同济大学Nature子刊揭示驱动蛋白作用机制
来自同济大学生命科学与技术学院，法国国家科研中心LEBS实验室的研究人员发表了题为“Structure of a kinesin–tubulin complex and implications for kinesin motility”的文章，首次精确阐明了驱动蛋白与微管蛋白的相互作用方式和结合位点，揭示了驱动蛋白发生ATP水解时的构象。这一研究成果公布在Nature Structural & Molecular Biology杂志上。 文章的通讯作者是同济大学蛋白质研究所王春光教授，以及法国国家科研中心LEBS实验室Marcel Knossow博士，其中驱动蛋白与微管蛋白相互作用的生化性质研究由同济大学博士生王伟毅和本科生姜启阳完成。 驱动蛋白(kinesin)是一大类以微管(microtubule)为轨道的马达蛋白，能够把水解ATP产生的能量转化为机械能，负责很多物质的胞内运输，因此......阅读全文
拟南芥微管结合蛋白CSI1
3月16日，植物科学研究权威期刊Plant Cell在线发表了中科院上海生命科学研究院植生生态所植物分子遗传国家重点实验室薛红卫研究组的最新研究成果：拟南芥ARCP蛋白CSI1通过结合微管，维持微管稳定性并调控根和花药的发育。 微管是由α、β微管蛋白异二聚体通过非共价键形成的管
α微管蛋白：新的药物结合位点
微管（Microtubule）是抗肿瘤药物研发的重要靶点。微管是“细胞的骨架”主要成分之一，在许多细胞重要事件中起着关键作用。微管是由α-和β-微管蛋白(Tubulin)异二聚体可逆地组装成而成的线性管装结构（图1）。 图1：微管蛋白已知的六个结合位点及微管蛋白组装形成微管示意图 目前，微管
Nature子刊：微管解聚型驱动蛋白的结构机制
来自同济大学生命科学与技术学院，法国国家科研中心I2BC研究所的研究人员发表了题为“Insight into microtubule disassembly by kinesin-13s from the structure of Kif2C bound to tubulin”的文章，阐明了中间
分离微管和微管相关蛋白实验
通过组装/解聚从缺少组装驱动成分的缓冲液中分离微管 在含甘油的缓冲液中通过组装/解聚分离微管 在紫杉醇这种微管稳定剂存在时通过组装的方法分离微管 从用紫杉醇稳定的微管中分离微管相关蛋白 通过ATP释放法从用紫杉醇稳定的微管中分离基于微管的运
什么是微管蛋白？
tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%，具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成，β亚基是由4
微管蛋白的功能特点
α-和β-微管蛋白聚合成动态微管，这些亚基是微酸性的，等电点在5.2和5.8之间。在真核生物中，微管是细胞骨架的主要成分之一，并且在许多过程中起作用，包括结构支持，细胞内转运和DNA分离。为了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的（+）末端。β-微管蛋白亚基
微管蛋白的结构特点
tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%，具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成，β亚基是由455
微管蛋白的功能应用
α-和β-微管蛋白聚合成动态微管，这些亚基是微酸性的，等电点在5.2和5.8之间。在真核生物中，微管是细胞骨架的主要成分之一，并且在许多过程中起作用，包括结构支持，细胞内转运和DNA分离。为了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的（+）末端。β-微管蛋白亚基
微管蛋白的功能特点
α-和β-微管蛋白聚合成动态微管，这些亚基是微酸性的，等电点在5.2和5.8之间。在真核生物中，微管是细胞骨架的主要成分之一，并且在许多过程中起作用，包括结构支持，细胞内转运和DNA分离。为了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的（+）末端。β-微管蛋白亚基
微管蛋白的结构特点
是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5
β微管蛋白的相关介绍
已知与人微管蛋白结合的所有药物都与β-微管蛋白结合。这些包括紫杉醇，秋水仙碱和长春花生物碱，它们各自在β-微管蛋白上具有不同的结合位点。 III类β微管蛋白是微管元件中只表示神经元，并且是特定于神经组织神经元流行标识符。它比其他同种型的β-微管蛋白更慢地结合秋水仙碱。 β1-微管蛋白，有时称
生化与细胞所发现微管结合蛋白DCAMKL1调节成骨细胞功能
8月5日，国际医学期刊The Journal of Experimental Medicine在线发表了中科院上海生物化学与细胞生物学研究所邹卫国研究组题为Microtubule-Associated Protein DCAMKL1 regulates osteoblast functi
研究揭示α微管蛋白亚型对微管形态的影响及机制
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/2/494183.shtm中国科学院分子细胞科学卓越创新中心（生物化学与细胞生物学研究所）鲍岚组与上海高等研究院/广东省智能科学与技术研究院张旭组合作，在Journal of Molecular Cell Bi
关于微管蛋白的结构简介
是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5
微管蛋白的结构功能特点
