反相高效液相色谱
方案1 蛋白质 RP-HPLC 的标准色谱条件 方案2 填充 RP-HPLC 毛细管微柱 方案3 不易分离的大分子量多肽的纯化实验 方案4 用 RP-HPLC 对固相合成的多肽进行纯化实验 方案5 用 RP-HPLC 技术对多肽和蛋白质混合物进行脱盐实验 方案6 计算机辅助方法优化梯度条件的 RP-HPLC 蛋白质分离实验 实验材料 蛋白质标样 试剂、试剂盒 乙睛（HPLC级） 去离子水（HPLC级） 三氟乙酸（TFA) ......阅读全文
选择合适尺寸排阻色谱法分离蛋白质—选择合适的色谱柱
（1）粒径和柱长 在近年来SEC色谱柱技术得到发展之前，大多数使用的SEC色谱柱的直径通常相对较大，通常为7.8 mm，长度为150至300 mm。由于使用了较大的颗粒，因此需要较长的色谱柱长度，其中大多数颗粒的机械强度不高，必须在相对较低的压力下使用。SEC色谱柱技术的最新趋势集中在开发具有
奶制品蛋白质、多肽液相色谱纯化方法介绍
1、纯化的一般目标和方法 首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤(例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等)成为稳定的可以用于色谱分离的样品。 然后进行捕获色谱(capture chromatography)，主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步关心的是流速和载量，常采用高载量、快流速
不溶性蛋白质怎么测圆二色谱
1、首先取浓度大于0.5mg/ml，体积大于400ul的不溶性蛋白质。2、其次倒在一个容器中，然后倒入氢氧化钠。3、最后静置十分钟，即可测出圆二色谱。
关于蛋白质组的高效液相色谱技术的介绍
尽管二维凝胶电泳（2-DE）是常用的对全蛋白组的分析方法，但其存在分离能力有限、存在歧视效应、操作程序复杂等缺陷。对于分析动态范围大、低丰度以及疏水性蛋白质的研究往往很难得到满意的结果。Chong 等使用HPLC/ 质谱比较分析恶性肿瘤前和癌症两种蛋白质差异表达。利用HPLC 分离蛋白质，并用M
使用色谱法分离蛋白质的相关内容
许多类型的矩阵可以在市场上获取，离子交换柱中充满了携带正电荷或负电荷小珠子，因此蛋白质能够根据其表面电荷的排列进行分类。疏水柱中填充有突出的疏水边链的小珠子，选择性地阻碍暴露疏水区域的蛋白质。根据蛋白质的尺寸对蛋白质进行分类的凝胶过滤柱，填充着微小的多孔珠：当它们通过柱子时，足够小的能够进入气孔
色谱法的作用特征及分析蛋白质的治疗药物
色谱法在蛋白质治疗药物的表征和分析中占有突出地位，如今它在生物技术实验室中发挥着关键作用。尽管反相色谱是用于此目的的最重要的色谱技术，但其他技术如离子交换，尺寸排阻，正相，亲水相互作用和疏水相互作用色谱在表征和分析蛋白质药物方面发挥着非常特殊的作用。 色谱法一直是蛋白质纯化的重要工具。几十年来，基于
如何用高效液相色谱（HPLC）进行蛋白质的纯度检测
寻找钙蛋白质的标样配置不同浓度京HPLC分析后作一条工作曲线，然后取待测样品测试，根据工作曲线可以求出样品中该蛋白质的真实含量，从而计算出纯度/含量；至于分子量，需要用凝胶渗透色谱（GPC）进行测定。
利用纳升级液相色谱－串联质谱进行蛋白质鉴定实验
实验材料修饰胰蛋白酶试剂、试剂盒消化缓冲液萃取液清洗液脱色液仪器、耗材多通道移液枪Eppendorf Repeater 分液器Combitips 分液管实验步骤3.1 胶内蛋白的水解和多肽的提取（一天的实验方案)对于从 SDS-PAGE，2D-PAGE，BN-PAGE 电泳（经考马斯亮蓝 G-250
利用纳升级液相色谱－串联质谱进行蛋白质鉴定实验
实验材料:修饰胰蛋白酶试剂、试剂盒:消化缓冲液 萃取液
利用纳升级液相色谱－－串联质谱进行蛋白质鉴定实验
