蛋白酶的分类
蛋白酶(Protecses)粗分；可分为溶胶化酶(Peptldesos)和蛋白质水解酶(Protcinases)，它们都能将肽键分解成酸与胺两部分，但往往表现出不同的与表面活性剂的适应性，后者（蛋白酶）只与阴离子型中直链苯磺酸盐相容，其活性不受影响。前者（溶胶化酶），对阴离子与非离子的LAS，LES、AOS以及非离子型的烷基聚氧乙烯醚AE均相容。但现在对蛋白酶的应用往往还可以从“智能，专一，多功能”来分；如；胰蛋白酶(Trysin)仅能分解赖氨酸(Lysinc) 和精氨酸(Argnine)的肽键。山德士公司的研究人员报导过发现了某些蛋白酶在对毛的处理时有"智能性"(IQ)即有使之在到达某一情况下，停止了进一步分解肽键的情况，因而寻找"智能型"酶或酶的组合，成为蛋白酶重点研究方向之一。因为对毛的处理有改善手感光泽、改善缩水、毡缩之外，"羊绒化"处理是个重点，但还没有见到具......阅读全文
蛋白酶K的妙用
蛋白酶 K，威力巨大的广谱蛋白酶，95C 加热10 分钟，则完全失活。数年前首次使用它，是替代 DEPC 处理 RNA 抽提用的离心管和枪头，效果不错；后来又用于处理 RNase-Free的水，效果也是一级棒。从此就再也不用 DEPC 了。现在将它的细节公开，与大家分享。 配制 RNA 裂解试剂时，
胃蛋白酶原的概述
胃蛋白酶原是由主细胞合成的，并以不具有活性的酶原颗粒形式贮存在细胞内。当细胞内充满酶原颗粒时，它对新的酶原产生负反馈作用。持续的刺激可使主细胞内的颗粒历释放而完全消失，便分泌仍继续进入，说明酶原也可以不经过颗粒的形式直接释放出来。 分泌入胃腔内的胃蛋白酶原在胃酸的作用下，从分子中分离出一个小分
弹性蛋白酶的用途
在医学临床主要用于治疗高血脂症，防止动脉粥样硬化、脂肪肝。也可用于肉类和水产加工中的嫩化。
蛋白酶的测定实验
实验方法原理 血红蛋白不是很贵，被用来做这个实验。由于处于天然结构的蛋白质通常可以抵制蛋白酶的攻击，因此首先用尿素使血红蛋白失活。分离非水解蛋白质后，利用 Folin-Ciocaheau 试剂的上清液测量消化产物。这种试剂优先识别色氨酸和酪氨酸，但是也可以识别半胱氨酸和组氨酸。'实验温度
蛋白酶的催化过程
1. 称取胰蛋白酶:按胰蛋白酶液浓度为 0.25 %,用电子天平准确称取粉剂溶入小烧杯中的双蒸水(若用双蒸水需要调 PH 到 7.2 左右)或 PBS ( D-hanks )液中。搅拌混匀,置于 4℃ 内过夜。2. 用注射滤器抽滤消毒:配好的胰酶溶液要在超净台内用注射滤器( 0.22 微米微孔滤膜)
菠萝蛋白酶的毒性
毒性类别：有毒物质毒性分级：高毒急性毒性：腹腔-大鼠 LD50: 85 毫克/公斤； 腹腔-小鼠 LD50: 37 毫克/公斤可燃性危险特性热分解排出刺激烟雾储运特性库房通风低温干燥灭火剂：水，泡沫，沙土，二氧化碳，干粉
蛋白酶的生产现状
蛋白酶的商品生产始于20世纪初,30年代微生物蛋白酶开始用在食品和制革工业。近 20 年来,微生物蛋白酶的研究蓬勃开展。20世纪50年代初,日本学者首先发现霉菌中存在几种类型的蛋白酶,特别是酸性蛋白酶。20世纪60年代初,荷兰开始生产添加碱性蛋白酶的洗涤剂。国际市场上商品蛋白酶80-100种以上。
胰蛋白酶的作用
胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞离散。不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样。胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有关，在 pH 为 8.0 、温度为 37℃ 时，胰酶溶液的作用能力最强。使用胰酶时，应把握好浓度、温度和时间，以免消化过度造成细胞损伤。因 Ca2+ 、 Mg2
胰蛋白酶(trypsin）纯化
［原理］胰蛋白酶与另外两种蛋白水解酶：糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）和弹性蛋白酶同时存在于胰脏中。由于胰蛋白酶、糜蛋白酶和弹性蛋白酶的酶蛋白分子在结构上及其它很多性质上的相似之处，往往在一般的制备过程中很难将它们彼此彻底分开，传统的分离、纯化技术难以达到十分满意的结果，但采用亲和层析技术，大大提高了分离纯
