最新发现，OGlcNAc强化了α突触核蛋白淀粉样株
错误折叠的蛋白质聚集体在大脑中的形成和沉积是大多数神经退行性疾病（NDDs）的共同特征，这些聚集体的形成与细胞功能障碍和死亡有关。译后修饰（PTM）可对健康和疾病中蛋白质的结构、生物化学和功能产生深远影响。对 NDDs 病理特征的生化研究表明，它们会聚集折叠错误的 Aβ、tau 和 α-syn 聚集体，这些聚集体在多个残基上受到不同类型的 PTM。尽管如此，有关 PTM 在 NDDs 中的作用的几个问题仍未得到解答，而了解形成不同淀粉样蛋白特征的决定因素，可为开发疾病特异性诊断和疗法开辟新途径。 近段时间，来自美国加利福尼亚州洛杉矶南加州大学化学系的Aaron T. Balana教授及团队报告了对α-突触核蛋白单体进行O-GlcNAc修饰会导致形成具有独特核心结构的淀粉样纤维，并降低基于播种的帕金森病神经元模型和啮齿动物模型的播种活性，旨在表明O-GlcNAc修饰可能会改变α-突触核蛋白纤维的相互作用组，从而导致体内播种活......阅读全文
最新发现，OGlcNAc－强化了α突触核蛋白淀粉样株
错误折叠的蛋白质聚集体在大脑中的形成和沉积是大多数神经退行性疾病（NDDs）的共同特征，这些聚集体的形成与细胞功能障碍和死亡有关。译后修饰（PTM）可对健康和疾病中蛋白质的结构、生物化学和功能产生深远影响。对 NDDs 病理特征的生化研究表明，它们会聚集折叠错误的 Aβ、tau 和 α-syn
简述突触核蛋白的发现史
突触核蛋白最初于1988年由Maroteaux等利用纯化的抗胆碱能囊泡抗体在电鲟体内发现，并且确定其分布在神经突触前末梢和核周[1,2]，同样突触核蛋白也在阿尔滋海默病的老年斑块内发现，但没有β-淀粉样蛋白含量高，突触核蛋白的中间部分（aa61-65）被命名为非β-淀粉样结构（NAC）。至今人们
新冠N蛋白与α突触核蛋白相互作用促进淀粉样纤维形成
导致COVID-19的冠状病毒SARS-CoV-2正在全球肆虐。关于相对年轻的COVID-19患者在感染这种病毒后数周内患上帕金森病的案例报告，使科学家们怀疑这两者之间是否存在联系。 如今，在一项新的研究中，来自荷兰屯特大学的研究人员发现至少在试管中，SARS-CoV-2的N蛋白与一种称为α突
简述突触核蛋白的伴侣蛋白样作用
Kim等发现α-突触核蛋白能够表现出类似伴侣蛋白样作用防止谷胱甘肽硫转移酶（GST）和醛缩酶在受热的条件下发生沉淀，并且还能防止二硫苏糖醇（DTT）诱导α-乳白蛋白和小牛血清蛋白的沉淀[29]，这可能与α-突触核蛋白能够与发沉降过程中的蛋白质的亲水性结构域结合并稳定其结构不被破坏。
简述突触核蛋白错误折叠
研究发现α-突触核蛋白正常、错误折叠及其寡聚化之间存在动态平衡，当这种平衡被打破后原纤维迅速聚集成大分子、不溶性的细纤维；α-突触核蛋白在不同的影响因素下会表现出许多种形态，包括舒展态、溶解前球型态、α-螺旋态（膜结合），β-片层态、二聚体态、寡聚体态、以及不可溶的无定型态和纤维态；α-突触核蛋
最新研究发现突触脉冲的强度与突触大小直接相关
神经细胞通过突触彼此交流。近日，发表在《Nature》上的一项研究中，来自苏黎世大学神经信息学研究所和苏黎世联邦理工学院的Kevan Martin实验室的研究团队发现，这些联系似乎比以前认为的要强大得多。突触越大，传递的信号就越强。这些发现将有助于更好地了解大脑功能以及神经系统疾病是如何产生的。
关于突触核蛋白的基本介绍
α-突触核蛋白是一种在中枢神经系统突触前及核周表达的可溶性蛋白质，它与帕金森病的发病机制和相关功能障碍密切相关，是路易小体的主要成分。 α-突触核蛋白的功能多样，可能参与到突触结构的维持、神经的可塑性、学习、记忆、发生、细胞粘附、磷酸化、细胞分化以及多巴胺的摄取调控等许多方面。
突触核蛋白抗细胞凋亡作用
Alves da Costa等发现与模拟转染的TSM1型神经元对照，野生型的α-突触核蛋白能够显著地减弱三种不同的细胞凋亡诱导剂星孢菌素、依托泊苷和神经酰胺C2对胞内半胱天冬酶（caspase）的激活[30]，同样这可能与α-突触核蛋白的伴侣样蛋白作用有关；Ostrerova等也发现α-突触核蛋
突触核蛋白的发病机制介绍
损害线粒体：Nakamura等发现在哺乳动物的多种细胞中过量表达α-突触核蛋白可以造成线粒体的裂解，而在胞内的其他细胞器的形态变化很小（如高尔基复合体），α-突触核蛋白不抑制线粒体的融合而表现出促进其分裂，并且不依靠线粒体分裂时需要的主要分裂蛋白Drp1[42]；另外过量表达的α-突触核蛋白能够
关于突触核蛋白的结构介绍
