关于乙醇脱氢酶的简介

乙醇脱氢酶(Alcohol dehydrogenase,简称ADH)的系统名为:乙醇:辅酶I氧化还原酶(alcohol:NAD+ oxidoreductase),大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中,是一种含锌金属酶,具有广泛的底物特异性。乙醇脱氢酶够以烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)为辅酶,催化伯醇和醛之间的可逆反应:CH3CH2OH+ NAD+→ CH3CHO +NADH+ H+。在人和哺乳动物体内,乙醇脱氢酶与乙醛脱氢酶(ALDH)构成了乙醇脱氢酶系,参与体内乙醇代谢,是人和动物体内重要的代谢酶。作为生物体内主要短链醇代谢的关键酶,它在很多生理过程中起着重要作用。它是一种广泛专一性的含锌金属酶。乙醇脱氢酶乙醇氧化体系是在肝脏中代谢酒精的一条主要途径。乙醇脱氢酶氧化体系包括醇脱氢酶(ADH)和醛脱氢酶(ALDH)。......阅读全文

关于乙醇脱氢酶的简介

  乙醇脱氢酶(Alcohol dehydrogenase,简称ADH)的系统名为:乙醇:辅酶I氧化还原酶(alcohol:NAD+ oxidoreductase),大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中,是一种含锌金属酶,具有广泛的底物特异性。乙醇脱氢酶够以烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)为辅

乙醇脱氢酶的简介

  乙醇脱氢酶(Alcohol dehydrogenase,简称ADH)的系统名为: 乙醇:辅酶I氧化还原酶(alcohol:NAD+ oxidoreductase),大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中,是一种含锌 金属酶,具有广泛的底物特异性。乙醇脱氢酶够以 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD

关于乙醇脱氢酶的基本介绍

  乙醇脱氢酶,大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中作为生物体内主要短链醇代谢的关键酶,它在很多生理过程中起着重要作用。是一种含锌金属酶,具有广泛的底物特异性。

关于乙醇脱氢酶的发现介绍

  首次分离出乙醇脱氢酶(ADH)是在1937年,是从酿酒酵母(面包酵母)中纯化得到的。Hugo Theorell和他的同事研究了马肝脏中乙醇脱氢酶催化机理的很多方面。乙醇脱氢酶还是首先测定了氨基酸序列以及蛋白质三维结构的寡聚酶之一。在1960年初,在果蝇属果蝇中也发现了乙醇脱氢酶。

关于乙醇脱氢酶的亚基介绍

  底物与锌和乙醇脱氢酶配位,每个亚基有两个锌原子。其中一个是参与催化的活性位点,配体是Cys-46, Cys-174,His-67和一个水分子。 另一亚基则涉及结构。在这种机制下,氢化物从乙醇到达NAD +。晶体结构表明,His-51去掉了烟酰胺核糖的质子,而正是烟酰胺核糖去掉了Ser-48的质子

关于乙醇脱氢酶的演化介绍

  生物遗传的许多证据表明,谷胱甘肽甲醛脱氢酶与ADH3一样,可能是整个乙醇脱氢酶家族的祖先。早在进化时,有效消除内源性和外源性甲醛的方法就很重要,并且这种能力已经通过时间保留在了ADH3中。由于基因的一系列突变,ADH3的重复基因演变为其他的乙醇脱氢酶。据认为,在酵母中发现了将糖类转化为酒精的的能

乙醇脱氢酶的测定

实验方法原理 ADH 反应:乙醛 + NADPH + H+ ⇌ 乙醇 + NAD+此反应是可逆的,并且可以从两个位点检测出来,平衡常数是 8×1012 mol/L。乙醇的生成是人们希望看到的,由此可以更为简单地检测这个方向的反应进程。但是也有极为不利的因素,即乙醛的毒性以及此反应速度过快。实验材料

关于乙醇脱氢酶的活性部位介绍

  活性中心由一个锌原子,His-67, Cys-174,Cys-46,Ser-48,His-51,Ile-269,Val-292,Ala-317和Phe-319构成。锌负责结合底物酒精。Cys-146,Cys-174和His-67结合锌,Phe-319,Ala-317,His-51,Ile-269

关于酵母细菌中的乙醇脱氢酶的介绍

  与人类不同,酵母和细菌(乳酸菌,以及某些条件下的大肠杆菌除外)不将葡萄糖发酵为乳酸,他们将葡萄糖发酵为乙醇和二氧化碳。总反应式为:Glucose + 2 ADP + 2 Pi → 2 ethanol +2 CO2+ 2ATP+ 2H2O。在酵母和许多细菌中 ,乙醇脱氢酶在发酵起着重要作用:从糖酵

