微管蛋白阻止与阿尔茨海默病和帕金森病相关的有毒大脑蛋白质聚集
贝勒医学院的科学家发现了一种应对阿尔茨海默病和帕金森病的新方法。这两种疾病都与大脑中tau和α-突触核蛋白形成的有害团块的积累有关。 发表在《自然·通讯》上的这项研究称，微管蛋白（构成微管基础的蛋白质）可能有助于防止这些有毒积累。微管充当细胞内部的"铁路轨道"，帮助运输材料并维持结构。研究结果表明，微管蛋白可以阻止tau和α-突触核蛋白形成破坏性聚集体，而是鼓励它们在健康神经元内执行正常功能。 该研究的第一作者、Allan Ferreon实验室生物化学和分子药理学博士后研究员Lathan Lucas博士说："tau和α-突触核蛋白因其在阿尔茨海默病和帕金森病等神经退行性疾病中的作用而广为人知。在这些情况下，这些蛋白质可能错误折叠、粘在一起并形成有害聚集体，损害神经元并导致记忆丧失、运动问题和其他症状。" 但tau和α-突触核蛋白在健康神经元中也履行基本功能——它们通过与微管蛋白相互作用并有助于微管组装和稳定来维持细胞结构并支持......阅读全文
微管蛋白阻止与阿尔茨海默病和帕金森病相关的有毒大脑蛋白质聚集
贝勒医学院的科学家发现了一种应对阿尔茨海默病和帕金森病的新方法。这两种疾病都与大脑中tau和α-突触核蛋白形成的有害团块的积累有关。 发表在《自然·通讯》上的这项研究称，微管蛋白（构成微管基础的蛋白质）可能有助于防止这些有毒积累。微管充当细胞内部的"铁路轨道"，帮助运输材料并维持结构。研究结果表明
研究提出突触核蛋白病临床诊断分型方法
神经退行性疾病是一类进行性神经系统疾病，典型特征为特定蛋白质发生错误折叠，并形成异常淀粉样聚集体。突触核蛋白病作为神经退行性疾病的代表，核心病理特征为α-突触核蛋白（α-syn）异常聚集，帕金森病、多系统萎缩等均属于此类疾病。两种疾病的蛋白病变特征存在差异：帕金森病以神经元内α-syn聚集，形成
阿尔茨海默症与蛋白修饰
阿尔茨海默症(Alzheimer's disease，简称AD)俗称老年痴呆症，是一种中枢神经系统退行性疾病，引发患者的认知障碍和记忆能力损害，导致患者日益恶化的生活能力减退和死亡。已故的美国前总统里根，英国的前首相撒切尔夫人等名人均受此病困扰和折磨。 AD的主要病理特征为脑内分布有大量的β-
帕金森病起源假说有了新证据
帕金森病病理过程始于肠道，这是德国神经解剖学家Heiko Braak在2003年提出的假说。9月5日，深圳理工大学生命健康学院教授叶克强团队联合中国人民解放军空军军医大学（简称“空军军医大学”）教授武胜昔、研究员项捷团队在《神经元》上发表最新成果，通过构建一种全新的肠道帕金森病小鼠模型，证实了这一假
不同神经退行性疾病致病蛋白质结构相同
法国和美国科学家日前发现，神经退行性疾病虽有多种表现形式，但其致病蛋白质的结构却基本相同，这一发现将为相关疾病的诊断和治疗提供新思路。 法国国家科研中心5月3日发表公报说，这项研究由该机构和美国健康研究所共同完成。神经退行性疾病包括阿尔茨海默氏症（早老性痴呆症）、帕金森氏症和亨廷顿氏
突触核蛋白的硝基化聚集物具有细胞毒性
生物物理所发现突触核蛋白a-synuclein的硝基化聚集物具有细胞毒性 我国已经进入老龄化社会，神经退行性疾病给个人、家庭、社会造成了沉重的经济和精神负担。神经元的变性死亡是神经退行性疾病的重要病理机制。 中国科学院生物物理研究所脑与认知科学国家重点实验室赫荣乔研究组在蛋白质的硝基化修饰方
同济程黎明教授《自然医学》发表老年痴呆重要成果
许多与年龄相关的神经退行性疾病都存在神经纤维缠结（NFT），包括俗称老年痴呆的阿尔茨海默症（AD）。NFT由截短和过度磷酸化的tau蛋白组成。一直以来，人们并不清楚衰老过程中tau截短和聚集的具体分子机制。 天冬酰胺内肽酶AEP是一种溶酶体的半胱氨酸蛋白酶。上海同济大学和Emory大学的科学家
简述突触核蛋白错误折叠
研究发现α-突触核蛋白正常、错误折叠及其寡聚化之间存在动态平衡，当这种平衡被打破后原纤维迅速聚集成大分子、不溶性的细纤维；α-突触核蛋白在不同的影响因素下会表现出许多种形态，包括舒展态、溶解前球型态、α-螺旋态（膜结合），β-片层态、二聚体态、寡聚体态、以及不可溶的无定型态和纤维态；α-突触核蛋
帕金森病之SCF蛋白复合物分解α突触核蛋白聚集物机制
