关于蛋白质的催化作用
细胞中，酶是最被广泛了解和研究最多的蛋白质，它的特点是催化细胞中的各类化学反应。酶的催化反应具有高度的专一性和极高的催化效率。酶在大多数与代谢和异化作用以及DNA的复制、修复和RNA合成等相关的反应中发挥作用。在翻译后修饰作用中，一些酶（如激酶和磷酸酶）可以在其底物蛋白质上增加或去除特定化学基团（如磷酸基团）。目前已知的酶催化的反应有约4000 种。酶可以极大地加速其所催化的反应；例如，与没有酶催化的情况相比，乳清酸核苷-5'-单磷酸脱羧酶的加速作用最高可达1017 倍（形象地说，在没有酶的情况下完成反应需要七千八百万年，而存在酶的情况下反应只需18 毫秒）。 可以结合于酶上，并在酶的作用下发生反应的分子被称为底物。虽然酶分子通常含有数百个氨基酸残基，但参与与底物结合的残基只占其中的一小部分，而直接参与底物催化反应的残基则更少（平均为3-4 个残基）。这部分参与底物结合和催化的区域被称为活性位点。有一些酶需要结......阅读全文
关于蛋白质的催化作用
细胞中，酶是最被广泛了解和研究最多的蛋白质，它的特点是催化细胞中的各类化学反应。酶的催化反应具有高度的专一性和极高的催化效率。酶在大多数与代谢和异化作用以及DNA的复制、修复和RNA合成等相关的反应中发挥作用。在翻译后修饰作用中，一些酶（如激酶和磷酸酶）可以在其底物蛋白质上增加或去除特定化学基
关于相转移催化作用的简介
相转移催化反应是20世纪60年代开始形成的一门新技术，多应用于非均相反应体系，可以在温和的反应条件下加快反应速率，简化操作过程，提高产品收率，受到了人们极大的关注。相转移催化最初只是应用于烷基化等几类典型的反应中，现已迅速发展到许多化学化工领域。除了应用于有机合成、高分子聚合反应外，还进入了分析
吡哆醛的催化作用
众所周知，吡哆醛(维生素B6)经由Schiff碱及其互变异构式(3.106)能进行催化反应(Metzler等，1954)。依赖吡哆醛的一些酶能催化多种氨基酸反应，如脱羧反应、消除反应、转氨反应等。尽管研究了这些反应机理方面的问题，然而对有机化学的影响相当有限。例如Llor和Cortijo(1977)
吡哆醛的催化作用
众所周知，吡哆醛(维生素B6)经由Schiff碱及其互变异构式(3.106)能进行催化反应(Metzler等，1954)。依赖吡哆醛的一些酶能催化多种氨基酸反应，如脱羧反应、消除反应、转氨反应等。尽管研究了这些反应机理方面的问题，然而对有机化学的影响相当有限。例如Llor和Cortijo(197
关于相转移催化作用的基本信息介绍
相转移催化作用是指一种催化剂能加速或者能使分别处于互不相溶的两种溶剂（液－液两相体系或固－液两相体系）中的物质发生反应。反应时，催化剂把一种实际参加反应的实体（如负离子）从一相转移到另一相中，以便使它与底物相遇而发生反应。
关于路易斯酸催化作用的简介
1923 年，美国化学家路易斯(G.N.Lewis)用共价键理论解释酸碱中和反应时发现：酸碱中和过程本质上是酸H+和碱OH-之间形成新的共价键的过程，结合酸碱的电子结构，从电子对的配给和接受出发，提出酸碱电子理论，又称为路易斯酸碱理论。路易斯认为：酸是价层轨道上缺电子对因而能接受电子对的物质；碱
酶催化作用机理
酶是催化剂，在催化反应过程中，酶并不消耗，而是在催化过程中，酶和底物生成络合物，在反应完成后，恢复到原来的酶。酶活性中心的结合部位首先决定了酶催化作用的专一性。因此，有人将它比喻为锁和钥匙的关系，提出了"锁和钥匙"模型，指出，酶蛋白的活性部位与底物的形状和大小完全适合时，才能发生催化反应，否则不会发
蛋白激酶A的催化作用
PKA激活后，释放的催化亚基可以催化ATP末端磷酸基团转移到蛋白底物的丝氨酸或苏氨酸残基上。这种磷酸化通常导致底物活性的变化。由于PKA存在于多种细胞中，作用于不同的底物，PKA调节和cAMP调节涉及许多不同的通路。 进一步作用的机制可分为直接蛋白质磷酸化和蛋白质合成： 在蛋白质直接磷酸化过
相转移催化作用的定义
