PNAS：阻断渐冻症的传播路径
肌萎缩侧索硬化ALS也称为渐冻症，是一种致命的神经退行性肌病。日前，英属哥伦比亚大学和温哥华海岸卫生研究所的科学家们揭示了这种疾病在细胞之间的传播机制，并且向人们展示ALS的传播可以被阻断。 ALS会对大脑和脊髓中的神经细胞产生影响。在这种疾病中，运动神经元出现进程性的退化和死亡，结果导致大脑无法启动和控制肌肉运动，ALS患者在疾病晚期会完全瘫痪。现在，世界上每年新增约140,000例ALS。 “这项研究提供的重要线索，可以帮助人们理解ALS在神经系统中的传播，”领导这项研究的Dr. Neil Cashman说。“在这一机制的基础上，我们可以采用最佳方式来阻断ALS的进程性神经损伤。” ALS主要是散发性的，不过也有5-10%的病例与遗传性的基因突变有关，这其中就包括Cu/Zn超氧化物歧化酶(SOD1)的突变。此前，Cashman实验室曾发现，疾病相关的突变SOD1能诱导野生型SOD1出现形态改变，在细......阅读全文
简述突触核蛋白错误折叠
研究发现α-突触核蛋白正常、错误折叠及其寡聚化之间存在动态平衡，当这种平衡被打破后原纤维迅速聚集成大分子、不溶性的细纤维；α-突触核蛋白在不同的影响因素下会表现出许多种形态，包括舒展态、溶解前球型态、α-螺旋态（膜结合），β-片层态、二聚体态、寡聚体态、以及不可溶的无定型态和纤维态；α-突触核蛋
PNAS：新探针量化细胞内折叠和错误折叠蛋白水平
美国Scripps研究所（TSRI）的科学家发明了一种小分子折叠探针，可在不同条件下量化细胞内正常折叠的功能性蛋白，以及疾病相关的错误折叠目的蛋白。 科学家们长期以来都需要更好的工具在细胞内进行这种测量，因为蛋白质错误折叠是组织损伤的一个主要原因。以过多蛋白错误折叠为特征的疾病，折磨着全球
PNAS：药物伴侣修正蛋白错误折叠
Oregon Health & Science大学的研究人员在小鼠中展示了一项革命性的新技术，该技术将有望治疗蛋白错误折叠所引起的多种人类疾病，例如囊性纤维化、白内障和阿尔茨海默症等。文章发表在美国国家科学院院刊PNAS杂志上。 基因突变会使蛋白分子发生错误折叠，这些蛋白仍然保有功能，
Cell：瓦解错误折叠蛋白的新武器
蛋白质发生错误折叠，导致变形的蛋白无法执行正常功能，是诸如肌萎缩侧索硬化症(ALS)、阿尔茨海默氏症、帕金森病等脑病形成的关键。当前，还没有办法来逆转蛋白质错误折叠 来自宾夕法尼亚大学Perelman医学院的生物化学和生物物理学副教授James Shorter博士，现在找到了一种可能的
抗感染蛋白也能感知非感染细胞中的蛋白质折叠错误
多伦多大学(university of toronto)的研究人员发现了宿主细胞对抗细菌感染的免疫机制，同时发现对这一过程至关重要的一种蛋白质能够感知并对所有哺乳动物细胞中错误折叠的蛋白质做出反应，相关研究成果于近日发表在Science。 这种蛋白质被称为血红素调控抑制因子或HRI，研究人员表
蛋白质折叠的细胞密码破解
人们通常认为，疾病是由异物（细菌或病毒）入侵人体引起的，但影响人类的数百种疾病，其实是由细胞蛋白质生成错误引起的。美国马萨诸塞大学阿默斯特分校领导的团队最近利用尖端技术，破解了基于碳水化合物的代码，该代码控制某些蛋白质的正常形状，而正常的蛋白质形状才能使人体保持健康。研究发表在最新一期《分子细胞
未正确折叠蛋白介导的细胞凋亡
在真核生物体内，为正确折叠蛋白反应(unfolded protein response，UPR)是细胞对抗内质网应激的一种重要的自我保护机制。当细胞中出现长时间或高强度的UPR时，三种内质网上的跨膜蛋白PERK、IREI、ATF6在发挥修复作用的同时，也可以同时启动由ERS介导的三种细胞凋亡途径。P
《自然》：科学家破解朊病毒错误折叠之谜
