蛋白水解酶的性质分类

根据各种蛋白酶活性部位的性质可分之为四大类: 1、丝氨酸蛋白酶 其活性中心除丝氨酸外还包括组氨酸和天冬氨酸残基,如胰脏所分泌的各种内肽酶和与凝血、溶血纤维、补体系统有关的各种蛋白酶。 2、巯基蛋白酶 其活性中心除半胱氨酸外还需有组氨酸残基参与,如植物来源的和细胞溶酶体内的某些组织蛋白酶。 3、天冬氨酸蛋白酶 它们的活性中心是由两个天冬氨酸残基所组成,如由胃膜分泌的胃蛋白酶、肾脏中的血管紧张素释放酶及细胞溶酶体中的某些组织蛋白酶等。 4、金属蛋白酶 其活性中心除金属离子外还需有其他氨基酸残基参与,如胰脏羧肽酶A的活性中心包括锌离子(Zn2+) 及谷氨酸、酪氨酸残基。多数外肽酶及某些细菌蛋白酶往往属于这一类。 各种蛋白酶除需有参与催化肽键水解的基团外,还需有一定的与底物相结合的部位,由于这些部位的不同,从而决定了各种蛋白酶的不同专一性。......阅读全文

免疫球蛋白的概念和分类

免疫球蛋白(Ig)指具有抗体(Ab)活性或化学结构,与抗体分子相似的球蛋白。免疫球蛋白是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。免疫球蛋白分为五类,即免疫球蛋白G(IgG)、免疫球蛋白A(IgA)、免疫球蛋白M(IgM)、免疫球蛋白D(IgD)和免疫球蛋白E(IgE)。

关于尿微球蛋白的分类介绍

  微球蛋白分为β2-微球蛋白和α1-微球蛋白。  β2-微球蛋白是一种低相对分子质量(11 800)蛋白质,因电泳时位于β2-区带而得名。β2 -M为细胞膜上完整组织相容性抗原(HLA)的一部分,存在于有核细胞的表面,除成熟的红细胞和胎盘滋养层细胞外,其他细胞均含有β2-M。由于代谢和HLA的降解

半胱氨酸蛋白酶的分类

该MEROPS蛋白酶分类系统计数14个超家族,加上几个当前未分配的家庭(截至2013年)每个包含许多家庭。每个超家族使用催化三联体在不同的或成对蛋白质折叠等代表趋同进化的的催化机制。对于超家族,P表示包含亲核类家族混合物的超家族,C表示纯半胱氨酸蛋白酶。超家族。在每个超家族中,家族由其催化亲核试剂(

关于结合蛋白质的分类简介

  结合蛋白质主要分为以下种类。色蛋白:蛋白质和色素物质结合,如血红蛋白。卵磷蛋白:蛋白质与卵磷脂相结合,如血液中的纤维蛋白、卵黄磷蛋白。脂蛋白:溶于水,是脂肪与蛋白质结合,脂蛋白是人体在体内运输脂肪的工具。包括乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白。金属蛋白:蛋白质与金属结合,如运铁

组织蛋白酶的分类简介

  自从上世纪20 年代提出组织蛋白酶的概念以来,到目前为止从组织蛋白酶A 到组织蛋白酶Z 都已有报道。根据蛋白水解机制分类,组织蛋白酶成员中大部分属于半胱氨酸蛋白酶, 少数为天冬氨酸蛋白酶(组织蛋白酶D 、E) 和丝氨酸蛋白酶(组织蛋白酶A 、G);根据其底物特异性分类,,组织蛋白酶又包括肽链内切

半胱氨酸蛋白酶的分类

该MEROPS蛋白酶分类系统计数14个超家族,加上几个当前未分配的家庭(截至2013年)每个包含许多家庭。每个超家族使用催化三联体在不同的或成对蛋白质折叠等代表趋同进化的的催化机制。对于超家族,P表示包含亲核类家族混合物的超家族,C表示纯半胱氨酸蛋白酶。超家族。在每个超家族中,家族由其催化亲核试剂(

简述金属硫蛋白的分类分布

  MT的结构在生物进化中高度保守,有四种异构体,MT-Ⅰ和MT-Ⅱ在大多数哺乳动物的内脏器官中广泛存在,尤以肝、肾细胞为主,而且参加其功能调节。MT-Ⅲ分布主要限于中枢神经系统,主要分布于星性胶质细胞(集中于细胞体和突起中),其次为神经元细胞,也有报道称少量分布于生殖细胞、小肠、胃、肾和嗅觉皮质细

