如何在烘焙食品中科学地使用酶制剂？
在烘焙食品中科学地使用酶制剂可以从以下几个方面考虑：一、了解酶制剂的特性不同的酶制剂具有不同的作用和特性。在使用酶制剂之前，要充分了解其作用对象、最适作用条件（温度、pH 值等）、作用效果等。例如，淀粉酶主要作用于淀粉，将其分解为糊精和麦芽糖等；蛋白酶作用于蛋白质，可改善面团的延展性。了解酶制剂的来源也很重要。酶制剂可以来源于动物、植物或微生物，不同来源的酶制剂可能在活性、稳定性和安全性等方面有所差异。二、根据烘焙食品的需求选择合适的酶制剂不同的烘焙食品对酶制剂的需求不同。例如，面包制作中常使用淀粉酶、蛋白酶、木聚糖酶等，以改善面团的发酵性能、体积和质地；蛋糕制作中可能会用到脂肪酶、葡萄糖氧化酶等，以改善口感和稳定性。考虑烘焙食品的品质要求和目标消费者群体。如果追求低糖、高纤维的产品，可以选择能够促进淀粉分解或增加膳食纤维含量的酶制剂。三、控制酶制剂的使用量酶制剂的使用量过多或过少都可能影响烘焙食品的质量。使用量过少可能达不到预......阅读全文
生物酶学基础酶的化学本质
酶的化学本质酶（enzyme）是由活生命机体产生的具有催化活性的蛋白质，只要不是处于变性状态，无论是在细胞内还是在细胞外，酶都可发挥其催化作用。关于酶是否蛋白质的问题，在20世纪初曾有过争论。1926年萨姆纳（Sumner）首次从刀豆提取液中分离纯化得到脲酶结晶，并证明它具有蛋白质的性质，提出酶的本
β淀粉酶与α淀粉酶的区别
β-淀粉酶与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α－1，4-葡聚糖链。主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、大豆等），但也有报告在细菌、牛乳、霉菌中存在。对于象直链淀粉那样没有分支的底物能完全分解得到麦芽糖和少量的葡萄糖。作用于支链淀粉或葡聚糖的时候，切断至α－1，6-键的前面
环保用酶与酶技术的研究方向
环保用酶与酶技术是国内研究之前沿领域，是一项系统的研究工程。本项目技术开发、主要运用目前国内成熟的酶发酵工艺和提炼工艺生物下游技术。生产低成本、高活性环保用酶和酶固定化载体材料的选取以及酶反应器的生产开发。 本项目开发的重点在于酶与酶技术应用于废水处理的产品开发，将多种适用与废水处理的酶富集于反应器
酶与酶技术的开发与应用
现代研究表明，酶与酶技术与环境保护的关系十分密切。表现在三个方面。第一，在产品加工过程中用酶来替代化学品（为生物过程代替化学过程反应温和）可以降低生产活动中的污染水平，有利于实现工艺过程生态化或无废生产，真正实现清洁生产的目标；第二，酶作为生物催化剂，只对产品内容起作用，使产品在过程中产生的污染大大
木瓜蛋白酶的酶活测定
一、基本原理 木瓜蛋白酶能使N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯（底物）水解而释出N-苯甲酰-L-精氨酸，其释出量可用氢氧化钠液滴定，以此确定酶活力。 酶活单位 在25℃下，每分钟内能催化分解1umol底物的酶量，称为1单位。 二、试液制备 1、底物溶液：准确称取N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯盐酸盐
什么是工具酶呢？工具酶都有哪些？
作为试剂用于测定化合物浓度或酶活力的酶称为工具酶。对于底物或产物不能直接测定或难于准确测定的酶促反应，采用酶耦联法测定。1.NAD（P）十或NAD（P）H偶联的脱氢酶及其指示反应。2.偶联H2O2的工具酶及其指示反应有些酶作用于底物时，可使其氧化产生H2O2，在POD的作用下使色素原氧化显色进行测定
β葡萄糖苷酶的酶学性质
不同来源的β-葡萄糖苷酶在氨基酸序列、分子量、比活力、等电点、最适反应pH值、pH值稳定性范围、最适反应温度和热稳定性范围上均有很大差别（见表1）。3.1 β-葡萄糖苷酶的分子量大小β-葡萄糖苷酶由于其来源不同，它们的相对分子量也可能不同，而且它们的结构和组成也有很大差异。β-葡萄糖苷酶的相对分子量
生物酶学基础蛋白酶简介
水解蛋白质肽键的一类酶的总称。按其水解多肽的方式，可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断，形成分子量较小的月示和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解，而游离出氨基酸，前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶。按其活性中心和最适pH值，又可将蛋白酶分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋
