引起蛋白质变性的主要因素
引起蛋白质变性的主要因素有：①温度。②酸碱度。③有机溶剂。④脲和盐酸胍。这是应用最广泛的蛋白质变性试剂。⑤去垢剂和芳香环化合物。......阅读全文
变性的蛋白质在细胞中没有影响
变性蛋白质特点是：生物学活性丧失,更易被蛋白酶催化水解,溶解度降低。1.会生物活性丧失变性蛋白质的主要特征，如酶不再具有催化活性.2.溶解度明显下降，易沉淀球状蛋白质变性后，空间结构破坏，多肽链伸展，形成随机卷曲的无规线团，隐藏在分子内部的疏水基团暴露，肽链伸展并相互缠绕聚集，原有的亲水性丧失，3.
关于蛋白质变性的致变因素介绍
引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。 物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基硫酸钠(SDS)等。 重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断
蛋白质的沉淀和变性有什么关系
蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀。蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件不致互相凝集。然而除掉这两个稳定因素（如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂）蛋白质便容易凝集
新技术|让变性蛋白质“复活”的简便方法
圣彼得堡国立信息技术机械与光学（ITMO）大学和希伯来大学的化学家们找到了一种办法，使化学变性后的蛋白质重新恢复蛋白质结构。作者强调了该方法的通用性，它不仅适用于特定分子还适合多蛋白系统，在此以前没有人成功复原过复合酶。这项技术可简化用于阿尔茨海默症和帕金森治疗药物的生产步骤，降低生产成本。这项
已经变性的蛋白质上样溶液可以保存吗
如果是用SDS将蛋白溶液变性，4度可以保存几个月，-20度可以保存一年左右如果将变性蛋白冻干成干粉，可以保存三年没问题
变性的蛋白质离心后为什么会出现沉淀
蛋白变性后，2-4级结构被破坏，变为无序的线性结构。导致原来折叠在蛋白空间结构内部的疏水性氨基酸暴露出来。疏水性氨基酸在水溶液中会相互聚集从而产生沉淀。 这个应该是沉淀的主要原因。其实溶解是个挺复杂的过程，包括溶质与水分子的相互作用、各种基团、化学键的表现，但这些现在都不是很清楚。
有机溶剂引起蛋白质沉淀的主要原因
1)蛋白质沉淀原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析．这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质
核酸的变性的变性温度
热变性一半时的温度称为熔点或变性温度，以Tm来表示。DNA的G+C含量影响Tm值。由于G≡C比A=T碱基对更稳定，因此富含G≡C的DNA比富含A=T的DNA具有更高的熔解温度。根据经验公式xG+C =（Tm -69.3）× 2.44可以由DNA的Tm值计算G+C含量，或由G+C含量计算Tm值。
蛋白质除了变性会析出还有什么可能析出
采用盐析的方法。向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可以降低蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析，是物理变化，可复原（向某些蛋白质溶液中加入某些重金属盐，可以使蛋白质性质发生改变而凝聚，进而从溶液中析出，这种作用叫作变性，性质改变，是化学反应，无法复原）。
为什么重金属会使蛋白质变性
重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质,抢救误服重金属盐中毒
影响蛋白质电泳分离效果的主要因素有哪些
影响蛋白质电泳的主要因素为： 1．电泳介质的pH值 溶液的pH值决定带电物质的解离程度，也决定物质所带净电荷的多少.对蛋白质，氨基酸等类似两性电解质，pH值离等电点越远，粒子所带电荷越多，泳动速度越快，反之越慢。因此，当分离某一种混合物时，应选择一种能扩大各种蛋白质所带电
蛋白质变性失去结晶能力是什么意思
蛋白质结晶是指在其溶液中由于溶剂溶解度的改变或其他原因，从原溶液中析出，通过分子间的作用力相互聚集形成的具有特定规格排列的析出物，即蛋白质晶体。故结晶的关键点在于待结晶物可析出，有结晶核，待结晶物为同种分子且空间结构相同。一般可以引起蛋白质变性的原因分为两类，分别是物理和化学因素两类。比如加热、加压
蛋白质变性后会复性吗？什么条件下？
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和
重金属盐为什么会使蛋白质变性
重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质,抢救误服重金属盐中毒
蛋白质溶液中加入丙酮来沉淀蛋白会导致蛋白质变性吗
蛋白质溶液中加入丙酮来沉淀蛋白，这不会导致蛋白质变性蛋白质沉淀的定义：蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀(precipitation)，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀。蛋白质沉淀的方法：盐析法 ——多用于各种蛋白质和酶的分离纯
Science推翻长期以来的定论：蛋白质变性全新理论