一项新的研究中，来自瑞士苏黎世联邦理工学院、苏黎世大学医院和美国加州大学圣地亚哥分校的研究人员发现了脑细胞用来保护它们自己免受蛋白聚集物损伤的新机制。这一新发现可能为新的治疗方法提供基础。相关研究结果近期发表在Science Translational Medicine期刊上，论文标题为“A c
我国科研人员证实帕金森病或源于肠道假说
9月6日，记者从深圳理工大学获悉，该校生命健康学院教授叶克强团队联合中国人民解放军空军军医大学教授武胜昔、研究员项捷团队，通过构建一种全新的肠道帕金森病小鼠模型，证实帕金森病病理过程始于肠道这一假说。相关研究成果于5日发表在学术期刊《神经元》上。 项捷介绍，与基于肠道注射原纤维建模方式相比，这
我国科研人员证实帕金森病或源于肠道假说
9月6日，记者从深圳理工大学获悉，该校生命健康学院教授叶克强团队联合中国人民解放军空军军医大学教授武胜昔、研究员项捷团队，通过构建一种全新的肠道帕金森病小鼠模型，证实帕金森病病理过程始于肠道这一假说。相关研究成果于5日发表在学术期刊《神经元》上。项捷介绍，与基于肠道注射原纤维建模方式相比，这一新型神
突触核蛋白与synphilin1蛋白结合
Engelender等运用酵母双杂交技术发现synphilin-1蛋白能作为调节分子将α-突触核蛋白锚钉在参与囊泡转运和细胞骨架功能的蛋白分子上面[25]；synphilin-1蛋白是一个90kDa的胞内蛋白质，含有ANKYRIN样重复单位、一个螺旋结构域和可能的ATP/GTP结合位点；Kawa
9月王牌聚焦：神经退行性疾病接二连三的突破
神经退行性疾病（Neurodegenerative Disease）又称为神经退化性疾病，是一种大脑和脊髓的细胞神经元丧失的疾病状态，其中最有名的就是帕金森病和阿兹海默症。此类疾病近年来发病率不断攀升，部分原因在于人类寿命增长，却仍然缺乏治疗此类疾病的方法。9月，几份著名杂志都接二连三的发表了相
科学家鉴别出治疗阿尔兹海默病的潜在靶向蛋白聚集物
近日，一项刊登在国际杂志Stem Cell Reports上的研究报告中，来自巴黎第四大学等机构的科学家们通过研究鉴别出了治疗阿尔兹海默病的潜在靶点；帕金森疾病中的α-突触核蛋白和阿尔兹海默病中tau蛋白的聚集常常与神经变性疾病的进展有关，这些蛋白聚集常常会从一个神经元细胞扩散到另一个细胞，并且
Nature子刊：加重阿尔茨海默症和帕金森病的竟是同样的酶
阿尔茨海默症和帕金森病是不一样的。它们影响着大脑的不同区域，遗传和环境的危险因素也明显有区别。帕金森病有运动功能障碍，双手振颤，抬不起，迈不开步，直不起腰等症状。阿尔茨海默症最主要症状是记忆差，严重时分不清子女，不认路，人格出现障碍，但运动功能正常。 但在生化水平上，这两种神经退行性疾病竟然看
神经信号通路化合物库在神经退行性疾病研究的应用1
神经退行性疾病神经退行性疾病是神经元结构或功能逐渐丧失 (包括神经元死亡)，而导致功能障碍的一类疾病，包括帕金森病 (Parkinson’s disease，PD)、阿尔茨海默病 (Alzheimer’s disease，AD)、亨廷顿氏病 (Huntington disease，HD)、肌
最新发现，OGlcNAc－强化了α突触核蛋白淀粉样株
错误折叠的蛋白质聚集体在大脑中的形成和沉积是大多数神经退行性疾病（NDDs）的共同特征，这些聚集体的形成与细胞功能障碍和死亡有关。译后修饰（PTM）可对健康和疾病中蛋白质的结构、生物化学和功能产生深远影响。对 NDDs 病理特征的生化研究表明，它们会聚集折叠错误的 Aβ、tau 和 α-syn
突触核蛋白抗细胞凋亡作用
Alves da Costa等发现与模拟转染的TSM1型神经元对照，野生型的α-突触核蛋白能够显著地减弱三种不同的细胞凋亡诱导剂星孢菌素、依托泊苷和神经酰胺C2对胞内半胱天冬酶（caspase）的激活[30]，同样这可能与α-突触核蛋白的伴侣样蛋白作用有关；Ostrerova等也发现α-突触核蛋
关于突触核蛋白的基本介绍
α-突触核蛋白是一种在中枢神经系统突触前及核周表达的可溶性蛋白质，它与帕金森病的发病机制和相关功能障碍密切相关，是路易小体的主要成分。 α-突触核蛋白的功能多样，可能参与到突触结构的维持、神经的可塑性、学习、记忆、发生、细胞粘附、磷酸化、细胞分化以及多巴胺的摄取调控等许多方面。
简述突触核蛋白的发现史
