碳酸酐酶的测定实验

基本方案 实验方法原理 H2CO3→CO2+H2O此实验采用的是 pH 计,但是如果可能可用 pH 稳定计。 实验材料 酶样品 试剂、试剂盒 Tris-HCl 含饱和 CO2 的水 仪器、耗材 pH 计 实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其......阅读全文

碳酸酐酶的测定实验

基本方案             实验方法原理 H2CO3→CO2+H2O此实验采用的是 pH 计,但是如果可能可用 pH 稳定计。

碳酸酐酶的测定实验

实验方法原理 H2CO3→CO2+H2O此实验采用的是 pH 计,但是如果可能可用 pH 稳定计。实验材料 酶样品试剂、试剂盒 Tris-HCl含饱和 CO2 的水仪器、耗材 pH 计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」所有的液体都必须冷却到 0~4℃。计算规定以单位 2×(T0-T)/ T;收

碳酸酐酶的测定实验

实验方法原理H2CO3→CO2+H2O此实验采用的是 pH 计,但是如果可能可用 pH 稳定计。实验材料酶样品试剂、试剂盒Tris-HCl含饱和 CO2 的水仪器、耗材pH 计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」所有的液体都必须冷却到 0~4℃。计算规定以单位 2×(T0-T)/ T;展开 注意事

一文了解碳酸酐酶的测定

实验方法原理H2CO3→CO2+H2O此实验采用的是 pH 计,但是如果可能可用 pH 稳定计。实验材料酶样品试剂、试剂盒Tris-HCl含饱和 CO2 的水仪器、耗材pH 计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」所有的液体都必须冷却到 0~4℃。计算规定以单位 2×(T0-T)/ T;展开 注意事

碳酸酐酶的活性调节

  CA的主要抑制剂为磺胺类,表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同,研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现,198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”,造成低催化、低敏感性。此外,

碳酸酐酶的活性调节

CA的主要抑制剂为磺胺类,表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同,研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现,198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”,造成低催化、低敏感性。此外,表面

碳酸酐酶的临床应用

  CA在睫状体上皮细胞中催化CO2和H2O生成HCO3,透过腔膜分泌于房水,由于房水中的液体要保持电中性,Na+向房水分泌增加,同时带动Cl-向房水移动,从而使房水形成高渗压,于是促进H2O向房水流动;保持房水平衡和正常的pH值。而青光眼病人由于房水回流不畅,引起眼压升高。CA抑制剂(CAIs)可

碳酸酐酶的来源分布

CA分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆,三者在人类都是29kD的胞浆内酶;膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来;CAⅣ(29kD)发现于线粒体;由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶;近期在唾液腺及小脑浦肯野氏细胞中发

碳酸酐酶的基本简介

  碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase,CA)是一种含锌金属酶,迄今在哺乳动物体内已发现至少有11种同工酶,它们的结构、分布、性质各异,多与各种上皮细胞泌H-和碳酸氢盐有关,通过催化CO2水化反应及某些脂、醛类水化反应,参与多种离子交换 ,维持机体内环境稳态。  1940年发现的第一个锌

碳酸酐酶的分子结构

CAⅠ、Ⅱ、Ⅱ在结构上都有一含锌单体,但CAⅠ、Ⅱ以单体形式存在,而CAⅡ以二硫键相连的二聚体形式存在人类CAⅠ和CAⅡ的三维结构用x线晶体衍射图测试几乎相同。二者氨基酸序列约有60%同源。CAⅣ有260个氨基酸,通过磷酯酰肌醇甘油键锚于质膜;可抗SDS解离作用,与胞浆内CA有30~36%同源性,其

碳酸酐酶的分子结构

CAⅠ、Ⅱ、Ⅱ在结构上都有一含锌单体,但CAⅠ、Ⅱ以单体形式存在,而CAⅡ以二硫键相连的二聚体形式存在人类CAⅠ和CAⅡ的三维结构用x线晶体衍射图测试几乎相同。二者氨基酸序列约有60%同源。CAⅣ有260个氨基酸,通过磷酯酰肌醇甘油键锚于质膜;可抗SDS解离作用,与胞浆内CA有30~36%同源性,其