总体结构 α-突触核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]编码的一个小分子蛋白质，分子量为19kDa,，由140个氨基酸构成，可以分成三个部分： 氨基端: (aa 1~60)包含了5个家族性帕金森病的突变位点以及高度保守的11个氨基酸中组成的KTKEGV 7模体重复序列，易形成两性α
关于突触核蛋白的特性介绍
它的结构很大程度上依赖于其所处的细胞内环境，并且会表现出不同的结构如单体、寡聚体、原纤维和纤维等，病理状态下的突触核蛋白容易聚集形成不溶性的纤维蛋白沉淀，最终导致神经细胞死亡。人类基因学的研究证明了α-突触核蛋白基因突变在家族性的帕金森病中的主要致病地位，并且α-突触核蛋白的聚集有类似朊蛋白样的
关于突触核蛋白降解异常的介绍
泛素蛋白酶体系统（UPS）和自嗜溶酶体系统（ALP）是细胞内最重要的两个清除异常折叠或老化的蛋白质的机制[35,36]；其中UPS选择性降解胞内短半衰期、胞膜蛋白、异常折叠以及受损的蛋白质，帕金森病的两个家族性基因突变Parkin[37]和UCHL1[38]均为影响UPS的功能导致异常α-突触核
突触核蛋白的生理功能介绍
抑制多巴胺神经递质的释放： Abeliovich等证实α-突触核蛋白基因敲除的小鼠黑质在成对电刺激条件下多巴胺释放量增加，而小鼠的生理活动不受影响，并且大脑的神经元结构保持完整，但α-突触核蛋白可能在病理条件下发挥保护作用[24]。 调节突触膜的囊泡释放： Murphy等利用反义寡核苷酸技
突触核蛋白与synphilin1蛋白结合
Engelender等运用酵母双杂交技术发现synphilin-1蛋白能作为调节分子将α-突触核蛋白锚钉在参与囊泡转运和细胞骨架功能的蛋白分子上面[25]；synphilin-1蛋白是一个90kDa的胞内蛋白质，含有ANKYRIN样重复单位、一个螺旋结构域和可能的ATP/GTP结合位点；Kawa
Commun－Biol：新研究未来有望解析帕金森症的病因
治疗帕金森病的最大困难之一了解其何时开始发生。如今，来自巴西里约热内卢联邦大学和美国弗吉尼亚大学医学院的研究人员在Communication Biology杂志上发表的一项研究可能有助于解决这个难题。科学家们首次观察到帕金森氏病关键蛋白“α-突触核蛋白”如何随时间变化，并能够对蛋白质聚集的初始阶
突触核蛋白协助SNARE复合体功能介绍
SNARE复合体在囊泡与细胞膜的融合的过程中起着重要的作用，它包括两个成分v-SNARE（VAMP）位于囊泡上，t-SNARE(syntaxin,SNAP-25)位于突触前膜,两者相互配对并形成稳定的SNARE复合体，在复合体的形成过程中，释放出来的能量将囊泡与突触前膜拉近，而半胱氨酸铰链蛋白-
减缓帕金森发病进程？α突触核蛋白功能强大！
近日，一项刊登在国际杂志Journal of Parkinson's Disease上的研究报告中，来自乔治城大学医学中心等机构的科学家们通过研究发现，靶向作用肠道中的α-突触核蛋白（alpha-synuclein）或能有效减缓帕金森疾病的进展。图片来源：University of Gr
人α突触核蛋白(aSynuclein)ELISA试剂盒
人α-突触核蛋白(a-Synuclein)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和其它生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗人 a-Synuclein 单抗包被于酶标板上，标准品和样品中的 a-Synuclein与单抗结合，加入生物素化的抗人a-Synucle
研究揭示APOE4加剧α突触核蛋白病变
科学家们已经确定了神经退行性疾病的几种遗传风险因素。在这些遗传风险因素中，载脂蛋白E（APOE）ε4等位基因（APOE4）是导致迟发性阿尔茨海默病的最强遗传危险因素，主要是通过驱动淀粉样β病理引起的。最近，人们还发现APOE4是路易体痴呆（Lewy body dementia, LBD）的一种遗
α突触核蛋白或能有效减缓帕金森疾病的发展？
近日，一项刊登在国际杂志Journal of Parkinson's Disease上的研究报告中，来自乔治城大学医学中心等机构的科学家们通过研究发现，靶向作用肠道中的α-突触核蛋白（alpha-synuclein）或能有效减缓帕金森疾病的进展。图片来源：University of Gr
多种帕金森相关大脑障碍源于相同α突触核蛋白不同品系
近日，一项刊登在国际杂志Nature上的研究报告中，来自宾夕法尼亚大学的研究人员通过研究发现，不同帕金森相关的脑部障碍（synucleionpathies）的主要特征或许都是细胞内错误折叠的蛋白质；研究者发现，α-突触核蛋白（α-syn）的病理学形式或是诱发多种疾病的罪魁祸首。 blob.
