盐提和碱提酸沉两种方法提取腰果蛋白的结构及分析
腰果为世界著名四大坚果之一。腰果仁中还含有21%的蛋白质，与花生（约23%）、葵花籽（约20%）等坚果种子蛋白含量相当，并且腰果蛋白的氨基酸种类和含量与人体氨基酸模式十分相近，是一种营养价值很高的优质蛋白。腰果蛋白具有其他动、植物蛋白无可比拟的营养价值，目前国内外对于腰果加工还停留在初级阶段，关于腰果的研究主要集中在腰果粉的物化性质、腰果仁油的提取分析及腰果仁分离蛋白和浓缩蛋白的功能性，蛋白抗原性等。食品工业中榨油后的腰果粕一般用于动物饲料，为了减少资源浪费，提高产品附加值，从腰果粕中提取蛋白质具有极大的实用意义。碱提酸沉法是蛋白提取的经典方法，已经成功运用于大豆、花生和油菜籽等蛋白的提取，盐提法提取蛋白条件温和，在保证提取率的同时能较大程度保持蛋白活性。 来自南昌大学食品科学与技术国家重点实验室的彭倩、颜小燕和李雨婷等结合腰果蛋白的特性，在前期钟俊桢等关于腰果蛋白提取工艺优化的研究基础上，选用碱提酸沉和盐提两种方法得到分......阅读全文
蛋白质截短试验
实验材料 患者和正常人的保存于乙醇中的 RNA 或 DNA 样品试剂、试剂盒 乙酸钠随机引物反转录试剂盒二硫苏糖醇4dNTP 混合液RNase 抑制剂特异性的 PCR 引物RNase H10 X PCR 缓冲液Taq 酶丙烯酰胺 双丙烯酰胺SDSTris • Cl过硫酸铵运行缓冲液电转缓冲液
蛋白质的电转
实验概要很多膜可作为蛋白质电转移的固相支持物，如重氮化纤维素膜（DPT，DBM)、DEAE-纤维素膜、尼龙膜等，但用的最多的还是硝酸纤维素膜(NC膜)，该膜与蛋白质以非共价的疏水作用形式结合，结合能力约为80μg/cm2。与其它膜相比，NC膜具有不要预先活化，对转移物质生物活性影响不大，能应用多种染
蛋白质印迹实验
试剂、试剂盒 甘氨酸TrisSDS甲醇实验步骤 1. 溶液配置(1) 连续缓冲系统甘氨酸 39 mmol/L；Tris 48 mmol/L；SDS 0.0375% ( W/V)；甲醇 20% (V/V)。溶液均需用双蒸水配置。这个缓冲系统可用作阳极缓冲液，也可用作阴极缓冲液。(2) 不连续缓冲系统阳
蛋白质的浓缩方法
蛋白质浓缩技术是免疫学中常用的手段，现介绍几种常用的浓缩技术。（一）透析袋浓缩法利用透析袋浓缩蛋白质溶液是应用最广的一种。将要浓缩的蛋白溶液放入透析袋（无透析袋可用玻璃纸代替），结扎，把高分子（6 000－12 000）聚合物如聚乙二醇（碳蜡）、聚乙烯吡咯、烷酮等或蔗糖撒在透析袋外即可。也可将吸水剂
蛋白质的纯化实验
实验材料 Sephacryl S-300胶体试剂、试剂盒 缓冲液buffer A-150仪器、耗材 色析管柱铁夹试管铁架水平仪收集器浓缩用离心机 浓缩用离心管实验步骤 一、仪器设备色析管柱 （Pharmacia C column, 1.6×100 cm）、铁架、铁夹及水平仪；部分收集器（frac
蛋白质分离提纯方法
1、盐析法：盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。2、有机溶剂沉淀法：有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二：其一、与盐溶液一样具有脱
什么是蛋白质芯片？
蛋白质芯片是一种高通量的蛋白功能分析技术，可用于蛋白质表达谱分析，研究蛋白质与蛋白质的相互作用，甚至DNA－蛋白质、RNA－蛋白质的相互作用，筛选药物作用的蛋白靶点等。
蛋白质鉴定更加准确
图1. 蛋白混合酶解产物的LC-MS/MS 离子色谱图，反相分离时间为90min。 质谱技术在蛋白质组学研究中扮演着非常重要的角色。高分辨率、高质量精度的质谱仪能够降低实验中误差，增加实验数据的准确性。 蛋白质鉴定是蛋白质组学研究的核心所在，而质谱技术在蛋白质组学中扮演着非常重