木瓜蛋白酶的酶活测定
基本原理木瓜蛋白酶能使N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯（底物）水解而释出N-苯甲酰-L-精氨酸，其释出量可用氢氧化钠液滴定，以此确定酶活力。酶活单位在25℃下，每分钟内能催化分解1umol底物的酶量，称为1单位。试液制备1、底物溶液：准确称取N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯盐酸盐1.42g，加10mmol/LE
异相酶免疫试验和均相酶免疫试验
Ag为待测抗原，AgAb-E为结合标记物，Ab-E为游离标记物。若抗原-抗体反应影响标记物中酶的活性,如酶活性消失，即结合标记物(AgAb-E)无酶活性，游离标记物(Ab-E)有酶活性； (1) 检测时不需分离结合标记物(AgAb-E)和游离标记物(Ab-E),检测体系中标记物酶活性(Ab-E
什么是酶？酶的作用是什么？
酶(enzyme)是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶是一类极为重要的生物催化剂(biocatalyst)。由于酶的作用,生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。 酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导
糖化酶和淀粉酶的区别
糖化酶糖化酶又称葡萄糖淀粉酶,糖化酶是一种习惯上的名称,学名为α-1,4-葡萄糖水解酶(α-1,4-Glucan glucohydrolace)。本品应用于酒精、淀粉糖、味精、抗菌素、柠檬酸、啤酒等工业以及白酒、黄酒。曲酒等其它酿造工业，本品质量稳定，使用方便，利于连续糖化，提高产品质量，降低成本。
生物酶学基础同工酶简介
概述 同工酶 （isozyme，isoenzyme）广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。按照国际生化联合会（IUB）所属生化命名委员会（CBN）的建议，则只把其中因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶。最典型的同工酶是乳酸脱氢酶（LDH）同工酶，用电泳方法将LDH同工酶分离，
腺苷三磷酸酶（ATP酶）的简介
ATP是三磷酸腺苷的英文缩写符号，它是各种活细胞内普遍存在的一种高能磷酸化合物。高能磷酸化合物是指水解时释放的能量在20.92kJ/mol(千焦每摩尔)以上的磷酸化合物，ATP水解时释放的能量高达30.54kJ/mol。ATP的分子式可以简写成A-P～P～P。简式中的A代表腺苷，P代表磷酸基团，
糖化酶和淀粉酶的区别
糖化酶糖化酶又称葡萄糖淀粉酶,糖化酶是一种习惯上的名称,学名为α-1,4-葡萄糖水解酶(α-1,4-Glucan glucohydrolace)。本品应用于酒精、淀粉糖、味精、抗菌素、柠檬酸、啤酒等工业以及白酒、黄酒。曲酒等其它酿造工业，本品质量稳定，使用方便，利于连续糖化，提高产品质量，降低成本。
植物蛋白酶关于酶的定义
酶（enzyme）催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。酶参与人体所有的生命活动：比如思考，运动，睡眠，呼吸，愤怒，喜悦或者分泌荷尔蒙等都是以
亚硝酸还原酶的酶活性测定
NiRs是胞内酶，其氧化还原反应过程中需要供体电子，且大多需要在厌氧条件下进行。因此体外检测亚硝酸还原酶时需要在密闭无氧且有电子供体的情况下才能进行检测。电子供体有甲基紫精、连二亚硫酸钠和硫代硫酸钠等 。
人端粒酶(TE)酶联免疫说明
本试剂盒仅供研究使用。检测范围： 96T1 IU/L -40 IU/L使用目的：本试剂盒用于测定人血清、血浆及相关液体样本中端粒酶(TE)含量。实验原理本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中
DNA聚合酶外切酶活性─校对作用
外切酶活性──校对作用：这种酶活性的主要功能是从3'→5'方向识别和切除不配对的DNA 生长链末端的核苷酸。当反应体系中没有反应底物dNTP时，由于没有 聚合作用而出现暂时的游离现象，从而被3'→5'外切酶活性所降解。如果提高反应体系的温度可以促进这种作用，这表明