相转移催化有机合成它是指在相转移催化剂作用下，有机相中的反应物与另一相（水相或固体相）中的反应物发生的化学反应，称为相转移催化（Phase Transfer Catalysis，PTC）反应。例如：PhOH + C4H9Br— → PhOC4H9 + HBr其中苯酚PhOH是固态的，溶于水中。而溴丁
关于路易斯酸催化作用的甲基化反应
应用重氮甲烷的甲基化反应，尤其是羧酸氧原子的甲基化以保护药物分子中的羟基或羧基。该反应主要特点是反应速度快，条件温和，操作简便，反应过程中除放出氮气外，并无其它的副产物生成，几乎定量转化，产品纯度高，而且对手性中心没有影响。由于药物分子结构复杂，具有各种不同性质的官能团，因此，此类保护反应常应用
金属氧化物的催化作用
催化作用金属氧化物在催化领域中的地位很重要，它作为主催化剂、助催化剂和载体被广泛使用。就主催化剂而言，金属氧化物催化剂可分为过渡金属氧化物催化剂和主族金属氧化物催化剂，后者主要为固体酸碱催化剂（见酸碱催化作用）。碱金属氧化物、碱土金属氧化物以及氧化铝、氧化硅等主族元素氧化物，具有不同程度的酸碱性，对
金属氧化物的催化作用
金属氧化物在催化领域中的地位很重要，它作为主催化剂、助催化剂和载体被广泛使用。就主催化剂而言，金属氧化物催化剂可分为过渡金属氧化物催化剂和主族金属氧化物催化剂，后者主要为固体酸碱催化剂（见酸碱催化作用）。碱金属氧化物、碱土金属氧化物以及氧化铝、氧化硅等主族元素氧化物，具有不同程度的酸碱性，对离子型（
配位化学在催化作用
过渡金属化合物能与烯烃、炔烃和一氧化碳等各种不饱和分子配位形成配合物，使这些分子活化，生成新的化合物。例如烯烃的氢甲醛化反应中，烯烃与氢和一氧化碳按照与钴催化剂形成配合物的机理，最终生成醛（R为烷基）：RCH=CH2+CO+H2─→RCH2CH2CHO有些金属催化剂可把烯烃转变为多聚体。例如，将氯化
什么是相转移催化作用？
相转移催化作用是指一种催化剂能加速或者能使分别处于互不相溶的两种溶剂（液－液两相体系或固－液两相体系）中的物质发生反应。反应时，催化剂把一种实际参加反应的实体（如负离子）从一相转移到另一相中，以便使它与底物相遇而发生反应。
叶绿体ATP酶的催化作用过程
催化在叶绿体中合成ATP的酶与线粒体中的ATP酶十分相似。叶绿体中ATP酶也像门把位于类囊膜外侧。存在于不垛叠的类囊膜中。ATP酶可分为CF1和CF0两部分。CF0插在膜中，起质子通道作用，CF1由α3、β3、γ、δ、ε亚基组成，α、β亚基有结合ADP的功能，γ亚基控制质子流动，δ亚基与CF0结合，
酶的催化作用和活性部位
酶的催化作用是通过其与底物形成复合物(即中间产物)降低反应能阈来实现的。酶是一个大分子蛋白质，而底物往往是小分子化合物，现已证实，酶分子表面不是任何部位都能与底物相结合的。只有称为酶的活性部位才能与底物结合并进行催化作用。酶的活性部位:有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此
简述乙醇脱氢酶的催化作用
在化学工业中,利用ADH的催化特性生产许多原材料及中间反应物。在二氧化碳转化合成甲醇的过程中，ADH就发挥了酶的催化作用。为实现CO2向甲醇的转化，研究者曾尝试了多种方法，其中酶催化法以其高效、专一及反应条件温和等优点，近些年来备受关注，在CO2的固定和还原反应中已有应用。许松伟等采用甲酸脱氢酶
ELISA试剂盒物的催化作用
ELISA试剂盒技术原理：以免疫学反响为根底，将抗原、抗体的特异性反响与酶对底抗原或抗体的固相化及抗原或抗体的酶符号。2. 结合在固相载体外表的抗原或抗体仍坚持其免疫学活性。3. 酶符号的抗原或抗体既保留其免疫学活性，又保留酶的活性。4. 受检标本与固相载体外表的抗原或抗体起反响。再参加酶符号的抗原
哪些因素会影响酶的催化作用？
影响酶催化作用的因素主要有以下几个方面：一、底物浓度在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者呈正比关系。随着底物浓度的进一步增高，反应速度不再成正比例增加，反应速度增加的幅度不断下降。如果继续增加底物浓度，反应速度将不再增加，表现出零级反应，此时酶的活性中心已被底物饱和。二、酶浓度
哪些因素会影响酶的催化作用？
