简述N糖基化的修饰
在内质网中糖链的修饰包括切除末端的3分子葡萄糖和b支的末端甘露糖，进入内质网后在各种糖基转移酶和糖苷酶的剪切和加工后最终形成复杂型，杂交型和高甘露糖型的N-糖链。在植物中复杂糖和杂交糖第二个N-乙酰葡糖胺还连接一个木糖，形成植物特有的复杂N-糖的糖型。......阅读全文
天津工生所在天然产物糖基化修饰研究方面取得新进展
糖基化修饰对天然产物结构及药理活性多样性的形成至关重要，生物合成相关微生物源的糖基转移酶具有催化活性高、底物谱广等优势，在天然产物糖基化修饰合成中具有较强的应用价值。 中国科学院天津工业生物技术研究所研究员孙媛霞带领的功能糖与天然活性物质研究团队从芽孢杆菌筛选获得糖基转移酶YjiC，该酶具有较
糖基化多肽合成过程
糖基化糖基化是在酶的控制下，蛋白质或脂质附加上糖类的过程，发生于内质网。在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质，和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键。蛋白质经过糖基化作用，形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用，有调节蛋白质功能作用。过程N-连接的糖链合成起始于内质网，完成于高尔基体。在内质网形成的糖蛋
孙士生张军英报道糖基化位点特异性糖链结构解析新方法
N-连接糖蛋白广泛分布于细胞膜表面和各种体液中，参与着细胞间识别和通讯、免疫应答、及病原体的宿主识别等重要生物过程。因此，对于蛋白糖基化的精确解析对于理解其生物学功能具有重要意义。近年来，随着完整糖肽分析方法的发展，同时解析糖基化位点和糖链组成信息已基本可以实现。但由于受到糖基化微不均一性和结构
中国农大彭友良《Plant－Cell》发表植物病理学新成果
2014年3月18日，中国农业大学植物病理学系彭友良教授课题组与美国普渡大学的研究人员，在《Plant Cell》杂志上发表的一项研究表明，α-1,3-甘露糖转移酶介导的Slp1蛋白N-糖基化作用，对于稻瘟病菌逃避宿主的先天免疫至关重要。 本文的通讯作者彭友良教授为教育部“长江学者奖励
甜蜜而富有挑战性的糖基化蛋白质组学研究
写在前面的话：对于研究糖基化蛋白质组学的学者们来讲，很多人喜欢用sweet这个词来形容自己的研究课题。我个人也很喜欢这个单词，这是一个让人感到幸福而温暖的词语，会让你对你的课题充满了爱意。但回头想想，当初懵懵懂懂读到研究生，误打误撞进入蛋白质组学圈，好像也就是随大流的主动抑或是被动选择了博士阶
植物蛋白质组学和糖基化（一）
1. 前言与其他真核细胞一样，植物细胞中，糖基化通常发生在分泌蛋白质上，虽然在细胞质蛋白和核蛋白上也发现一些糖基化反应。根据寡糖部分和蛋白质骨架之间的连接方式，可将糖基化分为两种类型：N -糖基化和 O-糖基化。植物中 N-糖基化研究最多。1.1 N-糖基化与其他真核细胞一样，在植物细胞中，N-糖
张丽华发文：N磷酸化修饰蛋白质的富集和鉴定方法
摘要 蛋白质磷酸化修饰在细胞的信号转导、代谢、发育等生命过程中发挥着重要作用。除了研究较为透彻的发生在丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸侧链羟基的O-磷酸化修饰之外，近年来，发生在组氨酸、精氨酸和赖氨酸侧链氨基的N-磷酸化修饰受到了越来越广泛的关注。然而，由于N-磷酸化修饰具有独特的P-N键结构，导致其化
叶明亮团队开发N糖肽质谱谱图解析新软件－解析率提升31％
近日，大连化物所生物分离分析新材料与新技术研究组（1809组）叶明亮研究员团队开发了一款具有高灵敏度的N-糖肽质谱谱图解析新软件——Glyco-Decipher。该软件可实现在解析谱图的过程中不依赖糖库，利用不同糖肽的同一肽段骨架具有相似碎裂规律的特点，发展出基于“模式识别”的肽段序列鉴定新方法
我所开发N糖肽质谱谱图解析新软件
近日，我所生物分离分析新材料与新技术研究组（1809组）叶明亮研究员团队开发了一款具有高灵敏度的N-糖肽质谱谱图解析新软件——Glyco-Decipher。该软件可实现在解析谱图的过程中不依赖糖库，利用不同糖肽的同一肽段骨架具有相似碎裂规律的特点，发展出基于“模式识别”的肽段序列鉴定新方法，实现
研究人员揭示O糖基化修饰调控生物钟周期的分子机制