乳酸脱氢酶及其同工酶简介
乳酸脱氢酶（LD）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。 LD催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反
生物酶学基础糖化酶简介
概述：糖化酶是由曲霉优良菌种（Aspergilusniger）经深层发酵 提炼而成。糖化酶，又称葡萄糖淀粉酶[Glucoamylase,(EC.3.2.1.3.)]它能把淀粉从非还原性未端水介a-1.4葡萄糖苷键产生葡 萄糖，也能缓慢水解a-1.6葡萄糖苷键，转化为葡萄糖。本产品广泛用于生产白酒、黄
β葡萄糖苷酶的酶学性质
不同来源的β-葡萄糖苷酶在氨基酸序列、分子量、比活力、等电点、最适反应pH值、pH值稳定性范围、最适反应温度和热稳定性范围上均有很大差别（见表1）。1 β-葡萄糖苷酶的分子量大小β-葡萄糖苷酶由于其来源不同，它们的相对分子量也可能不同，而且它们的结构和组成也有很大差异。β-葡萄糖苷酶的相对分子量范围
生物酶学基础酶的催化特性
酶的催化特性酶和一般化学催化剂相比，酶具有下列的共性和特点。1 共性酶与一般催化剂相比，具有下面几个共性：①具有很高的催化效率，但酶本身在反应前后并无变化。酶与一般催化剂一样，用量少，催化效率高；②不改变化学反应的平衡常数。酶对一个正向反应和其逆向反应速度的影响是相同的，即反应的平衡常数在有酶和无酶
猪胰蛋白酶酶活力的测定
实验原理胰蛋白酶是以无活性的酶原形式存在于动物胰脏中，在Ca2+的存在下，被肠激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，从肽链N端赖氨酸和异亮氨酸残基之间的肽键断开，失去一段六肽，分子构象发生一定改变后转变为有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量约为24000，其等电点约为pH8.9，胰蛋白酶的分子量与其酶原接
生物酶学基础固定化酶简介
固定化酶固定化酶及制备原则固定化酶固定化酶是20世纪50年代开始发展起来的一项新技术，最初是将水溶性酶与不溶性载体结合起来，成为不溶于水的酶的衍生物，所以曾叫过“水不溶酶”（water insoluble enzyme）和“固相酶”（solid phase enzyme）。但是后来发现，也可以将酶包
重组酶聚合酶扩增（RPA）技术简介
核酸检测革命：可替代PCR的犀利技术——RPA重组酶聚合酶扩增（Recombinase Polymerase Amplification，RPA），被称为是可以替代PCR的核酸检测技术。RPA技术主要依赖于三种酶：能结合单链核酸（寡核苷酸引物）的重组酶、单链DNA结合蛋白（SSB）和链置换DNA
能量运输的关键ATP酶与GTP酶
ATP与ATP酶：ATP酶，又称为三磷酸腺苷酶，是一类能将三磷酸腺苷（ATP）催化水解为二磷酸腺苷（ADP）和磷酸根离子的酶，这是一个释放能量的反应。在大多数情况下，能量可以通过传递而被用于驱动另一个需要能量的化学反应。这一过程被所有已知的生命形式广泛利用。部分ATP酶是内在膜蛋白（Integral
酶标抗体和酶抗酶复合物的应用于细胞ELISA
应用酶标抗体进行免疫测定的方法较多，非均相酶免疫测定是目前应用最广泛的一类酶免疫检测技术，其中以酶联免疫吸附试验（enzyme-linked immunosorbent aay，ELISA）最常用，它可用于测定抗体，也可测定可溶性抗原及细胞抗原。而酶-抗酶复合物多用于免疫组织化学。以下
如何选择合适细胞的消化酶重组胰酶和动物源胰酶
培养细胞的老师们都知道细胞的生命是极其脆弱的在培养过程中有哪些行为是比较伤害细胞的呢？在培养贴壁细胞过程中消化过程在一定程度上是对细胞的一种折磨但是又不得不进行这个过程所以如何做好细胞消化善待细胞们是我们一定要了解的步骤~ 胰酶的作用原理胰酶是一种蛋白酶，酶切位点是肽链的Lys或Arg两个残基的羧基
诊断酶学
本世纪初临床就开始测定体液中的酶来诊断疾病，如Wohlgemuth早在1908年就测定尿液中淀粉酶（AMY）以诊断急性胰腺炎；30年代临床测定碱性磷酸酶（ALP）用于诊断骨骼疾病，随后发现不少肝胆疾病特别在出现梗阻性黄疸时此酶常明显升高。这些酶成为当时临床实验室的常规测定项目，直到60年代ALP仍是