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1、盐析法：盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。2、有机溶剂沉淀法：有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二：其一、与盐溶液一样具有脱水作用；其二、有机溶剂的介电常数比水小，导致溶剂的极性减小。3、蛋白质沉淀剂：蛋白质沉淀剂仅对一类或一种蛋白质沉淀起作用，常见的有碱性蛋白质、凝集素和重金属等。4、聚乙二醇沉淀作用：聚乙二醇和右旋糖酐硫酸钠等水溶性非离子型聚合物可使蛋白质发生沉淀作用。......阅读全文
摘要：蛋白质的一级、二级、三级和四级结构决定了它的物理、化学、生物化学、物理化学和生物学性质，综述了不同蛋白质之间的性质存在差异或者改变条件是使之具有差异，利用一种同时多种性质差异，在兼顾收率和纯度的情况下，选择蛋白质提纯的方法。 关键词：蛋白质 分离纯化 前言 蛋白质
蛋白质分离离心机类型有多种。1、按分离目的可分：实验室蛋白质分离离心机和工业蛋白质分离离心机。2、按结构可分：台式蛋白质分离离心机和立式蛋白质分离离心机。3、按产地可分：国产蛋白质分离离心机和进口蛋白质分离离心机。4、按温控可分：冷冻蛋白质分离离心机和常温蛋白质分离离心机。5、按分离功能可分：分析型
摘要：蛋白质的一级、二级、三级和四级结构决定了它的物理、化学、生物化学、物理化学和生物学性质，综述了不同蛋白质之间的性质存在差异或者改变条件是使之具有差异，利用一种同时多种性质差异，在兼顾收率和纯度的情况下，选择蛋白质提纯的方法。关键词：蛋白质 分离纯化前言 蛋白
摘要：蛋白质的一级、二级、三级和四级结构决定了它的物理、化学、生物化学、物理化学和生物学性质，综述了不同蛋白质之间的性质存在差异或者改变条件是使之具有差异，利用一种同时多种性质差异，在兼顾收率和纯度的情况下，选择蛋白质提纯的方法。关键词：蛋白质 分离纯化前言 蛋白
1.根据分子大小不同进行分离纯化蛋白质是一种大分子物质,并且不同蛋白质的分子大小不同,因此可以利用一些较简单的方法使蛋白质和小分子物质分开,并使蛋白质混合物也得到分离.根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法主要有透析、超滤、离心和凝胶过滤等.透析和超滤是分离蛋白质时常用的方法.透析是将待分离的混合物放
蛋白质在组织或细胞中一般都是以复杂的混合物形式存在，每种类型的细胞都含有成千种不同的蛋白质。蛋白质的分离和提纯工作是一项艰巨而繁重的任务，到目前为止，还没有一个单独的或一套现成的方法能把任何一种蛋白质从复杂的混合物中提取出来，但对任何一种蛋白质都有可能选择一套适当的分离提纯程序来获取高纯度的制品。蛋
研究的最后还是要看基因表达产物,无论是用于检测还是用于棉衣保护,都需要将表达出的蛋白质分离和纯化,然而蛋白质性质各异,故纯化方法不同,现共享一些基本的纯化方法,以飨读者:蛋白质的一级、二级、三级和四级结构决定了它的物理、化学、生物化学、物理化学和生物学性质，综述了不同蛋白质之间的性质存在差异或者改变
以蛋白质和结构与功能为基础，从分子水平上认识生命现象，已经成为现代生物学发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得到高度纯化并具有生物活性的目的物质。蛋白质的制备工作涉及物理、化学和生物等各方面知识，但基本原理不外乎两方面。一是得用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配到可用机械方法分离的两个或几个
胶过滤介质名称 分离 范围 颗粒 大小 （μm）
4.1 电泳技术发展简史 1809年俄国物理学家Рейсе首次发现电泳现象。他在湿粘土中插上带玻璃管的正负两个电极，加电压后发现正极玻璃管中原有的水层变混浊，即带负电荷的粘土颗粒向正极移动，这就是电泳现象。 1909年Michaelis首次将胶体离子在电场中的移动称为电泳。他
表2－1 室温下由S1提高到S2时每升加固体硫酸铵的克数 0.10 0.20 0.25 0.30 0.35 0.40 0.45 0.50 0.55 0.60 0.65 0.70 0.75 0.80 0.85 0.90 0.95 1.00 0 55 113 114 175 209 242
后基因组时代蛋白质组闪亮登场中国计量院高通量蛋白质检测技术研究取得重大突破 “高通量蛋白质分离检测关键技术研究取得的突破给我们很大鼓舞，但这只是我们大规模系统集成研究的一部分，我们正在着力于系统后续的研究。相信，在不久的将来，这套集成系统将为蛋白质组的分析提供一个完整规范的平台。”谈起不久前通过项
二、蛋白质的分离纯化蛋白质的分离纯化方法很多，主要有：（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法1、蛋白质的盐析 中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶；当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析，将大量盐加到蛋白质溶
2010年12月10日，北京理化分析测试技术学会色谱学会举办的“2010北京色谱年会”在北京京东宾馆隆重召开。来自科研院所、质检机构、仪器厂商等二百余位色谱界专家学者、实验室人员、技术工程师等参加了本次年会，共同探讨了色谱技术的最新成果、发展趋势及其在健康、环境等领域的应用，进一步促进
色谱分析色谱技术已发展成一种强大的分离技术，能够分离大量蛋白质和多肽。但任何一种单独的色谱技术仍然只能分离出一小段蛋白质。因此，多种色谱技术的结合使用已成为蛋白质组分析中蛋白质分离的一种普遍方法。二维色谱在长期的蛋白质纯化模式的基础上，John Yates和同事开发了一种名为多维蛋白质鉴定技术（Mu