关于乙醇脱氢酶对酒精浓度的作用介绍

  日常交际生活中,人们不可避免地要接触酒精。酒后驾车造成的交通事故已是屡见不鲜。另外,饮酒过量可引起酒精中毒。鉴于酒后事故及酒精中毒的严重后果,所以迅速测定血浆中乙醇浓度,对预防事故的发生及早期诊断和处理急性酒精中毒具有非常重要的临床价值。报道了一种新的酶终点法测定血浆中乙醇浓度的方法,无需去除蛋

简述乙醇脱氢酶的性质

  乙醇脱氢酶是一个质量为80kDa的二聚体,包括一组同工酶,这些同工酶都能够将乙醇转化为乙醛。在哺乳动物中,这是一个涉及辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)的氧化还原反应。乙醇脱氢酶负责催化氧化伯醇和二级醇成为醛和酮,另外也可以影响它们的逆反应。但是对于伯醇,这种催化作用并不强,而在二级醇和环醇中

乙醇脱氢酶的测定实验

还原反应测定 氧化反应测定             实验方法原理 ADH 反应:乙醛 + NADPH + H+ ⇌ 乙醇 + NAD+此反应是可逆的,并且可以从两个位点检测

关于急性乙醇中毒的简介

  急性乙醇中毒俗称酒醉,是指短期内饮入过量乙醇而出现的中枢神经系统先兴奋后抑制的状态。急性乙醇中毒酒精进入人体内均1h左右,约90%被吸收入血,其中90%~98%由门静脉入肝氧化,如短时间内大量饮酒常致酒精中毒,可造成严重的肝毒性。乙醇具有脂溶性,可迅速通过脑中神经细胞膜,作用膜上的某些酶而影响其

乙醇脱氢酶的疾病诊断

  人体内ADH主要在肝脏生成,所以肝脏疾患可能与血清ADH活性相关。用 分光光度法测定血清中ADH的活性并结合临床探讨该项指标在肝脏疾病的诊断上有重要意义。通过实验测定血清ADH活性,从而反应出肝脏功能正常与否。通过对肝脏病人血清中ADH的测定表明,结果均显著高于健康人参考值。

简述乙醇脱氢酶的作用机制

  结合辅酶NAD+→通过锌结合乙醇底物→His-51的去质子化→烟酰胺核糖的去质子化→Ser-48的去质子化→乙醇的去质子化→氢化物从醇盐离子转移至NAD+,使NADH和锌结合醛或酮→释放产物醛。这些步骤是基于动力学的研究得出,在酵母和细菌中,以上步骤刚好相反。

关于甲酸脱氢酶的简介

  甲酸脱氢酶,在甘油厌氧发酵生产1,3-丙二醇的过程中,需要消耗还原当量NADH,NADH的有效供给决定了1,3-丙二醇的产量和得率。采用PCR方法从Candidaboidinii基因组中克隆编码甲酸脱氢酶基因fdh,将fdh基因片段插入载体pMAL^TM-p2X中,构建表达载体pMAL^TM-p

关于醇脱氢酶的简介

  醇脱氢酶(英语:Alcoholdehydrogenase,简称ADH),又名酒精去氢酵素,是一组化合物,CAS编号是9031-72-5,存在于人体或其他动物的消化系统内。  酒精在人体内分解,90-95%以上经由氧化途径,而脱氢过程是当中的最主要步骤,由这种醇脱氢酶及醛脱氢酶负责。

关于乳酸脱氢酶的简介

  乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LD [1] 或LDH [2] ,EC1.1.1.27 [2] )是一类NAD依赖性激酶,有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基,可构成6种四聚体同工酶。 [3] 动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体,常见的A、B两种亚基构成的5种LD

怎样查体内乙醇脱氢酶

乙醇脱氢酶和乙醛脱氢酶,总称脱氢酶。脱氢酶是生物体内特有的物质,它在人体内含量的高低多少因人而异,现在可证明的是它与人的遗传基因有关糸,具体的产生机理尚不清楚.它的作用是分解乙醇,目前尚没有药物可以取代脱氢酶的作用。酒精在人体内的分解代谢主要靠两种酶:一种是乙醇脱氢酶,另一种是乙醛脱氢酶。乙醇脱氢酶

关于乙醇脱氢酶在疾病诊断中的作用介绍

  人体内ADH主要在肝脏生成,所以肝脏疾患可能与血清ADH活性相关。用分光光度法测定血清中ADH的活性并结合临床探讨该项指标在肝脏疾病的诊断上有重要意义。通过实验测定血清ADH活性,从而反应出肝脏功能正常与否。通过对肝脏病人血清中ADH的测定表明,结果均显著高于健康人参考值。

