何川教授Nature发布表观遗传学重要发现
几十年前研究人员就已经知道，对遗传信息流动至关重要的信使核糖核酸(mRNA)上存在着一种化学修饰。然而直到最近，芝加哥大学的研究人员才通过实验证实，这种修饰的一个主要功能是控制RNA的寿命和降解，这一过程对于健康细胞发育极为重要。相关研究成果发表在2014年1月2日纸质版的《自然》(Nature)杂志上。 他们所讨论的这种mRNA化学修饰被称之为N6-甲基腺嘌呤(N6-methyladenosine, m6A)。芝加哥大学的科学家们在研究中揭示了，mRNA上的m6A修饰如何影响mRNA的半衰期转而调控细胞蛋白质数量的机制。这一研究发现提供了关于健康功能和诸如肥胖、糖尿病和不孕不育等疾病的一些基础认识。 领导这一研究的是国际著名的华人化学生物学家、芝加哥大学何川(Chuan He)教授。其主要从事化学生物学、核酸化学和生物学、遗传学等方面的研究。近年来在甲基化修饰，尤其是5hmC修饰等方面获得了许多重要的发......阅读全文
关于组蛋白的其他修饰方式的介绍
相对而言，组蛋白的甲基化修饰方式是最稳定的，所以最适合作为稳定的表观遗传信息。而乙酰化修饰具有较高的动态，另外还有其他不稳定的修饰方式，如磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等等。这些修饰更为灵活的影响染色质的结构与功能，通过多种修饰方式的组合发挥其调控功能。所以有人称这些能被专识别的修饰信
组蛋白修饰基因通路KDM6A基因
该基因位于X染色体上，是编码四肽重复序列（TPR）蛋白的Y连锁基因的相应位点。该基因的编码蛋白包含一个JMJC结构域，并催化三/二甲基化组蛋白H3的去甲基化。已发现该基因的多个选择性剪接转录变体。
973项目：蛋白修饰促癌作用
细胞凋亡是维持机体组织平衡的重要生物学过程，肿瘤细胞的抗凋亡现象是目前癌症治疗领域中的主要障碍。在细胞凋亡过程中，caspase家族扮演着关键角色，其中 caspase-8作为凋亡起始因子显得尤为重要。HECTD3是近年来发现的一个新的E3泛素连接酶。中科院昆明动物研究所陈策实研究员课题组前
组蛋白修饰基因通路MEN1基因
这个基因编码脑膜，一种与多发性内分泌肿瘤1型综合征相关的假定的肿瘤抑制因子。体外研究表明，脑膜定位于细胞核，具有两种功能性核定位信号，并通过JUND抑制转录激活，但这种蛋白的功能尚不清楚。在Northern blots上检测到两条信息，但未对较大的信息进行描述。选择性剪接导致多个转录变体。
关于组蛋白修饰—基因调控的基本介绍
基因表达是一个受多因素调控的复杂过程.组蛋白是染色体基本结构-核小体中的重要组成部分，其N-末端氨基酸残基可发生乙酰化、甲基化、磷酸化、泛素化、多聚ADP糖基化等多种共价修饰作用.组蛋白的修饰可通过影响组蛋白与DNA双链的亲和性，从而改变染色质的疏松或凝集状态，或通过影响其它转录因子与结构基因启
德国院士Cell获蛋白修饰新发现
来自德国马普生物化学研究院的研究人员以DNA双链断裂修复作为例，解析了类泛素蛋白SUMO的作用新机制――SUMO化修饰过程靶向的是一组蛋白，而负责特异性修饰的则是局部修饰酶和高特异性启动过程。这一相关成果公布在Cell杂志上。 领导这一研究的是德国马普生物化学研究所分子细胞生物学系主任St
载体蛋白（KLH,BSA,OVA）偶联多肽修饰简介
肽-载体蛋白偶联多用于制备抗多肽类抗体，单独的多肽通常太小不足以激起充分的免疫反应，而带有很多抗原表位的载体蛋白有利于刺激辅助性T细胞，进一步诱导B细胞免疫反应。请记住，免疫系统是将肽-蛋白作为一个整体来激起免疫反应的，因而产生的抗体中有针对多肽的，有针对链接剂的，也有针对载体蛋白的。 其中最常见的
组蛋白修饰基因通路KDM5A基因
该基因编码Jumonji，富含AT的相互作用域1（JARID1）组蛋白脱甲基酶蛋白家族的成员。 编码的蛋白质通过组蛋白编码使组蛋白H3的赖氨酸4脱甲基，从而在基因调控中发挥作用。 编码的蛋白质与许多其他蛋白质（包括成视网膜细胞瘤蛋白质）相互作用，并与Hox基因和细胞因子的转录调控有关。 该基因可能在
阿尔茨海默症与蛋白修饰
阿尔茨海默症(Alzheimer's disease，简称AD)俗称老年痴呆症，是一种中枢神经系统退行性疾病，引发患者的认知障碍和记忆能力损害，导致患者日益恶化的生活能力减退和死亡。已故的美国前总统里根，英国的前首相撒切尔夫人等名人均受此病困扰和折磨。 AD的主要病理特征为脑内分布有大量的β-