离子交换层析在纯化蛋白质的层析手段中使用最为广泛。它对蛋白质的分辨率高，操作简易，重复性好，成本低。按照离子交换原理，蛋白质可从大量缓冲性溶液中被分离，所以此方法尤适于蛋白质粗提物的初始纯化。在分离蛋白质时，速度往往是很重要的。 如蛋白酶的初始分离和不稳定蛋白质的纯化。离子交換层析提供了很多加速分离
蛋白质组学蛋白质组学是鉴定和定量细胞、组织或生物体蛋白质的科学，目的是了解生物学变化和疾病状态，开发疾病的生物标记和治疗药物的靶点。如果将一个基础蛋白的各个修饰蛋白算作一个蛋白，那么哺乳动物细胞含多达3~4万个蛋白。当计算各个修饰后的蛋白时，蛋白质的数量远远超过了10万。细胞内不同蛋白质的丰度或浓度
聚丙烯酰胺凝胶电泳仪（PAGE）是以聚丙烯酰胺凝胶作为载体的电泳技术，于1959年建立，1964年进一步从理论和实验技术上得到改进并推广应用。由于分辨率高，目前已广泛用于蛋白质等生物大分子的分析。一、PAGE工作原理：
离子交换剂的总交换容量通常以每毫克或每毫升交换剂含有可解离基团的毫克当量数（meq / mg或meq / ml）来表示。通常可以由滴定法测定。阳离子交换剂首先用HCl处理，使其平衡离子为H?。再用水洗至中性，对于强酸型离子交换剂，用NaCl充分置换出H?，再用标准浓度的NaOH滴定生成的HCl，
1.离子交换与洗脱 所谓离子交换，是指溶液中的某一种离子与另一种靠静电力结合在惰性载体上的离子进行可逆交换的过程，即溶液中的离子结合到载体上而载体上的离子被替换下来。若惰性载体上以共价键结合着带正电荷的活性基团，则可交换阴离子，叫阴离子交换剂；若以共价键结合着带负电荷的活性基团，则可
（一）根据配体特异性的分离方法－亲和色谱法 亲和层析法（aflinity chromatography）是分离蛋白质的一种极为有效的方法，它经常只需经过一步处理即可使某种待提纯的蛋白质从很复杂的蛋白质混合物中分离出来，而且纯度很高。这种方法是根据某些蛋白质与另一种称为配体（Ligand）的分子能特异
第四届华东地区色谱、质谱学术报告会暨仪器展示会上，二十余位学术专家和仪器公司的技术专家做了精彩的学术报告，内容包括近两年来色谱、质谱技术研究、分析测试方法等在食品安全、环境、化工、生物医药（包括体内药物分析）、农药、农残、药残等领域的分离、分析和质量控制等方面的发展
选择材料及预处理 以蛋白质和结构与功能为基础，从分子水平上认识生命现象，已经成为现代生物学发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得到高度纯化并具有生物活性的目的物质。蛋白质的制备工作涉及物理、化学和生物等各方面知识，但基本原理不外乎两方面。一是得用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配到
一，蛋白质（包括酶）的提取 大部分蛋白质都可溶于水、稀盐、稀酸或碱溶液，少数与脂类结合的蛋白质则溶于乙醇、丙酮、丁醇等有机溶剂中，因些，可采用不同溶剂提取分离和纯化蛋白质及酶。（一）水溶液提取法 稀盐和缓冲系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质最常用的溶剂，通常用量是原材料体积的1
选择材料及预处理以蛋白质和结构与功能为基础，从分子水平上认识生命现象，已经成为现代生物学发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得到高度纯化并具有生物活性的目的物质。蛋白质的制备工作涉及物理、化学和生物等各方面知识，但基本原理不外乎两方面。一是得用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配到可用机械方法分离
摘要：蛋白质是生物体的重要组成部分，在现代生物制药领域有着重要的作用，本文介绍了现代生物分离技术反胶束萃取、双水相萃取和电泳在多肽蛋白质分离中的应用和现状。关键词：蛋白质 反胶束萃取 双水相萃取 电泳一、前言随着基因工程和细胞工程的发
蛋白质的分离纯化方法很多，主要有：（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法1、蛋白质的盐析 中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶；当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析，将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子
毛细管区带电泳是芯片毛细管电泳分离蛋白质的一种最基本的分离模式。它基于不同的蛋白质分子在电场中的迁移速率不同而实现分离，是一种简单、快速的分离方法。采用区带电泳分离模式已成功地分离了多种蛋白质样品。Colyer等采用毛细管电泳芯片，以区带电泳模式对人血清蛋白样品进行了分离，可分辨出4个蛋白质区带(即
分散介质中的带电粒子在直流电场的作用下，向着与其电性相反的电极移动的现象称为电泳（electrophoresis）。蛋白质为两性电解质，在不同pH溶液中带不同的电荷，从而在直流电场中能够泳动，这就是蛋白质的电泳现象。1937年瑞典化学家Tiselius首先建立了蛋白质的界面电泳技术，并成功地将血清
确定沉淀蛋白质所需硫酸铵浓度的方法将少量样品冷却到0～5℃，然后搅拌加入固体硫酸铵粉末，见蛋白质产生沉淀时，离心除去沉淀，分析上清液确定所要蛋白质的浓度，如它仍在溶液中则弃去沉淀，再加更多的硫酸铵于上清液中，直到产生蛋白质沉淀时止。以所要提取的蛋白质在溶液中的浓度对硫酸铵浓度作图，得沉淀曲线，找出蛋