是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5
关于微管蛋白的功能介绍
α-和β-微管蛋白聚合成动态微管，这些亚基是微酸性的，等电点在5.2和5.8之间。在真核生物中，微管是细胞骨架的主要成分之一，并且在许多过程中起作用，包括结构支持，细胞内转运和DNA分离。 为了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的（+）末端。β-微管
从用紫杉醇稳定的微管中分离微管相关蛋白
实验材料脑组织试剂、试剂盒PME 缓冲液仪器、耗材匀浆器实验步骤一、通过盐柚提从用紫杉醇稳定的微管中分离微管相关蛋白1. 得到沉降下来的经紫杉醇稳定了的微管。或者可以通过加紫杉醇到 20 μmol/L 来稳定用组装/解聚方法制备的微管。2. 于 37℃ 在微管中加 NaCl 使终浓度为 0.35 m
γ微管蛋白的相关内容
γ-微管蛋白，微管蛋白家族的另一成员，在微管的成核和极性取向中是重要的。它主要存在于中心体和纺锤极体中，因为它们是最丰富的微管成核区域。在这些细胞器中，在称为γ-微管蛋白环复合物（γ-TuRCs）的复合物中发现了几种γ-微管蛋白和其他蛋白质分子，其在化学上模拟微管的（+）末端，从而允许微管结合。
微管蛋白的基本内容介绍
tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)。这两种亚基有35～40%的氨基酸序列同源，表明编码它们的基因可能是由同一原始祖先演变而来。另外，这两种微管蛋白与细菌中一种叫作FtsZ的GTPase(分
微管蛋白的结构类型和作用
微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%，具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成，β亚基是由455个氨基酸组成，它们
钙调蛋白调节微管解聚简介
微管的组装需要微管结合蛋白和 Tau因子的共同作用，由于依赖于钙调蛋白激酶的底物而彻底被磷酸化，导致微管解聚。当体系中存在一定的 Ca2+的时候，钙调蛋白就会与微管 Tau 因子竞争结合，微管的聚合就会被抑制，细胞的生理活动恢复正常。利用显微注射法注入钙调蛋白，可以有效的延长有丝分裂中期持续的时
TATA结合蛋白
TBP用β-折叠结合到DNA双螺旋的小沟上，能使TATAbox弯曲80°。主要结合在A、T碱基上，因为这样有利于扭曲使小沟开放。
MinichromosomeMicrotubule－Binding－Assay－微染色体－微管结合实验1
Koshland Lab,Carnegie Institute http://www.ciwemb.edu/labs/koshland/Protocols/MICROTUBULE/mmb.htmlDetermine the OD600 and correlate the cell density f
MinichromosomeMicrotubule－Binding－Assay－微染色体－微管结合实验2
YWB per 10ml5mL 2M Sorbitol (if NZ arrested, add 40uL 1.5mg/mL0.336mL 1M K2HPO4 N2 to 4mL YWB)0.064mL 1M KH2PO44.6mL dH2OYWB, glycerol, PMSF5mL 2M Sor
从用紫杉醇稳定的微管中分离基于微管的运动蛋白
实验材料脑组织试剂、试剂盒PME 缓冲液仪器、耗材匀浆器实验步骤一、分离驱动蛋白1. 以每克组织 1.5 ml PME 缓冲液的比例进行组织匀浆，匀浆物在 39000 g 离心 30 分钟。PME 缓冲液：0.1 mol/L PIPES，pH 6.92 mmol/L EGTA1 mmol/L MgS
通过组装/解聚从缺少组装驱动成分的缓冲液中分离微管
实验材料脑组织试剂、试剂盒PME 缓冲液仪器、耗材匀浆器实验步骤1. 收集脑组织（几百克）(1) 如果从屠宰场取脑（猪）① 只要美国地方检察官允许，在宰杀后尽快收集脑（猪 )。② 把脑一个一个地放在薄塑料袋里，立即浸入冰水混合物中，运到实验室。③ 在冰库里，研究者带着橡胶手套取出脑、表面的血管、血凝
Cell子刊：为微管掌舵的关键蛋白
宾夕法尼亚州立大学的科学家们发现，细胞中微小的马达蛋白，能够在神经细胞的分枝结构中，为微管指引正确的方向。微管相当于细胞中的高速公路，这项研究在活细胞中为人们展现了这一交通网络的组织形式。 “我们提出了微管组成交通网络的模型，”副教授Melissa Rolls说。“但由于活细胞的复杂性
微管蛋白的可溶性表达及纯化
1、将重组质粒（BL21-2ß2或Rossatta-2ß2）的表达菌37℃摇培过夜后，1：20扩配（约需1h15m）；2、至OD600=0.5~0.7时（约1h15min~1h45min），在 15-（0.5-24，0.8-12）；20-（0.5-12，0.8-8）；28、25-（0.8-8）进行蛋
同济大学Nature子刊揭示驱动蛋白作用机制
来自同济大学生命科学与技术学院，法国国家科研中心LEBS实验室的研究人员发表了题为“Structure of a kinesin–tubulin complex and implications for kinesin motility”的文章，首次精确阐明了驱动蛋白与微管蛋白的相互作用
麻醉剂会阻止细胞行走？
Rice大学的理论生物物理中心（CTBP）的研究人员详细阐述了异丙酚（一种在手术前注射用来麻醉你的全身麻醉剂）阻止驱动蛋白沿着微管将货物输送到细胞的远端。 物理学家JoséOnuchic说，我们的蛋白质计算机模拟清楚地显示了它与驱动蛋白结合的位置以及它如何破坏驱动蛋白的功能。 “细胞中的