关于碳酸酐酶的分布的介绍
CA分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆，三者在人类都是29kD的胞浆内酶；膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来；CAⅣ(29kD)发现于线粒体；由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶；近期在唾液腺及小脑浦肯野氏细胞中发现的新CA相关基因CAⅧ亦为胞浆内酶。胃肠道、肾远曲小管和集台管、肾上腺球状带细胞、附睾起始段狭窄细胞、远侧头体部和近侧尾部上皮细胞、快收缩骨骼肌细胞、脑脉络丛上皮细胞、髓磷脂形成细胞及眼部睫状突、角膜、视网膜细胞内都有CAⅡ；CAⅣ还分布于胃肠道、肾远曲小管和髓袢升支粗段上皮细胞顶质膜、基侧质膜表面、附睾、输精管及其壶腹部的上皮微绒毛、顶质膜、皮下平滑肌层、脑毛细血管上皮细胞腔面、心肌、眼部分毛细血管床、脉络膜血管层以及骨骼肌、肝、泪腺等处。......阅读全文
关于碳酸酐酶的分布的介绍
CA分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆，三者在人类都是29kD的胞浆内酶；膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来；CAⅣ(29kD)发现于线粒体；由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶；近期在唾液腺及小脑浦肯野氏细胞
碳酸酐酶的来源分布
CA分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆，三者在人类都是29kD的胞浆内酶；膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来；CAⅣ(29kD)发现于线粒体；由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶；近期在唾液腺及小脑浦肯野氏细胞中发
碳酸酐酶的分布及研究历史
CA分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆，三者在人类都是29kD的胞浆内酶；膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来；CAⅣ(29kD)发现于线粒体；由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶；近期在唾液腺及小脑浦肯野氏细胞中发
碳酸酐酶的结构特点及分布情况
碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase，CA)是一种含锌金属酶，迄今在哺乳动物体内已发现至少有11种同工酶，它们的结构、分布、性质各异，多与各种上皮细胞泌H-和碳酸氢盐有关，通过催化CO2水化反应及某些脂、醛类水化反应，参与多种离子交换 ，维持机体内环境稳态。1940年发现的第一个锌酶，也是
关于碳酸酐酶的活性调节介绍
CA的主要抑制剂为磺胺类，表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同，研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现，198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，
关于碳酸酐酶9的基本介绍
缺氧相关蛋白碳酸酐酶-9 ( CA-9) 是碳酸酐酶家族中的一员。它调节细胞内pH 值，在直接由于缺氧导致的肿瘤中大量的表达，与肿瘤细胞增殖、细胞黏附、肿瘤进展相关。 人类CA-9 基因是Liao 等于1994 年首次从宫颈癌细胞株中克隆出来。在一般情况下，CA-9仅表达于极少的正常组织，如胃
关于碳酸酐酶的临床应用介绍
碳酸酐酶在睫状体上皮细胞中催化CO2和H2O生成HCO3，透过腔膜分泌于房水，由于房水中的液体要保持电中性，Na+向房水分泌增加，同时带动Cl-向房水移动，从而使房水形成高渗压，于是促进H2O向房水流动；保持房水平衡和正常的pH值。而青光眼病人由于房水回流不畅，引起眼压升高。CA抑制剂（CAIs）
关于碳酸酐酶的重要地位介绍