蛋白酶的应用分析
蛋白酶是最重要的一种工业酶制剂，能催化蛋白质和多肽水解，广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。在干酪生产、肉类嫩化和植物蛋白改性中都大量的使用蛋白酶。此外，胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶和氨肽酶都是人体消化道中的蛋白酶，在它们的作用下，人体摄入的蛋白质被水解成小分子肽和氨基酸。目前在焙烤工业
弹性蛋白酶的性状
弹性蛋白酶的性状：1.其外观呈淡黄色至深黄色粉末，也可是浅褐至深褐色液体。可溶于水，不溶于乙醇，有吸湿性。2.纯胰弹性蛋白酶，由240个氨基酸残基组成的单一肽链，相对分子质量约为25000，等电点为9.5。3.弹性蛋白酶 可使结缔组织蛋白质中的弹性蛋白消化分解，包括肽键结合的、酰胺结合的和酯结合的进
胃蛋白酶测定方法
胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症，当过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。一般胃酸基础分泌高
枯草杆菌蛋白酶
枯草杆菌蛋白酶是一种蛋白酶（一种蛋白质消化酶），最初从枯草芽孢杆菌中获得。枯草杆菌蛋白酶属于枯草杆菌蛋白酶，这是一组丝氨酸蛋白酶，与所有丝氨酸蛋白酶一样，它们通过活性位点的丝氨酸残基对肽（酰胺）键发起亲核攻击。枯草杆菌蛋白酶通常具有27kDa的分子量。它们可以从某些类型的土壤细菌中获得，例如大量分泌
胰蛋白酶的介绍
中文名称: 胰蛋白酶 中文同义词: 胰蛋白酶;胰蛋白酶1：250（猪胰脏）;胰蛋白酶1：300（猪胰脏）;胰淀粉酶;胰液酵素;胰酶-EDTA溶液;胰蛋白酶1:250;蛋白酶类 英文名称: Trypsin 英文同义词: TRYPSIN;TRYPSIN, 1-250;TRYPSIN, 1-300;TRY
碱性蛋白酶的简介
碱性蛋白酶，指在碱性条件下能够水解蛋白质肽键的酶，最适pH在9～11范围内。广泛应用于洗涤剂、食品、医疗、酿造、丝绸、制革等行业。 碱性 蛋白酶，又称 丝氨酸蛋白酶。常见的有两种,一为Novo蛋白酶,另一为Carsberg蛋白酶,两者的性质和构造相近,分别含275和274个 氨基酸残基,由一条
蛋白酶的主要应用
蛋白酶是最重要的一种工业酶制剂，能催化蛋白质和多肽水解，广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。在干酪生产、肉类嫩化和植物蛋白改性中都大量的使用蛋白酶。此外，胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶和氨肽酶都是人体消化道中的蛋白酶，在它们的作用下，人体摄入的蛋白质被水解成小分子肽和氨基酸。目前在焙烤工业
胃蛋白酶测定方法
1.取0.5mol/L醋酸缓冲液95ml，加入0.2mol/L氯化钙溶液5ml，再加入脱脂乳20g液体，即为基质液。 2.取基质液5ml，用0.05mol/L枸橼酸盐缓冲液稀释至6倍，加入胃液0.2ml混合。 3.立即置于35.5℃水浴中，立即用力摇动使其混合，并同时开动秒表，然后将试管反复
菠萝蛋白酶药典标准
主要活性成分本品系从菠萝皮、茎、芯中提取制备的蛋白水解酶，按干燥品计算，每1mg的效价应不少于800单位。 性状本品为浅黄色或浅棕黄色粉末。本品在水中大部分溶解，在甲醇、乙醚和氯仿中几乎不溶。鉴别取本品约10mg，置大试管中，加水2ml混匀，加20%脱脂奶粉(取脱脂奶粉20g，加水80ml使溶解成乳
猪胰蛋白酶制备
实验概要本实验介绍了猪胰蛋白酶制备的原理及操作步骤等。实验原理胰蛋白酶是以无活性的酶原形式存在于动物胰脏中，在Ca2 的存在下，被肠激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，从肽链N端赖氨酸和异亮氨酸残基之间的肽键断开，失去一段六肽，分子构象发生一定改变后转变为有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量约为2400
蛋白酶的应用介绍