蛋白质合成的过程
原核生物与真核生物的蛋白质合成过程中有很多的区别，真核生物此过程更复杂，下面着重介绍原核生物蛋白质合成的过程，并指出真核生物与其不同之处。蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。
蛋白质定量实验步骤
(1) 准备 100~1500 ug/ml 的标准品, 溶于 Bradford 法相兼容缓冲液中。对于较稀的样品，可能通过增加样品在试剂体积中的比率而扩大灵敏度（microBradfordassay:1~25ug/mL)。如果样品与染料的比值太高, 可能会增加反应混合物的 PH 而导致反应背景较高
蛋白质定量常用方法
1.基于蛋白分子中含有酪氨酸和色氨酸而使用的酚试剂比色法 由于各种蛋白质分子中上述两种氨基酸的组成比例不同，特别是白蛋白含色氨酸为0.2%，而γ-球蛋白中含量达2%-3%，导致较大的差异。Lowry的改良法在酚试剂中加入Cu2+，集中原法和双缩脲反应两者的作用，使呈色灵敏度提高。其中75%的呈色依赖
血浆蛋白质检查
【知识点名称】急性时相反应蛋白【进阶攻略】急性时相反应蛋白分为两种：①正向急性时相反应蛋白；②负向急性时相反应蛋白。需加以区分。【知识点详情】1.急性时相反应和急性时相反应蛋白 机体在急性炎症（如感染性炎症，自身免疫性炎症等）和组织损伤（如创伤，手术，心肌梗死，恶性肿瘤等）时出现的非特异性的血浆蛋白
蛋白质（十五）主要研究
主要研究历史在18世纪，安东尼奥·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家格利特·马尔德（Gerhardus Joh
蛋白质合成的过程
1．氨基酸的活化与搬运：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，均由氨基酰tRNA合成酶催化完成。反应完成后，特异的tRNA3’端CCA上的2’或3’位自由羟基与相应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酰tRNA。 2．活化氨基酸的缩合——核蛋白体循环：活化氨基酸在核蛋白体上反复翻译mRNA
蛋白质、多肽提取分离
1 分离方法 采取何种分离纯化方法要由所提取的组织材料、所要提取物质的性质决定。对蛋白质、多肽提取分离常用的方法包括：盐析法、超滤法、凝胶过滤法、等电点沉淀法、离子交换层析、亲和层析、吸附层析、逆流分溶、酶解法等。这些方法常常组合到一起对特定的物质进行分离纯化，同时上述这些方
蛋白质的纯化实验
胶体过滤法 实验材料 Sephacryl S-300胶体 试剂、试剂盒
蛋白质分子的组成
一、蛋白质的元素组成 单纯蛋白质的元素组成为碳50～55%、氢6%～7%、氧19%～24%、氮13%～19%，除此之外还有硫0～4%。有的蛋白质含有磷、碘。少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。由于体内组织的主要含氮物是蛋白质，因此，只要测定生物样
蛋白质组鉴定技术
如果目前分离蛋白质组的最好技术是2-DE，那么随之而来的挑战是数百数千个蛋白如何被鉴定. 在这里，我们不考虑传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达. 并不是因为这些方法无效，而是因为它们通常耗时、耗力，不
蛋白质芯片的制备
固体芯片的构建常用的材质有玻片、硅、云母及各种膜片等。理想的载体表面是渗透滤膜（如硝酸纤维素膜）或包被了不同试剂（如多聚赖氨酸）的载玻片。外形可制成各种不同的形状。Lin，SR等人引采用APTS-BS3技术增强芯片与蛋白质的结合。探针的制备低密度蛋白质芯片的探针包括特定的抗原、抗体、酶、吸水或疏水物
