血清结合珠蛋白测定正常值与临床意义
正常值 火箭电泳法：1.0-2.7g/L； 放射免疫扩散法： 0.8-2.7g/L； 血红蛋白结合法：0.3-2.0g/L。 临床意义 本测定主要用于反映是否发生溶血。 血清结合珠蛋白增多，见于创伤、肿瘤、系统性红斑狼疮、使用类固醇时、胆道梗阻、妊娠、口服避孕药等。 血清结合珠蛋白减少，见于各种溶血、肝细胞病变、先天性无结合珠蛋白症憾染、巨幼细胞贫血和组织中出现出血。......阅读全文
蛋白质测定方法的原理
1、凯氏定氮法准备4个50mL凯氏烧瓶并标号，想1、2号烧瓶中加入定量的蛋白质样品，另外两个烧瓶作为对照，在每个烧瓶中加入硫酸钾-硫酸铜混合物，再加入浓硫酸，将4个烧瓶放到消化架上进行消化。消化完毕后进行蒸馏，全部蒸馏完毕后用标准盐酸滴定各烧瓶中收集的氨量，直至指示剂混合液由绿色变回淡紫红色，即为滴
血清总蛋白测定值及意义
（1）参考值60～80g/L（2）临床意义血清总蛋白浓度受到血容量变化的影响，脱水时蛋白浓度相对增加，水潴留时则降低。在生理情况下，体位、运动等也可使血蛋白浓度发生轻微变化。1.血清总蛋白浓度升高（1）各种原因失水所致的血液浓缩：如呕吐、腹泻、烧伤、糖尿病酮症酸中毒、急性传染病、急腹症等。（2）网状
蛋白质的定量测定方法
一、微量凯氏（kjeldahl）定氮法样品与浓硫酸共热。含氮有机物即分解产生氨（消化），氨又与硫酸作用，变成硫酸氨。经强碱碱化使之分解放出氨，借蒸汽将氨蒸至酸液中，根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量。若以甘氨酸为例，其反应式如下：NH2 CH2 COOH+3H2 SO4 ――2CO2 +3S
血清铁蛋白测定的原理
原理：常采用固相放射免疫法，将血清铁蛋白（待测抗原）和125I标记的铁蛋白（标记抗原）与一定量的抗铁蛋白抗体（兔抗人铁蛋白）混合温育，使待测抗原与标记抗原共同竞争结合抗体，为了除去过量未结合的同位素标记抗原，采用第二抗体（羊抗兔IgG抗体）和聚乙二醇（PEG）分离沉淀抗原抗体复合物，并测定其放射性，
甲胎蛋白测定方法生化检验
甲胎蛋白测定方法：正常情况下甲胎蛋白（α-fetoprotein，αFP或AFP）主要在胎儿肝中合成，分子量6.9万，在胎儿13周AFP占血浆蛋白总量的1/3.在妊娠30周达最高峰，以后逐渐下降，出生时血浆中浓度为高峰期的1%左右，约40mg/L，在周岁时接近成人水平（低于30μmg/L）。临床意义
胃蛋白酶的测定实验
实验材料胃蛋白酶试剂、试剂盒血红蛋白三氯乙酸HCl仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」1.样品和对照组的处理：5 min，37℃2. 离心 5 min3. 记录 280 nm 吸收值4. 计算展开 注意事项其他试剂：2％ 血红蛋白（在 100 ml 水中溶解 2.5 g 牛血红
蛋白质的定量测定方法
一、微量凯氏（kjeldahl）定氮法样品与浓硫酸共热。含氮有机物即分解产生氨（消化），氨又与硫酸作用，变成硫酸氨。经强碱碱化使之分解放出氨，借蒸汽将氨蒸至酸液中，根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量。若以甘氨酸为例，其反应式如下：NH2 CH2 COOH+3H2 SO4 ――2CO2 +3S
血清铁蛋白测定的概述
1)原理：常采用固相放射免疫法，将血清铁蛋白(待测抗原)和125I标记的铁蛋白(标记抗原)与一定量的抗铁蛋白抗体(兔抗人铁蛋白)混合温育，使待测抗原与标记抗原共同竞争结合抗体，为了除去过量未结合的同位素标记抗原，采用第二抗体(羊抗兔IgG抗体)和聚乙二醇(PEG)分离沉淀抗原抗体复合物，并测定其放射
血红蛋白测定的原理
【检测原理】氰化高铁血红蛋白HiCN测定法：除SHb外ICSH推荐参考方法，具有操作简单、显色快、结果稳定可靠、读取吸光度后可直接定值等优点。致命的弱点是氰化钾（KCN）试剂有剧毒，使用管理不当可造成公害