酶的命名与分类

酶的命名与分类1 蛋白酶类的命名与分类(1)酶的分类 主要根据催化反应的类型将酶分成6大类:①氧化还原酶类(oxidoreductases)指催化底物进行氧化还原反应的酶类。例如,乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。②转移酶类(transferases) 指催化底物之间进行某些基

蛋白质根据蛋白质分子的外形进行分类

1.球状蛋白质分子形状接近球形,水溶性较好,种类很多,可行使多种多样的生物学功能。2.纤维状蛋白质分子外形呈棒状或纤维状,大多数不溶于水,是生物体重要的结构成分,或对生物体起保护作用。3.膜蛋白质一般折叠成近球形,插入生物膜,也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。生物膜的多数功能是通过膜蛋

蛋白酶的按蛋白酶水解蛋白质的方式分类

按蛋白酶水解蛋白质的方式可分为以下几种。(1)切开蛋白质分子内部肽键,生成相对分子质量较小的多肽类,这类酶一般叫内肽酶;(2)切开蛋白质或多肽分子氨基或羧基末端的肽键,而游离出氨基酸,这类酶叫外肽酶。作用于氨基末端的称为氨肽酶,作用于羧基末端的称为羧肽酶;(3)水解蛋白质或多肽的脂键;(4)水解蛋白

胰蛋白酶的物化性质的相关介绍

  胰蛋白酶是从牛、猪、羊的胰脏提取,纯化获得的结晶,再制成的冻干制剂。易溶于水,不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有机溶剂。在pH1.8时,短时间煮沸几乎不失活;在碱溶液中加热则变性沉淀,Ca2+有保护和激活作用,胰蛋白酶的等电点为pH10.1。  牛胰蛋白酶原有229个氨基酸组成,含6对二硫键,其氨基

蛋白质根据蛋白质结构进行分类

纤维蛋白(fibrous protein):一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein):紧凑的,近似球形的,含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质,许多都溶于水

蛋白酶的按酶的来源分类

按酶的来源可以分为动物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶。

金黄色葡萄球菌ClpP水解酶的分子机制

  上海药物所抗菌交叉团队研究人员针对金黄色葡萄球蛋白水解酶ClpP(SaClpP),开展水解功能的分子机制研究,继2011年在美国生物化学和分子生物学学会专业期刊《Journal of Biological Chemistry》上发表论文(J Biol Chem, 2011, 286, 3

细菌鉴定中的精氨酸双水解酶应如何测

答: 细菌的精氨酸双水解作用是将精氨酸经过两步水解,生成有机胺和无机氨。鉴定细菌的精氨酸试验,无论发酵菌还是非发酵菌,革兰阳性菌还是革兰阴性菌,测的都是精氨酸双水解酶,使用脱羧酶试验培养基。所以,赖氨酸脱羧酶,鸟氨酸脱羧酶和精氨酸双水解酶用同一种基础培养基,为Moeller配方或Falkow配方,均

木瓜蛋白酶毒理学性质

毒理学性质 1.ADI不作限制性规定(FAO/WHO,1994)。2.GRAS(FDA,§184.1585,1994)

高分子聚合物按性质和用途分类

  按材料的性质和用途分类,可将高聚物分为塑料、橡胶和纤维。  橡胶通常是一类线型柔顺高分子聚合物,分子间次价力小,具有典型的高弹性,在很小的作用力下,能产生很大的形变(500%~1000%),外力除去后,能恢复原状。因此,橡胶类用的聚合物要求完全无定型,玻璃化温度低,便于大分子的运动。经少量交联,

对基于微管的运动蛋白进行性质鉴定实验

实验材料 微管试剂、试剂盒 聚赖氨酸溶液仪器、耗材 盖玻片实验步骤 1. 准备该显微检测所需的盖玻片:(1) 盖玻片在 200 μg/ml 聚赖氨酸溶液中室温过夜。(2) 玻片在盛有 15 ml 蒸馏水的培养皿中翻转洗涤 4 次,每次 10 分钟。(3) 洗过的盖玻片风干并存放在无灰尘的容器中直到使

对基于微管的运动蛋白进行性质鉴定实验

通过乳胶珠沿微管的移动来观察基于微管的运动蛋白活性通过微管滑行来观察基于微管的运动蛋白活性实验材料微管                                                          试剂、试剂盒聚赖氨酸溶液                            

蛋白质的性质实验原理和操作步骤1

【目的和要求】1. 学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法及其原理。2. 了解蛋白质的两性解离性质。初步学会测定蛋白质等电点的方法。3. 加深对蛋白质胶体分子稳定因素的认识,了解蛋白质的沉淀反应、变性作用的原理及其相互关系。【实验原理】(一) 蛋白质及氨基酸的呈色反应蛋白质所含有的某些氨基酸具有特殊

