我国科学家发现gasdermin蛋白不依赖于蛋白酶裂解的激活机制
细胞焦亡（pyroptosis）是一种由gasdermin（GSDM）蛋白家族介导的程序性细胞死亡，在机体抵御病原体感染、清除异常或有害细胞等过程中发挥着重要作用。GSDM 是一类在进化过程中得到保护的孔形成蛋白，广泛分布于各种细菌、真菌、无脊椎动物和所有脊椎动物中。 GSDM 通常具有自我抑制的双结构域结构。蛋白水解裂解似乎是激活所有 GSDM 的普遍机制。除蛋白酶裂解外，GSDM 是否还有其他激活机制尚不清楚。 在一项新的研究中，中国科学院生物物理研究所丁璟珒（Ding Jingjin）研究员和中国北京生命科学研究所邵峰（Shao Feng）研究员领导的研究人员揭示了低等真核生物中两类 GSDM 蛋白不依赖于裂解激活的新机制。相关研究结果于2024年4月25日在线发表在Science期刊上，论文标题为“Cleavage-independent activation of ancient eukaryotic gasd......阅读全文
苏州大学《JBC》揭示蛋白酶激活机制
来自苏州大学的研究人员证实，N-糖基化是肝脏细胞膜丝氨酸蛋白酶Matriptase-2自体活化及胞外结构域脱落的必要条件。这一研究发现发表在5月27日的《生物化学杂志》（JBC）上。 苏州大学的吴庆宇（Qingyu Wu）教授及何杨（Yang He）博士是这篇论文的共同通讯作者。吴庆宇教授现还
酶原激活的机制
酶原激活的过程通常是通过水解一个或几个特定的肽键，导致酶的构象发生改变，从而使酶的活性中心形成或暴露出来。例如，胰蛋白酶原的激活过程：胰蛋白酶原进入小肠后，在肠激酶的作用下，从其 N 端水解掉一个六肽，使构象发生改变，形成活性中心，从而转变为有活性的胰蛋白酶。又如胃蛋白酶原的激活：胃蛋白酶原在胃酸（
凋亡蛋白酶激活因子的功能
中文名称凋亡蛋白酶激活因子1英文名称apoptosis protease-activating factor-1;Apaf1定 义与从线粒体释放出来的细胞色素c结合的蛋白质。当其与胱天蛋白酶9连接后，即激活胱天蛋白酶3，触发细胞随后的级联凋亡事件。应用学科细胞生物学（一级学科），细胞分化与发育（二
简述钙蛋白酶的激活调节
细胞中钙蛋白酶活性受到Ca2+和钙蛋白酶抑制蛋白（calpastatin）、钙蛋白酶激活蛋白（calpain activator）的调节，其中calpain activator是calpain的正调节因子。提高Ca2+浓度，钙蛋白酶的活性增强，Ca2+浓度进一步提高将导致构象变化而表现蛋白水解酶
酶原激活的机制介绍
酶原激活通常是通过水解一个或几个特定的肽键，使酶的构象发生改变，从而表现出活性。例如，胰蛋白酶原在肠激酶的作用下，水解掉 N 端的一个六肽，使其构象发生改变，形成活性中心，从而转变为有活性的胰蛋白酶。
黄病毒的激活机制
维也纳医科大学病毒学中心和巴黎巴斯德研究所的研究人员之间的一项合作，为蜱媒脑炎(TBE)病毒在受感染细胞中的原子相互作用提供了意想不到的见解。特别是，研究人员发现了一个新的分子开关，用于控制病毒组装、病毒成熟和进入新细胞的过程。由于它们之间的密切关系和结构上的同源性，从TBE病毒模型获得的认识对所有
凋亡蛋白酶激活因子的功能特点
中文名称凋亡蛋白酶激活因子英文名称apoptosis protease activating factor;Apaf定 义秀丽新小杆线虫(Caenorhabditis elegans)细胞死亡蛋白的同源蛋白质。可与细胞色素c结合而激活胱天蛋白酶3。已知有Apaf 1和Apaf 2。Apaf 1寡聚
钙蛋白酶的激活调节及抑制调节
激活调节细胞中钙蛋白酶活性受到Ca2+和钙蛋白酶抑制蛋白（calpastatin）、钙蛋白酶激活蛋白（calpain activator）的调节，其中calpain activator是calpain的正调节因子。提高Ca2+浓度，钙蛋白酶的活性增强，Ca2+浓度进一步提高将导致构象变化而表现蛋白水
