存在干扰物质条件下的蛋白质浓度测定实验

存在干扰物质条件下的蛋白质浓度测定实验 试剂、试剂盒 试剂 A 试剂 B 牛血清白蛋白 脱氧胆酸钠 三氯乙酸钠 实验步骤 材料牛血清白蛋白(BSA)脱氧胆酸钠(0.15%)三氯乙酸钠(TCA;72%)试剂试剂 A试剂 B(配方,见 试剂的配制 pp.234~240)操作程序1) 用蒸馏水配制 lmg/mlBSA 溶液,分装,冻存于-20℃备用。2) 作标准曲线,于 1.5-ml 微量离心管中配制下列混合物:3)......阅读全文

存在干扰物质条件下的蛋白质浓度测定实验

习惯上,蛋白质的浓度通常是按 Lowry 及其合作者(Lowry 等,1951) 的方法用 Folin-Ciocalteau 试剂进行测定的。但样品中的盐或去垢剂等对这种方法有干扰。Peterson(1977) 介绍了一种改进方法,可部分地解决这些问题。本实验来源于蛋白质纯化与鉴定实验指南,作者:朱

存在干扰物质条件下的蛋白质浓度测定实验

存在干扰物质条件下的蛋白质浓度测定实验             试剂、试剂盒 试剂 A 试剂 B 牛血清

每种蛋白质浓度测定方法的干扰因素都有哪些

每种蛋白质浓度测定方法的干扰因素:干扰因素有硫酸铵、Tris缓冲液和某些氨基酸等。在使用双缩脲试剂时候,必须注意,必须是先加0.1 g/mL氢氧化钠溶液,再加0.01 g/mL硫酸铜的水溶液。若先加入硫酸铜溶液,再加入氢氧化钠溶液,则无法充分制造碱性环境,此时硫酸铜会与氢氧化钠发生复分解反应,生成蓝

对荧光物质最有干扰

分子结构和化学环境是影响物质发射荧光和荧光强度的重要因素.至少具有一个芳环或具有多个共轭双键的有机化合物容易产生荧光,稠环化合物也会产生荧光.饱和的或只有一个双键的化合物,不呈现显著的荧光.最简单的杂环化合物,如吡啶,呋喃,噻吩和吡咯等,不产生荧光.取代基的性质对荧光体的荧光特性和强度均有强烈影响.

分析中干扰物质如何消除

  所谓干扰,泛指在分析测试过程中由非故意原因导致测定结果失真的现象。更具体的说干扰就是由于性质与待测成分相近的共存物质在分析测试中表现出相似的反应性能。消除干扰主要靠哪些技术?消除干扰的小妙招!  由于化学干扰的复杂性,目前尚无一种通用的消除这种干扰的方法,怎么办?当然要针对特定的样品,待测元

临床标本中的干扰物质(免疫)

干扰物是临床实验室检测误差的一个很重要的来源,它们在某种程度上对病人来说表现为是一种危害。常规工作中精密度通过室内质控监控,准确性通过与参考物质作比较试验进行验证,但实验室不能很容易的检测干扰物质引起的误差。广义上干扰物是导致分析物浓度或催化活力出现偏移的物质,如免疫法干扰常由交叉反应所致,因此,干

物质为什么会由高浓度向低浓度扩散

分子在不停的进行无规则运动,这是扩散的本质,至于为什么由高浓度向低浓度扩散,就是因为它们最后要达到一种平衡态,这种平衡态肯定要比低浓度的浓度高,高浓度的浓度低,所以是浓度高的向浓度低的扩散举个例子,两个温度不同的液体混合,最后肯定温度相同,热量当然从高的传给了低的,你能说低温物体的部分能量不能传给高

物质的量浓度溶液配制

算称量取步骤清,溶解转移再定容。室温洗涤莫忘记,摇匀标签便告成。 解释: 1、算称量取步骤清,溶解转移再定容:这两句的意思说明了摩尔溶液配制的步骤是:计算、称量、(或量取)、溶解、转移、定容。 2、室温洗涤莫忘记:"室温"的意思是说溶解时往往因溶解的放热而使溶液的温度升高,故必须冷至室温

蛋白质浓度分析实验

BRADFORD分析(BIORAD) BCA分析(PIERCE) 三氯乙醇沉淀             实验材料 标准蛋白质

蛋白质浓度分析实验

BRADFORD分析(BIORAD)BCA分析(PIERCE)三氯乙醇沉淀实验材料标准蛋白质                                                          试剂、试剂盒BSA                                    