碳酸酐酶是红细胞的主要蛋白质成分之一，在红细胞中的地位仅次于血红蛋白。含一条卷曲的蛋白质链和一个锌（Ⅱ）离子。分子量约为30000。锌离子处于变形四面体的配位环境。催化的最重要的反应是二氧化碳（碳酸酐）可逆的水合作用，使它在生理pH值条件（pH值≌7）下很快进行。为催化CO2(g) + H2O
关于碳酸酐酶的基本信息介绍
碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase，CA)是一种含锌金属酶，迄今在哺乳动物体内已发现至少有11种同工酶，它们的结构、分布、性质各异，多与各种上皮细胞泌H-和碳酸氢盐有关，通过催化CO2水化反应及某些脂、醛类水化反应，参与多种离子交换 ，维持机体内环境稳态。 1940年发现的第一个锌
关于碳酸酐酶的分子结构介绍
碳酸酐酶的分子结构— CAⅠ、Ⅱ在结构上都有一含锌单体，但CAⅠ、Ⅱ以单体形式存在，而CAⅡ以二硫键相连的二聚体形式存在人类CAⅠ和CAⅡ的三维结构用x线晶体衍射图测试几乎相同。二者氨基酸序列约有60%同源。CAⅣ有260个氨基酸，通过磷酯酰肌醇甘油键锚于质膜；可抗SDS解离作用，与胞浆内CA有
关于马来酸酐的介绍
马来酸酐，又称失水苹果酸酐、顺丁烯二酸酐、顺酐，是顺丁烯二酸的酸酐，室温下为有强烈刺激性气味的白色晶体，化学式为C4H2O3。 化学式：C4H2O3 分子量：98.057 CAS号：108-31-6 EINECS号：203-571-6
关于乙醛脱氢酶的分布介绍
乙醛脱氢酶基因位于12号染色体（12q24.2），它的主要多态性是rs671，即位于外显子12的G1510A。正常的等位基因记为ALDH2*1，单碱基突变的等位基因记为ALDH2*2。突变基因翻译出的酶中，残基487的谷氨酸变为赖氨酸，造成催化活性基本丧失。 ALDH2*2在人类各族群中的分布
关于乙酸酐的用途介绍
乙酸酐是重要的乙酰化试剂，乙酸酐用于制造纤维素乙酸酯、乙酸塑料、不燃性电影胶片；在医药工业中用于制造合成霉素痢特灵、地巴唑、咖啡因和阿司匹林、磺胺药物等；在染料工业中主要用于生产分散深蓝HCL、分散大红S-SWEL、分散黄棕S-2REL等；在香料工业中用于生产香豆素、乙酸龙脑酯、葵子麝香、乙酸柏
碳酸酐酶的测定实验
实验方法原理 H2CO3→CO2＋H2O此实验采用的是 pH 计，但是如果可能可用 pH 稳定计。实验材料 酶样品试剂、试剂盒 Tris-HCl含饱和 CO2 的水仪器、耗材 pH 计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」所有的液体都必须冷却到 0～4℃。计算规定以单位 2×（T0-T）/ T；收
碳酸酐酶的活性调节
CA的主要抑制剂为磺胺类，表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同，研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现，198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面
碳酸酐酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 H2CO3→CO2＋H2O此实验采用的是 pH 计，但是如果可能可用 pH 稳定计。
碳酸酐酶的基本简介
碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase，CA)是一种含锌金属酶，迄今在哺乳动物体内已发现至少有11种同工酶，它们的结构、分布、性质各异，多与各种上皮细胞泌H-和碳酸氢盐有关，通过催化CO2水化反应及某些脂、醛类水化反应，参与多种离子交换 ，维持机体内环境稳态。 1940年发现的第一个锌
碳酸酐酶的测定实验
实验方法原理H2CO3→CO2＋H2O此实验采用的是 pH 计，但是如果可能可用 pH 稳定计。实验材料酶样品试剂、试剂盒Tris-HCl含饱和 CO2 的水仪器、耗材pH 计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」所有的液体都必须冷却到 0～4℃。计算规定以单位 2×（T0-T）/ T；展开 注意事
碳酸酐酶的临床应用
CA在睫状体上皮细胞中催化CO2和H2O生成HCO3，透过腔膜分泌于房水，由于房水中的液体要保持电中性，Na+向房水分泌增加，同时带动Cl-向房水移动，从而使房水形成高渗压，于是促进H2O向房水流动；保持房水平衡和正常的pH值。而青光眼病人由于房水回流不畅，引起眼压升高。CA抑制剂（CAIs）可