Nature揭示先天免疫激活机制
来自东京大学的研究人员阐明了Toll样受体9(TLR9)结合病原体DNA，激活先天免疫系统的机制。这一研究发现对于设计出一些靶向TLR9的新型抗病毒、抗菌、抗过敏以及其他的药物具有极其重要的意义。该项研究发表在《自然》（Nature）杂志上。 先天免疫作为机体第一道屏障系统，对外来病原体的清除
激活蛋白的作用机制
这种蛋白主要通过激活植物体内分子免疫系统，提高植物自身免疫力；通过激发植物体内的一系列代谢调控，促进植物根、茎、叶生长和提高叶绿素含量，从而提高作物产量。
我国科学家发现gasdermin蛋白不依赖于蛋白酶裂解的激活机制
细胞焦亡（pyroptosis）是一种由gasdermin（GSDM）蛋白家族介导的程序性细胞死亡，在机体抵御病原体感染、清除异常或有害细胞等过程中发挥着重要作用。GSDM 是一类在进化过程中得到保护的孔形成蛋白，广泛分布于各种细菌、真菌、无脊椎动物和所有脊椎动物中。 GSDM 通常具有自我抑
大鼠胰蛋白酶原激活肽(TAP)ELISA检测法
大鼠胰蛋白酶原激活肽(TAP)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和尿液生物体液内)原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗大鼠 TAP 单抗包被于酶标板上，标准品和样品中的TAP与单抗结合，加入生物素化的抗大鼠TAP，形成免疫复合物连接在板上，辣根过氧化物酶标记的Stre
肽聚糖激活补体系统机制
识别:当细菌死亡或被吞噬时，其细胞壁中的肽聚糖会被免疫系统识别为外来物质。 结合蛋白:免疫系统中的某些蛋白质(如C1q)可以与肽聚糖结合。 激活C1复合物:C1q与肽聚糖结合后，会激活C1复合物。C1复合物是由三个组分组成的：C1q、C1r和C1s。 形成C3转化酶:C1复合物激活后，会进
ADP激活血小板机制
ADP是使血小板聚集最重要的物质，特别是从血小板释放出来的这种内源性ADP尤其重要。ADP是通过血小板膜上的ADP受体引起聚集的。目前认为，血小板膜上有表面ATP酶，这是防止血小板相互粘聚所必需的，而ADP可抑制表面ATP酶的活性；ADP还可使血小板暴露出磷脂表面，因而可以通过Ca2+“搭桥”而互相
蛋白激酶A的激活机制介绍
PKA通常也被称为cAMP依赖性蛋白激酶，因为传统上认为当第二信使cAMP水平响应于各种信号而升高时，PKA通过释放催化亚基而被激活。然而，最近的研究评估了完整的全酶复合物，包括被调节性AKAP结合的信号复合物，已经表明PKA催化活性的局部亚细胞活化可能在没有调节和催化组分的物理分离的情况下进行
酶原激活的机制和生理意义
酶原激活的机制酶原激活是通过水解一个或几个特定的肽键，使酶的构象发生改变，从而表现出酶的活性。例如，胰蛋白酶原在肠激酶的作用下，水解掉 N 端的一个六肽后，转变成有活性的胰蛋白酶。酶原激活的生理意义保护组织器官：酶原以无活性的形式存在，可防止其在合成、分泌过程中对组织细胞自身造成消化破坏。例如，胰腺
Cell：全面解析明星受体的激活机制
表皮生长因子受体EGFR是一种细胞表面蛋白，与多种癌症密切相关，也是癌症治疗的主要靶标。日前，美国Lawrence Berkeley国家实验室和加州大学Berkeley分校的研究人员，通过前沿技术完善了EGFR激活的详细机制，文章发表在Cell杂志上。 “我们对EGFR以及细胞生长/增
激活剂的功能和作用机制
酶的活力可以被某些物质提高，这些物质称为激活剂，在酶促反应体现中加入激活剂可导致反应速率增加。通常酶对激活剂有一定选择性，且有一定浓度要求，一种酶的激活剂对另一种酶可能是抑制剂，当激活剂的浓度超过一定的范围时，它就成为抑制剂
Cell：全面解析明星受体的激活机制
表皮生长因子受体EGFR是一种细胞表面蛋白，与多种癌症密切相关，也是癌症治疗的主要靶标。日前，美国Lawrence Berkeley国家实验室和加州大学Berkeley分校的研究人员，通过前沿技术完善了EGFR激活的详细机制，文章发表在Cell杂志上。 “我们对EGFR以及细胞生长/增