蛋白质浓度计算

1ml蛋白质,你稀释到了100ml, 说明现在里面有1%的蛋白质。然后取0.6毫升,对考马斯和蒸馏水,里面现在有(0.6/6.0)×0.01毫升的蛋白质。测完光,对完标准曲线后,得到的12.777ug/ml 是0.001毫升的蛋白质的浓度哦。所以, 总的蛋白质浓度,也就是一开始的那1毫升里的蛋白质浓

蛋白质浓度计算

1ml蛋白质,你稀释到了100ml, 说明现在里面有1%的蛋白质。然后取0.6毫升,对考马斯和蒸馏水,里面现在有(0.6/6.0)×0.01毫升的蛋白质。测完光,对完标准曲线后,得到的12.777ug/ml 是0.001毫升的蛋白质的浓度哦。所以, 总的蛋白质浓度,也就是一开始的那1毫升里的蛋白质浓

双波长法扣除干扰物质的原理

因为在两个波长的条件下,干扰物资在第2个波长下还有吸收(而被测定物资没有吸收)干扰物资在第2个波长下具有的吸收(吸光度)和在第1个波长下具有的吸收,具有可比性:具体是 扣除干扰的吸光度:A= A(1+2) - nA2

低浓度的物质渗透入高浓度叫什么效应

存在浓度差,具有半透膜,才能进行渗透作用。由低浓度向高浓度运输,需要载体和能量,叫主动运输。由高浓度向低浓度运输,不需要载体和能量,叫自由扩散。由高浓度向低浓度运输,需要载体,不需要能量,叫协助扩散。

渗透浓度和物质的量浓度之间的关系如何

对于非电解质,溶液的物质的量浓度,等于渗透浓度;而电解质溶液的渗透浓度,是溶液中的电解质电离后,各种微粒的物质的量浓度之和。例如物质的量浓度为0.154mol/L氯化钠溶液,其渗透压为2*0.154=0.308mol/L.

用已知浓度的盐酸来滴定未知浓度的NaOH物质的量浓度

在开始试验之前,先检查滴定管是否漏水,用蒸馏水洗涤2~3次,再用标准液润洗2~3次。然后,装入标准溶液并记录初读数。取一定待测液于锥形瓶中。到此,准备工作完成。 把已知物质的量浓度的盐酸注入事先已用该盐酸溶液润洗过的酸式滴定管,(至0刻度以上,把滴定管固定在滴定管夹上。轻轻转动下面的活塞,使管的尖嘴

如何由标准曲线计算物质浓度

通常标准曲线是液相色谱或者气相色谱计算物质浓度的方式。比如液相色谱中,物质的峰面积是可以从图谱上得知的。我们先用已知浓度的标准物质(至少要有两个不同浓度的样品)进样分析,并且读出它的峰面积。然后就可以得出一个关于 纵轴是峰面积—横轴是浓度 的直线,以及该直线的线性方程。然后在得到未知浓度的物质时,只

如何由标准曲线计算物质浓度

通常标准曲线是液相色谱或者气相色谱计算物质浓度的方式。比如液相色谱中,物质的峰面积是可以从图谱上得知的。我们先用已知浓度的标准物质(至少要有两个不同浓度的样品)进样分析,并且读出它的峰面积。然后就可以得出一个关于 纵轴是峰面积—横轴是浓度 的直线,以及该直线的线性方程。然后在得到未知浓度的物质时,只

如何由标准曲线计算物质浓度

通常标准曲线是液相色谱或者气相色谱计算物质浓度的方式。比如液相色谱中,物质的峰面积是可以从图谱上得知的。我们先用已知浓度的标准物质(至少要有两个不同浓度的样品)进样分析,并且读出它的峰面积。然后就可以得出一个关于 纵轴是峰面积—横轴是浓度 的直线,以及该直线的线性方程。然后在得到未知浓度的物质时,只

如何由标准曲线计算物质浓度

通常标准曲线是液相色谱或者气相色谱计算物质浓度的方式。比如液相色谱中,物质的峰面积是可以从图谱上得知的。我们先用已知浓度的标准物质(至少要有两个不同浓度的样品)进样分析,并且读出它的峰面积。然后就可以得出一个关于 纵轴是峰面积—横轴是浓度 的直线,以及该直线的线性方程。然后在得到未知浓度的物质时,只