突触核蛋白最初于1988年由Maroteaux等利用纯化的抗胆碱能囊泡抗体在电鲟体内发现，并且确定其分布在神经突触前末梢和核周[1,2]，同样突触核蛋白也在阿尔滋海默病的老年斑块内发现，但没有β-淀粉样蛋白含量高，突触核蛋白的中间部分（aa61-65）被命名为非β-淀粉样结构（NAC）。至今人们
关于突触核蛋白的特性介绍
它的结构很大程度上依赖于其所处的细胞内环境，并且会表现出不同的结构如单体、寡聚体、原纤维和纤维等，病理状态下的突触核蛋白容易聚集形成不溶性的纤维蛋白沉淀，最终导致神经细胞死亡。人类基因学的研究证明了α-突触核蛋白基因突变在家族性的帕金森病中的主要致病地位，并且α-突触核蛋白的聚集有类似朊蛋白样的
关于突触核蛋白的结构介绍
总体结构 α-突触核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]编码的一个小分子蛋白质，分子量为19kDa,，由140个氨基酸构成，可以分成三个部分： 氨基端: (aa 1~60)包含了5个家族性帕金森病的突变位点以及高度保守的11个氨基酸中组成的KTKEGV 7模体重复序列，易形成两性α
突触核蛋白的发病机制介绍
损害线粒体：Nakamura等发现在哺乳动物的多种细胞中过量表达α-突触核蛋白可以造成线粒体的裂解，而在胞内的其他细胞器的形态变化很小（如高尔基复合体），α-突触核蛋白不抑制线粒体的融合而表现出促进其分裂，并且不依靠线粒体分裂时需要的主要分裂蛋白Drp1[42]；另外过量表达的α-突触核蛋白能够
研究发现蛋白变形导致疾病差异
俗话说一颗老鼠屎坏了一锅粥，大脑中的一些异常蛋白就是这样。这些折叠错误的蛋白，会使其附近的蛋白也发生错误折叠。日前，NIH资助的一项新研究显示，一种蛋白能够形成多个异常形态，对其他蛋白产生不同模式的影响，从而导致相应的神经性疾病。发表在本期Cell杂志上的这项研究，为治疗帕金森症和其他神经退行性
简述突触核蛋白的伴侣蛋白样作用
Kim等发现α-突触核蛋白能够表现出类似伴侣蛋白样作用防止谷胱甘肽硫转移酶（GST）和醛缩酶在受热的条件下发生沉淀，并且还能防止二硫苏糖醇（DTT）诱导α-乳白蛋白和小牛血清蛋白的沉淀[29]，这可能与α-突触核蛋白能够与发沉降过程中的蛋白质的亲水性结构域结合并稳定其结构不被破坏。
《Nature》子刊重磅揭秘帕金森发病机制！这种蛋白是关键！
帕金森病是一种常见的神经系统变性疾病，我国65岁以上人群PD的患病率大约是1.7%。大部分帕金森病患者为散发病例，仅有不到10%的患者有家族史。 多年来，科学家们已经知道帕金森氏病与脑细胞内α-突触核蛋白质的积聚有关。但是，这些蛋白质团块如何导致神经元死亡是一个谜。 蛋白质聚集和线粒体功能障
蛋白品系差异，导致不同神经退行性疾病
一种名为“突触核病（synucleionpathies）”的帕金森相关疾病表现为错误折叠蛋白嵌入。宾夕法尼亚大学医学院的研究人员发现，不同细胞类型产生的α突触核（α-synuclein，α-syn）蛋白的病理形态是疾病的罪魁祸首。这项研究发表于本周出版的《Nature》杂志。 “细胞类型影响α
研究揭示新冠患者神经系统长期影响
科技日报柏林6月14日电 （记者李山）德国科学家通过小鼠实验发现，感染新冠病毒后，大脑内神经细胞的蛋白结构会发生类似阿尔茨海默病和帕金森病等病症的变异蛋白堆积。该研究可解释长期新冠患者所出现的注意力和记忆力障碍。研究成果发表在生物医学领域综合性期刊《电子生物医学》上。 汉诺威兽医学院药理学
揭示tau蛋白与微管之间相互作用－有助深入认识神经疾病
微管在维持细胞形状、启动某些形式的运动、促进胞内转运和在有丝分裂期间分离染色体方面发挥着重要的作用。每个微管是由十三条平行的微管蛋白原丝组成的空心圆柱体。 tau蛋白有助于让微管保持稳定和成束地组装它们。突变或翻译后修饰，比如降低tau蛋白对微管的亲和力的高度磷酸化，被认为导致tau蛋白缠结物
关于突触核蛋白降解异常的介绍
泛素蛋白酶体系统（UPS）和自嗜溶酶体系统（ALP）是细胞内最重要的两个清除异常折叠或老化的蛋白质的机制[35,36]；其中UPS选择性降解胞内短半衰期、胞膜蛋白、异常折叠以及受损的蛋白质，帕金森病的两个家族性基因突变Parkin[37]和UCHL1[38]均为影响UPS的功能导致异常α-突触核