影响酶催化作用的因素主要有以下几个方面：一、底物浓度在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者呈正比关系，反应为一级反应。随着底物浓度的进一步增高，反应速度不再成正比例增加，反应速度增加的幅度不断下降。如果继续增加底物浓度，反应速度将不再增加，表现出零级反应。此时酶的活性中心已被底物
酵素催化剂样的催化作用介绍
酵素催化剂样的催化作用催动着机体的生化反应，催动着生命现象的进行。若没有酵素，生化反应将无法进行，五大营养素都将变的对机体毫无用处，生命现象将会停止。它几乎参与所有的生命活动：思考问题，运动，睡眠，呼吸，愤怒，哭泣或者分泌荷尔蒙等都是以酵素为中心的活动结果。酵素参与人体所有新陈代谢过程消化食物、免疫
简述锂电材料二硫化钼的催化作用
MoS2用作石化，例如加氢脱硫中脱硫的辅助催化剂。MoS2催化剂的有效性通过添加少量的钴或者镍得到增强。这些硫化物的紧密混合物是负载在氧化铝上。这种催化剂是通过用下列物质处理钼酸盐/钴或镍浸渍氧化铝原位生成的H2S或者等效的试剂。催化作用不发生在微晶的规则片状区域，而是发生在这些平面的边缘。
关于蛋白质工程融合蛋白质的介绍
脑啡肽(Enk)N端5肽线形结构是与δ型受体结合的基本功能区域，干扰素（IFN）是一种广谱抗病毒抗肿瘤的细胞因子。黎孟枫等人化学合成了EnkN端5肽编码区，通过一连接3肽编码区与人α1型IFN基因连接，在大肠杆菌中表达了这一融合蛋白。以体外人结肠腺癌细胞和多形胶质瘤细胞为模型，采用3H－胸腺嘧啶
关于蛋白质简介
蛋白质是生命的第一要素，是构成一切细胞和组织结构必不可少的成分，并以不同形式参与维持生命的重要化学反应。生命的产生、存在与消亡，无不与蛋白质有关，故有人称蛋白质为“生命的载体”。恩格斯说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。” 构成蛋白质的基本单位是氨基酸，就像26个英文字母
关于蛋白质的基本介绍
蛋白质（protein）是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。 蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋
关于蛋白质复性的简介
包涵体复性，蛋白质折叠 如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。例如胃蛋白酶加热至80～90℃时，失去溶解性，也无消化蛋白质的能力，如将温度再降低到37℃，则又可恢复溶解性和消化蛋白质的能力。
关于球状蛋白质的简介
球状蛋白质，一类蛋白质，其多肽链所盘绕的立体结构为不同程度的球状分子，多肽链是通过链内的次级键，如氢键、盐键、二硫键、疏水作用和范德华力来维系其空间结构的。球状蛋白质有多种多样的生物功能，它溶于水且溶于稀的中性盐溶液中，如中性盐浓度过高，即从溶液中析出.这种现象称为盐析。加热也能使之沉淀或凝固.
关于蛋白质的相关介绍
蛋白质一词源自希腊语πρώτειος（proteios），意为“主要”、“领先”或“站在前面”，可见早在命名之初，人们就明白这种物质的重要性。早在18世纪，蛋白质被Antoine Fourcroy等人认为是一类独特的生物分子，其特征是该分子在加热或酸处理下具有凝结或絮凝的能力[2]。荷兰化学家
关于蛋白质分类的介绍
真核生物在转录时往往需要多种蛋白质因子的协助。一种蛋白质是不是转录机构的一部分往往是通过体外系统看它是否是转录起始所必须的。一般可将这些转录所需的蛋白质分为三大类： (1)RNA聚合酶的亚基，它们是转录必须的，但并不对某一启动子有特异性。 (2)某些转录因子能与RNA聚合酶结合形成起始复合物
关于抗冻蛋白质的简介
这些多肽能保证这些物种在零下温度环境下生存。AFP结合到小的冰晶上，阻止冰的结晶化和晶体的生长，不然，将会对那些生命物种是致命的。越来越多的证据表明，AFP与哺乳动物细胞膜相互作用保护细胞膜不会被冻坏。关于不冻蛋白的研究提示ATF参与生物体对冷气候的适应过程。 不像广泛使用的汽车抗冻剂，乙二醇