关于乙醇脱氢酶在人体内的存在形式介绍

  在人类中,乙醇脱氢酶以多种二聚体的形式存在,由至少7种不同的基因编码。乙醇脱氢酶一共具有五个类别(Class I-V),但在人的胃肝脏中存在的主要是Class I。它催化乙醇乙醛氧化作用为:CH3CH2OH+ NAD+ → CH3CHO + NADH + H+。这使得人类可以饮用含酒精的饮品,但

简述乙醇脱氢酶的临床意义

  1、酒精中毒  曾有研究显示,乙醇脱氢酶可能导致患者对乙醇代谢依赖性的酗酒。研究人员初步检测到一个可能与酗酒有关的几个基因。如果这些基因变体编码的ADH2和ADH3进入慢代谢形式,可能会增加酗酒的风险。该研究发现,突变的ADH2和ADH3与亚洲人群酗酒有关。然而,事实是否真是如此,还需要继续深入

关于血清乳酸脱氢酶的简介

  乳酸脱氢酶(LDH或LD)是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一,可催化丙酮酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应,也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中,以心、肾、骨骼肌含量最高,肝、脾、胰和肺组织次之。这些组织中的LDH的活力比血清中高得多。所以当少量组织坏死时,该酶即释放血而使其他血液中

关于脑脊液乳酸脱氢酶的简介

  正常脑脊液中已知酶有20多种,比血清中少。活性远低于血清,绝大多数酶不能透过血脑屏障也不受血清酶活性高低的影响,说明脑脊液酶不是来自血液。脑脊液酶的来源及其在病理条件下升高机制大致如下:血脑屏障的通透性改变;脑细胞内酶的释放;脑脊液中各种细胞的解体;肿瘤细胞内酶的释放;颅内压升高;脑脊液酶的清除

关于磷脂酰乙醇胺的简介

  在生物界所存在的磷脂中,磷酯酰乙醇胺的含量仅次于卵磷脂,在大肠菌中,其约占总磷脂的80%。组成脂肪酸每因生物不同而异,在微生物和卵黄中的,构成的饱和脂肪酸比动物组织中多。  在生物界还存在着含有单甲基乙醇胺、二甲基乙醇胺的衍生物。这些都通过S-腺苷甲硫氨酸使磷脂酰乙醇胺甲基化而形成的。  E.

乙醇脱氢酶应用研究现状

乙醇脱氢酶(ADH)是广泛分布于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中的含锌金属酶,具有广泛的底物特异性。ADH作为生物体内主要短链醇代谢的关键酶,近年来已经受到了国内外研究者的普遍关注,并对其同功酶的结构、理化性质、生物学功能、遗传学特性、分离提取技术等进行了较多的基础性研究工作,为其在科学研究和工农

乙醇检验的简介

  一、血液乙醉浓度与酩酊度的关系  对于乙醇中毒程度的判定,过去常以服人的乙醇量来推断是否为酒精中毒,其中毒剂量一般为70一80克,致死量为250一500克。但由于个体差异和乙醇进人人体后很快被吸收,死后提取检验胃内容以推断其饮酒量往往很困难;对于酒后驾车肇事等案件的活体,胃内容又无法提取,因此,

简述乙醇脱氢酶的催化作用

  在化学工业中,利用ADH的催化特性生产许多原材料及中间反应物。在二氧化碳转化合成甲醇的过程中,ADH就发挥了酶的催化作用。为实现CO2向甲醇的转化,研究者曾尝试了多种方法,其中酶催化法以其高效、专一及反应条件温和等优点,近些年来备受关注,在CO2的固定和还原反应中已有应用。许松伟等采用甲酸脱氢酶

乙醇脱氢酶的测定实验——氧化反应测定

实验方法原理乙醇 + NAD+ ⇌ 乙醛 + NADPH + H+由于平衡易向正方向移动,逆反应的抑制必须加入碱性的 pH 试剂以及另一种试剂来捕捉乙醛,以便将产物从平衡中移走。实验材料乙醇脱氢酶稀释溶液试剂、试剂盒甘氨酸-二磷酸钠溶液磷酸钾乙醇NADBSA 溶液氨基脲仪器、耗材分光光度计实验步骤实

乙醇脱氢酶的测定实验——还原反应测定

根据酶的来源,有许多种的乙醇脱氢酶(ADH),通常使用的酶是由酵母或马的肝脏中提取出来的。它们的结构和专一性都截然不同。酵母的 ADH 展现出醇的高活性,它是一个相同四聚体的酶,相对分子质量约为 148 000。哺乳动物的乙醇脱氢酶是一个 Mr=79000 的二聚体,并且比较偏好较高浓度的乙醇。该酶