新研究为搞清朊病毒蛋白如何被转化为错误折叠的蛋白质提供了新的视点。 宿主细胞的朊病毒蛋白能够被转化为错误折叠且具有传染性的瘙痒病形式，并最终引发朊病毒疾病。如今，英国科学家通过开发出一种新的细胞体系，从而为研究朊病毒蛋白如何被转化为错误折叠的蛋白质提供了新的视点。研究人员认为，这一
防止细胞内错误的蛋白降解新技术
细胞中的蛋白酶体通过识别泛素标签来降解丧失功能的蛋白，以维持细胞稳态。错误的泛素标记会导致功能完整的蛋白被降解，从而诱发相关疾病，例如部分癌症和神经退行性疾病的发生归咎于这种原因。美国加州大学伯克利分校的研究团队开发出清除蛋白错误泛素化标记的新技术，相关成果在《Nature Chemical
Nature：基因组错误折叠或提供新的癌症研究思路
近日，发表在Nature杂志上的一篇研究论文中，来自麻省总医院和博德研究所的科学家揭示了隐藏在癌症背后的一种新型生物学机制，文章中，通过对携带异柠檬酸脱氢酶基因（IDH）突变的脑瘤进行研究，研究者揭开了指导基因组自身折叠指令的罕见改变，这些指令改变可以靶向作用基因组的关键部分—绝缘子，绝缘子可以
蛋白质折叠的过程
主要结构蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序
什么是蛋白质折叠？
蛋白质折叠是物理过程，通过该蛋白链获得其天然 的三维结构中，构象即通常生物功能，以迅速和可再现的方式。这是一个物理过程，多肽从一个随机的线圈中折叠成其特征和功能性三维结构。当从mRNA序列翻译成氨基酸的线性链时，每种蛋白质都以未折叠的多肽或无规卷曲的形式存在。该多肽缺乏任何稳定的（持久的）三维结构。
细胞化学词汇RNA折叠
中文名称：RNA折叠英文名称：RNA folding定 义：新合成的或变性的RNA转变为特定的、成熟的三维结构构象的过程。应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科），核酸与基因（二级学科）
细胞化学基础β折叠链
在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。
T细胞中DNA的错误折叠或会增加个体患1型糖尿病的风险
遗传因素是个体患自身免疫性疾病的主要决定子，比如1型糖尿病，在人类细胞中，大约6英尺长的DNA会通过三维折叠的方式被压缩到细胞和的微米空间中，专门的蛋白质会解码遗传信息，从而以序列特异性的方式从基因组中读取指令，但当序列变异导致指令的错误解释，导致DNA在细胞核内发生致病性错误折叠时会发生什么呢
蛋白质在缺氧时折叠
蛋白质通常由成百上千个独立的部分组成，即氨基酸。它们像链条上的链环一样连接在一起。然而，蛋白质分子不能像长丝一样来回摆动。因此，每一件作品在创作过程中都以自己独特的方式折叠起来。对于从细胞外释放或运输到细胞内储存的蛋白质，这种折叠发生在细胞的一个特定位置:内质网(ER)。这里，在蛋白质折叠过程中相互
蛋白质折叠的主要结构
蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相
细胞化学词汇复制错误
中文名称：复制错误英文名称：replication error定 义：DNA复制过程中核苷酸配对发生错误的现象。应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科），核酸与基因（二级学科）
生物物理所发现清除错误折叠蛋白质聚集体的内质网自噬通路
内质网是真核细胞中分布最广泛的细胞器，是分泌蛋白和膜蛋白折叠、加工的主要场所。内质网自噬（ER-phagy）是溶酶体对内质网的降解，对蛋白质质量控制以及维持内质网新陈代谢和生理功能至关重要。溶酶体降解内质网的现象在半个世纪前便有报道，但直至2015年内质网自噬受体的发现才最终确认内质网自噬是一个选择
细胞化学基础β折叠链结构
肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。（英语pleated）这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示
