第六届国际蛋白质和多肽大会征稿通知（可被SCI收录）
第六届国际蛋白质和多肽大会将于2013年3月21-23日在苏州国际博览中心举行。 蛋白质和多肽大会已经成功举办过五届，已成为全球蛋白质和多肽领域最专业的国际会议之一。本届会议以“发展，转变与产业化为主题”，遵循专业性、前沿性、国际性原则，会议邀请到2004年诺贝尔奖得主-阿龙•西查诺瓦教授做主题报告。同时，邀请到国内外顶级专家、著名企业家、投资人、政府机构代表、海外华人专家做报告。大会科技议题包括蛋白质组学，蛋白质科学，蛋白分析与分离技术，蛋白质设计与蛋白质工程，蛋白质与疾病，多肽技术与商务发展等研究领域。除近60个专题技术研讨会外，大会还有开幕式、主题论坛、行业峰会、青年科学家论坛、企业家峰会、展览展示、海外高层次人才和项目对接会、投融资论坛、欢迎晚宴、参观考察等交流对接活动，为与会人员提供丰富多彩的交流与合作机会，预计参会规模800人。 目前大会正在征集论文，被录用的论文将被刊登到SCI检索期刊Prion中，作为......阅读全文
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法简介
1、纯化的一般目标和方法首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤(例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等)成为稳定的可以用于色谱分离的样品。 然后进行捕获色谱(capture chromatography)，主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步最关心的是流速和载量，常采用高载量、快流速
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法简介
1、纯化的一般目标和方法首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤（例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等）成为稳定的可以用于色谱分离的样品。然后进行捕获色谱（capture chromatography），主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步最关心的是流速和载量，常采用高载量、
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法简介
1、纯化的一般目标和方法首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤(例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等)成为稳定的可以用于色谱分离的样品。然后进行捕获色谱(capture chromatography)，主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步最关心的是流速和载量，常采用高载量、快流速凝
多肽、蛋白质药物缓释制剂的主要类型
随着生物技术的高速发展，多肽、蛋白质类药物不断涌现。目前已有35种重要治疗药物上市，生物技术与生物制药企业的发展也日益全球化。生物技术药物研究的重点是应用DNA重组技术开发可应用于临床的多肽、蛋白、酶、激素、疫苗、细胞生长因子及单克隆抗体等。据Parexl's Pharmaceutica
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法简介
1、纯化的一般目标和方法 首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤(例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等)成为稳定的可以用于色谱分离的样品。 然后进行捕获色谱(capture chromatography)，主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步最关心的是流速和载量
蛋白质和多肽MALDIMS分析方法
ABSTRACTFor MALDI-TOF-MS analysis of proteins and peptides, samples are cocrystallized with an excess of organic matrix that absorbs at a specific wav
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法简介
修饰肽纯化的一般目标和方法 首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤（例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等）成为稳定的可以用于色谱分离的样品。然后进行捕获色谱（capture chromatography），主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步zui关心的是流速和载量，常采用