GPR30受体全新激活机制获揭示
5月14日，中国科学院上海药物研究所研究员徐华强团队、谢欣团队和杨德华团队合作，证明GPR30并非直接雌激素受体，为学界对雌激素信号传导机制的理解提出了新的挑战和机遇。相关研究发表于《细胞研究》。GPR30曾被假定为G蛋白偶联的雌激素受体，但一些结果表明，此假设未必准确。研究团队利用单颗粒冷冻电镜手
研究揭示稻瘟病防卫“士兵”被激活机制
水稻病害中最让农民头疼的一种“顽症”是稻瘟病。该病害严重影响水稻产量，甚至导致颗粒无收。近日，中科院分子植物科学卓越创新中心/植物生理生态研究所研究员何祖华团队在广谱和持久抗稻瘟病机制研究中又获新突破。4月9日，相关成果在线发表于《分子细胞》。 防治稻瘟病最好的办法是发掘新的抗病资源并选育广谱
组织蛋白酶的作用机制
自从上世纪20 年代提出组织蛋白酶的概念以来，到目前为止从组织蛋白酶A 到组织蛋白酶Z 都已有报道。根据蛋白水解机制分类，组织蛋白酶成员中大部分属于半胱氨酸蛋白酶， 少数为天冬氨酸蛋白酶(组织蛋白酶D 、E) 和丝氨酸蛋白酶(组织蛋白酶A 、G)；根据其底物特异性分类,，组织蛋白酶又包括肽链内切酶—
木瓜蛋白酶的催化机制
木瓜蛋白酶的剪切肽键的机制包括：在His-159作用下Cys-25去质子化，而Asn-158能够帮助His-159的咪唑环的摆放，使得去质子化可以发生；然后Cys-25亲核攻击肽主链上的羰基碳，并与之共价连接形成酰基－酶中间体；接着酶与一个水分子作用，发生去酰基化，并释放肽链的羰基末端。
木瓜蛋白酶的催化机制
木瓜蛋白酶的剪切肽键的机制包括：在His-159作用下Cys-25去质子化，而Asn-158能够帮助His-159的咪唑环的摆放，使得去质子化可以发生；然后Cys-25亲核攻击肽主链上的羰基碳，并与之共价连接形成酰基－酶中间体；接着酶与一个水分子作用，发生去酰基化，并释放肽链的羰基末端。
苏氨酸蛋白酶的催化机制
苏氨酸蛋白酶使用其N端苏氨酸的仲醇作为亲核试剂进行催化。苏氨酸必须是N末端，因为相同残基的末端胺通过极化有序水而起到一般碱的作用，从而使醇去质子化以增加其作为亲核试剂的反应性。催化分两步进行：首先亲核试剂攻击底物形成共价酰基酶中间体，释放xxx个产物。其次，中间体被水水解以再生游离酶并释放第二产物。
木瓜蛋白酶的催化机制
木瓜蛋白酶的剪切肽键的机制包括：在His-159作用下Cys-25去质子化，而Asn-158能够帮助His-159的咪唑环的摆放，使得去质子化可以发生；然后Cys-25亲核攻击肽主链上的羰基碳，并与之共价连接形成酰基－酶中间体；接着酶与一个水分子作用，发生去酰基化，并释放肽链的羰基末端。
抗胰蛋白酶的作用机制
α1-AT具有较强的血管通透性,在肺组织中的浓度较其它丝氨酸蛋白酶抑制因子或α2-巨球蛋白的浓度高,而且对NE的专一性更强,因而它主要抑制肺脏中弹性蛋白酶的活性,保护肺部不受弹性蛋白酶的酶解损伤。α1-AT抑制蛋白酶的过程是一个自毁模式的反应过程,α1-AT除了被其捕获的蛋白酶缓慢裂解外,同时α
无花果蛋白酶的催化机制
无花果蛋白酶与底物反应 3 个步骤：快速形成松散的酶底物复合物；酶活性中心的-SH 基被底物的羰基酰化；酰化酶的分解，生成酶与产物。
顶体蛋白酶的作用机制
当卵子和精子都成功地被输送到受精部位时，精子的头部一旦接触到卵子表面时，位于其头部顶端的细胞器之一的顶体就随之发生顶体反应，由顶体部分伸长为顶体丝，并分泌出多种酶蛋白，即顶体蛋白，顶体蛋白溶解卵膜，使精子头部穿透卵的放射冠和透明带，而进入卵子，完成受精过程。
丝氨酸蛋白酶的催化机制
丝氨酸蛋白酶催化机制的主要参与者是催化三联体。三联体位于酶的活性位点，在那里发生催化作用，并保存在丝氨酸蛋白酶的所有超家族中。三联体是由三个氨基酸组成的协调结构：His57、Ser195（因此得名“丝氨酸蛋白酶”）和Asp102.这三种关键氨基酸均在蛋白酶的切割能力中发挥重要作用。虽然三联体的氨基酸