碳酸酐酶的活性调节
CA的主要抑制剂为磺胺类，表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同，研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现，198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，
关于葡糖苷酶的来源和分布介绍
葡萄糖苷酶来源广泛，几乎所有以碳水化合物为能源的具有细胞结构的生物体内都有所存在。根据具有糖类活性的酶数据库（Carbohydrate-Active enZYmes Database，CAZy）依据蛋白质晶体结构的同源性与功能的相似性所进行的归类 [2] ，可将现已发现的糖苷水解酶分为133个糖
关于含锌蛋白酶的含量与分布介绍
含锌蛋白酶的含量与分布：植物正常含锌量为25～150mg·kg-1（干重）。其含量常因植物种类及品种不同而有差异。植物各部位的含锌量也不相同，一般多分布在茎尖和幼嫩的叶片中。据中国科学院植物研究所的试验结果表明，正常番茄植株顶芽含锌量最高，叶片次之，茎最少；整个植株中锌的分布呈由下而上逐渐递增的
关于胰脂肪酶的来源与分布介绍
胰脂肪酶主要由胰腺腺泡细胞分泌，并在十二指肠中起到消化脂肪的作用，包括经典的甘油三酯脂酶（pancreatic triglyceride lipase,PTL）与其相关蛋白1（pancreatic lipase-related protein 1, PLRP1）和2（PLRP2）、胆盐刺激性脂酶
关于醋酸酐的基本信息介绍
乙酸酐，是一种有机物，化学式为C4H6O3，为无色透明液体，有强烈的乙酸气味，味酸，有吸湿性，溶于氯仿和乙醚，缓慢地溶于水形成乙酸，与乙醇作用形成乙酸乙酯。易燃，有腐蚀性，有催泪性。 化学式：C4H6O3 分子量：102.089 CAS号：108-24-7 EINECS号：203-564
关于醋酸酐的泄漏应急处理介绍
迅速撤离泄漏污染区人员至安全区，并进行隔离，立即切断泄漏源，迅速将盛装容器移至安全区域，应急处置人员应佩戴安全放回用品。建议应急处理人员戴自给正压式呼吸器，穿防酸碱工作服。不要直接接触泄漏物。尽可能切断泄漏源。防止流入下水道、排洪沟等限制性空间。 小量泄漏：用砂土、干燥石灰或苏打灰混合。 大
碳酸酐酶的分子结构
CAⅠ、Ⅱ、Ⅱ在结构上都有一含锌单体，但CAⅠ、Ⅱ以单体形式存在，而CAⅡ以二硫键相连的二聚体形式存在人类CAⅠ和CAⅡ的三维结构用x线晶体衍射图测试几乎相同。二者氨基酸序列约有60%同源。CAⅣ有260个氨基酸，通过磷酯酰肌醇甘油键锚于质膜；可抗SDS解离作用，与胞浆内CA有30～36%同源性，其
碳酸酐酶的基本信息
碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase，CA)是一种含锌金属酶，迄今在哺乳动物体内已发现至少有11种同工酶，它们的结构、分布、性质各异，多与各种上皮细胞泌H-和碳酸氢盐有关，通过催化CO2水化反应及某些脂、醛类水化反应，参与多种离子交换 ，维持机体内环境稳态。1940年发现的第一个锌酶，也是
碳酸酐酶的分子结构
CAⅠ、Ⅱ、Ⅱ在结构上都有一含锌单体，但CAⅠ、Ⅱ以单体形式存在，而CAⅡ以二硫键相连的二聚体形式存在人类CAⅠ和CAⅡ的三维结构用x线晶体衍射图测试几乎相同。二者氨基酸序列约有60%同源。CAⅣ有260个氨基酸，通过磷酯酰肌醇甘油键锚于质膜；可抗SDS解离作用，与胞浆内CA有30～36%同源性，其
简述碳酸酐酶的分－布
碳酸酐酶分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆，三者在人类都是29kD的胞浆内酶；膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来；CAⅣ(29kD)发现于线粒体；由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶；近期在唾液腺及小脑浦肯野氏
碳酸酐酶的重要作用
碳酸酐酶是红细胞的主要蛋白质成分之一，在红细胞中的地位仅次于血红蛋白。含一条卷曲的蛋白质链和一个锌（Ⅱ）离子。分子量约为30000。锌离子处于变形四面体的配位环境。催化的最重要的反应是二氧化碳（碳酸酐）可逆的水合作用，使它在生理pH值条件（pH值≌7）下很快进行。为催化CO2(g) + H2O