L氨基酸氧化酶的测定实验

实验方法原理L-氨基酸:氧氧化还原酶(脱氨基)。用过氧化物酶(POD)偶联的实验鉴定:实验材料酶溶液试剂、试剂盒三乙醇胺溶液过氧化氢酶仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.97 ml 三乙醇胺溶液0.01 ml LDH 过氧化物酶以 0.02 ml 酶溶液(或者以 H2O 作为对照)起始,随后于 25℃ 436 nm 处吸收值降低约 5 min,ε436=8300 l/(mol·cm)。注意事项其他试剂0.2 mol/L 三乙醇胺溶液(氯化氢,Mr=185.7;调整至 pH 7.6 并加入 0.1% L-亮氨酸和 0.0065% 邻联二茴香胺)过氧化物酶(POD,从山葵中提取,使用前用 0.1 mol/L 磷酸钾 pH 7.0 稀释至 120 U/ml)......阅读全文

L氨基酸氧化酶的测定实验

实验方法原理L-氨基酸:氧氧化还原酶(脱氨基)。用过氧化物酶(POD)偶联的实验鉴定:实验材料酶溶液试剂、试剂盒三乙醇胺溶液过氧化氢酶仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.97 ml 三乙醇胺溶液0.01 ml LDH 过氧化物酶以 0.02 ml 酶溶液(或者以 H2O 作

L氨基酸氧化酶的测定实验

实验方法原理 L-氨基酸:氧氧化还原酶(脱氨基)。用过氧化物酶(POD)偶联的实验鉴定:实验材料 酶溶液试剂、试剂盒 三乙醇胺溶液过氧化氢酶仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」0.97 ml 三乙醇胺溶液0.01 ml LDH 过氧化物酶以 0.02 ml 酶溶液(或者以

L氨基酸氧化酶的测定实验

基本方案             实验方法原理 L-氨基酸:氧氧化还原酶(脱氨基)。用过氧化物酶(POD)偶联的实验鉴定: 实验

尿酸氧化酶的测定实验

基本方案             实验方法原理 尿酸:氧 氧化还原酶,尿酸氧化酶,铜蛋白。尿酸+2 H2O+O2 → 尿囊素+H2O2+CO2

尿酸氧化酶的测定实验

实验方法原理尿酸:氧 氧化还原酶,尿酸氧化酶,铜蛋白。尿酸+2 H2O+O2 → 尿囊素+H2O2+CO2实验材料酶样品试剂、试剂盒硼酸钠尿酸仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml 酶样品随后在 25℃ 时,295 nm 处吸收值变化。ε2

L乳酸脱氢酶测定实验

分光光度计法测定还原反应 荧光光度计法测定还原反应 氧化反应测定             实验方法原理 乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase

氨基酸序列测定实验

实验方法原理 实验材料 分离胶和积层胶溶液还原型谷胱甘肽干粉试剂、试剂盒 4 × 凝胶缓冲液10 × 下槽缓冲液10 × 上槽缓冲液甲醇转移缓冲液0.1%(V/V)考马斯亮蓝的 50%甲醇溶液10%(V/V)乙酸的 50%甲醇溶液仪器、耗材 微量注射器或凝胶加样吸头PVDF 膜小型电转装置自动蛋白质

氨基酸序列测定实验

基本方案 测定通过 SDS-PAGE 转移到 PVDF 膜上样品的氨基酸序列 辅助方案 准备SDS-PAGE蛋白质样品             实验方法原理

L乳酸脱氢酶测定实验_氧化反应测定

实验材料LDH 稀释溶液试剂、试剂盒磷酸钾NADH乳酸仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml LDH 稀释溶液25℃ 时,于 340 nm 处吸收值降低。NADPH 的吸收系数 ε340=6.3×103 l/(mol·cm)。展开 注意事项

葡萄糖氧化酶测定实验

实验方法原理GOD,β-D-葡萄糖:氧1-氧化还原酶。酶实验是通过与过氧化物酶(POD)偶联的一个反应序列中进行的,其供体是邻联二茴香胺:实验材料过氧化物酶试剂、试剂盒磷酸钾邻联二茴香胺葡萄糖仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml 酶样品记

葡萄糖氧化酶测定实验

基本方案             实验方法原理 GOD,β-D-葡萄糖:氧1-氧化还原酶。酶实验是通过与过氧化物酶(POD)偶联的一个反应序列中进行的,其供体是邻联二茴香胺:

氨基酸序列测定实验——辅助方案

实验材料蛋白质样品试剂、试剂盒1 mol/L NaHCO3 (可选)100% 冰冷乙醇(不含变性剂 USP 级)样品缓冲液 0.1% (V/V)焦宁 Y 染料仪器、耗材超滤浓缩器/Speedvac蒸发器拉细的巴斯德吸管/凝胶加样吸头1.5 ml 微量离心管离心机实验步骤1. 必要时,用1 mol/L

L谷氨酸的氨基酸代谢中的意义

1.谷氨酸参与谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用(谷氨酸被脱去氨基)。2.在血氨转运中,谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸与氨结合生成谷氨酰胺。谷氨酰胺中性无毒,易透过细胞膜,是氨的主要运输形式。3.在葡萄糖-丙氨酸循环途径中,肌肉中的谷氨酸脱氢酶催化α-酮戊二酸与氨结合形成谷氨酸,接着在丙氨酸转氨酶的催化作

尿酸氧化酶的测定

实验方法原理 尿酸:氧 氧化还原酶,尿酸氧化酶,铜蛋白。尿酸+2 H2O+O2 → 尿囊素+H2O2+CO2实验材料 酶样品试剂、试剂盒 硼酸钠尿酸仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml 酶样品随后在 25℃ 时,295 nm 处吸收值

氨基酸序列测定实验——基本方案

测定通过 SDS-PAGE 转移到 PVDF 膜上样品的氨基酸序列实验材料分离胶和积层胶溶液还原型谷胱甘肽干粉试剂、试剂盒4 × 凝胶缓冲液10 × 下槽缓冲液10 × 上槽缓冲液甲醇转移缓冲液0.1%(V/V)考马斯亮蓝的 50%甲醇溶液10%(V/V)乙酸的 50%甲醇溶液仪器、耗材微量注射器或

D氨基酸氧化酶的特性和应用

D-氨基酸氧化酶可催化D-氨基酸生成相应的酮酸和氨,此酶与7-氨基头孢烷酸酰化酶 (7-ACA酰化酶) 两步法生产头孢菌素重要原料7-氨基头孢烷酸 (7-ACA)。用甲醇酵母表达的D-氨基酸氧化酶,构建了高表达的毕赤酵母重组菌。14 L罐发酵活力达8 000-1 2000 U/L。构建了毕赤酵母融合

氧化酶的基本信息

氧化酶(oxidase)过氧化物酶体中的主要酶类,氧化酶约占过氧化物酶体酶总量的一半,包括:尿酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶、L-氨基酸氧化酶和L-α-羟基酸氧化酶等。

氧化酶的基本信息

氧化酶(oxidase)过氧化物酶体中的主要酶类,氧化酶约占过氧化物酶体酶总量的一半,包括:尿酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶、L-氨基酸氧化酶和L-α-羟基酸氧化酶等。

L胱氨酸试剂纯度的测定

  一.实验原理:   在溴酸钾的标准溶液中,加入过量的溴化钾,将溶液酸化,发生反应生成溴。在有过量溴存在的强酸性溶液中(盐酸浓度1mol/L),胱氨酸和溴1:5发生反应,剩余的溴用碘化钾还原,析出的碘可用硫代硫酸钠标准溶液滴定。   二.实验内容和实验步骤:   1.硫代硫酸钠标准溶液的配制

植物体内抗坏血酸氧化酶活性的测定实验

实验方法原理 抗坏血酸氧化酶在有氧情况下,能氧化抗坏血酸成脱氢抗坏血酸,同时促进其氢与空气中的氧结合成水。抗坏血酸氧化酶的测定是在该酶的最适pH及适宜的温度下,向反应瓶中加入一定量的底物(抗坏血酸)及酶提取液,让酶作用一段时间,然后测定底物被消耗的数量来计算酶的活性。抗坏血酸被消耗的量,可用碘液滴定

植物体内多酚氧化酶活性的测定实验

实验方法原理多酚氧化酶是一种含铜的氧化酶,在有氧的条件下,能使一元酚和二元酚氧化产生醌。用分光光度法在525nm波长下测其吸光度,即可计算出多酚氧化酶的活力和比活性。反应式如下:.                          实验材料马铃薯块茎                        

