碳酸酐酶的活性调节
CA的主要抑制剂为磺胺类，表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同，研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现，198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面活性剂可抑制CA在高浓度下生成聚合体，因而减少聚合体对CA复性蛋白形成的竞争性抑制，促进了蛋白再折叠的启动阶段，最终扩大了CA的活性浓度范围。Chen等(1991)的研究表明雌二醇E2对CA有一定作用，且作用随组织不同而异：大鼠十二指肠粘膜上的CA可在E影响下降低活性，而大鼠肾中CA在E2作用下虽有下降趋势，但无明显差异。同年，Pirkko等的实验发现阉割的大鼠前列腺旁侧CAⅡ蛋白和mRNA水平下降，其背侧则相反；用睾酮处理后此变化可逆转；用处理后旁侧变化逆转，而对背侧无影响；未阉割的大鼠用处理发现背侧CAⅠ水平升高而旁侧CAⅡ无变化......阅读全文
碳酸酐酶的活性调节
CA的主要抑制剂为磺胺类，表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同，研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现，198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面
碳酸酐酶的活性调节
CA的主要抑制剂为磺胺类，表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同，研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现，198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，
关于碳酸酐酶的活性调节介绍
CA的主要抑制剂为磺胺类，表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同，研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现，198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，
碳酸酐酶的抑制剂及活性调节
CA的主要抑制剂为磺胺类，表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同，研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现，198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面
酶的活性调节方式
酶的活性可以通过以下几种方式进行调节：一、酶活性的别构调节概念：别构酶具有别构效应，即一些小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。调节方式：别构激活：使酶活性增强的效应。通常由底物或底物以外的别构激活剂引起。别构抑制：使酶活性降低的效应。可由
酶的活性调节与数量如何调节？
酶的直接生物功能是催化反应。但对于生物体来说，酶的作用并不是简单的加速反应，而是协调控制每一个代谢反应的速度，从而决定各个代谢途径的相对流量，最终使整体代谢状况与生理需求相一致。例如，在运动时，骨骼肌中糖原分解相关的酶活性升高，糖原合成相关的酶活性降低，总体表现为糖原分解；运动后休息恢复时则相反，总
酶的活性调节方式介绍
酶的活性调节主要包括四种方式：变构调节、共价修饰调节、酶原激活以及调节蛋白的调控。
钙蛋白酶的活性调节
激活调节细胞中钙蛋白酶活性受到Ca2+和钙蛋白酶抑制蛋白（calpastatin）、钙蛋白酶激活蛋白（calpain activator）的调节，其中calpain activator是calpain的正调节因子。提高Ca2+浓度，钙蛋白酶的活性增强，Ca2+浓度进一步提高将导致构象变化而表现蛋白水
酶的活性及浓度的调节方式
调节酶的浓度酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成;一种是调节酶的降解。调节酶的活性激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。反馈抑制调节许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑
胃蛋白酶的活性如何调节？
胃蛋白酶的活性可以通过多种方式进行调节。首先，胃蛋白酶原在酸性环境下被激活成为胃蛋白酶，而胃蛋白酶的活性可以被胃酸的浓度所影响。其次，胃液中的黏液可以保护胃黏膜免受胃蛋白酶的损伤，从而间接地调节胃蛋白酶的活性。此外，胃液中的其他物质，如胃泌素和抑胃肽等，也可以影响胃蛋白酶的分泌和活性。最后，一些
丝氨酸蛋白酶活性的调节方式
酶原激活酶原是酶的通常无活性的前体。如果消化酶在合成时活跃，它们会立即开始咀嚼合成器官和组织。急性胰腺炎就是这样一种情况，其中胰腺中的消化酶过早激活，导致自我消化（自溶）。它还使死后调查复杂化，因为胰腺通常会在进行肉眼评估之前自行消化。酶原是大的、无活性的结构，能够分解或变成较小的活化酶。酶原和活化
酶的活性可以通过哪些方式进行调节？
酶的活性可以通过以下几种方式进行调节：一、酶活性的别构调节概念：别构酶具有别构效应，即一些小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的部位（别构部位）结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。调节方式：别构激活：使酶活性增强。别构抑制：使酶活性降低。特点：具有协同效应，即当一个底物分子或调节分子结合
丝氨酸蛋白酶活性的调节方法
宿主生物必须确保丝氨酸蛋白酶的活性得到充分调节。这是通过对初始蛋白酶激活和抑制剂分泌的要求来实现的。酶原激活酶原是酶的通常无活性的前体。如果消化酶在合成时活跃，它们会立即开始咀嚼合成器官和组织。急性胰腺炎就是这样一种情况，其中胰腺中的消化酶过早激活，导致自我消化（自溶）。它还使死后调查复杂化，因为胰
碳酸酐酶的临床应用
CA在睫状体上皮细胞中催化CO2和H2O生成HCO3，透过腔膜分泌于房水，由于房水中的液体要保持电中性，Na+向房水分泌增加，同时带动Cl-向房水移动，从而使房水形成高渗压，于是促进H2O向房水流动；保持房水平衡和正常的pH值。而青光眼病人由于房水回流不畅，引起眼压升高。CA抑制剂（CAIs）可