生物通报道：敲开一个鸡蛋，滑入热煎锅中，几乎立刻透明和滑溜的蛋清就变白，变硬，在这个过程中我们观察的煎鸡蛋过程，就是生活中十分常见的蛋白质变性这一重要的生化现象。 细胞中蛋白质则是线状分子，缠绕在一起组成蛋白质特异性结构：有些球形，有些是管状的，各不相同。这些结构都会在变性过程中崩解，蛋白质再
利用静态多重光散射(SMLS)监测蛋白质变性过程
介绍蛋白质被用在很多领域，比如食物，制药学、生物化学、生物学，而且经常是比较高的浓度。医学领域为了药物适合长期服用或减少注射次数，蛋白浓度通常较高，这时科学仪器表征方法很大程度上受到高度浓缩的蛋白质分散性的挑战。高浓度蛋白质悬浮液出现不稳定性的影响因素有温度，盐浓度和氨基酸加量等。蛋白质的变性程度经
最新：DNA复制引起的蛋白质剂量失衡及细胞的应对机制
许多蛋白质通过形成复合体发挥功能，而同一个复合体的各组分则按照特定的剂量比例组成。这种剂量比例如果被破坏（即剂量失衡）会导致严重的表型缺陷。然而目前的大部分剂量失衡研究的对象是染色体数目发生变异的非整倍体，却忽视了即使是整倍体细胞每经历一次细胞分裂都会面临基因剂量失衡的问题——在处于DNA合成期
western－blot－的蛋白质一定要变性才能和抗体结合吗
不一定。取决于选择的抗体识别的表位是什么样的。有些抗体会标明验证过哪些实验，例如WB，ELISA等，如果标有ELISA，IHC之类的，说明抗体可以识别天然状态下的蛋白，不用变性也可以检测。但是如果抗体只标注做过WB就需要当心，因为很可能这个抗体只能检测到变性以后的线性表位，如果蛋白没有变性，有高级结
western－blot－的蛋白质一定要变性才能和抗体结合吗
不一定。取决于选择的抗体识别的表位是什么样的。有些抗体会标明验证过哪些实验，例如WB，ELISA等，如果标有ELISA，IHC之类的，说明抗体可以识别天然状态下的蛋白，不用变性也可以检测。但是如果抗体只标注做过WB就需要当心，因为很可能这个抗体只能检测到变性以后的线性表位，如果蛋白没有变性，有高级结
研究发现DNA复制引起的蛋白质剂量失衡及细胞的应对机制
许多蛋白质通过形成复合体发挥功能，而同一个复合体的各组分则按照特定的剂量比例组成。这种剂量比例如果被破坏（即剂量失衡）会导致严重的表型缺陷。然而目前的大部分剂量失衡研究的对象是染色体数目发生变异的非整倍体，却忽视了即使是整倍体细胞每经历一次细胞分裂都会面临基因剂量失衡的问题——在处于DNA合成期
低温下高浓度乙醇不会使蛋白质变性，对吗
问题有歧义，高浓度是多少呢？乙醇使蛋白质变性的浓度最好效果在75%左右，低温下的酒精分子的运动就缓慢，但是有一定的化学作用~~
蛋白质变性后，溶解度下降原因是什么
蛋白质变性后在水中溶解度肯定是降低的。变性会破坏了蛋白质的分子内氢键，使它的空间结构被破坏，变成了氨基酸长链，这样链与链之间容易形成分子间氢键而聚集成团，不易被溶解。 当然如果这个溶解度不是针对于水而是针对于其他溶剂，也有可能蛋白质变性后，为什么溶解度不降低反而升高。这可能和相似相溶的原理有关系。
低温下高浓度乙醇不会使蛋白质变性，对吗
乙醇使蛋白质变性的浓度最好效果在75%左右，低温下的酒精分子的运动就缓慢，但是有一定的化学作用
如何将蛋白质在不变性的前提下进行浓缩
1：少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。2：如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程．利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质．
变性DNA的定义
中文名称变性DNA英文名称denatured DNA定 义由于物理(如过热)或化学(如加入尿素)等因素的影响，使之失去生物活性的DNA分子。不再具有致密的、双链的螺旋结构，而成为松散的和单链的结构。去除变性因素，DNA一般可以复性。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），核酸与基因（二级学科）
椎间盘变性的简介
椎间盘 椎间盘是位于人体脊柱两椎体之间，由软骨板、纤维环、髓核组成的一个密封体。上下有软骨板，是透明软骨覆盖于椎体上，下面骺环中间的骨面。上下的软骨板与纤维环一起将髓核密封起来。纤维环由胶原纤维束的纤维软骨构成，位于髓核的四周。纤维环的纤维束相互斜行交叉重叠，使纤维环成为坚实的组织，能承受较大
影响电泳的主要因素
影响电泳的主要因素为：1．电泳介质的pH值溶液的pH值决定带电物质的解离程度，也决定物质所带净电荷的多少.对蛋白质，氨基酸等类似两性电解质，pH值离等电点越远，粒子所带电荷越多，泳动速度越快，反之越慢。因此，当分离某一种混合物时，应选择一种能扩大各种蛋白质所带电荷量差别的pH值，以利于各种蛋白质的有
影响PCR的主要因素
PCR技术必须有人工合成的合理引物和提取的样品DNA，然后才进行自动热循环，最后进行产物鉴定与分析。引物设计与合成目前只能在少数技术力量较强的研究院、所进行，临床应用只需购买PCR检测试剂盒就可开展工作，PCR自动热循环中影响因素很多，对不同的DNA样品，PCR反应中各种成份加入量和温度循环参数均不
Bruker新型IMPACT－HD质谱仪引起轰动的蛋白质组学研究新成果
布鲁克IMPACT HD树立了蛋白质组鉴别的新基准，实现超过8000个全蛋白分析，具备破纪录的复杂生物样品中痕量物质鉴定的分析能力 2013年6月10日——在Minneapolis会议中心召开的第61届ASMS会议上，布鲁克推出蛋白质组学和生物标志物研究中令人振奋的全新高精度质谱仪。ZL低噪声