碳酸酐酶的基本信息

碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase,CA)是一种含锌金属酶,迄今在哺乳动物体内已发现至少有11种同工酶,它们的结构、分布、性质各异,多与各种上皮细胞泌H-和碳酸氢盐有关,通过催化CO2水化反应及某些脂、醛类水化反应,参与多种离子交换 ,维持机体内环境稳态。1940年发现的第一个锌酶,也是

碳酸酐酶的重要作用

  碳酸酐酶是红细胞的主要蛋白质成分之一,在红细胞中的地位仅次于血红蛋白。含一条卷曲的蛋白质链和一个锌(Ⅱ)离子。分子量约为30000。锌离子处于变形四面体的配位环境。催化的最重要的反应是二氧化碳(碳酸酐)可逆的水合作用,使它在生理pH值条件(pH值≌7)下很快进行。为催化CO2(g) + H2O

简述碳酸酐酶的分-布

  碳酸酐酶分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆,三者在人类都是29kD的胞浆内酶;膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来;CAⅣ(29kD)发现于线粒体;由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶;近期在唾液腺及小脑浦肯野氏

碳酸酐酶对人体的作用

碳酸酐酶是红细胞的主要蛋白质成分之一,在红细胞中的地位仅次于血红蛋白。含一条卷曲的蛋白质链和一个锌(Ⅱ)离子。分子量约为30000。锌离子处于变形四面体的配位环境。催化的最重要的反应是二氧化碳(碳酸酐)可逆的水合作用,使它在生理pH值条件(pH值≌7)下很快进行。为催化CO2(g) + H2O →

人碳酸酐酶(CA)酶酶联免疫分析

人碳酸酐酶(CA)酶酶联免疫分析(ELISA)试剂盒使用说明书本试剂仅供研究使用       目的:本试剂盒用于测定人血清,血浆,组织及相关液体样本中碳酸酐酶(CA)的含量。实验原理:本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中人碳酸酐酶(CA)水平。用纯化的人碳酸酐酶(CA)抗体包被微孔板,制成固相抗体,往

关于碳酸酐酶的分布的介绍

  CA分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆,三者在人类都是29kD的胞浆内酶;膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来;CAⅣ(29kD)发现于线粒体;由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶;近期在唾液腺及小脑浦肯野氏细胞

碳酸酐酶的主要功能

1. 在血液及其他组织中维持酸碱平衡。2. 帮助体内组织排除二氧化碳。3. 确保以CO2 和HCO3-为催化底物的酶保持适度的底物浓度。4. 在植物体内,CA可以帮助提高叶绿体内CO2的浓度,从而增加二磷酸核酮糖羧化酶的羧化率。5. 产甲烷菌中,CA则参与醋酸盐的分解代谢。

碳酸酐酶的主要功能

1. 在血液及其他组织中维持酸碱平衡。2. 帮助体内组织排除二氧化碳。3. 确保以CO2 和HCO3-为催化底物的酶保持适度的底物浓度。4. 在植物体内,CA可以帮助提高叶绿体内CO2的浓度,从而增加二磷酸核酮糖羧化酶的羧化率。5. 产甲烷菌中,CA则参与醋酸盐的分解代谢。

碳酸酐酶的分布及研究历史

CA分布广泛。CAⅠ、Ⅱ从红细胞首次分离得到。CAⅢ最早发现于骨骼肌细胞浆,三者在人类都是29kD的胞浆内酶;膜相关酶CAⅣ已于小牛肺、人肾、大鼠肺中纯化出来;CAⅣ(29kD)发现于线粒体;由Murakmi于1987年从唾液腺中纯化的CAⅥ(42kD)为分泌型酶;近期在唾液腺及小脑浦肯野氏细胞中发