突触核蛋白的硝基化聚集物具有细胞毒性
生物物理所发现突触核蛋白a-synuclein的硝基化聚集物具有细胞毒性 我国已经进入老龄化社会，神经退行性疾病给个人、家庭、社会造成了沉重的经济和精神负担。神经元的变性死亡是神经退行性疾病的重要病理机制。 中国科学院生物物理研究所脑与认知科学国家重点实验室赫荣乔研究组在蛋白质的硝基化修饰方
人α突触核蛋白(αSYN)ELISA试剂盒使用说明
我司ELISA试剂盒品质保证，质量优，价格实惠，是您生物实验的首选，如有需要可与我司销售人员联系。本试剂仅供研究使用目的：本试剂盒用于测定人血清，血浆及相关液体样本中人α-突触核蛋白(α-SYN)含量。实验原理：本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中人α-突触核蛋白(α-SYN)水平。用纯化的人α-突触
突触核蛋白抑制磷脂酶D2的活性
Jenco等在体外研究发现牛脑中含有一种热稳定因子能够抑制磷脂酶D2的活性，最后证明该因子为与α、β突触核蛋白混合结构的同系物[23]；磷脂酶D2能够催化卵磷脂的水解并且表现出调节细胞骨架的重组和质膜的内吞，因此α-突触核蛋白可以影响细胞膜的结构和稳定性。
多种帕金森相关的大脑障碍或许源于相同α突触核蛋白
近日，一项刊登在国际杂志Nature上的研究报告中，来自宾夕法尼亚大学的研究人员通过研究发现，不同帕金森相关的脑部障碍（synucleionpathies）的主要特征或许都是细胞内错误折叠的蛋白质；研究者发现，α-突触核蛋白（α-syn）的病理学形式或是诱发多种疾病的罪魁祸首。 图片来源：
检测阿尔法—突触核蛋白分子，有望及早诊断帕金森病
一个研究团队日前在美国《临床和转化神经病学纪事》期刊上报告说，他们新开发的一种技术能在病情早期准确检测帕金森病，小规模试验已取得不错效果。 由爱丁堡大学研究人员领衔的团队开发了一种新的检测技术，主要针对一种名为阿尔法—突触核蛋白的分子进行检测。这种蛋白分子在健康人脑部也存在，但在帕金森以及其他
美国最新研究首次量化了“城市热岛”效应
美国耶鲁大学一项新研究发现，城市高能耗的市区通过对流过程释放的热量是白天热岛效应的主要因素，尤其在潮湿的气候下，这可能对城市居民健康带来威胁。该研究首次量化了“城市热岛”（UHI）效应。 “城市热岛”这个普遍现象使得世界城市地区的温度比其周围的乡村显著增高。研究人员对北美65个城市进行分析，发
α突触核蛋白（αSYN）ELISA检测试剂盒使用说明
α突触核蛋白（α-SYN）ELISA检测试剂盒使用说明书本本试剂仅供研究使用 标本：血清或血浆古朵生物供应使用目的：本试剂盒用于测定血清、血浆及相关液体样本α突触核蛋白（α-SYN）含量。试验原理：α-SYN试剂盒是固相夹心法酶联免疫吸附实验（ELISA）.已知α-SYN浓度的标准品、未知
大型强子对撞机最新发现“美丽粒子”
据国外媒体报道，大型强子对撞机（LHC）最近在进行原子粉碎实验时检测到了一个新的亚原子粒子，这是一个美丽的粒子。新发现的粒子早已被理论所预言，但从未被发现。 新的粒子被称为Xi(b)* ，是一个重子。据悉，重子是由三个更小的被称为夸克的物质组成。组成原子核的质子和中子也是重子。Xi(b
Nature子刊：测定改性蛋白质的新方法
最近，瑞士的研究人员开发出一种新方法，来测量结构发生改变的蛋白质。这有望使研究人员开发出新的诊断工具，对神经退行性疾病进行早期识别和发现。相关研究结果发表在最近的《Nature Biotechnology》杂志。 细胞通过各种各样的方式调节蛋白质的功能，包括通过修改蛋白质的结构。蛋白质可在一瞬