个锌原子。其中一个是参与催化的活性位点，配体是Cys-46, Cys-174,His-67和一个水分子。 另一亚基则涉及结构。在这种机制下，氢化物从乙醇到达NAD +。晶体结构表明，His-51去掉了烟酰胺核糖的质子，而正是烟酰胺核糖去掉了Ser-48的质子
简述乙醇脱氢酶的作用机制
结合辅酶NAD+→通过锌结合乙醇底物→His-51的去质子化→烟酰胺核糖的去质子化→Ser-48的去质子化→乙醇的去质子化→氢化物从醇盐离子转移至NAD+,使NADH和锌结合醛或酮→释放产物醛。这些步骤是基于动力学的研究得出，在酵母和细菌中，以上步骤刚好相反。
3磷酸甘油醛脱氢酶的测定实验
氧化反应 与 3-磷酸甘油酸激酶（PGK）偶联的还原反应 实验方法原理 GAPDH，D-磷酸甘油醛；NADP+ 氧化还原酶（磷酸化）。D-3-磷酸甘