蛋白质翻译后修饰的验证问题
Why are proteins, detected by mass spectrometry, not validated by site-specific antibodies?The modified motif could be detected by mass spectrometry (
关于组蛋白修饰的基本信息介绍
组蛋白修饰（histone modification）是指组蛋白在相关酶作用下发生甲基化、乙酰化、磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等修饰的过程。 H3·H4 的乙酰化可打开一个开放的染色质结构，增加基因的表达。转录共同激活物如CBPö；P300、PCA F 实质上是体内的组蛋白
组蛋白修饰基因通路BRD4基因
该基因编码的蛋白质与小鼠蛋白MCAP（有丝分裂过程中与染色体相关）和人类Ring3蛋白（丝氨酸/苏氨酸激酶）同源。每一种蛋白质都包含两个溴域，一个保守的序列基序，可能参与染色质靶向。该基因被认为是T（15；19）易位的19号染色体靶基因（q13；p13.1），它定义了年轻人的上呼吸道癌。已经描述了两
组蛋白修饰基因通路EP300基因
该基因编码腺病毒E1A相关的细胞p300转录辅激活蛋白。作为组蛋白乙酰转移酶，通过染色质重塑调节转录，在细胞增殖和分化过程中起重要作用。通过与磷酸化CREB蛋白特异性结合来介导cAMP基因调控。该基因也被鉴定为HIF1A（缺氧诱导因子1α）的共激活物，因此在缺氧诱导基因如VEGF的刺激中起到作用。这
组蛋白修饰基因通路KMT2A基因
该基因编码一个转录辅激活子，在早期发育和造血过程中起到调节基因表达的重要作用。编码蛋白包含多个保守功能域。其中一个域，即集合域，负责其组蛋白H3赖氨酸4（H3K4）甲基转移酶活性，介导与表观遗传转录激活相关的染色质修饰。这种蛋白由酶Taspase 1加工成两个片段，MLL-C和MLL-N。这些片段重
组蛋白修饰基因通路HDAC1基因
多亚基复合物催化的组蛋白乙酰化和脱乙酰化在调节真核基因表达中起关键作用。 该基因编码的蛋白质属于组蛋白脱乙酰基酶/ acuc / apha家族，是组蛋白脱乙酰基酶复合物的组成部分。 它还与视网膜母细胞瘤肿瘤抑制蛋白相互作用，这种复合物是控制细胞增殖和分化的关键因素。 它与转移相关蛋白2一起使p53脱
组蛋白修饰基因通路HDAC2基因
该基因产物属于组蛋白脱乙酰基酶家族。组蛋白脱乙酰基酶通过形成大的多蛋白复合物起作用，并负责核心组蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端赖氨酸残基的脱乙酰化。这种蛋白通过与许多不同的蛋白质结合形成转录抑制复合物，包括哺乳动物锌指转录因子YY1。因此，它在转录调控、细胞周期进展和发育事件中起着重要作用。
组蛋白修饰基因通路EP300基因
该基因编码腺病毒E1A相关的细胞p300转录辅激活蛋白。作为组蛋白乙酰转移酶，通过染色质重塑调节转录，在细胞增殖和分化过程中起重要作用。通过与磷酸化CREB蛋白特异性结合来介导cAMP基因调控。该基因也被鉴定为HIF1A（缺氧诱导因子1α）的共激活物，因此在缺氧诱导基因如VEGF的刺激中起到作用。这
氧化修饰低密度脂蛋白测定的概述
氧化修饰低密度脂蛋白（OX－LDL）是低密度脂蛋白（LDL）内大量多价不饱和脂肪酸在过量自由基及其他致氧因素作用下发生过氧化反应，最后产生丙二醛（MDA），MDA与LDL载脂蛋白B（APOB）中的赖氨酸残基结合发生化学修饰的产物。大量的基础及临床研究资料证明，OX-LDL引发的一系列病理生理改变
有证据了！更“经济”的蛋白修饰机制
费力不讨好的事情，哪个“人”也不会干。 可是，人的细胞里却在天天上演出大力办小事的戏码，这种不符合常理的现象让生物学家百思不得其解。 3月26日，《自然-结构与分子生物学》在线发表了中国农业科学院哈尔滨兽医研究所基础免疫创新团队贾洪林课题组同日本东京大学教授Noboru Mizushima，
组蛋白修饰基因通路TAF1基因