多肽和蛋白质类药物的分析方法
1.1 生物检定法由于蛋白多肽类药物多为有生物活性的物质,且生物活性不仅取决于药物的一级结构，与二 、三级结构亦密切相关，故生物检定法是研究该类药物动力学独特而必需的方法。生物检定 法 有两个目的，直接测定体液中药物浓度及鉴定标记药物的生物活性。其方法主要可分为两大 类。1.1.1 在体分析 常规的
多肽和蛋白质类药物的分析方法
1.1 生物检定法由于蛋白多肽类药物多为有生物活性的物质,且生物活性不仅取决于药物的一级结构，与二 、三级结构亦密切相关，故生物检定法是研究该类药物动力学独特而必需的方法。生物检定 法 有两个目的，直接测定体液中药物浓度及鉴定标记药物的生物活性。其方法主要可分为两大 类。1.1.1 在体分析 常规的
多肽和蛋白质类药物的分析方法
1.1 生物检定法由于蛋白多肽类药物多为有生物活性的物质,且生物活性不仅取决于药物的一级结构，与二 、三级结构亦密切相关，故生物检定法是研究该类药物动力学独特而必需的方法。生物检定 法 有两个目的，直接测定体液中药物浓度及鉴定标记药物的生物活性。其方法主要可分为两大 类。1.1.1 在体分析 常规的
中国实验室仪器创新发展高峰论坛－（第一轮征稿通知）
论坛名称：中国实验室仪器创新发展高峰论坛 主 题：科技、创新、发展 时 间：2011年4月26日 9:15-12:00 地 点：北京展览馆（5号会议室） 主办单位：中国仪器仪表行业协会 一、论坛意义 实验室仪器广泛应用于国民经济的各个领域，尤其在我国基础实验和科学
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法介绍（一）
1、纯化的一般目标和方法 首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤（例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等）成为稳定的可以用于色谱分离的样品。然后进行捕获色谱（capturechromatography），主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步最关心的是流速和载量，常采用高载量、快流速凝
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法介绍（三）
2、纯化前的准备工作 （1）样品稳定性试验 a、测定样品在pH2-9的稳定性；b、测定样品在0-4mol/LNaCl及0-2mol/L硫酸铵中的稳定性；c、测定样品在0-50%乙醇、甲醇中的稳定性；d、测定样品在4-40℃的稳定性；e、室温下静置过夜，测定对蛋白水解酶的稳定性。（2）样品预处理 a、
联合专辑征稿：《分析测试学报》绿色赋能·智创未来——绿色检测技术专辑征稿启事
尊敬的各位专家、业界同仁： 据统计，2025年全球绿色经济规模达7.9万亿美元。我国正以“双碳”目标为牵引，加快推进经济社会发展全面绿色转型。绿色技术创新催生新市场机遇，转型发展带来多重协同效益。分析测试技术作为科技创新的“先行官”、产业升级的“催化剂”，在污染溯源、节能减排、绿色生产、生态保
奶制品蛋白质、多肽液相色谱纯化方法介绍
1、纯化的一般目标和方法 首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤(例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等)成为稳定的可以用于色谱分离的样品。 然后进行捕获色谱(capture chromatography)，主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步关心的是流速和载量，常采用高载量、快流速
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（五）
二硫键测定蛋白质依靠正确的二硫键键合维持其三级结构和生物活性。如果二硫键被还原或交换，则蛋白质会失去天然三级结构和生物活性。HPLC保留值取决于蛋白质“疏水脚”的大小（图41），它会受到三级结构的影响。二硫键的改变通常会使“疏水脚”增大，从而使蛋白质在反相HPLC中的保留值增大。图42中，天然白细胞
多肽、蛋白质药物缓释制剂的类型及评价方法
蛋白多肽随着生物技术的高速发展，多肽、蛋白质类药物不断涌现。目前已有35种重要治疗药物上市，生物技术与生物制药企业的发展也日益全球化。生物技术药物研究的重点是应用DNA重组技术开发可应用于临床的多肽、蛋白、酶、激素、疫苗、细胞生长因子及单克隆抗体等。据Parexl's Pharmaceu
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（一）
蛋白质组学蛋白质组学是鉴定和定量细胞、组织或生物体蛋白质的科学，目的是了解生物学变化和疾病状态，开发疾病的生物标记和治疗药物的靶点。如果将一个基础蛋白的各个修饰蛋白算作一个蛋白，那么哺乳动物细胞含多达3~4万个蛋白。当计算各个修饰后的蛋白时，蛋白质的数量远远超过了10万。细胞内不同蛋白质的丰度或浓度
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（七）