细胞化学基础β折叠链作用
能形成β折叠的氨基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。另一种常见的蛋白质模序是α螺旋和三种不同的β转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。
青岛能源所在细胞内蛋白质折叠研究方面取得进展
蛋白质发挥功能的“原位”环境是细胞，因此在细胞内开展蛋白质的结构和动力学研究对蛋白质功能的解析至关重要。细胞内大分子的浓度可以达到300-450g/L，拥挤的细胞环境可能会影响蛋白质的折叠，进而影响其功能。但是细胞环境如何影响蛋白质折叠过程目前并不很清晰。 近日，中国科学院青岛生物能源与过程研
研究揭示蛋白质氧化折叠在干细胞衰老中的作用
长期以来，人们普遍认为线粒体是细胞活性氧的主要来源。然而，内质网中蛋白质二硫键形成过程会产生副产物H2O2。据估算，它约占蛋白质合成过程中产生总活性氧的25%。可见，内质网来源的活性氧不容忽视。 8月3日，中国科学院生物物理研究所王磊/王志珍课题组和动物研究所刘光慧课题组合作，在《欧洲分子生物
PNAS：蛋白错误定位导致溶酶体缺陷
为了保持健康，机体中的细胞必须正确经营自己的废料回收中心——溶酶体。人们发现，溶酶体出现问题与多种疾病有关。 华盛顿大学医学院的科学家们发现，磷酸转移酶的错误定位会导致一种溶酶体贮积病(粘脂贮积症III型)，文章发表在美国国家科学院院刊PNAS杂志上。这种罕见的疾病会引起骨骼和心脏异常，缩
关于蛋白质折叠的信息介绍
从一级结构到更高级结构的过程就被称为蛋白质折叠。一个序列特定的多肽链（折叠之前的蛋白质一般都被称为多肽链）一般折叠为一种特定构象（又称为天然构象）；但有时可以折叠为一种以上的构象，且这些不同构象具有不同的生物学活性。在真核细胞内，许多蛋白质的正确折叠需要分子伴侣的帮助。
蛋白质折叠的驱动力
折叠是一种自发过程，主要由疏水相互作用，分子内氢键的形成，范德华力引导，并且与构象熵相反。折叠的过程通常始于共翻译，使N末端的蛋白质的开始而折叠C-末端的蛋白质的部分仍然被合成由核糖体; 但是，蛋白质分子在生物合成过程中或之后可能会自发折叠。这些大分子可能被视为“自身折叠”，其过程还取决于溶剂（水或
绘制蛋白折叠过渡状态的能级图谱
Rice大学物理学家最近获得了一种研究蛋白折叠详细过程的新途径，可用于探测折叠过程需要多少能量，在蛋白折叠科学领域有广泛的应用性。由于发现阿尔茨海莫氏症、帕金森氏症等疾病与蛋白的错误折叠有重要相关性，因此蛋白折叠科学在过去的十年中积累了大量数据。这一成果将刊登于最新一期《Physical Revie
关于蛋白质折叠的意义介绍
蛋白质折叠机制的阐明将揭示生命体内的第二套遗传密码,这是它的理论意义。蛋白质折叠的研究,比较狭义的定义就是研究蛋白质特定三维空间结构形成的规律、稳定性和与其生物活性的关系。在概念上有热力学的问题和动力学的问题；蛋白质在体外折叠和在细胞内折叠的问题；有理论研究和实验研究的问题。这里最根本的科学问题
四半胱氨酸探测β折叠蛋白结构
（封面图片：科学家发现四半胱氨酸单位可以作为β折叠蛋白的结构探测器使用。封面图为FIAsH标记的大肠杆菌细胞荧光显微图，图中的紫色部分为细胞视黄醇结合蛋白，半胱氨酸用黄色小球表示。） 监控蛋白会在各种复杂的环境中发生蛋白折叠，如细胞内部，而当存在结构敏感的光谱信号的时候，以上折叠过程就将
蛋白质的新生肽链的折叠
近年来，对蛋白质的新生肽链在体内的折叠研究已成为一个热点，发现了许多帮助肽链折叠的蛋白质，其中有些有利于二硫键的交换和配对(二硫键异构酶)与脯氨酰参与的肽键的异构化(肽基脯氨酰异构酶)，还有一大类被称为蛋白质伴侣。后者的主要特点是能和疏水性的肽段结合，一方面避免肽链因疏水作用而聚集，另一方面帮助新生