脯氨酸肽酶的临床意义
异常结果： (1) 急性肝炎：急性肝炎患者血清PLD活性显著升高，与PLD呈正相关。单剂量注射CCL4致大鼠急性肝损伤实验表明，PLD在注射后3h血清值(3000±190U/L)明显高于正常对照组(2450±40U/L)，24h达峰值(3780±230U/L)72h恢复止常，此时ALT、AST仍高于正常。胡大荣等报道急性病毒性肝炎患者血浆PLD活性(2746.1±985.1U/L)显著高于正常对照组(1107.4±194.5U/L)，与同组患者ALT异常率相同，均为93.8%。表明PLD是反映急性肝损伤及恢复的敏感性指标。急性肝炎时血清PLD升高可能与肝细胞坏死溶解，PLD释放入血有关。 (2) 慢性肝病：国外资料显示，慢性肝炎、肝硬化患者血清PLD增高，而同组患者ALT多正常。给大鼠注射CCL4致慢性中毒性肝损伤的实验研究发现，第3周PLD在正常范围内波动，但有上升趋势，而组织学已能见到鼠肝纤维化发展；6周时，PLD达......阅读全文
脯氨酸含量的测定
在逆境条件下（旱、盐碱、热、冷、冻），植物 体内脯氨酸（proline，Pro）的含量显著增加。植物体内脯氨酸含量在一定程度上反映了植物的抗逆性，抗旱性强的品种往往积累较多的脯氨酸。因此测定脯氨酸含量可以作为抗旱育种的生理指标。另外，由于脯氨酸亲水性极强，能稳定原生质胶体及组织内的代谢过程，因而能
脯氨酸的工业应用
在合成工业上，脯氨酸可参与诱导不对称反应，可作为氢化、聚合、水介等反应的催化剂，它作为此类反应的催化剂时，具有活性强，立体专一性好等特点。
脯氨酸的生物合成
脯氨酸是从氨基酸L-谷氨酸中生物合成的。谷氨酸-5-半醛首先由谷氨酸5-激酶（依赖于ATP）和谷氨酸-5-半醛脱氢酶（需要NADH或NADPH）形成。然后它可以自发环化形成1-吡咯啉-5-羧酸，其被吡咯啉-5-羧酸还原酶（使用NADH或NADPH）还原为脯氨酸，或通过鸟氨酸氨基转移酶转化为鸟氨酸，然
脯氨酸的基本介绍
脯氨酸（Proline，缩写为Pro 或P），化学式为C5H9NO2，分子量为115.13，是一种环状的亚氨基酸。α-亚氨基酸，中性，等电点为6.30，水中溶解度比任何氨基酸都大，25℃时100g水中可溶162 g左右。易潮解不易得结晶，有甜味。与茚三酮溶液共热，生成黄色化合物。一旦进入肽链后，
脯氨酸的药典标准
来源及含量本品为（L）-吡咯烷-2-羧酸。按干燥品计算，含C5H9NO2不得少于99.0%。性状本品为白色结晶或结晶性粉末；微臭，味微甜。本品在水中易溶，在乙醇中溶解，在乙醚或正丁醇中不溶。比旋度取本品，精密称定，加水溶解并定量稀释制成每1ml中约含40mg的溶液，依法测定（2010年版药典二部附录
脯氨酸的检查方法
检查酸度取本品2.0g,加水20ml溶解后,依法测定(通则0631),pH值应为5.9~6.9。溶液的透光率取本品1.0g,加水10ml溶解后,照紫外可见分光光度法(通则0401),在430nm的波长处测定透光率,不得低于98.0%。氯化物取本品0.25g,依法检查(通则0801),与标准氯化钠溶液
脯氨酸含量的测定