在氧化环境条件下，尽管蛋白质的几个氨基酸都可能受影响，但最有可能被氧化的氨基酸是甲硫氨酸；甲硫氨酸可被氧化成甲硫氨酸亚砜（图34）。对甲硫氨酸残基的氧化取决于其在蛋白质中的位置。埋藏在蛋白质内部的甲硫氨酸不可能被氧化。接近表面且与溶剂接触的甲硫氨酸侧链最有可能被氧化。氧化条件包括热、过渡金属的存在以
蛋白质与多肽激素的放射免疫分析
蛋白质与多肽激素的放射免疫分析第一节 概述 1960年，美国学者Yalow 和Berson 创立了放射免疫分析（Radioimmunoassay，RIA），并首先用于糖尿病人血浆中胰岛素含量的测定。这是医学和生物学领域中方法学的一项重大突破，开辟了医学检测史上的一个新纪元。它使得那些原先认为是无法
乙醇难道不会使蛋白质或多肽失活吗
乙醇沉淀蛋白实际上是乙醇在水中的溶解度比蛋白质大，高比例的乙醇和蛋白质争夺水分子破坏了蛋白质表面的水膜，使得蛋白质沉淀下来。实质上此时的蛋白质并未彻底变性，仅仅是失水而已。在重新获得水后还是可以复性的，就和冻干成干粉的蛋白重新溶解到水中是一样的。但这个也不是绝对的，主要是看目标蛋白或者多肽的特性，有
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（六）
蛋白质在高温或高pH值下会降解。在胁迫条件下，最有可能发生的化学降解是酰胺侧链上的天冬酰胺转变为天冬氨酸或异天冬氨酸（图37)。天冬酰胺脱去酰氨基时，许多蛋白都会失去生物活性，但也有部分蛋白的生物活性不受影响。即使脱酰胺作用不造成生物活性的减弱，脱酰胺作用也是蛋白接触不利条件的指示。特定天冬酰胺残基
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（十一）
HPLC-MS 联用的两个重要因素是电喷射接口的最佳流速及三氟乙酸对肽电离的影响 基本电喷雾接口的信号在5~10μL/min的流速区间上迅速下降（图28）。这与采用标准分析型HPLC柱的流速不相容。目前，商用电喷雾提供一种高剪切流氮气辅助的电喷雾（气流辅助电喷雾），它将电喷雾的最佳流速区间提升到了2
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（十）
反相高效液相色谱和质谱（MS）的联用为蛋白质/多肽分析提供了强大的工具。20世纪80年代，约翰·贝内特·芬恩和他的同事们开发了电喷雾离子源，使质谱与反相高效液相色谱得以联用。采用液相色谱-质谱联用的好处包括：质谱是非常灵敏的检测技术。 质谱可以提供所分离多肽/蛋白质的分子量。 质谱可利用分子
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（十七）
选择分离表面。硅胶表面改性所用的化学过程允许多种有机基团附着在硅胶表面。最常见的改性是键合一条十八碳线性脂肪链，形成“C18”柱或ODS柱（图10A）。如图所示，有机氯硅烷与大多数硅烷醇基反应，但仍有部分不反应，这会在硅胶表面形成一层较厚的碳氢化合物层。蛋白质和多肽可以吸附到该碳氢化合物层。C18柱
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（十六）
选择合适的色谱柱微粒。通过与柱内填充微粒疏水表面的相互作用实现蛋白质与多肽的分离。柱内填充粒通常以硅胶为基础，这是因为硅胶的稳定性高，能够在大多数溶剂条件下（除了pH大于6.5的情况）保持稳定，此外，硅胶可以形成各种大小的具有不同直径的多孔球形颗粒。硅胶纯度。高效液相色谱柱所用硅胶填料的纯度对分离性
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（二）
色谱分析色谱技术已发展成一种强大的分离技术，能够分离大量蛋白质和多肽。但任何一种单独的色谱技术仍然只能分离出一小段蛋白质。因此，多种色谱技术的结合使用已成为蛋白质组分析中蛋白质分离的一种普遍方法。二维色谱在长期的蛋白质纯化模式的基础上，John Yates和同事开发了一种名为多维蛋白质鉴定技术（Mu
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（九）
胰蛋白酶水解分析。蛋白质水解产生的肽段利用反相高效液相色谱分析，流动相采用含TFA体系（参见第15-17页），以起始浓度约5%的乙腈梯度洗脱（乙腈起始浓度低于5%可能导致较早洗脱出肽的色谱的不可重现性），乙腈浓度逐渐升至70%（参见图31）。梯度洗脱的时间取决于待水解蛋白的大小。大分子蛋白比小分子蛋
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（八）
肽图分析法 - 蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南反相高效液相色谱已成为蛋白质分析和表征的标准方法，尤其是治疗性药物的分析和表征。反相色谱分析法分辨率高，检测灵敏度好，能够提供大量关于蛋白质的信息。有些时候，蛋白质作为完整的分子分析，但更多的时候采用蛋白水解酶作用于特殊的氨基酸残基将碳骨架断开，
乙醇难道不会使蛋白质或多肽失活吗
乙醇沉淀蛋白实际上是乙醇在水中的溶解度比蛋白质大，高比例的乙醇和蛋白质争夺水分子破坏了蛋白质表面的水膜，使得蛋白质沉淀下来。实质上此时的蛋白质并未彻底变性，仅仅是失水而已。在重新获得水后还是可以复性的，就和冻干成干粉的蛋白重新溶解到水中是一样的。但这个也不是绝对的，主要是看目标蛋白或者多肽的特性，有