对基于微管的运动蛋白进行性质鉴定实验

通过微管滑行来观察基于微管的运动蛋白活性实验材料微管试剂、试剂盒PME 缓冲液仪器、耗材培养皿实验步骤1. 在一个培养皿里堆一些潮湿的滤纸片,放一块盖玻片到上面。加 50 μl 含运动蛋白的溶液到盖玻片的表面并涂开。盖上盖子在室温放 5~10 分钟,使蛋白黏附在玻璃上。2. 转移盖玻片,用室温的含

简述木瓜蛋白酶的化学性质

  木瓜蛋白酶是一种在酸性、中性、碱性环境下均能分解蛋白质的蛋白酶。它的外观为白色至浅黄色的粉末,微有吸湿性;木瓜蛋白酶溶于水和甘油,水溶液为无色或淡黄色,有时呈乳白色;几乎不溶于乙醇、氯仿和乙醚等有机溶剂。木瓜蛋白酶是一种含巯基(-SH)肽链内切酶,具有蛋白酶和酯酶的活性,有较广泛的特异性,对动植

对基于微管的运动蛋白进行性质鉴定实验

通过乳胶珠沿微管的移动来观察基于微管的运动蛋白活性 通过微管滑行来观察基于微管的运动蛋白活性             实验材料 微管

金黄色葡萄球菌A蛋白的理化性质

  SPA是一种蛋白质,由亮、缬、脯、丙、苏、甘、丝、谷丙、天门冬及赖氨酸十种氨基酸组成。由于不含有胱氨酸及半胱氨酸,所以无二硫键。紫外光谱和吸收系数为A275nm %=1.65,等电点为pH5.1。SPA十分稳定,用4mol/L尿素、硫氰盐酸、6mol/L的盐酸胍和pH2.5的酸性条件,以及加热煮

简述相思豆毒蛋白的化学性质

  相思豆毒蛋白分子量为65000的糖蛋白,具有两个亚基,即A链和B链(其C末端分别为亮氨酸和丙氨酸),并以— S— S—链相链,打开— S— S—键,活性即消失,A键为酸性蛋白质,分子量为30000,B链为中性蛋白质,分子量为35000,每一个相思子毒蛋白中含有二个分子的葡萄糖,二分子葡萄糖胺及1

关于弹性蛋白酶的化学性质介绍

  1.其外观呈淡黄色至深黄色粉末,也可是浅褐至深褐色液体。可溶于水,不溶于乙醇,有吸湿性。  2.纯胰弹性蛋白酶,由240个氨基酸残基组成的单一肽链,相对分子质量约为25000,等电点为9.5。  3.弹性蛋白酶 可使结缔组织蛋白质中的弹性蛋白消化分解,包括肽键结合的、酰胺结合的和酯结合的进行加水

丝裂原活化蛋白激酶的失活性质介绍

  MAPKs的失活是由各种磷酸酶执行的。一个非常保守的专门磷酸酶家族是所谓的MAP激酶磷酸酶(MKP),它是双特异性磷酸酶(DUSP)的一个亚群。[5]顾名思义,这些酶能够从磷酸酪氨酸和磷酸苏氨酸残基中水解磷酸基团。由于去除任一磷酸基团将大大降低MAPK活性,基本上消除信号,因此一些酪氨酸磷酸酶也

蛋白质结构与功能关系的重要性质

蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同,所以具有不同的等电点。当蛋白质所处环境的pH大于pI时,蛋白质分子带负电荷,pH小于pI时,蛋白质带正电荷,pH等于 pI时,蛋白质所带净电荷为零,此时溶解度最小。  蛋白质分子表面带有许多亲水基

Arg蛋白酶的化学性质及用途

化学性质裂解精氨酸残基的羧基侧肽键,于6ml/l尿素中20h内仍具酶活性。产品用途用于蛋白质顺序测定。

关于Ⅱ型限制性内切酶的分类性质介绍

  根据酶的功能特性、大小及反应时所需的辅助因子,限制性内切酶可分为两大类,即I类酶和Ⅱ酶。最早从大肠杆菌中发现的EcoK、EcoB就属于I类酶。其分子量较大;反应过程中除需Mg2+外,还需要S-腺苷-L甲硫氨酸、ATP;在DNA分子上没有特异性的酶解片断,这是I、Ⅱ类酶之间最明显的差异。因此,I类