蛋白质检测概述
蛋白提取蛋白样品提取是蛋白定量和分析的基础。天然蛋白质分子结构、化学性能各异，选择适当的细胞裂解液制备蛋白样品至关重要。选择细胞裂解液时，除了要考虑蛋白产量，还要考虑所选择的一抗的是否能识别线性的抗原表位。一些含有十二烷基硫酸钠（SDS）和强离子去污剂（如脱氧胆酸钠等）的蛋白质裂解液能够从组织或细胞
蛋白质的分离纯化
一，蛋白质（包括酶）的提取 大部分蛋白质都可溶于水、稀盐、稀酸或碱溶液，少数与脂类结合的蛋白质则溶于乙醇、丙酮、丁醇等有机溶剂中，因些，可采用不同溶剂提取分离和纯化蛋白质及酶。（一）水溶液提取法 稀盐和缓冲系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质最常用的溶剂，通常用量是原材料体积的1
什么是蛋白质易位？
由于核糖体将mRNA翻译成蛋白质是在胞质溶胶中进行的，因此必须转移用于分泌或特定细胞器的蛋白质。这个过程可以在翻译过程中发生，称为共翻译易位，也可以在翻译完成后发生，称为翻译后易位。
怎么使蛋白质析出
加盐 注意不要是重金属盐 K Na之类为好利用蛋白质溶解度的方法 叫盐析法
蛋白质分离提纯方法
1、盐析法：盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。2、有机溶剂沉淀法：有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二：其一、与盐溶液一样具有脱
蛋白质（十三）相关学科
相关学科1982 美国人S. B. Prusiner发现蛋白质因子Prion，更新了医学感染的概念，于1997年获诺贝尔生理医学奖。20世纪最惊人的发现之一就是许多蛋白质的活性状态和失活状态可以互相转化，在一个精确控制的溶液条件下（例如通过透析除去导致失活的化学物质），失活的蛋白质可以转变为活性形式
什么是蛋白质代谢？
在细胞生物学，蛋白质代谢是指更换较旧的蛋白质，因为它们是细分的内细胞。不同类型的蛋白质具有非常不同的周转率。为了身体健康和正常蛋白质代谢，需要在蛋白质合成和蛋白质降解之间取得平衡。合成多于分解表明建立了瘦组织的合成代谢状态，分解多于合成表明燃烧了瘦组织的分解代谢状态。根据DS Dunlop的说法，与
蛋白质的测定方法
pro的测定方法分为两大类：一类是利用pro的共性，即含氮量，肽链和折射率测定pro含量，另一类是利用蛋白质中特定氨基酸残基、酸、碱性基团和芳香基团测定pro含量。但是食品种类很多，食品中pro含量又不同，特别是其他成分，如碳水化合物，脂肪和维生素的干扰成分很多，因此pro的测定通常利用经典的剀氏定
蛋白质测序的概念
当前，所谓蛋白质测序，主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure) 包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。 蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.Sang
什么是蛋白质靶向？
是蛋白质被运输到细胞内或细胞外适当目的地的生物学机制。蛋白质可以靶向细胞器的内部空间、不同的细胞内膜、质膜，或通过分泌物靶向细胞外部。蛋白质本身所含的信息指导着这一传递过程。正确排序对细胞至关重要；分类中的错误或功能障碍与多种疾病有关。
蛋白质含量测定实验
folin—酚试剂法 考马斯亮蓝法 实验方法原理 这种蛋白质测定法是最灵敏的方法之一。过去此法是应用最广泛的一种方法，由于其试剂乙的配制较为困难（