rna聚合酶ii启动转录需要70多种多肽的活性。协调这些活动的蛋白质是基础转录因子tfiid，它与核心启动子结合以正确定位聚合酶，充当组装其余转录复合物的支架，并充当调控信号的通道。tfiid由tata结合蛋白（tbp）和一组进化上保守的蛋白质（tbp相关因子或taf）组成。tafs可能参与基础转录
组蛋白修饰基因通路KAT6A基因
该基因编码组蛋白乙酰基转移酶的MOZ，YBFR2，SAS2，TIP60家族的成员。 该蛋白质由核定位域，与乙酰化组蛋白尾巴结合的双C2H2锌指结构域，组蛋白乙酰转移酶域，富含谷氨酸/天冬氨酸的区域以及富含丝氨酸和蛋氨酸的反式激活域组成。 它是乙酰化组蛋白3中赖氨酸9残基的复合物的一部分，此外，它还充
关于翻译后修饰蛋白质的介绍
前体蛋白是没有活性的，常常要进行一个系列的翻译后加工，才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的，一般分为以下几种：N-端fMet或Met的切除、二硫键的形成、化学修饰和剪切。当合成蛋白质时，20种不同的氨基酸会组合成为蛋白质。蛋白质的翻译后蛋白质其他的生物化学官能团（如醋酸盐、磷酸盐、
组蛋白修饰基因通路CHD4基因
该基因的产物属于SNF2 / RAD54解旋酶家族。 它代表核小体重塑和脱乙酰基酶复合物的主要成分，并且在表观遗传转录抑制中起重要作用。 皮肌炎患者会产生针对这种蛋白质的抗体。 该基因的体细胞突变与浆膜性子宫内膜肿瘤有关。 选择性剪接导致编码不同同工型的多个转录变体。
组蛋白修饰基因通路MEN1－基因
这个基因编码脑膜，一种与多发性内分泌肿瘤1型综合征相关的假定的肿瘤抑制因子。体外研究表明，脑膜定位于细胞核，具有两种功能性核定位信号，并通过JUND抑制转录激活，但这种蛋白的功能尚不清楚。在Northern blots上检测到两条信息，但未对较大的信息进行描述。选择性剪接导致多个转录变体。
组蛋白修饰基因通路HDAC2基因
该基因产物属于组蛋白脱乙酰基酶家族。组蛋白脱乙酰基酶通过形成大的多蛋白复合物起作用，并负责核心组蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端赖氨酸残基的脱乙酰化。这种蛋白通过与许多不同的蛋白质结合形成转录抑制复合物，包括哺乳动物锌指转录因子YY1。因此，它在转录调控、细胞周期进展和发育事件中起着重要作用。
研究揭示RNA甲基化修饰调控哺乳动物细胞微环境维持机制
近期，中国科学院西北生态环境资源研究院西北高原生物研究所研究员杨其恩课题组以小鼠为模型，揭示RNA甲基化修饰调控哺乳动物精原干细胞微环境维持的新机制。 成体干细胞命运决定受到特殊微环境调控，在大多数组织中，微环境的形成和维持机制并不明确。精原干细胞是一类经典的成体干细胞，是哺乳动物精子发生的基
研究揭示蓝细菌中赖氨酸甲基转移酶的作用机制
蛋白质翻译后修饰通过在一个或几个氨基酸残基上加上化学修饰基团而改变蛋白质的结构和功能，参与蛋白质的活性状态、定位、折叠以及蛋白质-蛋白质间相互作用。赖氨酸甲基化是常见的蛋白质翻译后修饰类型之一，其调控机制复杂，在生命调控过程中的地位较为重要，尤其在真核生物中的组蛋白上发生的甲基化修饰，对异染色质
科学家开发出蛋白质甲基化分析新技术
近日，中国科学院大连化学物理研究所研究员叶明亮团队与中国科学院分子细胞科学卓越创新中心研究员程红团队、中国科学院上海营养与健康研究所研究员王泽峰团队、研究员李国辉团队合作，开发了一种基于代谢标记的蛋白质甲基化分析新技术，实现了蛋白质甲基化组的全景式分析。该方法不需要预先设置甲基化修饰类型，可以对
科学家开发出蛋白质甲基化分析新技术
近日，中国科学院大连化学物理研究所研究员叶明亮团队与中国科学院分子细胞科学卓越创新中心研究员程红团队、中国科学院上海营养与健康研究所研究员王泽峰团队、研究员李国辉团队合作，开发了一种基于代谢标记的蛋白质甲基化分析新技术，实现了蛋白质甲基化组的全景式分析。该方法不需要预先设置甲基化修饰类型，可以对多种
基因沉寂的基本原理
基因沉寂需要经历不同的反应过程才能实现,包括组蛋白N端结构域的赖氨酸残基的去乙酰基化加工、甲基化修饰(由甲基转移酶催化,修饰可以是一价、二价和三价甲基化修饰,后者又被称为'过度’甲基化修饰(Hypermethylation) ) 、以及和甲基化修饰的组蛋白结合的蛋白质(MBP)形成“异染色质