碳酸酐酶的测定实验
实验方法原理H2CO3→CO2＋H2O此实验采用的是 pH 计，但是如果可能可用 pH 稳定计。实验材料酶样品试剂、试剂盒Tris-HCl含饱和 CO2 的水仪器、耗材pH 计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」所有的液体都必须冷却到 0～4℃。计算规定以单位 2×（T0-T）/ T；展开 注意事
碳酸酐酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 H2CO3→CO2＋H2O此实验采用的是 pH 计，但是如果可能可用 pH 稳定计。
碳酸酐酶的测定实验
实验方法原理 H2CO3→CO2＋H2O此实验采用的是 pH 计，但是如果可能可用 pH 稳定计。实验材料 酶样品试剂、试剂盒 Tris-HCl含饱和 CO2 的水仪器、耗材 pH 计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」所有的液体都必须冷却到 0～4℃。计算规定以单位 2×（T0-T）/ T；收
碳酸酐酶的基本简介
碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase，CA)是一种含锌金属酶，迄今在哺乳动物体内已发现至少有11种同工酶，它们的结构、分布、性质各异，多与各种上皮细胞泌H-和碳酸氢盐有关，通过催化CO2水化反应及某些脂、醛类水化反应，参与多种离子交换 ，维持机体内环境稳态。 1940年发现的第一个锌
碳酸酐酶的来源分布
CA分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆，三者在人类都是29kD的胞浆内酶；膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来；CAⅣ(29kD)发现于线粒体；由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶；近期在唾液腺及小脑浦肯野氏细胞中发
固碳关键酶RubisCO酶活性提取研究获进展
由中国科学院亚热带农业生态研究所副所长（主持工作）吴金水研究员领衔的农业生态过程方向研究团队近日在土壤微生物固碳关键酶RubisCO酶活性提取与测定方法研究方面取得了新进展。 卡尔文循环（Calvin–Benson–Bassham cycle）是光能自养生物和化能自养生物同化CO2的主要途径，
膜蛋白调节磷酸酶－“掌控”自噬活性
12月2日，Molecular Cell 杂志在线发表了中国科学院生物物理研究所张宏课题组题为The ER-localized transmembrane protein TMEM39A/SUSR2 regulates autophagy by controlling the trafficki
碳酸酐酶的基本信息
碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase，CA)是一种含锌金属酶，迄今在哺乳动物体内已发现至少有11种同工酶，它们的结构、分布、性质各异，多与各种上皮细胞泌H-和碳酸氢盐有关，通过催化CO2水化反应及某些脂、醛类水化反应，参与多种离子交换 ，维持机体内环境稳态。1940年发现的第一个锌酶，也是
碳酸酐酶的分子结构
CAⅠ、Ⅱ、Ⅱ在结构上都有一含锌单体，但CAⅠ、Ⅱ以单体形式存在，而CAⅡ以二硫键相连的二聚体形式存在人类CAⅠ和CAⅡ的三维结构用x线晶体衍射图测试几乎相同。二者氨基酸序列约有60%同源。CAⅣ有260个氨基酸，通过磷酯酰肌醇甘油键锚于质膜；可抗SDS解离作用，与胞浆内CA有30～36%同源性，其
碳酸酐酶的分子结构
CAⅠ、Ⅱ、Ⅱ在结构上都有一含锌单体，但CAⅠ、Ⅱ以单体形式存在，而CAⅡ以二硫键相连的二聚体形式存在人类CAⅠ和CAⅡ的三维结构用x线晶体衍射图测试几乎相同。二者氨基酸序列约有60%同源。CAⅣ有260个氨基酸，通过磷酯酰肌醇甘油键锚于质膜；可抗SDS解离作用，与胞浆内CA有30～36%同源性，其
碳酸酐酶的重要作用
碳酸酐酶是红细胞的主要蛋白质成分之一，在红细胞中的地位仅次于血红蛋白。含一条卷曲的蛋白质链和一个锌（Ⅱ）离子。分子量约为30000。锌离子处于变形四面体的配位环境。催化的最重要的反应是二氧化碳（碳酸酐）可逆的水合作用，使它在生理pH值条件（pH值≌7）下很快进行。为催化CO2(g) + H2O
简述碳酸酐酶的分－布
碳酸酐酶分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆，三者在人类都是29kD的胞浆内酶；膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来；CAⅣ(29kD)发现于线粒体；由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶；近期在唾液腺及小脑浦肯野氏
碳酸酐酶对人体的作用
碳酸酐酶是红细胞的主要蛋白质成分之一，在红细胞中的地位仅次于血红蛋白。含一条卷曲的蛋白质链和一个锌（Ⅱ）离子。分子量约为30000。锌离子处于变形四面体的配位环境。催化的最重要的反应是二氧化碳（碳酸酐）可逆的水合作用，使它在生理pH值条件（pH值≌7）下很快进行。为催化CO2(g) + H2O →
人碳酸酐酶（CA）酶酶联免疫分析
人碳酸酐酶（CA）酶酶联免疫分析（ELISA）试剂盒使用说明书本试剂仅供研究使用 目的：本试剂盒用于测定人血清，血浆,组织及相关液体样本中碳酸酐酶（CA）的含量。实验原理：本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中人碳酸酐酶（CA）水平。用纯化的人碳酸酐酶（CA）抗体包被微孔板，制成固相抗体，往
关于碳酸酐酶的分布的介绍
CA分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆，三者在人类都是29kD的胞浆内酶；膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来；CAⅣ(29kD)发现于线粒体；由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶；近期在唾液腺及小脑浦肯野氏细胞
碳酸酐酶的主要功能
1. 在血液及其他组织中维持酸碱平衡。2. 帮助体内组织排除二氧化碳。3. 确保以CO2 和HCO3-为催化底物的酶保持适度的底物浓度。4. 在植物体内，CA可以帮助提高叶绿体内CO2的浓度，从而增加二磷酸核酮糖羧化酶的羧化率。5. 产甲烷菌中，CA则参与醋酸盐的分解代谢。