生物钟是植物细胞中感知并预测光照和温度等环境因子昼夜周期性变化的精细时间机制，它通过协调代谢与能量状态以适应环境因子的昼夜动态变化，从而为植物的生长发育提供适应性优势。生物钟周期紊乱会严重影响植物多种生理和发育关键过程，如开花时间和胁迫应答等。生物钟核心因子的翻译后修饰如磷酸化和泛素化等，可以精
科学家揭示O糖基化修饰调控生物钟周期的分子机制
生物钟是植物细胞中感知并预测光照和温度等环境因子昼夜周期性变化的精细时间机制，它通过协调代谢与能量状态以适应环境因子的昼夜动态变化，从而为植物的生长发育提供适应性优势。生物钟周期紊乱会严重影响植物多种生理和发育关键过程，如开花时间和胁迫应答等。生物钟核心因子的翻译后修饰如磷酸化和泛素化等，可以精
OGlcNAc糖基化修饰维持基因组稳定性的分子机制揭示
DNA总是受到内源或外源环境中多种损伤因子的攻击。O-GlcNAc糖基化修饰调控Polη与复制叉解离的分子机制示意图 DNA总是受到内源或外源环境中多种损伤因子的攻击，例如DNA复制错误、细胞代谢产物、电离辐射、紫外线照射和化疗试剂等，这些因素都会引起DNA损伤的产生。如果不能够及时有效修复D
糖基化的过程介绍
N-连接的糖链合成起始于内质网，完成于高尔基体。在内质网形成的糖蛋白具有相似的 糖链，由Cis面进入高尔基体后，在各膜囊之间的转运过程中，发生了一系列有序的加工和修饰，原来糖链中的大部分甘露糖被切除，但又被多种 糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子，形成了结构各异的寡糖链。糖链的空间结构决定了它可以
关于糖基化的过程的介绍
N-连接的糖链合成起始于内质网，完成于高尔基体。在内质网形成的糖蛋白具有相似的 糖链，由Cis面进入高尔基体后，在各膜囊之间的转运过程中，发生了一系列有序的加工和修饰，原来糖链中的大部分甘露糖被切除，但又被多种 糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子，形成了结构各异的寡糖链。糖链的空间结构决定了它
典型CASE分享－蛋白产品常见翻译后修饰（PTM）
翻译后修饰（PTM）是指蛋白质在翻译后发生的化学修饰。抗体在生产、贮存及临床使用过程中，均可能产生各类翻译后修饰变异体。翻译后修饰可能导致抗体所带的电荷乃至结构发生变化，从而影响其与抗原及Fc受体的亲和力，进而影响抗体药物的活性等关键质量属性。因此，对抗体药物的各类翻译后修饰进行表征和工艺控制是有必
揭示糖基化修饰调控阿尔茨海默beta淀粉样蛋白聚集机制
在阿尔茨海默病（AD）进展中，存在beta淀粉样蛋白（β-Amyloid，Aβ）的积累。Aβ在受影响的脑组织区域形成病理性聚集，被认为与AD的发生、进展和表型密切相关。多种翻译后修饰（如磷酸化、硝基化、糖基化等）对Aβ的病理性聚集及体内生物活性具有重要且不同的调控作用。在AD患者脑内，多种病理相
我国揭示OGlcNAc糖基化介导表观遗传修饰调控发育新机制
细胞内蛋白质翻译后O-连N-乙酰氨基葡萄糖（O-GlcNAc）修饰，由O-GlcNAC糖基转移酶催化完成，这种糖基化修饰参与调控细胞内多种重要的生物学过程，并在人类疾病与治疗中得到应用。在植物中，这种动态的蛋白糖基化与磷酸化修饰调节植物春化作用介导的开花过程，而O-GlcNAc信号与组蛋白表观遗
简述N乙基西索米星的药理作用
N-乙基西索米星属氨基糖苷类药。其作用机制是通过作用于细菌体内的核糖体，抑制细菌蛋白质合成，并破坏细菌细胞膜的完整性，致使细菌细胞膜破裂、细胞死亡。N-乙基西索米星对大肠杆菌、变形杆菌、铜绿假单胞菌、枸橼酸杆菌、荚膜杆菌属、肠杆菌属、肺炎杆菌等革兰阴性菌具有很强的抗菌活性；对革兰阳性菌如金黄色葡
简述N溴代丁二酰亚胺的制备方法
1. 由丁二酰亚胺溴化而得。将丁二酰亚胺磨细投入反应锅，加入碎冰和氢氧化钠溶液，搅拌溶解。在剧烈搅拌和冷却的情况下，加入溴和四氯化碳的混合液，搅拌2分钟后迅速过滤。用冰水充分洗涤至洗涤无色，再用少量乙醇洗涤，干燥得成品。 [1] 2. 由丁二酸与氨合成丁二酸铵，再加热脱水生成琥珀酰亚胺，然后再
简述N羟甲基丙烯酰胺的理化性质
一、基本信息 化学式：C4H7NO2 分子量：101.104 CAS号：924-42-5 二、理化性质 密度：1.082g/cm3 熔点：74-75°C 沸点：318.1ºC 折射率：1.413（20℃） 外观：白色结晶性粉末 溶解性：极易溶于水，几乎不溶于烃、卤代烃等疏水性
简述N甲基吡咯烷酮的应急措施