实验材料 修饰胰蛋白酶试剂、试剂盒 消化缓冲液萃取液清洗液脱色液仪器、耗材 多通道移液枪Eppendorf Repeater 分液器Combitips 分液管实验步骤 3.1 胶内蛋白的水解和多肽的提取（一天的实验方案)对于从 SDS-PAGE，2D-PAGE，BN-PAGE 电泳（经考马斯亮蓝
比较疏水作用层析与反向液相色谱分离疏水性蛋白质
疏水作用色谱是根据分子表面疏水性的差异，分离蛋白质、多肽等生物大分子的常用方法。疏水基团经常暴露在蛋白质、多肽等生物大分子的表面。我们称这些疏水基团为疏水斑块。疏水性斑块可以与疏水性色谱介质发生疏水性相互作用由于不同分子的疏水性不同它们与疏水色谱介质之间的疏水力是不同的疏水作用色谱是基于这一原理分离
选择合适尺寸排阻色谱法分离蛋白质—选择流动相
选择色谱柱之后，下一个最重要的决定就是准确选择将进入流动相的物质。如上所述，SEC分离的基本原则之一是应选择条件，以使保留（化学意义上）最小。如果实现了此方法，则可确保洗脱体积是分子大小的指标。乍一看，这似乎应该很简单-我们应该选择一种固定相，该固定相不会通过与分析物的特定类型的相互作用而强烈地
液相色谱硅胶键合反相柱上的蛋白质残余的清洗
液相色谱仪检测的对象是高沸点、难气化的大分子化合物，其具有高效、快速、灵敏的特点，在生物医药研究、检测方面有较多的应用。然而，在使用液相色谱仪检测生物医药上的样品时，由于行业特性，样品中的蛋白质残留，时常会对液相色谱柱造成污染。本文主要介绍液相色谱硅胶键合反相柱上的蛋白质残余清洗方法。 在检测
二维液相色谱在蛋白质组学研究中的应用
2001年2月人类基因组的全序列测序工作完成后，生命科学研究进入了后基因组时代。后基因组时代的任务是研究基因组的功能活动，即显示生命所有遗传信息转移到整体水平上对生物功能的研究。但此类研究不能直接反应生命活动的执行体——蛋白质的种类和功能。 在20世纪90年代中期在生命科学研究中，又开展了蛋白质
如何用高效液相色谱进行蛋白质的纯度检测及含量测定
寻找钙蛋白质的标样配置不同浓度京HPLC分析后作一条工作曲线，然后取待测样品测试，根据工作曲线可以求出样品中该蛋白质的真实含量，从而计算出纯度/含量；至于分子量，需要用凝胶渗透色谱（GPC）进行测定。
毛细管等电聚焦电泳色谱仪分离蛋白质的原理
蛋白质是一种两性电解质分子，当它在大于其等电点的pH环境中时，会解离成带负电的离子，在电场中向正极泳动；当它在小于其等电点的pH环境中时，会解离成带正电荷的离子，在电场中向负极泳动。这种泳动作用到达它的等电点的pH环境中，即它的净电荷为零时才会停止，此时蛋白质在电场作用下的迁移运动与扩散运动达到平衡
如何用高效液相色谱进行蛋白质的纯度检测及含量测定
寻找钙蛋白质的标样配置不同浓度京HPLC分析后作一条工作曲线，然后取待测样品测试，根据工作曲线可以求出样品中该蛋白质的真实含量，从而计算出纯度/含量；至于分子量，需要用凝胶渗透色谱（GPC）进行测定。
疏水作用层析与反向液相色谱分离疏水性蛋白质的比较
疏水作用层析（Hydrophobic Interaction Chromatography，HIC）是根据分子表面疏水性差别来分离蛋白质和多肽等生物大分子的一种较为常用的方法。蛋白质和多肽等生物大分子的表面常常暴露着一些疏水性基团，我们把这些疏水性基团称为疏水补丁，疏水补丁可以与疏水性层析介质发生疏
如何用高效液相色谱进行蛋白质的纯度检测及含量测定
寻找钙蛋白质的标样配置不同浓度京HPLC分析后作一条工作曲线，然后取待测样品测试，根据工作曲线可以求出样品中该蛋白质的真实含量，从而计算出纯度/含量；至于分子量，需要用凝胶渗透色谱（GPC）进行测定。
谭敏佳：色谱质谱双翼护航－助力蛋白质组学新突破
分析测试百科网讯 2021年9月23日，赛默飞双重新品线上直播发布会召开，重磅推出了Thermo Scientific™ TSQ™ Plus 三重四极杆质谱仪和Vanquish Neo UHPLC 系统，为蛋白质组学、精准医学、制药和生物制药、临床研究、转化研究等领域提供了从色谱到质谱的高效、高
蛋白质转印法检定蛋白质