如何由标准曲线计算物质浓度

通常标准曲线是液相色谱或者气相色谱计算物质浓度的方式。比如液相色谱中,物质的峰面积是可以从图谱上得知的。我们先用已知浓度的标准物质(至少要有两个不同浓度的样品)进样分析,并且读出它的峰面积。然后就可以得出一个关于 纵轴是峰面积—横轴是浓度 的直线,以及该直线的线性方程。然后在得到未知浓度的物质时,只

赤霉素类物质浓度测定实验

实验方法原理 定量测定赤霉素类物质有许多方法:如大麦糊粉层α-淀粉酶诱导形成法,酸模叶片保绿法,小麦黄化苗第一叶片基部切断伸长法,水稻幼苗第二叶叶鞘伸长的“点滴法”等。其中以水稻幼苗法较好。这一方法利用了赤霉素刺激幼嫩植物节间伸长的重要生理特性。在一定浓度范围(0.1-100pp M )内,叶鞘

赤霉素类物质浓度测定实验

实验方法原理:定量测定赤霉素类物质有许多方法:如大麦糊粉层α-淀粉酶诱导形成法,酸模叶片保绿法,小麦黄化苗第一叶片基部切断伸长法,水稻幼苗第二叶叶鞘伸长的“点滴法”等。其中以水稻幼苗法较好。这一方法利用了赤霉素刺激幼嫩植物节间伸长的重要生理特性。在一定浓度范围(0.1-100pp M )内,叶鞘

赤霉素类物质浓度测定实验

定量测定赤霉素类物质有许多方法:如大麦糊粉层α-淀粉酶诱导形成法,酸模叶片保绿法,小麦黄化苗第一叶片基部切断伸长法,水稻幼苗第二叶叶鞘伸长的“点滴法”等。其中以水稻幼苗法较好。这一方法利用了赤霉素刺激幼嫩植物节间伸长的重要生理特性。在一定浓度范围(0.1-100pp M )内,叶鞘的伸长与浓度成正比

如何由标准曲线计算物质浓度

通常标准曲线是液相色谱或者气相色谱计算物质浓度的方式。比如液相色谱中,物质的峰面积是可以从图谱上得知的。我们先用已知浓度的标准物质(至少要有两个不同浓度的样品)进样分析,并且读出它的峰面积。然后就可以得出一个关于 纵轴是峰面积—横轴是浓度 的直线,以及该直线的线性方程。然后在得到未知浓度的物质时,只

BCA法测定蛋白质浓度

【目的】掌握BCA法测定蛋白质浓度的原理。【原理】BCA(bicinchonininc acid)与二价铜离子的硫酸铜等其他 试剂组成的 试剂 ,混合一起即成为苹果绿,即BCA工作试剂。在碱性条件下,BCA与蛋白质结合时,蛋白质将Cu2+ 还原为Cu+ ,一个Cu+ 螯合二个BCA分子,工作试剂由原

蛋白质溶液浓度怎么算

你想:最开始的浓度假设是xug/mL那么取了1ml蛋白质溶液,稀释到了100ml,则浓度为x/100 ug/mL再取0.6mL,加入0.4ml蒸馏水和5ml考马斯后,浓度为x/100 *0.6/6故x/100 *0.6/6 =12.777那么x=12.777*100*6/0.6ug/mL

总酚含量测定容易受到什么物质干扰

干扰因素有硫酸铵、Tris缓冲液和某些氨基酸等。双缩脲是两个分子脲经180℃左右加热,放出一个分子氨后得到的产物。在强碱性溶液中,双缩脲与二价铜离子形成紫色络合物,称为双缩脲反应。凡具有两个酰胺基或两个直接连接的肽键,或能够以一个中间碳原子相连的肽键,这类化合物都有双缩脲反应。紫色络合物颜色的深浅与

常用蛋白质浓度测定方法汇总

蛋白质是细胞中最重要的含氮生物大分子之一,承担着各种生物功能。蛋白质的定量分析是蛋白质构造分析的基础。目前常用的蛋白测量的方法主要有BCA法、考马斯亮蓝法(Bradford)和Lowry法等。BCA法  原理在碱性环境下蛋白质与Cu2+络合并将Cu2+还原成Cu1+(biuret reaction)

BCA法测定蛋白质浓度原理

BCA法测定蛋白质浓度原理:BCA与二价铜离子的硫酸铜等其他试剂组成的试剂混合一起即成为苹果绿,即 BCA 工作试剂。在碱性条件下,BCA 与蛋白质结合时,蛋白质将 Cu2+ 还原为 Cu+,工作试剂由原来的苹果绿色变为紫色复合物。562 nm 下其光吸收强度与蛋白质浓度成正比。BCA 蛋白浓度测定