血清白蛋白的测定方法
血清白蛋白测定一种临床化验检查项目、化验标本为静脉血的血清、参考值为４０￣５５克／升、增高见于脱水、大面积烧伤、高热、急性大出血、慢性肾上腺皮质功能不全等、减低见于营养不良、消化吸收功能不良、慢性肝病、恶性贫血、糖尿病、甲状腺机能亢进症、严重结核病等。BCG法是血清白蛋白测定的常规方法：血清白蛋白、
白蛋白的测定方法都有哪些？
溴甲酚绿法（BCG法）溴甲酚绿是一种阴离子染料，Alb的pI＝4.7，在pH4.2的缓冲液中，与白蛋白结合成复合物，溶液由黄色变成蓝绿色，在628nm波长的吸光度与白蛋白浓度成正比，经与同样处理的白蛋白标准液比较，即可求得白蛋白的含量。血清清蛋白参考区间：白蛋白占总蛋白的57%～68%.血清清蛋白随
胃蛋白酶的测定实验
实验方法原理 实验材料 胃蛋白酶试剂、试剂盒 血红蛋白三氯乙酸HCl仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」1.样品和对照组的处理：5 min，37℃2. 离心 5 min3. 记录 280 nm 吸收值4. 计算注意事项 其他 试剂：2％ 血红蛋白（在 100 ml 水中溶解
蛋白质纯度测定实验（一）
在评价样品纯度之前，首先需要鉴定待测杂质的类型，如核酸、碳水化合物、脂质、无关蛋白质、同工酶类、失活蛋白质，进而确定在特定溶液条件中, 能够区分假定杂质和目标蛋白质的理化特性 (化学分析或物理特征）。而纯度则是指待测杂质含量低于某个特定水平。需要注意的是，上述说明中并没有要求描述杂质的性质。
食品中蛋白含量测定的意义
蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。人体内酸碱平衡、水平衡的维持，遗传信息的传递、物质的代谢及转运都与蛋白质有关。人及动物只能从食物中得到蛋白质及其分解产物来构成自身的蛋白质，因此蛋白质是人体的重要营养物质
金属硫蛋白的测定实验
实验方法原理 MT是一种低分子量的蛋白质，含有大量的半胱氨酸，并对金属有较高的亲和性。实验材料 牛血红蛋白试剂、试剂盒 氯化镉Tris-HCl蔗糖仪器、耗材 分光光度计离心机实验步骤 一、实验步骤1. 组织按1:4（w/v）加入0.25 mol/l 蔗糖溶液，制备匀浆，18 000 g离心20 m
脂蛋白（a）测定的临床意义
人群中血清LP（a）浓度差异较大，而个体血清LP（a）浓度相对稳定，几乎不受他汀类调脂药物的影响，同时也不受年龄、性别、吸烟、饮食、环境及脂代谢等因素的影响。LP（a）水平高低主要由遗传因素决定。1.增高：急性心肌梗死、外科手术等。高LP(a)水平是动脉粥样硬化的独立危险因素。2.降低：肝硬化、肝癌
蛋白质测序的测定步骤
1 多肽链的拆分。由多条多肽链组成的蛋白质分子，必须先进行拆分。几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基).2 测定蛋白质分子中多肽链的数目。通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子
脑脊液蛋白质总量测定实验
实验方法原理 饱和硫酸铵可以沉淀球Pr．正常脑脊液中球Pr含量很低．故现阳性结果，若球Pr增多，则Ross－jones试管阳性，除去球Pt后再以乙酸沸法则ALB（白Pr）．实验材料 脑脊液试剂、试剂盒 饱和硫酸铵溶液乙酸实验步骤 一、实验试剂：l、饱和硫酸铵溶液，硫酸铵85g加蒸馏水至100ml即得
蛋白高度测定仪相关介绍
蛋白高度测定仪主要用于测定鸡蛋浓厚蛋白高度，采用的是计算全自动控制模式，可以在计算机上完成整个操作，设计小巧，手持测量更方便，省劲、省力，设备的外观设计比较大气，敦实的设计理念，稳固的稳妥的底盘，检测读出快，性能稳定，防震动存放箱，存放更安全，蛋白高度测定仪使用方便，只需将仪器平稳设置在测定台面
蛋白质纯度测定实验（二）
