酶的稳定型与保存方法介绍
1、酶的剂型 酶制剂常以4种剂型供应,即液体酶制剂、固体酶制剂、纯酶制剂、固定化酶制剂。由于酶的特性使得如何提高酶的稳定性,延长其有效期是各行业需解决的问题。 2、影响酶的稳定性因素 ①温度 大多数酶可在低温条件下(0～4℃)使用、处理和保存。但有些酶的高级结构的稳定性与疏水键有关;许多酶可在液氮或-80℃中冻结保存;冰冻干燥也是一种好的有效方法。 ②pH值和缓冲液 大多数酶仅在各自特定pH值范围内稳定,超出此范围则迅速失效,缓冲液的种类有时也会影响酶的稳定性。 ③酶蛋白浓度 酶的稳定性因酶性质和纯度而异,一般情况下,酶蛋白在高浓度时较为稳定,而在低浓度时则易于解离、吸附,甚至易发生表面变形而失效。④氧化 某些酶为巯基酶,可能由于巯基氧化而在空气中逐渐失活,这种情况下加入1mmol/L的EDTA或DTT等有助于增加稳定性。 3、稳定酶的方法 目前,稳定酶的方法有如下几种:添加底物抑制剂和辅酶,添......阅读全文
纤维素酶(抛光酶)的特性
☆酸性纤维素酶：对棉纤维作用力最强，可以在较短时间达到效果；对织物强力损伤大，而且容易引起反沾色； ☆中性纤维素酶：对棉纤维的作用比酸性纤维素弱，达到同等的效果需要较长的时间或较高的酶浓度进行处理；对织物损伤小；如果工艺处置恰当，可以很少、甚至没有返色。
生物酶学基础酶的化学本质
酶的化学本质酶（enzyme）是由活生命机体产生的具有催化活性的蛋白质，只要不是处于变性状态，无论是在细胞内还是在细胞外，酶都可发挥其催化作用。关于酶是否蛋白质的问题，在20世纪初曾有过争论。1926年萨姆纳（Sumner）首次从刀豆提取液中分离纯化得到脲酶结晶，并证明它具有蛋白质的性质，提出酶的本
糖化酶和淀粉酶的区别
糖化酶糖化酶又称葡萄糖淀粉酶,糖化酶是一种习惯上的名称,学名为α-1,4-葡萄糖水解酶(α-1,4-Glucan glucohydrolace)。本品应用于酒精、淀粉糖、味精、抗菌素、柠檬酸、啤酒等工业以及白酒、黄酒。曲酒等其它酿造工业，本品质量稳定，使用方便，利于连续糖化，提高产品质量，降低成本。
环保用酶与酶技术的研究方向
环保用酶与酶技术是国内研究之前沿领域，是一项系统的研究工程。本项目技术开发、主要运用目前国内成熟的酶发酵工艺和提炼工艺生物下游技术。生产低成本、高活性环保用酶和酶固定化载体材料的选取以及酶反应器的生产开发。 本项目开发的重点在于酶与酶技术应用于废水处理的产品开发，将多种适用与废水处理的酶富集于反应器
腺苷三磷酸酶（ATP酶）的简介
ATP是三磷酸腺苷的英文缩写符号，它是各种活细胞内普遍存在的一种高能磷酸化合物。高能磷酸化合物是指水解时释放的能量在20.92kJ/mol(千焦每摩尔)以上的磷酸化合物，ATP水解时释放的能量高达30.54kJ/mol。ATP的分子式可以简写成A-P～P～P。简式中的A代表腺苷，P代表磷酸基团，
木瓜蛋白酶的酶活测定
基本原理木瓜蛋白酶能使N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯（底物）水解而释出N-苯甲酰-L-精氨酸，其释出量可用氢氧化钠液滴定，以此确定酶活力。酶活单位在25℃下，每分钟内能催化分解1umol底物的酶量，称为1单位。试液制备1、底物溶液：准确称取N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯盐酸盐1.42g，加10mmol/LE
大鼠5α还原酶Ⅱ酶联免疫分析
大鼠5α-还原酶Ⅱ酶联免疫分析试剂盒使用说明书本试剂仅供研究使用 目的：本试剂盒用于测定大鼠血清，血浆，细胞上清及相关液体样本中5α-还原酶Ⅱ的含量。实验原理： 本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中大鼠5α-还原酶Ⅱ水平。用纯化的大鼠5α-还原酶Ⅱ抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单
免疫酶技术中常用的酶底物系统
各种免疫酶技术,最终都是以某种显色反应而揭示待测物质来进行定性和定量分析。不同酶要选择相应的底物,见下表。免疫酶技术中常用的酶-底物系统酶底物显色反应测定波长/nm辣根过氧化物酶二氨基联苯胺深褐色沉淀5-氨基水杨酸棕色449邻苯二胺橘红色492/460邻联甲苯胺蓝色4254-硝基酚磷酸黄色400碱性
β葡萄糖苷酶的酶学性质