实验概要脯氨酸（proline，Pro）为α-氨基酸之一。L化合物为明胶、麸蛋白（麦醇溶蛋白）、玉米醇溶蛋白、鲱精蛋白、鲑精蛋白、酪蛋白等多种蛋白的组成成分，特别是明胶中最多（约占20％）。脯氨酸是唯一的醇性氨基酸，易溶于水。在逆境条件下（旱、盐碱、热、冷、冻），植物体内脯氨酸（proline，Pr
关于丝氨酸羧肽酶的基本介绍
丝氨酸羧肽酶(Seinecarboxypeptidases,SCP)又称酸性羧肽酶，是一类真核生物蛋白水解酶，亚基相对分子质量40000-75000，广泛存在于真菌、高等植物和动物组织。在酸性环境下，丝氨酸羧肽酶具有末端蛋白水解酶、酯酶和脱酰胺酶的话性，可同时参与多肽和蛋白质的加工、修饰与降解。
丝氨酸羧肽酶的功能特点
丝氨酸羧肽酶(Seinecarboxypeptidases,SCP)又称酸性羧肽酶，是一类真核生物蛋白水解酶，亚基相对分子质量40000-75000，广泛存在于真菌、高等植物和动物组织。在酸性环境下，丝氨酸羧肽酶具有末端蛋白水解酶、酯酶和脱酰胺酶的话性，可同时参与多肽和蛋白质的加工、修饰与降解。由于
氧肽酶的应用有哪些？
用于脱除蛋白水解液的苦味当蛋白质大分子酶解时，肽链中含有的疏水性氨基酸暴露出来，接触味蕾，产生苦味。因此，用蛋白酶水解后的蛋白质水解液通常都呈现苦味。研究发现，疏水性氨基酸对苦味的形成是必须的，且这些疏水性氨基酸一般都位于肽链末端；如在肽链中残留一定量的脯氨酸其苦味明显增强。蛋白酶解液的脱苦方法的研
氨肽酶的应用介绍
用于脱除蛋白水解液的苦味当蛋白质大分子酶解时，肽链中含有的疏水性氨基酸暴露出来，接触味蕾，产生苦味。因此，用蛋白酶水解后的蛋白质水解液通常都呈现苦味。研究发现，疏水性氨基酸对苦味的形成是必须的，且这些疏水性氨基酸一般都位于肽链末端；如在肽链中残留一定量的脯氨酸其苦味明显增强。蛋白酶解液的脱苦方法的研
羧肽酶原的定义
中文名称羧肽酶原英文名称procarboxypeptidase定 义由胰腺合成的羧肽酶的无活性前体，经有限蛋白质水解作用转变为有活性的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
外肽酶的反应特性
反应特性所有的外肽酶作用的底物N-末端必须有1个游离的氨基，或者C-末端必须有1个游离的羧基，或者两种结构都需要，而且，外肽酶从肽链末端水解1个肽键时，释放的残基不会多于3个。多肽末端的特定氨基酸、与肽键相邻的氨基酸残基的性质、多肽链的结构和长度共同决定外肽酶的活性。大多数氨肽酶的最适pH值在中性范
抑肽酶的制剂类型
注射用抑肽酶
抑肽酶的制剂类型
注射用抑肽酶
抑肽酶的制剂类型
注射用抑肽酶
抑肽酶的制法要求
本品应从检疫合格的牛胰或肺中提取,生产过程应符合现行版《药品生产质量管理规范》的要求。本品为动物来源,工艺中应进行病毒的安全性控制。
抑肽酶的制剂类型
注射用抑肽酶
外肽酶的分布情况
外肽酶广泛分布在动物、植物、微生物以及土壤中，在生物正常生理过程和病理生理过程都能起到重要的作用，主要涉及信号转导、肽类激素的调节、蛋白质结合和消化等过程。研究最多的氨肽酶是乳酸菌氨肽酶，已经从乳酸菌中分离纯化出100多种氨肽酶，但其他与食品发酵有关的微生物外肽酶的研究报道相对较少 。
羧肽酶的结构特点