蛋白质转印法检定蛋白质 蛋白质经SDS-PAGE后，胶片浸入转印缓冲液，蛋白质可被转印到硝化纤维纸（nitrocellulose） 上，先经?素洗去SDS，并使蛋白质回?原态抗原性，可使用抗体进?免疫染色 （Towbin et al, 1979）。仪器用具：电泳转印槽 （Hoefer Tra
蛋白质根据蛋白质结构进行分类
纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水
蛋白质的蛋白质的提取技术
选择材料及预处理 以蛋白质和结构与功能为基础，从分子水平上认识生命现象，已经成为现代生物学发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得到高度纯化并具有生物活性的目的物质。蛋白质的制备工作涉及物理、化学和生物等各方面知识，但基本原理不外乎两方面。一是得用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配到可用机械方
用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析实验—蛋白质激酶C
试剂、试剂盒PKC 分析缓冲液组蛋白 HI 储存液磷脂酰丝氨酸甘油二油酸脂实验步骤1. 在冰浴的离心管内配制如下 20 μl 反应混合物：5X PKC 分析缓冲液 4 μl10 mg/ml 组蛋白 HI 储存液
用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析—凝胶蛋白质激酶分析
试剂、试剂盒Tris-HClDTT盐酸胍尿素激酶分析缓冲液仪器、耗材SDS-PAGE实验步骤1. 准备下列材料：SDS-PAGE 要用到的所有试剂50 mmol/L Tris-HCl，室温（pH 8.0)，1 mmol/L DTT6 mol/L 盐酸胍，50 mmol/L Tris-HCl，室温（p
如何清洗液相色谱硅胶键合反相柱上的蛋白质残余？
液相色谱仪检测的对象是高沸点、难气化的大分子化合物，其具有高效、快速、灵敏的特点，在生物医药研究、检测方面有较多的应用。然而，在使用液相色谱仪检测生物医药上的样品时，由于行业特性，样品中的蛋白质残留，时常会对液相色谱柱造成污染。本文主要介绍液相色谱硅胶键合反相柱上的蛋白质残余清洗方法。在检测生物物质
如何清洗液相色谱硅胶键合反相柱上的蛋白质残余
液相色谱仪检测的对象是高沸点、难气化的大分子化合物，其具有、快速、灵敏的特点，在生物医药研究、检测方面有较多的应用。然而，在使用液相色谱仪检测生物医药上的样品时，由于行业特性，样品中的蛋白质残留，时常会对液相色谱柱造成污染。本文主要介绍液相色谱硅胶键合反相柱上的蛋白质残余清洗方法。在检测生物物质如血
完全蛋白质、不完全蛋白质及半完全蛋白质的概念
完全蛋白质所含必需氨基酸种类齐全，数量充足，相互之问比例也适当，不但能够维持成人的健康，也能够促进人体的生长发育，如乳中的酪蛋白、蛋类中的卵白蛋白、大豆球蛋白、小麦中的麦符蛋白等。 半完全蛋白质所含各种必需氨基酸种类齐全，但各种氨基酸含量多少不匀，互相之间比例不合适。在膳食中作为唯一的蛋白质来源时，
蛋白质分离实验_分离未知－pI－蛋白质
用 CE 进行 IEF分离是选择随后用于在非衍生毛细管柱上分离蛋白的缓冲液系统的有效的第一步。如果没有检测到蛋白质，可能是被吸收到柱的硅表面。在离子去垢剂如 SDS 存在的情况下重复分离过程，这样就会用负电荷包被蛋白质从而阻止吸收。但是，这意味着蛋白质只能依据大小的不同而进行分离。知道蛋白质的 pI
蛋白质组和蛋白质组学分析
随着人类基因 组计划研究成果的公布，人们对基因的认识逐渐清晰，但基因数量的有限性和基因结构的相对稳定性，与生命现象的复杂性和多样性之间存在巨大反差。如何了解众多的基因与危害人类身心健康的疾病之间的关系，对生命科学研究者来说仍是一项长期而艰巨的任务。因此，作为生命活动的直接承担者――蛋白质，成为后基