蛋白激酶A的催化作用
PKA激活后，释放的催化亚基可以催化ATP末端磷酸基团转移到蛋白底物的丝氨酸或苏氨酸残基上。这种磷酸化通常导致底物活性的变化。由于PKA存在于多种细胞中，作用于不同的底物，PKA调节和cAMP调节涉及许多不同的通路。 进一步作用的机制可分为直接蛋白质磷酸化和蛋白质合成： 在蛋白质直接磷酸化过程中，PKA直接增加或降低蛋白质的活性。 在蛋白质合成中，PKA首先直接激活CREB，CREB结合cAMP反应元件，从而改变转录，改变蛋白质的合成。一般来说，这种机制需要更长的时间（几小时到几天）。......阅读全文
蛋白激酶A的催化作用
PKA激活后，释放的催化亚基可以催化ATP末端磷酸基团转移到蛋白底物的丝氨酸或苏氨酸残基上。这种磷酸化通常导致底物活性的变化。由于PKA存在于多种细胞中，作用于不同的底物，PKA调节和cAMP调节涉及许多不同的通路。 进一步作用的机制可分为直接蛋白质磷酸化和蛋白质合成： 在蛋白质直接磷酸化过
吡哆醛的催化作用
众所周知，吡哆醛(维生素B6)经由Schiff碱及其互变异构式(3.106)能进行催化反应(Metzler等，1954)。依赖吡哆醛的一些酶能催化多种氨基酸反应，如脱羧反应、消除反应、转氨反应等。尽管研究了这些反应机理方面的问题，然而对有机化学的影响相当有限。例如Llor和Cortijo(1977)
吡哆醛的催化作用
众所周知，吡哆醛(维生素B6)经由Schiff碱及其互变异构式(3.106)能进行催化反应(Metzler等，1954)。依赖吡哆醛的一些酶能催化多种氨基酸反应，如脱羧反应、消除反应、转氨反应等。尽管研究了这些反应机理方面的问题，然而对有机化学的影响相当有限。例如Llor和Cortijo(197
酶催化作用机理
酶是催化剂，在催化反应过程中，酶并不消耗，而是在催化过程中，酶和底物生成络合物，在反应完成后，恢复到原来的酶。酶活性中心的结合部位首先决定了酶催化作用的专一性。因此，有人将它比喻为锁和钥匙的关系，提出了"锁和钥匙"模型，指出，酶蛋白的活性部位与底物的形状和大小完全适合时，才能发生催化反应，否则不会发
相转移催化作用的定义
相转移催化有机合成它是指在相转移催化剂作用下，有机相中的反应物与另一相（水相或固体相）中的反应物发生的化学反应，称为相转移催化（Phase Transfer Catalysis，PTC）反应。例如：PhOH + C4H9Br— → PhOC4H9 + HBr其中苯酚PhOH是固态的，溶于水中。而溴丁
金属氧化物的催化作用
催化作用金属氧化物在催化领域中的地位很重要，它作为主催化剂、助催化剂和载体被广泛使用。就主催化剂而言，金属氧化物催化剂可分为过渡金属氧化物催化剂和主族金属氧化物催化剂，后者主要为固体酸碱催化剂（见酸碱催化作用）。碱金属氧化物、碱土金属氧化物以及氧化铝、氧化硅等主族元素氧化物，具有不同程度的酸碱性，对
金属氧化物的催化作用
金属氧化物在催化领域中的地位很重要，它作为主催化剂、助催化剂和载体被广泛使用。就主催化剂而言，金属氧化物催化剂可分为过渡金属氧化物催化剂和主族金属氧化物催化剂，后者主要为固体酸碱催化剂（见酸碱催化作用）。碱金属氧化物、碱土金属氧化物以及氧化铝、氧化硅等主族元素氧化物，具有不同程度的酸碱性，对离子型（
关于蛋白质的催化作用
细胞中，酶是最被广泛了解和研究最多的蛋白质，它的特点是催化细胞中的各类化学反应。酶的催化反应具有高度的专一性和极高的催化效率。酶在大多数与代谢和异化作用以及DNA的复制、修复和RNA合成等相关的反应中发挥作用。在翻译后修饰作用中，一些酶（如激酶和磷酸酶）可以在其底物蛋白质上增加或去除特定化学基
关于相转移催化作用的简介
相转移催化反应是20世纪60年代开始形成的一门新技术，多应用于非均相反应体系，可以在温和的反应条件下加快反应速率，简化操作过程，提高产品收率，受到了人们极大的关注。相转移催化最初只是应用于烷基化等几类典型的反应中，现已迅速发展到许多化学化工领域。除了应用于有机合成、高分子聚合反应外，还进入了分析
配位化学在催化作用