由于蛋白酶来源丰富，除从动、植物中提取外，还可由细菌大量发酵生产，已广泛应用于医疗、食品、制革、缫丝等工业，也可作为重要的生化试剂。例如胰凝乳蛋白酶用于白内障摘除手术,使手术简化,成功率提高；胰蛋白酶对清除坏死组织，消炎化脓，愈合伤口有明显效果；尿激酶、链激酶用于治疗静脉血栓，脉管炎；激肽释放酶
蛋白酶的测定实验
Anson 测定法 酪蛋白测定法 偶氮酪蛋白测定法 茚三酮测定法 实验方法原理 血红蛋白不是很贵，被用来做这个实验。由于处于天然
胰蛋白酶的作用
胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞离散。不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样。胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有关，在 pH 为 8.0 、温度为 37℃ 时，胰酶溶液的作用能力最强。使用胰酶时，应把握好浓度、温度和时间，以免消化过度造成细胞损伤。因 Ca2+ 、 Mg2
胰蛋白酶的作用
胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞离散。不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样。胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有关，在 pH 为 8.0 、温度为 37℃ 时，胰酶溶液的作用能力最强。使用胰酶时，应把握好浓度、温度和时间，以免消化过度造成细胞损伤。因 Ca2+ 、 Mg2
蛋白酶的按蛋白酶水解蛋白质的方式分类
按蛋白酶水解蛋白质的方式可分为以下几种。(1)切开蛋白质分子内部肽键,生成相对分子质量较小的多肽类,这类酶一般叫内肽酶;(2)切开蛋白质或多肽分子氨基或羧基末端的肽键,而游离出氨基酸,这类酶叫外肽酶。作用于氨基末端的称为氨肽酶,作用于羧基末端的称为羧肽酶;(3)水解蛋白质或多肽的脂键;(4)水解蛋白
血清胰蛋白酶的特性
血清胰蛋白酶是关于医学检验职称的生化检验知识，医学|教育网搜集整理了相关内容与考生分享，希望给予大家帮助！血清胰蛋白酶虽然胰液中含有大量的胰蛋白酶，正常时却很少进入血循环，健康人血清中存在的主要为游离胰蛋白酶原～1，没有游离的胰蛋白酶。急性胰腺炎时，血清胰蛋白酶和淀粉酶平行升高，其峰值可达参考值上限
融合蛋白酶解实验
实验方法原理 实验材料 1 mg／ml 融合蛋白试剂、试剂盒 200 μg Xa 因子／ml 反应缓冲液2 × SDS 样品缓冲液仪器、耗材 沸水浴实验步骤 准备两个小量预试验反应以确定最佳温育时间。反应 1:20 μl 含有 1 μl 200μg /ml Xa 因子的 1 mg/ml 融合蛋白反应
弹性蛋白酶的临床应用
在医学临床主要用于治疗高血脂症,防止动脉粥样硬化、脂肪肝。也可用于肉类和水产加工中的嫩化。
抑蛋白酶多肽的定义
中文名称抑蛋白酶多肽英文名称aprotinin;trasylol定 义为58个氨基酸的碱性多肽。从牛胰或牛肺中提取、纯化的肽酶抑制剂。能抑制胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶等，阻止胰脏中其他活性蛋白酶原的激活及胰蛋白酶原的自身激活，临床上可用于防止手术后出血。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二
血清胰蛋白酶的特性
血清胰蛋白酶虽然胰液中含有大量的胰蛋白酶，正常时却很少进入血循环，健康人血清中存在的主要为游离胰蛋白酶原～1，没有游离的胰蛋白酶。 急性胰腺炎时，血清胰蛋白酶和淀粉酶平行升高，其峰值可达参考值上限的2～400倍，两种胰蛋白酶的分布和急性胰腺炎的类型及严重程度有关。轻型者80%～99%为游离胰蛋
蛋白酶K的生理作用
值得注意的是，蛋白酶K在原位杂交技术中通常用于杂交前的处理,它具有消化包围靶DNA蛋白质的作用,以增加探针与靶核酸结合的机会,提高杂交信号.但蛋白酶K的浓度过高、消化时间过长或孵育温度过高时,都会对细胞的结构有一定的破坏,导致组织切片的脱落,细胞核的消失,从而影响杂交结果.EDTA缓冲液可以替代蛋白