不同来源的β-葡萄糖苷酶在氨基酸序列、分子量、比活力、等电点、最适反应pH值、pH值稳定性范围、最适反应温度和热稳定性范围上均有很大差别（见表1）。3.1 β-葡萄糖苷酶的分子量大小β-葡萄糖苷酶由于其来源不同，它们的相对分子量也可能不同，而且它们的结构和组成也有很大差异。β-葡萄糖苷酶的相对分子量
糖化酶和淀粉酶的区别
糖化酶糖化酶又称葡萄糖淀粉酶,糖化酶是一种习惯上的名称,学名为α-1,4-葡萄糖水解酶(α-1,4-Glucan glucohydrolace)。本品应用于酒精、淀粉糖、味精、抗菌素、柠檬酸、啤酒等工业以及白酒、黄酒。曲酒等其它酿造工业，本品质量稳定，使用方便，利于连续糖化，提高产品质量，降低成本。
亚硝酸还原酶的酶活性测定
NiRs是胞内酶，其氧化还原反应过程中需要供体电子，且大多需要在厌氧条件下进行。因此体外检测亚硝酸还原酶时需要在密闭无氧且有电子供体的情况下才能进行检测。电子供体有甲基紫精、连二亚硫酸钠和硫代硫酸钠等 。
生物酶学基础酶的催化特性
酶的催化特性酶和一般化学催化剂相比，酶具有下列的共性和特点。1 共性酶与一般催化剂相比，具有下面几个共性：①具有很高的催化效率，但酶本身在反应前后并无变化。酶与一般催化剂一样，用量少，催化效率高；②不改变化学反应的平衡常数。酶对一个正向反应和其逆向反应速度的影响是相同的，即反应的平衡常数在有酶和无酶
关于工具酶的连接酶的介绍
它是一种封闭DNA链上缺口酶，借助ATP或NAD水解提供的能量催化DNA链的5'-PO4与另一DNA链的3'-OH生成磷酸二酯键。但这两条链必须是与同一条互补链配对结合的(T4DNA连接酶除外)，而且必须是两条紧邻DNA链才能被DNA连接酶催化成磷酸二酯键。 连接酶有T4噬菌体
异相酶免疫试验和均相酶免疫试验
Ag为待测抗原，AgAb-E为结合标记物，Ab-E为游离标记物。若抗原-抗体反应影响标记物中酶的活性,如酶活性消失，即结合标记物(AgAb-E)无酶活性，游离标记物(Ab-E)有酶活性； (1) 检测时不需分离结合标记物(AgAb-E)和游离标记物(Ab-E),检测体系中标记物酶活性(Ab-E
生物酶学基础同工酶简介
概述 同工酶 （isozyme，isoenzyme）广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。按照国际生化联合会（IUB）所属生化命名委员会（CBN）的建议，则只把其中因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶。最典型的同工酶是乳酸脱氢酶（LDH）同工酶，用电泳方法将LDH同工酶分离，
生物酶学基础蛋白酶简介
水解蛋白质肽键的一类酶的总称。按其水解多肽的方式，可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断，形成分子量较小的月示和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解，而游离出氨基酸，前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶。按其活性中心和最适pH值，又可将蛋白酶分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋
β葡萄糖苷酶的酶学性质
不同来源的β-葡萄糖苷酶在氨基酸序列、分子量、比活力、等电点、最适反应pH值、pH值稳定性范围、最适反应温度和热稳定性范围上均有很大差别（见表1）。1 β-葡萄糖苷酶的分子量大小β-葡萄糖苷酶由于其来源不同，它们的相对分子量也可能不同，而且它们的结构和组成也有很大差异。β-葡萄糖苷酶的相对分子量范围
木瓜蛋白酶的酶活测定
一、基本原理 木瓜蛋白酶能使N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯（底物）水解而释出N-苯甲酰-L-精氨酸，其释出量可用氢氧化钠液滴定，以此确定酶活力。 酶活单位 在25℃下，每分钟内能催化分解1umol底物的酶量，称为1单位。 二、试液制备 1、底物溶液：准确称取N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯盐酸盐
生物酶学基础固定化酶简介
固定化酶固定化酶及制备原则固定化酶固定化酶是20世纪50年代开始发展起来的一项新技术，最初是将水溶性酶与不溶性载体结合起来，成为不溶于水的酶的衍生物，所以曾叫过“水不溶酶”（water insoluble enzyme）和“固相酶”（solid phase enzyme）。但是后来发现，也可以将酶包
生物酶学基础糖化酶简介