植物体内抗坏血酸氧化酶活性的测定实验

实验方法原理抗坏血酸氧化酶在有氧情况下,能氧化抗坏血酸成脱氢抗坏血酸,同时促进其氢与空气中的氧结合成水。抗坏血酸氧化酶的测定是在该酶的最适pH及适宜的温度下,向反应瓶中加入一定量的底物(抗坏血酸)及酶提取液,让酶作用一段时间,然后测定底物被消耗的数量来计算酶的活性。抗坏血酸被消耗的量,可用碘液滴定剩

植物体内抗坏血酸氧化酶活性的测定实验

实验方法原理抗坏血酸氧化酶在有氧情况下,能氧化抗坏血酸成脱氢抗坏血酸,同时促进其氢与空气中的氧结合成水。抗坏血酸氧化酶的测定是在该酶的最适pH及适宜的温度下,向反应瓶中加入一定量的底物(抗坏血酸)及酶提取液,让酶作用一段时间,然后测定底物被消耗的数量来计算酶的活性。抗坏血酸被消耗的量,可用碘液滴定剩

植物体内多酚氧化酶活性的测定实验

实验方法原理多酚氧化酶是一种含铜的氧化酶,在有氧的条件下,能使一元酚和二元酚氧化产生醌。用分光光度法在525nm波长下测其吸光度,即可计算出多酚氧化酶的活力和比活性。反应式如下:.实验材料马铃薯块茎试剂、试剂盒聚乙烯吡咯烷酮磷酸缓冲液磷酸缓冲液和度硫酸铵儿茶酚三氯乙酸仪器、耗材UV-1206UV-1

植物体内多酚氧化酶活性的测定实验

实验方法原理 多酚氧化酶是一种含铜的氧化酶,在有氧的条件下,能使一元酚和二元酚氧化产生醌。用分光光度法在525nm波长下测其吸光度,即可计算出多酚氧化酶的活力和比活性。反应式如下:.实验材料 马铃薯块茎试剂、试剂盒 聚乙烯吡咯烷酮磷酸缓冲液磷酸缓冲液和度硫酸铵儿茶酚三氯乙酸仪器、耗材 UV-1206

关于血清苯丙氨酸的医学检查

  1、检查名称  血清苯丙氨酸  2、分类  血液生化检查 > 氨基酸、氮化物、有机酸测定  血清苯丙氨酸的测定原理  (1)苯丙氨酸的氧化酶分析法:L-苯丙氨酸在L-苯丙氨酸氧化酶的作用下生成苯乙烯和过氧化化氢,后者与4-氨基安替比林和N,N'-二甲苯胺共同在过氧化物酶的作用下生成色素,

L乳酸脱氢酶测定

实验方法原理 LDH,S-乳酸:NAD+氧化还原物;L-乳酸脱氢酶。L-乳酸 + NAD + ⇌ 丙酮酸 + NADPH + H +由于借助 ADH,反应可以从两个方向检测,但是对于这个平衡,即使考虑到 NADH 在反应起始时有高吸收值,丙酮酸的还原反应也是首选的。实验材料 LDH 稀释溶液试剂、试

单胺氧化酶的测定原理

单胺氧化酶主要作用于-CH-NH2基团,在氧参与下,催化一种单胺氧化,生成相应的醛、氨和过氧化氢。以苄醛偶氮-β-萘酚为底物,在O2和H2O参与下,MAO催化生成苄醛偶氮-β-萘酚(氨及过氧化氢),用环己烷抽提后直接比色测定。

高异亮氨酸的存在形式介绍

按光学活性分,赖氨酸有L型(左旋)、D型(右旋)和DL型(消旋)3种构型。只有L型才能为生物所利用。赖氨酸L-赖氨酸的有效成分含量一般为77%-79%。单胃动物完全不能自行合成赖氨酸,不参加转氨基作用。D-氨基酸和L-氨基酸的氨基被乙酰化以后,才可受D-氨基酸氧化酶或L-氨基酸氧化酶的作用而脱氨基,

赖氨酸的存在形式介绍

按光学活性分,赖氨酸有L型(左旋)、D型(右旋)和DL型(消旋)3种构型。只有L型才能为生物所利用。L-赖氨酸的有效成分含量一般为77%-79%。单胃动物完全不能自行合成赖氨酸,不参加转氨基作用。D-氨基酸和L-氨基酸的氨基被乙酰化以后,才可受D-氨基酸氧化酶或L-氨基酸氧化酶的作用而脱氨基,脱氨基