关于碳酸酐酶9的基本介绍

  缺氧相关蛋白碳酸酐酶-9 ( CA-9) 是碳酸酐酶家族中的一员。它调节细胞内pH 值,在直接由于缺氧导致的肿瘤中大量的表达,与肿瘤细胞增殖、细胞黏附、肿瘤进展相关。  人类CA-9 基因是Liao 等于1994 年首次从宫颈癌细胞株中克隆出来。在一般情况下,CA-9仅表达于极少的正常组织,如胃

关于碳酸酐酶的活性调节介绍

  CA的主要抑制剂为磺胺类,表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同,研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现,198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”,造成低催化、低敏感性。此外,

碳酸酐酶的临床应用和发展

CA在睫状体上皮细胞中催化CO2和H2O生成HCO3,透过腔膜分泌于房水,由于房水中的液体要保持电中性,Na+向房水分泌增加,同时带动Cl-向房水移动,从而使房水形成高渗压,于是促进H2O向房水流动;保持房水平衡和正常的pH值。而青光眼病人由于房水回流不畅,引起眼压升高。CA抑制剂(CAIs)可抑制

关于碳酸酐酶的临床应用介绍

 碳酸酐酶在睫状体上皮细胞中催化CO2和H2O生成HCO3,透过腔膜分泌于房水,由于房水中的液体要保持电中性,Na+向房水分泌增加,同时带动Cl-向房水移动,从而使房水形成高渗压,于是促进H2O向房水流动;保持房水平衡和正常的pH值。而青光眼病人由于房水回流不畅,引起眼压升高。CA抑制剂(CAIs)

碳酸酐酶的分子结构简介

  CAⅠ、Ⅱ、Ⅱ在结构上都有一含锌单体,但CAⅠ、Ⅱ以单体形式存在,而CAⅡ以二硫键相连的二聚体形式存在人类CAⅠ和CAⅡ的三维结构用x线晶体衍射图测试几乎相同。二者氨基酸序列约有60%同源。CAⅣ有260个氨基酸,通过磷酯酰肌醇甘油键锚于质膜;可抗SDS解离作用,与胞浆内CA有30~36%同源性

异构酶的测定实验_葡萄糖异构酶的测定实验

实验方法原理D-葡萄糖 ⇌ D-木果糖实验材料酶溶液试剂、试剂盒TES NaOHD-葡萄糖CoCl2半胱氨酸·HCl咔唑溶液硫酸仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」实验步骤与木糖异构酶基本相同,唯一不同的是在酶反应以及加完半胱氨酸后,咔唑和硫酸混合物可以放置 30 min 进行

异构酶的测定实验

实验方法原理 D-木糖 ⇌ D-木酮糖实验材料 酶溶液试剂、试剂盒 TES NaOHD-木糖MnSO4半胱氨酸·HCl咔唑溶液硫酸仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」20 ul 的实验混合物和 20 ul 酶溶液(各自用 20 ul TES 缓冲液作对照)混合,并在测定

异构酶的测定实验

暂未评分点评实验,有机会获丁当奖励 +收藏异构酶的测定实验标签:D-木糖异构酶 葡萄糖异构酶 酶学实验手册 第三章葡萄糖异构酶是应用最多的酶之一,本质上它是木糖异构酶而非葡萄糖异构酶。它从各种各样的微生物中分离得来,它在微生物体内作为木糖代谢物。半纤维素,像木聚糖或阿拉伯糖,是最丰富的自然营养物质之

酶活性的测定实验

酶活性的测定可应用于:(1)酶动力学的研究;(2)酶抑制的研究。实验方法原理1.酶的量或浓度可以用摩尔量表示,或者用酶单位的活性表示。酶活力=每单位时间转化的底物摩尔数=速率×反应体积。酶活性是存在的活性酶量的量度,取决于指定的条件。SI单位是katal,1 katal = 1 mol /s,更实际

酶活性的测定实验

连续性检测             实验方法原理 1.酶的量或浓度可以用摩尔量表示,或者用酶单位的活性表示。酶活力=每单位时间转化的底物摩尔数=速率×反应体积。酶活性是存在的活性酶量