概述：糖化酶是由曲霉优良菌种（Aspergilusniger）经深层发酵 提炼而成。糖化酶，又称葡萄糖淀粉酶[Glucoamylase,(EC.3.2.1.3.)]它能把淀粉从非还原性未端水介a-1.4葡萄糖苷键产生葡 萄糖，也能缓慢水解a-1.6葡萄糖苷键，转化为葡萄糖。本产品广泛用于生产白酒、黄
重组酶聚合酶扩增（RPA）技术简介
核酸检测革命：可替代PCR的犀利技术——RPA重组酶聚合酶扩增（Recombinase Polymerase Amplification，RPA），被称为是可以替代PCR的核酸检测技术。RPA技术主要依赖于三种酶：能结合单链核酸（寡核苷酸引物）的重组酶、单链DNA结合蛋白（SSB）和链置换DNA
植酸酶浓度对酶活的影响
反应体系中，酶分子的浓度对测定结果也有重要影响。表1是中性植酸酶酶活测定值与样品稀释倍数的关系。确定酶浓度就是确定酶分子的数量与底物分子数量之间的比例关系,只有二者的比例在一定的范围内,酶分子的活力才能发挥最大的作用。实验发现,酶活随着酶浓度的升高有逐渐降低的趋势,同时,随着酶浓度的升高样品的本底值
大鼠5α还原酶Ⅱ酶联免疫分析
大鼠5α-还原酶Ⅱ酶联免疫分析试剂盒使用说明书本试剂仅供研究使用 目的：本试剂盒用于测定大鼠血清，血浆，细胞上清及相关液体样本中5α-还原酶Ⅱ的含量。实验原理： 本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中大鼠5α-还原酶Ⅱ水平。用纯化的大鼠5α-还原酶Ⅱ抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单
β淀粉酶与α淀粉酶的区别
β-淀粉酶与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α－1，4-葡聚糖链。主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、大豆等），但也有报告在细菌、牛乳、霉菌中存在。对于象直链淀粉那样没有分支的底物能完全分解得到麦芽糖和少量的葡萄糖。作用于支链淀粉或葡聚糖的时候，切断至α－1，6-键的前面
乳酸脱氢酶及其同工酶简介
乳酸脱氢酶（LD）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。 LD催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反
猪胰蛋白酶酶活力的测定
实验原理胰蛋白酶是以无活性的酶原形式存在于动物胰脏中，在Ca2+的存在下，被肠激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，从肽链N端赖氨酸和异亮氨酸残基之间的肽键断开，失去一段六肽，分子构象发生一定改变后转变为有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量约为24000，其等电点约为pH8.9，胰蛋白酶的分子量与其酶原接
中性植酸酶的酶学性质研究
植酸酶是催化植酸及其盐类水解成肌醇和磷酸的一类酶的总称[1]。添加植酸酶能够显著提高植物性饲料中磷的利用率，减少饲料中无机磷的添加量以及动物粪便中无机磷的排出，降低植酸磷的抗营养作用，促进动物生长发育，减轻环境的磷污染，提高畜牧生产和生态效益[2]。随着饲料工业的发展,植酸酶作为一种新型的饲料添加剂
能量运输的关键ATP酶与GTP酶
ATP与ATP酶：ATP酶，又称为三磷酸腺苷酶，是一类能将三磷酸腺苷（ATP）催化水解为二磷酸腺苷（ADP）和磷酸根离子的酶，这是一个释放能量的反应。在大多数情况下，能量可以通过传递而被用于驱动另一个需要能量的化学反应。这一过程被所有已知的生命形式广泛利用。部分ATP酶是内在膜蛋白（Integral
DNA聚合酶外切酶活性─校对作用
外切酶活性──校对作用：这种酶活性的主要功能是从3'→5'方向识别和切除不配对的DNA 生长链末端的核苷酸。当反应体系中没有反应底物dNTP时，由于没有 聚合作用而出现暂时的游离现象，从而被3'→5'外切酶活性所降解。如果提高反应体系的温度可以促进这种作用，这表明
酶标抗体和酶抗酶复合物的应用于细胞ELISA
应用酶标抗体进行免疫测定的方法较多，非均相酶免疫测定是目前应用最广泛的一类酶免疫检测技术，其中以酶联免疫吸附试验（enzyme-linked immunosorbent aay，ELISA）最常用，它可用于测定抗体，也可测定可溶性抗原及细胞抗原。而酶-抗酶复合物多用于免疫组织化学。以下