羧肽酶(Carboxypeptidases, CPs)是一种 专一性地从肽链的C端逐个降解、释放游离氨基酸的一类肽链外切酶。羧肽酶A、B是一种消化酶。可专一性地从肽链的C端开始逐个降解，释放出游离氨基酸的一类肽链外切酶。以酶原形式存在于生物体内。常用的有A、B、C及Y ，4种羧肽酶。
信号肽酶的定义
信号肽酶有三个定义：定义1：生物化学与分子生物学—在质膜蛋白插入到质膜中后去除信号肽的一组肽内切酶。包括信号肽酶Ⅰ和信号肽酶Ⅱ。定义2：细胞生物学—合成中的分泌蛋白肽链进入内质网腔后，切除其信号肽的酶。定义3：遗传学—可切除分泌型蛋白质N端信号肽的蛋白酶。
氨肽酶的结构特点
许多氨肽酶是锌金属酶类，锌离子与底物的配基有关。多数微生物氨肽酶是单链多肽，其他的含有2、4或6个亚基。一些氨肽酶和羧肽酶含有糖，但都不含脂蛋白。X射线结晶方法揭示了牛晶状体LAP的三维结构，表明它是一种在活性部位含有2个锌离子的金属酶，而哺乳动物间LAP具有结构相似性，不过也发现牛晶状体LAP和恶
外肽酶的反应特性
所有的外肽酶作用的底物N-末端必须有1个游离的氨基，或者C-末端必须有1个游离的羧基，或者两种结构都需要，而且，外肽酶从肽链末端水解1个肽键时，释放的残基不会多于3个。多肽末端的特定氨基酸、与肽键相邻的氨基酸残基的性质、多肽链的结构和长度共同决定外肽酶的活性。大多数氨肽酶的最适pH值在中性范围，
抑肽酶的制剂类型
注射用抑肽酶
信号肽酶的定义
信号肽酶有三个定义：定义1：生物化学与分子生物学—在质膜蛋白插入到质膜中后去除信号肽的一组肽内切酶。包括信号肽酶Ⅰ和信号肽酶Ⅱ。定义2：细胞生物学—合成中的分泌蛋白肽链进入内质网腔后，切除其信号肽的酶。定义3：遗传学—可切除分泌型蛋白质N端信号肽的蛋白酶。
肽酶的发现和应用
肽酶通常被俗称为蛋白酶和蛋白水解酶。肽酶是一种能够水解肽链的酶。他们是所有生物存活所必需的一种酶，而且在所有蛋白质的编码中，编码肽酶的基因占了2％。在对500个人的肽酶的调查中发现，有14％的的肽酶可以作为药物的靶点（Southan，2001）。肽酶在许多生物过程中扮演重要的角色，包括消化食物蛋白、
信号肽酶的定义
信号肽酶有三个定义：定义1：生物化学与分子生物学—在质膜蛋白插入到质膜中后去除信号肽的一组肽内切酶。包括信号肽酶Ⅰ和信号肽酶Ⅱ。定义2：细胞生物学—合成中的分泌蛋白肽链进入内质网腔后，切除其信号肽的酶。定义3：遗传学—可切除分泌型蛋白质N端信号肽的蛋白酶。
简述肽酶的药物概念
肽酶是能分解蛋白短肽的酶类总称，大多存在于微生物细胞内，在发酵过程中当细胞自溶后，便释放肽酶水解肽类形成氨基酸，作为风味前体。他们是所有生物存活所必需的一种酶，而且在所有蛋白质的编码中，编码肽酶的基因占了2%。根据催化类型可将肽酶大致分成六类：丝氨酸型、苏氨酸型、半胱氨酸型、天冬氨酸型、谷氨酸型
抑肽酶的制剂类型
注射用抑肽酶
肽酶的具体应用介绍
可可可可豆发酵过程中分泌1种占优势的内肽酶(天冬氨酸内肽酶，最适pH3.5)和1种羧肽酶(最适pH5.8)。可可羧肽酶不能水解羧基末端的Arg、Lys 和Pro残基，较适作用于疏水性氨基酸，对酸性氨基酸水解速度很慢。这2种酶作用生成的疏水性游离氨基酸和亲水性肽，产生可可特有的香味前体物。牛肉在肉类生