青霉素结合蛋白的基本介绍
青霉素结合蛋白(PBPs)是位于细菌细胞膜上的一些膜蛋白,最初发现时因为能和青霉素共价结合而得名。1972年Suginaka等第一次报道了青霉素结合蛋白(PBPs),他们用放射性同位素标记的青霉素标出了细菌表面的PBPs。后来研究发现PBPs也能与非β-内酰胺类抗生素结合。另外非细菌如螺旋体也可能有PBPs。PBPs是参与细菌细胞壁肽聚糖生物合成的酶,包括转肽酶、羧肽酶、内肽酶。它的正常存在是细菌保持正常形态及功能的必需条件,青霉素等抗生素正是通过与PBPs结合抑制细菌细胞壁的生物合成引起细菌细胞死亡从而发挥杀菌作用。一旦青霉素结合蛋白的数量、种类或者与抗生素的亲和力发生变化将会影响细菌的形态或者对抗生素的敏感性。细菌青霉素结合蛋白改变引起的细菌对抗生素的耐药性目前仍是研究的热点之一,其研究对于抗生素的改造、新抗生素的设计均有指导意义。......阅读全文
青霉素结合蛋白的基本介绍
青霉素结合蛋白(PBPs)是位于细菌细胞膜上的一些膜蛋白,最初发现时因为能和青霉素共价结合而得名。1972年Suginaka等第一次报道了青霉素结合蛋白(PBPs),他们用放射性同位素标记的青霉素标出了细菌表面的PBPs。后来研究发现PBPs也能与非β-内酰胺类抗生素结合。另外非细菌如螺旋体也可
青霉素结合蛋白的结构介绍
以前是通过细菌提取的羧肽酶的青霉素-肽衍生物的氨基酸序列分析弄清了数种PBPs的活性中心，结果显示细菌PBP活性中心常是丝氨酸，β-内酰胺类抗生素正是通过其β-内酰胺环中的羧基和细菌相应的PBPs的丝氨酸的羟基共价结合成丝氨酸酯起作用。另外也有研究表明可能存在半胱氨酸-巯基为活性中心的羧肽酶。后
简述青霉素结合蛋白的分类
按照细菌对各种β-内酰胺类抗生素的敏感度，可以将PBPs大致分为两类: ①对青霉素敏感度稍差，但对大多数头孢菌素敏感的PBPs:分子质量较低(Mr24.8～34.7ku)，一般是D，D-肽酶，作用于肽或羧肽羧基供体相似物。如金黄色葡萄球菌的PBP4，大肠埃希氏菌的PBP5、PBP6； ②一般
单链结合蛋白的基本介绍
单链结合蛋白（SSB，single strand DNA-binding protein）：又称DNA结合蛋白，是DNA复制所必须的。单链结合蛋白不属于酶，大肠杆菌细胞中的单链结合蛋白由4个相同的亚基组成，相对分子质量为74000，结合单链DNA的跨度约32个核苷酸单位；DNA解旋后，DNA分子
血浆蛋白结合率的基本介绍
血浆蛋白结合率（binding rate of plasma protein， BRPP）系指药物吸收入血液后，多数与血浆蛋白结合，治疗剂量的药物与血浆蛋白结合的百分率。 在正常情况下，各种药物以一定的比率与血浆蛋白结合，在血浆中常同时存在结合型与游离型。而只有游离型药物才具有药物活性。当两种
关于青霉素结合蛋白的功能简介
不同细菌的PBPs组成不同，其功能也各不相同，研究表明并非所有的PBPs均是抗生素的作用靶位。按其与细菌生理功能的关系及抗生素作用后的反应大致可以将它们分为细菌生长必需蛋白和生长非必需蛋白。现在研究得比较多的是革兰氏阳性菌中的肺炎链球菌、金黄色葡萄球菌、枯草芽孢杆菌等，革兰氏阴性菌中的大肠埃希氏
血清结合珠蛋白的基本介绍
结合珠蛋白（Serum bound globin）是肝脏合成的一种糖蛋白，能与血浆中的血红蛋白结合形成稳定的复合物。 正常值 火箭电泳法：1.0-2.7g/L； 放射免疫扩散法： 0.8-2.7g/L； 血红蛋白结合法：0.3-2.0g/L。 临床意义 本测定主要用于反映是否发生溶血
结合蛋白质的基本内容介绍
结合蛋白质的分子中除氨基酸组分之外，还含有非氨基酸物质，后者称为辅因子，二者以共价或非共价形式结合，往往作为一个整体从生物材料中被分离出来。单纯蛋白质是指分子组成中，除氨基酸构成的多肽蛋白成分外，没有任何非蛋白成分称为单纯蛋白质。自然界中的许多蛋白质属于此类。而结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物
氨苄青霉素的基本介绍
氨苄西林（Ampicillin），又称氨苄青霉素，是一种β-内酰胺类抗生素，可治疗多种细菌感染。适应症包含呼吸道感染、泌尿道感染、脑膜炎、沙门氏菌感染症，以及心内膜炎。也能用于预防新生儿的B群链球菌感染，可经由口服、肌肉注射以及静脉注射给药。氨苄西林于1961年首次发现，该药列名于世界卫生组织基
青霉素的基本信息介绍
青霉素（Penicillin，或音译盘尼西林）又被称为青霉素G、peillin G、 盘尼西林、配尼西林。青霉素是抗菌素的一种，是指分子中含有青霉烷、能破坏细菌的细胞壁并在细菌细胞的繁殖期起杀菌作用的一类抗生素，是由青霉菌中提炼出的抗生素。青霉素属于β－内酰胺类抗生素（β－lactams）,β－