过渡金属化合物能与烯烃、炔烃和一氧化碳等各种不饱和分子配位形成配合物，使这些分子活化，生成新的化合物。例如烯烃的氢甲醛化反应中，烯烃与氢和一氧化碳按照与钴催化剂形成配合物的机理，最终生成醛（R为烷基）：RCH=CH2+CO+H2─→RCH2CH2CHO有些金属催化剂可把烯烃转变为多聚体。例如，将氯化
什么是相转移催化作用？
相转移催化作用是指一种催化剂能加速或者能使分别处于互不相溶的两种溶剂（液－液两相体系或固－液两相体系）中的物质发生反应。反应时，催化剂把一种实际参加反应的实体（如负离子）从一相转移到另一相中，以便使它与底物相遇而发生反应。
蛋白激酶的分类
已发现的蛋白激酶约有400多种，分子内都存在一个同源的由约270氨基酸残基构成的催化结构区。在细胞信号传导、细胞周期调控等系统中，蛋白激酶形成了纵横交错的网络。这类酶催化从ATP转移出磷酸并共价结合到特定蛋白质分子中某些丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基的羟基上，从而改变蛋白质、酶的构象和活性。蛋白质磷酸化
蛋白激酶的分布
蛋白激酶在细胞内的分布遍及核、线粒体、微粒体和胞液。一般分为3大类。①底物专一的蛋白激酶：如磷酸化酶激酶，丙酮酸脱氢酶激酶等。②依赖于环核苷酸的蛋白激酶：如环腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，环鸟苷酸（cGMP）蛋白激酶。③其他蛋白激酶：如组蛋白激酶等。cAMP蛋白激酶以活化型和非活化型两种形式存在于生物
叶绿体ATP酶的催化作用过程
催化在叶绿体中合成ATP的酶与线粒体中的ATP酶十分相似。叶绿体中ATP酶也像门把位于类囊膜外侧。存在于不垛叠的类囊膜中。ATP酶可分为CF1和CF0两部分。CF0插在膜中，起质子通道作用，CF1由α3、β3、γ、δ、ε亚基组成，α、β亚基有结合ADP的功能，γ亚基控制质子流动，δ亚基与CF0结合，
酶的催化作用和活性部位
酶的催化作用是通过其与底物形成复合物(即中间产物)降低反应能阈来实现的。酶是一个大分子蛋白质，而底物往往是小分子化合物，现已证实，酶分子表面不是任何部位都能与底物相结合的。只有称为酶的活性部位才能与底物结合并进行催化作用。酶的活性部位:有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此
简述乙醇脱氢酶的催化作用
在化学工业中,利用ADH的催化特性生产许多原材料及中间反应物。在二氧化碳转化合成甲醇的过程中，ADH就发挥了酶的催化作用。为实现CO2向甲醇的转化，研究者曾尝试了多种方法，其中酶催化法以其高效、专一及反应条件温和等优点，近些年来备受关注，在CO2的固定和还原反应中已有应用。许松伟等采用甲酸脱氢酶
ELISA试剂盒物的催化作用
ELISA试剂盒技术原理：以免疫学反响为根底，将抗原、抗体的特异性反响与酶对底抗原或抗体的固相化及抗原或抗体的酶符号。2. 结合在固相载体外表的抗原或抗体仍坚持其免疫学活性。3. 酶符号的抗原或抗体既保留其免疫学活性，又保留酶的活性。4. 受检标本与固相载体外表的抗原或抗体起反响。再参加酶符号的抗原
哪些因素会影响酶的催化作用？
影响酶催化作用的因素主要有以下几个方面：一、底物浓度在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者呈正比关系。随着底物浓度的进一步增高，反应速度不再成正比例增加，反应速度增加的幅度不断下降。如果继续增加底物浓度，反应速度将不再增加，表现出零级反应，此时酶的活性中心已被底物饱和。二、酶浓度
哪些因素会影响酶的催化作用？
影响酶催化作用的因素主要有以下几个方面：一、底物浓度在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者呈正比关系，反应为一级反应。随着底物浓度的进一步增高，反应速度不再成正比例增加，反应速度增加的幅度不断下降。如果继续增加底物浓度，反应速度将不再增加，表现出零级反应。此时酶的活性中心已被底物
酵素催化剂样的催化作用介绍