急救措施 吸入：如果吸入，请将患者移到新鲜空气处。 如呼吸停止，进行人工呼吸。 请教医生。 皮肤接触：用肥皂和大量的水冲洗。 请教医生。 眼睛接触：用大量水彻底冲洗至少15分钟并请教医生。 食入：禁止催吐。 切勿给失去知觉者通过口喂任何东西。 用水漱口。 请教医生。 消防措施 灭火方
关于高尔基体的基本信息介－绍
高尔基体的主要有两方面的功能：一是对糖蛋白上的寡糖核作进一步的修饰与调整，二是将各种多肽进行分类并送往溶酶体、分泌粒和质膜的功能目的地。但蛋白质应送往哪里是由蛋白质本身的空间结构决定的。 高尔基体是由许多层袋状的膜结构组成的。糖蛋白的进一步糖基化修饰就是在这种膜结构中完成的，如复合寡聚糖就是在
同济大学田志新：N糖基化蛋白质组学－|－WeOmicsG17
“Westlake Proteomics Series” (WeOmics)系列研讨会 由西湖大学Guomics实验室，西湖实验室iMarker实验室，CN-HUPO，The Proteomic Navigator of the Human Body (π-HuB) Project共同举办，并由
最轻松的糖肽鉴定——PLGS、BiopharmaLynx糖肽分析
糖基化蛋白质参与了几乎所有重要的生命过程，糖链的组成和结构对糖基化蛋白质的构象、功能以及与其它分子的相互作用都具有巨大的影响。许多蛋白类药物都是糖基化蛋白质，如免疫球蛋白IgG等。蛋白糖基化一级结构的研究内容包括：糖链的糖型结构、糖基化修饰的氨基酸位点、以及两者间的对应关系。这些信息都集中于糖肽结构
我所鉴定植物UDPGlcNAc合成关键酶并揭示其影响OGlcNAc糖基化调控植物生长的分子机制
原文地址：http://www.dicp.cas.cn/xwdt/kyjz/202303/t20230304_6688474.html 近日，我所生物技术研究部天然产物及糖工程研究组（1805组）尹恒研究员团队在植物糖生物学研究领域取得新进展，鉴定了植物UDP-GlcNAc合成路径关键酶，并揭示了
初级溶酶体的形成过程
内质网上核糖体合成溶酶体蛋白→进入内质网腔进行N-连接的糖基化修饰，溶酶体酶蛋白先带上3个葡萄糖、9个甘露糖和2个N-乙酰葡萄糖胺，后切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖→进入高尔基体Cis面膜囊→N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶识别溶酶体水解酶的信号斑→将N-乙酰葡糖胺磷酸转移在1~2个甘露糖残基上→在中间膜囊
【综述】重组蛋白糖基化表征的进展与展望
内容 1. 前言：生物制品糖基化表征的重要性 2. 糖蛋白表征用分析方法 2.1 糖基化特性 2.1.1 多糖的直接分析 2.1.2 糖谱分析 2.1.3 N-糖的异质性分析 2.1.4 单糖的分析 2.2 多糖分析用技术 2.2.1 糖分离技术 2.2.2 多糖检测技术
溶酶体的形成过程
初级溶酶体是在高尔基体的trans面以出芽的形式形成的，其形成过程如下： 内质网上核糖体合成溶酶体蛋白→进入内质网腔进行N-连接的糖基化修饰，溶酶体酶蛋白先带上3个葡萄糖、9个甘露糖和2个N-乙酰葡萄糖胺，后切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖→进入高尔基体Cis面膜囊→N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶识别
简述溶酶体的形成过程
初级溶酶体是在高尔基体的trans面以出芽的形式形成的，其形成过程如下： 内质网上核糖体合成溶酶体蛋白→进入内质网腔进行N-连接的糖基化修饰，溶酶体酶蛋白先带上3个葡萄糖、9个甘露糖和2个N-乙酰葡萄糖胺，后切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖→进入高尔基体Cis面膜囊→N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶识别
溶酶体的形成过程
初级溶酶体是在高尔基体的trans面以出芽的形式形成的，其形成过程如下： 内质网上核糖体合成溶酶体蛋白→进入内质网腔进行N-连接的糖基化修饰，溶酶体酶蛋白先带上3个葡萄糖、9个甘露糖和2个N-乙酰葡萄糖胺，后切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖→进入高尔基体Cis面膜囊→N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶识别