方法制样的方法根据所选用电泳方法的性质而定。读者可参考本卷其他章节中有关非变性凝胶电泳和等电聚焦电泳的讨论。最常用的 SDS 凝胶电泳是蛋白质纯度检测的「第一线」(front-line) 方法。由于通常纯度评价是非定量的，因此不需要关心诸如极端大小分子的非线性迁移、蛋白质修饰造成的迁移异常以
甲胎蛋白测定方法生化检验
甲胎蛋白测定方法： 正常情况下甲胎蛋白（α-fetoprotein，αFP或AFP）主要在胎儿肝中合成，分子量6.9万，在胎儿13周AFP占血浆蛋白总量的1/3.在妊娠30周达最高峰，以后逐渐下降，出生时血浆中浓度为高峰期的1%左右，约40mg/L，在周岁时接近成人水平（低于30μmg/L）。
甲胎蛋白(AFP)测定的介绍
甲胎蛋白（α-fetoprotein，αFP或AFP）主要在胎儿肝中合成，分子量6.9万，在胎儿13周AFP占血浆蛋白总量的1/3。在妊娠30周达最高峰，以后逐渐下降，出生时血浆中浓度为高峰期的1%左右，约40μg/L，在周岁时接近成人水平（低于30μg/L）。甲胎蛋白在产妇羊水或母体血浆中AF
血浆游离血红蛋白测定
实验原理 血红蛋白具有类过氧化物酶活性，可催化H2O2释放新生态氧，使邻甲联苯胺氧化发生颜色变化，由无色最终变为蓝紫色。根据显色深浅与标准进行比较，可测出其含量。 实验方法 材料： 1．2g/L邻甲联苯胺溶液 2．1%H2O2 3．10%醋酸溶液 4．分光光度计 方法： 1.抽取静脉血2-3ml，枸
血红蛋白的测定方法
血红蛋白是一种色素蛋白，可以用比色法测定。血液中血红蛋白以各种形式存在，包括氧合血红蛋白、碳氧血红蛋白、高铁血红蛋白或其他衍生物。 1）氰化高铁血红蛋白（HiCN）测定法：血液中除了SHb以外，其他各种血红蛋白均可被试剂转化、生成HiCN，其最大的吸收峰为540nm波长，可经比色测定。此法为国际血
圆二色蛋白质测定
圆二色性（Circular dichroic，CD）测定 1%(w/w)的蛋清溶液调节到pH 4.0，6.0，10.0，在85oC加热不同时间，离心，取上清液，然后稀释至100~200μg/mL溶液。对照组为天然蛋清样品。用Jasco J-715光度计测定样品的CD谱。测定条件设定：测定波长范围
蛋白质测定方法的比较
蛋白质的定量，是生物化学中最常用、最基本的分析方法之一。目前常用的有以下几种方法：定氮法、紫外吸收法、Lowry法（Folin-酚试剂法）、Bradford法（考马斯亮蓝法）、BCA法等：定氮法比较繁复，但较准确，往往以定氮法测定的蛋白质作为其他方法的标准蛋白。 紫外吸收法简便、灵敏、快速，不消耗样
蛋白质测定方法及其比较
目前常用的有四种古老的经典方法，即定氮法，双缩尿法（Biuret法）、Folin－酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法。另外还有一种近十年才普遍 使用起来的新的测定法，即考马斯亮蓝法（Bradford法）； 还有近来广为应用的蛋白定量方法——BCA法。其中Bradford法和Lowry法灵敏度较高，
金属硫蛋白的测定实验
镉-血红素法 实验方法原理 MT是一种低分子量的蛋白质，含有大量的半胱氨酸，并对金属有较高的亲和性。 实
白蛋白的测定方法都有哪些？
溴甲酚绿法（BCG法） 溴甲酚绿是一种阴离子染料，Alb的pI＝4.7，在pH4.2的缓冲液中，与白蛋白结合成复合物，溶液由黄色变成蓝绿色，在628nm波长的吸光度与白蛋白浓度成正比，经与同样处理的白蛋白标准液比较，即可求得白蛋白的含量。 血清清蛋白参考区间： 白蛋白占总蛋白的57%～68
胰蛋白酶的测定实验
实验材料胰蛋白酶试剂、试剂盒磷酸钾N'-苯甲酰-L-精氨酰对硝基苯胺仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」25℃，在 405 nm 测定吸光值，ε405＝9620 l/（mol·cm）。注意事项其他试剂：0.3 mol/L 磷酸钾，pH 8.020 mool/L N