酵素催化剂样的催化作用催动着机体的生化反应，催动着生命现象的进行。若没有酵素，生化反应将无法进行，五大营养素都将变的对机体毫无用处，生命现象将会停止。它几乎参与所有的生命活动：思考问题，运动，睡眠，呼吸，愤怒，哭泣或者分泌荷尔蒙等都是以酵素为中心的活动结果。酵素参与人体所有新陈代谢过程消化食物、免疫
关于蛋白激酶A的介绍
蛋白激酶A（protein kinase A，PKA）又称依赖于cAMP的蛋白激酶A（cyclic-AMP dependent protein kinase A），是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。 PKA全酶分子是由四个亚基组成的四聚体，其中两个是调节亚基（regulatory s
蛋白激酶的研究历史
50年代出现的蛋白激酶术语指催化酪蛋白，卵黄高磷蛋白或其他蛋白质磷酸化的酶。70年代在哺乳动物的十多种组织器官中又发现了一类很重要的蛋白激酶——环腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，以后在昆虫和大肠杆菌中也有报道。
蛋白激酶A的结构简介
PKA全酶以四聚体形式存在，但PKA被靶向到特定组分时，也会在细胞中形成更高阶的结构。经典的PKA全酶结构由两个调节亚基（R亚基）和两个催化亚基（C亚基）组成。催化亚基包含活性位点、在结合和水解ATP的蛋白激酶中发现的一系列典型残基以及结合调节亚基的结构域。调节亚基具有结合到cAMP的结构域，该
蛋白激酶的研究历史
已发现的蛋白激酶约有400多种，分子内都存在一个同源的由约270氨基酸残基构成的催化结构区。在细胞信号传导、细胞周期调控等系统中，蛋白激酶形成了纵横交错的网络。这类酶催化从ATP转移出磷酸并共价结合到特定蛋白质分子中某些丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基的羟基上，从而改变蛋白质、酶的构象和活性。蛋白质磷酸
关于相转移催化作用的基本信息介绍
相转移催化作用是指一种催化剂能加速或者能使分别处于互不相溶的两种溶剂（液－液两相体系或固－液两相体系）中的物质发生反应。反应时，催化剂把一种实际参加反应的实体（如负离子）从一相转移到另一相中，以便使它与底物相遇而发生反应。
简述锂电材料二硫化钼的催化作用
MoS2用作石化，例如加氢脱硫中脱硫的辅助催化剂。MoS2催化剂的有效性通过添加少量的钴或者镍得到增强。这些硫化物的紧密混合物是负载在氧化铝上。这种催化剂是通过用下列物质处理钼酸盐/钴或镍浸渍氧化铝原位生成的H2S或者等效的试剂。催化作用不发生在微晶的规则片状区域，而是发生在这些平面的边缘。
关于路易斯酸催化作用的简介
1923 年，美国化学家路易斯(G.N.Lewis)用共价键理论解释酸碱中和反应时发现：酸碱中和过程本质上是酸H+和碱OH-之间形成新的共价键的过程，结合酸碱的电子结构，从电子对的配给和接受出发，提出酸碱电子理论，又称为路易斯酸碱理论。路易斯认为：酸是价层轨道上缺电子对因而能接受电子对的物质；碱
简述蛋白激酶的研究历史
50年代出现的蛋白激酶术语指催化酪蛋白，卵黄高磷蛋白或其他蛋白质磷酸化的酶。70年代在哺乳动物的十多种组织器官中又发现了一类很重要的蛋白激酶——环腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，以后在昆虫和大肠杆菌中也有报道。
蛋白激酶的基本信息
蛋白激酶（protein kinases，简称PK）。催化蛋白质磷酸化过程的酶。蛋白质的磷酸化过程是神经信息在细胞内传递的最后环节．导致离子通道蛋白及通道门的状态变化。在神经细胞内有许多种类。在半静状态下，处于小活动状态。根据其活化条件的不同，可分为蛋白激酶A、蛋白激酶G、蛋白激酶C和钙调蛋白的蛋白
蛋白激酶C的基本介绍
蛋白激酶C(protein kinase C，PKC) 蛋白激酶C是G蛋白偶联受体系统中的效应物, 在非活性状态下是水溶性的，游离存在于胞质溶胶中，激活后成为膜结合的酶。蛋白激酶C的激活是脂依赖性的，需要膜脂DAG的存在，同时又是Ca2+依赖性的，需要胞质溶胶中Ca2+浓度的升高。当DAG在质